Research ArticleIsolation, Purifica

Research Article
Isolation, Purification, and Characterization of Fungal Laccase from Pleurotus sp.
Sunil S. More,1 Renuka P. S.,1 Pruthvi K.,1 Swetha M.,1 S. Malini,1 and Veena S. M.2
1Department of Biochemistry, Center for Post Graduate Studies, Jain University, 18/3, 9th Main Jayanagar, 3rd Block Bangalore 560011, Karnataka, India
2Department of Biotechnology, Sapthagiri College of Engineering, Bangalore 560090, India

Received 26 February 2011; Revised 27 June 2011; Accepted 3 August 2011

Academic Editor: Alane Beatriz Vermelho

Copyright © 2011 Sunil S. More et al. This is an open access article distributed under the Creative Commons Attribution License, which permits unrestricted use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original work is properly cited.

Abstract

Laccases are blue copper oxidases (E.C. 1.10.3.2 benzenediol: oxygen oxidoreductase) that catalyze the one-electron oxidation of phenolics, aromatic amines, and other electron-rich substrates with the concomitant reduction of O2 to H2O. They are currently seen as highly interesting industrial enzymes because of their broad substrate specificity. A positive strain was isolated and characterized as nonspore forming Basidiomycetes Pleurotus sp. Laccase activity was determined using ABTS as substrate. Laccase was purified by ionexchange and gel filtration chromatography. The purified laccase was a monomer showed a molecular mass of  kDa as estimated by SDS-PAGE and a 72-fold purification with a 22% yield. The optimal pH and temperature were 4.5 and respectively. The and values are 250 (mM) and 0.33 (μmol/min), respectively, for ABTS as substrate. Metal ions like CuSO4, BaCl2, MgCl2, FeCl2, ZnCl2 have no effect on purified laccase whereas HgCl2 and MnCl2 moderately decrease enzyme activity. SDS and sodium azide inhibited enzyme activity, whereas Urea, PCMB, DTT, and mercaptoethanol have no effect on enzyme activity. The isolated laccase can be used in development of biosensor for detecting the phenolic compounds from the effluents of paper industries.

1. Introduction

Laccases (EC 1.10.3.2; benzenediol: oxygen oxidoreductases) are multicopper enzymes belonging to the group of blue oxidases that catalyses oxidation of a wide variety of organic and inorganic compounds, including diphenols, polyphenols, diamines, and aromatic amines. One electron at a time is removed from the substrate, and molecular oxygen is used as the electron acceptor [1]. The substrate loses a single electron and forms a free radical. The unstable radical undergoes further nonenzymatic reactions including hydration, disproportionation, and polymerization [2]. The substrates of laccases may vary from diphenols and polyphenols to diamines, aromatic amines, benzenethiols, and substituted phenols [3]. Laccases are common enzymes in nature, especially in plants and fungi. Besides fungal laccases, which are the most frequently studied form of laccase, bacterial laccases from Pseudomonas putida F6, Pseudomonas sp. LBC1, and Escherichia coli have also been purified and characterized [4]. Most of the laccases studied are of fungal origin especially from the classes of white-rot fungi. Fungal laccases play an important role in plant pathogenesis, pigment production, and degradation of lignocellulosic materials [1, 2]. White-rot basidiomycetes are microorganisms able to degrade lignin efficiently. However, the degree of lignin degradation with respect to other wood components largely depends on the environmental conditions and the fungal species involved. The ability of laccase producing microorganisms or purified laccases to eliminate a wide range of pollutants is currently one of the most interesting subjects for researchers in environmental biotechnology [5]. Laccases can be used in detection of catecholamine neurotransmitters such as dopamine, norepinephrine, [6], laccase-oxidized form of morphine in the presence of codeine by coupling its oxidation with glucose dehydrogenase has been studied [7]. Some fungal laccases degrade toxic fungal metabolites, such as aflatoxin B1 [8], and are also useful in the field of food microbiology. Ethanol is produced from pulp, manufacturing of lightening cream, wine clarification, and is also used in industrial applications such as an oxidizing biocatalyst [6, 9]. Potential application of laccases include textile dye bleaching, pulp bleaching, effluent detoxification, biosensors, and bioremediations [1, 10]. However, a serious problem often encountered with industrial exploitation of fungal laccases is the low production level by the native hosts. This problem may be overcome by heterologous production in fungal hosts capable of producing high amounts of extracellular enzymes generally Trichoderma reesei or Aspergillus sp.

The aim of the present paper is to screen and isolate laccase-producing fungi from soil samples using laccase enzyme indicators [11] and identifying a new source of extracellular laccase. The extracellu

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทความวิจัยแยก ทำให้บริสุทธิ์ และสมบัติของ Laccase เชื้อราจาก sp เห็ดSunil S. เพิ่มเติม เรนูก้า 1 P. S., 1 Pruthvi คุณ M. Swetha ที่ 1, 1 สมเด็จพระ S., 1 และ Veena S. M.21Department ของชีวเคมี ศูนย์การศึกษาบัณฑิตวิทยาลัยไปรษณีย์ เจนมหาวิทยาลัย ชายานครหลัก 9 18 3 บังกาลอร์บล็อก 3 560011 กรรณาฏัก อินเดีย2Department แห่งเทคโนโลยีชีวภาพ วิทยาลัยวิศวกรรมศาสตร์ Sapthagiri, 560090 อินเดีย26 2554 กุมภาพันธ์ รับ ปรับปรุง 27 2554 มิถุนายน ยอมรับ 3 2554 สิงหาคมบรรณาธิการวิชาการ: Alane Beatriz Vermelhoลิขสิทธิ์ © 2011 Sunil S. เติม et al นี้เป็นบทความเปิดเข้าอยู่ภายใต้การสร้างสรรค์มามอนส์ ซึ่งใช้ใบอนุญาตที่ไม่จำกัด จำหน่าย และภาพในสื่อ ให้บริการงานต้นฉบับถูกอ้างว่าบทคัดย่อLaccases มีสีฟ้าทองแดง oxidases (ระ 1.10.3.2 benzenediol: ออกซิเจน oxidoreductase) ที่กระตุ้นการเกิดออกซิเดชันหนึ่งอิเล็กตรอน phenolics เอมีนหอม และพื้นผิวอื่น ๆ ที่อุดมไปด้วยอิเล็กตรอนลดลงมั่นใจของ O2 กับ H2O นอกจากนี้พวกเขาอยู่ในขณะนี้จะเห็นเป็นเอนไซม์อุตสาหกรรมที่น่าสนใจสูงเนื่องจากความกว้างพื้นผิวของพวกเขา สายพันธุ์บวกถูกแยก และลักษณะเป็น nonspore Basidiomycetes เห็ดเอสพี Laccase กิจกรรมการขึ้นรูปถูกกำหนดใช้รเรียนเป็นพื้นผิว Laccase บริสุทธิ์ โดย chromatography กรอง ionexchange และเจ Laccase บริสุทธิ์ถูกน้ำยาแสดงมวลโมเลกุลของ kDa ที่ประเมินโดย SDS-หน้าและฟอก 72-fold มีผล 22% อุณหภูมิและค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดได้ 4.5 และตามลำดับ ความ และค่าเป็น 250 (มม.) และ 0.33 (ไมโครโมล/นาที), ตามลำดับ รเรียนเป็นพื้นผิว ประจุของโลหะเช่น CuSO4, BaCl2, MgCl2, FeCl2, ZnCl2 มีไม่มีผล laccase บริสุทธิ์ขณะ HgCl2 และ MnCl2 ปานกลางลดเอนไซม์ SDS และโซเดียม azide ยับยั้งเอนไซม์ ในขณะที่ยูเรีย PCMB, DTT และ mercaptoethanol ไม่มีผลต่อเอนไซม์ สามารถใช้ในการพัฒนาของ biosensor laccase แยกสำหรับการตรวจหาสารฟีนอจากน้ำทิ้งของอุตสาหกรรมกระดาษบทนำLaccases (EC 1.10.3.2; benzenediol: ออกซิเจน oxidoreductases) เป็นเอนไซม์ที่อยู่ในกลุ่มของสีน้ำเงิน oxidases ออกซิเดชันที่ catalyses ของความหลากหลายของสารอินทรีย์ และอนินทรีย์ diphenols โพลี diamines และเอมีนหอม multicopper อิเล็กตรอนหนึ่งครั้งออกจากพื้นผิว และโมเลกุลออกซิเจนถูกใช้เป็นให้เป็นผู้รับอิเล็กตรอน [1] พื้นผิวสูญเสียอิเล็กตรอนเดี่ยว และแบบอนุมูลอิสระ อนุมูลอิสระเสถียรผ่านการ nonenzymatic ปฏิกิริยารวมทั้งให้ความชุ่มชื้น disproportionation และจำนวน [2] พื้นผิวของ laccases อาจแตกต่างจาก diphenols และโพลี diamines เอมีนหอม benzenethiols และแทนวิทยาศาสตร์ [3] Laccases เป็นเอนไซม์ที่พบในธรรมชาติ โดยเฉพาะในพืชและเชื้อรา นอกจากเชื้อรา laccases ซึ่งส่วนใหญ่มักจะศึกษารูปแบบของ laccase, laccases แบคทีเรียจาก Pseudomonas putida F6 เอสพี Pseudomonas LBC1 และ Escherichia coli การบริสุทธิ์ และลักษณะ [4] ส่วนใหญ่ของ laccases ที่ศึกษามีต้นกำเนิดเชื้อราโดยเฉพาะอย่างยิ่งจากชั้นเรียนของเชื้อราขาวเน่า เชื้อรา laccases มีบทบาทสำคัญ ในพยาธิกำเนิดพืช เม็ดสี ลดวัสดุ lignocellulosic [1, 2] ขาวเน่า basidiomycetes มีจุลินทรีย์ที่สามารถย่อยสลายลิกนิได้อย่างมีประสิทธิภาพ อย่างไรก็ตาม ระดับของการย่อยสลายลิกนิเกี่ยวกับส่วนประกอบอื่น ๆ ไม้ใหญ่ขึ้นอยู่กับสภาพแวดล้อมและสายพันธุ์เชื้อราที่เกี่ยวข้อง Laccase ผลิตจุลินทรีย์หรือ laccases บริสุทธิ์จะสามารถกำจัดสารมลพิษหลากหลายเป็นอยู่หนึ่งวิชาน่าสนใจสำหรับนักวิจัยด้านเทคโนโลยีชีวภาพสิ่งแวดล้อม [5] Laccases สามารถใช้ในการตรวจจับของสารสื่อประสาท catecholamine เช่นโดปามีน norepinephrine, [6] ออกซิไดซ์ laccase ฟอร์มของมอร์ฟีนในโคดีอีนโดยการเชื่อมต่อการออกซิเดชั่นกับกลูโคส dehydrogenase ได้ศึกษา [7] Laccases บางเชื้อราลดสารพิษเชื้อราสาร เช่นฟลาท็อกซิน B1 [8], และยังมีประโยชน์ด้านจุลชีววิทยาอาหาร เอทานอลผลิตจากเยื่อกระดาษ ผลิตครีมลดน้ำหนัก ชี้แจง ชิมไวน์ และยังใช้ในอุตสาหกรรมเช่นเป็น biocatalyst สาร [6, 9] Laccases การประยุกต์เช่นฟอกย้อมสิ่งทอ ฟอกเยื่อ น้ำทิ้งล้างพิษ biosensors และ bioremediations [1, 10] อย่างไรก็ตาม ปัญหาร้ายแรงมักจะพบกับประโยชน์อุตสาหกรรมจากเชื้อรา laccases เป็นระดับการผลิตต่ำ โดยโฮสต์ท้องถิ่น ปัญหานี้อาจจะเอาชนะ โดยผลิต heterologous ในโฮสต์สามารถผลิตสารเอนไซม์จำนวนสูงโดยทั่วไปเชื้อรา Trichoderma reesei หรือ Aspergillus spจุดมุ่งหมายของกระดาษอยู่หน้าจอ และแยกผลิต laccase เชื้อราจากตัวอย่างดินโดยใช้ตัวชี้วัดเอนไซม์ laccase [11] และการหาแหล่งใหม่ของ laccase สารไปได้ Extracellu การ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทความวิจัย
การแยกบริสุทธิ์และสมบัติของเชื้อราแลคเคสจาก Pleurotus Sp.
นิลเอสเพิ่มเติม 1 Renuka PS, 1 Pruthvi เค 1 swetha เอ็ม 1 เอส Malini 1 และ Veena SM2
1 ภาควิชาชีวเคมีศูนย์การโพสต์ บัณฑิตวิทยาลัยเชนมหาวิทยาลัย 18/3 9 หลัก Jayanagar 3 บล็อกบังกาลอร์ 560011, Karnataka อินเดีย
2 ภาควิชาเทคโนโลยีชีวภาพ Sapthagiri วิทยาลัยวิศวกรรมศาสตร์บังกาลอร์ 560,090 อินเดียที่ได้รับ 26 กุมภาพันธ์ 2011; ปรับปรุง 27 มิถุนายน 2011; ได้รับการยืนยัน 3 สิงหาคม 2011 วิชาการบรรณาธิการ: Alane Beatriz Vermelho ลิขสิทธิ์© 2011 นิลเอสเพิ่มเติม et al, นี้เป็นบทความการเข้าถึงเปิดเผยแพร่ภายใต้สัญญาอนุญาตครีเอทีฟคอมมอนส์ซึ่งอนุญาตให้ใช้งานแบบไม่ จำกัด การจัดจำหน่ายและการทำสำเนาในสื่อใด ๆ ให้งานต้นฉบับจะถูกอ้างถึงอย่างถูกต้อง. บทคัดย่อเอนไซม์แลคเคสมี oxidases ทองแดงสีฟ้า (EC 1.10.3.2 benzenediol: ออกซิเจน oxidoreductase ) ที่กระตุ้นการเกิดออกซิเดชันหนึ่งอิเล็กตรอนของฟีนอลเอมีนที่มีกลิ่นหอมและพื้นผิวที่อุดมไปด้วยอิเล็กตรอนอื่น ๆ ที่มีการลดลงไปด้วยกันของ O2 เพื่อ H2O พวกเขาจะเห็นในปัจจุบันเป็นเอนไซม์อุตสาหกรรมที่น่าสนใจอย่างมากเพราะความจำเพาะพื้นผิวของพวกเขาในวงกว้าง สายพันธุ์ที่แยกได้ในเชิงบวกและมีลักษณะเป็นรูป nonspore Basidiomycetes Pleurotus SP กิจกรรมแลคเคสถูกกำหนดโดยใช้วิธี ABTS เป็นสารตั้งต้น แลคเคสบริสุทธิ์โดย ionexchange และกรองเจลโค แลคเคสบริสุทธิ์เป็นโมโนเมอร์พบว่ามีมวลโมเลกุลของ kDa เมื่อประเมินโดยวิธี SDS-PAGE และการทำให้บริสุทธิ์ 72 เท่าที่มีอัตราผลตอบแทน 22% ค่าพีเอชและอุณหภูมิที่เหมาะสมอยู่ที่ 4.5 และตามลำดับ และมูลค่า 250 (mm) และ 0.33 (ไมโครโมล / นาที) ตามลำดับสำหรับ ABTS เป็นสารตั้งต้น ไอออนของโลหะเช่น CuSO 4, BaCl2, MgCl2, FeCl2, ZnCl2 ไม่มีผลต่อการแลคเคสบริสุทธิ์ในขณะที่ HgCl2 และ MnCl2 ปานกลางลดกิจกรรมของเอนไซม์ SDS และโซเดียม azide ยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ในขณะที่ยูเรีย, PCMB, DTT และ mercaptoethanol ไม่มีผลกระทบต่อการทำงานของเอนไซม์ แลคเคสบางแห่งสามารถนำมาใช้ในการพัฒนาไบโอเซนเซอร์สำหรับการตรวจสอบสารประกอบฟีนอลจากน้ำทิ้งของอุตสาหกรรมกระดาษ. 1 บทนำเอนไซม์แลคเคส (EC 1.10.3.2; benzenediol: oxidoreductases ออกซิเจน) เอนไซม์ multicopper อยู่ในกลุ่มของ oxidases สีน้ำเงินที่เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันของความหลากหลายของสารอินทรีย์และอนินทรีรวมทั้ง diphenols, โพลีฟีน Diamines และเอมีนอะโรมาติก อิเล็กตรอนในช่วงเวลาที่ถูกลบออกจากพื้นผิวและโมเลกุลออกซิเจนจะถูกใช้เป็นตัวรับอิเล็กตรอน [1] สารตั้งต้นที่สูญเสียอิเล็กตรอนเดี่ยวและรูปแบบอนุมูลอิสระ ไม่เสถียรผ่านการรุนแรงปฏิกิริยา nonenzymatic ต่อไปรวมทั้งความชุ่มชื้น disproportionation และพอลิเมอ [2] พื้นผิวของเอนไซม์แลคเคสอาจแตกต่างจาก diphenols และโพลีฟีนจะ Diamines, เอมีนอะโรมาติก benzenethiols และฟีนอลแทน [3] เอนไซม์เอนไซม์แลคเคสทั่วไปในธรรมชาติโดยเฉพาะอย่างยิ่งในพืชและเชื้อรา นอกจากนี้เอนไซม์แลคเคสเชื้อราซึ่งเป็นที่ศึกษาบ่อยที่สุดรูปแบบของแลคเคส, เอนไซม์แลคเคสจากเชื้อแบคทีเรีย Pseudomonas putida F6, Pseudomonas SP LBC1 และ Escherichia coli ยังได้รับการทำให้บริสุทธิ์และลักษณะ [4] ที่สุดของเอนไซม์แลคเคสศึกษาเป็นแหล่งกำเนิดของเชื้อราโดยเฉพาะอย่างยิ่งจากชั้นเรียนของเชื้อราสีขาวเน่า เอนไซม์แลคเคสเชื้อราที่มีบทบาทสำคัญในการทำให้เกิดโรคพืชการผลิตเม็ดสีและการเสื่อมสภาพของวัสดุลิกโนเซลลูโลส [1, 2] Basidiomycetes ขาวเน่าเป็นจุลินทรีย์สามารถย่อยสลายลิกนินได้อย่างมีประสิทธิภาพ แต่ระดับของการย่อยสลายลิกนินที่เกี่ยวกับชิ้นส่วนไม้อื่น ๆ ส่วนใหญ่ขึ้นอยู่กับสภาพแวดล้อมและเชื้อราที่เกี่ยวข้อง ความสามารถในการผลิตแลคเคสจุลินทรีย์หรือเอนไซม์แลคเคสบริสุทธิ์เพื่อขจัดความหลากหลายของสารมลพิษในปัจจุบันเป็นหนึ่งในวิชาที่น่าสนใจที่สุดสำหรับนักวิจัยในด้านเทคโนโลยีชีวภาพสิ่งแวดล้อม [5] เอนไซม์แลคเคสสามารถนำมาใช้ในการตรวจสอบของสารสื่อประสาท catecholamine เช่น dopamine, norepinephrine [6] รูปแบบแลคเคสออกซิไดซ์ของมอร์ฟีนในการปรากฏตัวของโคเดอีนโดยการแต่งงานกับการเกิดออกซิเดชัน dehydrogenase กลูโคสได้รับการศึกษา [7] บางเอนไซม์แลคเคสเชื้อราย่อยสลายสารพิษจากเชื้อราเช่นอะฟลาท็อกซินบี 1 [8] และยังมีประโยชน์ในด้านจุลชีววิทยาอาหาร เอทานอลที่ผลิตจากเยื่อกระดาษ, การผลิตของครีมลดน้ำหนักชี้แจงไวน์และยังถูกนำมาใช้ในงานอุตสาหกรรมเช่น biocatalyst ออกซิไดซ์ [6, 9] การประยุกต์ใช้ศักยภาพของเอนไซม์แลคเคส ได้แก่ สิ่งทอฟอกย้อมฟอกเยื่อกระดาษ, การล้างพิษน้ำทิ้งไบโอเซนเซอร์และ bioremediations [1, 10] แต่เป็นปัญหาที่รุนแรงมักจะพบกับการแสวงหาผลประโยชน์ในอุตสาหกรรมเอนไซม์แลคเคสเชื้อราเป็นระดับการผลิตในระดับต่ำโดยเจ้าภาพพื้นเมือง ปัญหานี้อาจจะเอาชนะโดยการผลิต heterologous ในโฮสต์เชื้อราสามารถในการผลิตปริมาณสูงของเอนไซม์ทั่วไปเชื้อรา Trichoderma reesei หรือ Aspergillus Sp. จุดมุ่งหมายของกระดาษในปัจจุบันคือการคัดกรองและแยกเชื้อราแลคเคสผลิตจากตัวอย่างดินใช้ตัวชี้วัดการทำงานของเอนไซม์แลคเคส [11 ] และระบุแหล่งใหม่ของแลคเคส extracellular extracellu

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

บทความวิจัยการแยกบริสุทธิ์และศึกษาสมบัติของเชื้อรา แลคเคสจาก Pleurotus sp .ซูนิล เอสมากกว่า 1 Renuka ป.ล. 1 pruthvi K . 1 swetha ม. 1 . malini 1 และ 2 , sแห่งภาควิชาชีวเคมี ศูนย์ไปรษณีย์ บัณฑิตวิทยาลัย มหาวิทยาลัย Jain , 18 / 3 9 หลัก jayanagar , บล็อกที่ 3 อินเดีย 560011 รัฐกรณาฏกะ ประเทศอินเดียภาควิชาเทคโนโลยีชีวภาพ sapthagiri วิทยาลัยวิศวกรรมศาสตร์บังกาลอร์ 560090 , อินเดียได้รับ 26 กุมภาพันธ์ 2011 ; ฉบับ 27 มิถุนายน 2011 ; การยอมรับ 3 สิงหาคม 2011บรรณาธิการวิชาการ alane เบียทริซทุย เวอร์เมนโฮ่สงวนลิขสิทธิ์สงวนลิขสิทธิ์ 2011 Sunil S . เพิ่มเติม et al . นี่คือการเปิดบทความเผยแพร่ภายใต้สัญญาอนุญาตครีเอทีฟคอมมอนส์แสดงที่มา ซึ่งอนุญาตให้ใช้ไม่จำกัดการกระจายและการสืบพันธุ์ในสื่อใด ๆ ให้งานต้นฉบับที่ถูกอ้างถึง .บทคัดย่อlaccases เป็น oxidases ทองแดงสีฟ้า ( อีซี 1.10.3.2 benzenediol : อ ซิโดรีดักเทสออกซิเจน ) ที่ช่วยกระตุ้นอิเล็กตรอนหนึ่งออกซิเดชันของฟีนอลิก , เอมีนอะโรมาติก และผู้ภักดีพื้นผิวที่มีการเกิดของ O2 กับ H2O . พวกเขากำลังเห็นเป็นเอนไซม์ในอุตสาหกรรมที่น่าสนใจอย่างมาก เนื่องจากตนกว้าง substrate specificity สายพันธุ์บวกแยกลักษณะเป็นรูป Basidiomycetes Pleurotus sp . - กิจกรรม nonspore ตั้งใจใช้ Abbr เป็นสับสเตรท - บริสุทธิ์โดยการแลกเปลี่ยนไอออนและ gel filtration chromatography . บริสุทธิ์ - เป็นมอนอเมอร์ มีมวลโมเลกุลของ  kDa เป็นประมาณโดย SDS-PAGE และบริสุทธิ์ 72 พับกับ 22 % ของผลผลิต พีเอชที่เหมาะสมอุณหภูมิและ 4.5 ตามลำดับ และค่า 250   ( mm ) และ 0.33   ( μ mol / min ) ตามลำดับ สำหรับ Abbr เป็นสับสเตรท โลหะไอออน เช่น CuSO4 , bacl2 ชุด fecl2 zncl2 , , , ไม่มีผลต่อบริสุทธิ์ - ในขณะที่ hgcl2 mncl2 ปานกลางและลดกิจกรรมของเอนไซม์ ซีไซด์ และโซเดียมยับยั้งกิจกรรมเอนไซม์ในขณะที่ยูเรีย , pcmb DTT , และ mercaptoethanol ไม่มีผลต่อกิจกรรมของเอนไซม์ ได้ - สามารถใช้ในการพัฒนาไบโอเซนเซอร์สำหรับตรวจจับสารประกอบฟีนอลิกจากน้ำทิ้งของโรงงานอุตสาหกรรมกระดาษ1 . แนะนำlaccases ( EC 1.10.3.2 ; benzenediol : oxidoreductases ออกซิเจน ) multicopper เอนไซม์ที่เป็นของกลุ่มของฟ้า oxidases ที่พันธุ์ออกซิเดชันของหลากหลายของอินทรีย์และสารอนินทรีย์ ได้แก่ diphenols polyphenols , diamines และเอมีนอะโรมาติก อิเล็กตรอนหนึ่งครั้งจะถูกลบออกจากพื้นผิว และโมเลกุลออกซิเจนที่ใช้เป็นอิเล็กตรอนพระนาสิก [ 1 ] พื้นผิวสูญเสียอิเล็กตรอนเดี่ยวและรูปแบบรากฟรี รุนแรงแปรปรวนทนี้เพิ่มเติมรวมทั้ง nonenzymatic ปฏิกิริยา hydration พิธีการทูต และโพลิเมอไรเซชัน [ 2 ] พื้นผิวของ laccases อาจแตกต่างจาก diphenols และโพลีเพื่อ diamines , เอมีน , หอม benzenethiols และทดแทนฟีนอล [ 3 ] laccases ทั่วไปเอนไซม์ในธรรมชาติ โดยเฉพาะในพืชและเชื้อรา นอกจากเชื้อรา laccases ซึ่งส่วนใหญ่มักศึกษารูปแบบของ - แบคทีเรีย , laccases จาก Pseudomonas enrichment F6 , Pseudomonas sp . lbc1 และ Escherichia coli ยังบริสุทธิ์และลักษณะ [ 4 ] ที่สุดของ laccases ) ของเชื้อราที่กำเนิดโดยเฉพาะอย่างยิ่งจากห้องเรียนสีขาวเน่าเชื้อรา เชื้อรา laccases มีบทบาทสำคัญในพยาธิกำเนิด โรงงานผลิตสี และการเสื่อมของวัสดุ lignocellulosic [ 1 , 2 ] ขาวเน่าเป็นจุลินทรีย์สามารถย่อยสลายลิกนิน Basidiomycetes ได้อย่างมีประสิทธิภาพ อย่างไรก็ตาม ระดับของปริมาณการเกี่ยวกับส่วนประกอบของไม้อื่น ๆส่วนใหญ่ ขึ้นอยู่กับสภาวะแวดล้อม และเชื้อราชนิดที่เกี่ยวข้อง ความสามารถในการผลิตหรือ laccases - จุลินทรีย์บริสุทธิ์เพื่อขจัดมลพิษที่หลากหลาย ปัจจุบันเป็นหนึ่งในวิชาที่น่าสนใจที่สุดสำหรับนักวิจัยด้านเทคโนโลยีชีวภาพสิ่งแวดล้อม [ 5 ] laccases สามารถใช้ในการตรวจจับของแคทีโคลามีนประสาท เช่น โดพามีน นอร์อิพิเนฟริน , [ 6 ] , ออกซิไดซ์ - รูปแบบของมอร์ฟีนในการปรากฏตัวของโคเดอีนโดย coupling ของปฏิกิริยากับเอนไซม์กลูโคสได้ศึกษา [ 7 ] เชื้อราเชื้อราบาง laccases ลดสารพิษหลายชนิด เช่น อะฟลาทอกซิน B1 [ 8 ] และยังมีประโยชน์ในด้านจุลชีววิทยาทางอาหาร เอทานอลที่ผลิตจากเยื่อกระดาษ , ผลิตครีมบางเบากระจ่าง , ไวน์ และยังใช้ในงานอุตสาหกรรมเช่นออกซิไดซ์ตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพ [ 6 , 9 ] การใช้ศักยภาพของ laccases รวมถึงสิ่งทอย้อมฟอกเยื่อกระดาษฟอกขาวผ่านการบำบัดล้างพิษ , ไบโอเซนเซอร์ และ bioremediations [ 1 / 10 ] อย่างไรก็ตาม ปัญหาที่พบบ่อยกับการใช้ประโยชน์ในอุตสาหกรรมที่มีการผลิต laccases เป็นต่ำระดับโดยโฮสต์ท้องถิ่น ปัญหานี้อาจแก้ไขได้โดยการผลิตเชื้อราชนิดในโฮสต์ที่มีความสามารถในการผลิตปริมาณสูงของยัดเยียดโดยทั่วไปเชื้อรา Trichoderma reesei หรือจุดมุ่งหมายของกระดาษ ปัจจุบัน คือ หน้าจอ และแยกเชื้อราจากดิน - การผลิตเอนไซม์แลคเคสตัวอย่าง โดยใช้ตัวบ่งชี้ [ 11 ] และระบุแหล่งที่มาใหม่และแลคเคส . เสริม