Fructose bisphosphatase (EC 3.1.3.1

Fructose bisphosphatase (EC 3.1.3.11) is an enzyme that converts fructose-1,6-bisphosphate to fructose 6-phosphate in gluconeogenesis and the Calvin cycle which are both anabolic pathways. Fructose bisphosphatase catalyses the reverse of the reaction which is catalysed by phosphofructokinase in glycolysis.[1][2] These enzymes only catalyse the reaction in one direction each, and are regulated by metabolites such as fructose 2,6-bisphosphate so that high activity of one of the two enzymes is accompanied by low activity of the other. More specifically, fructose 2,6-bisphosphate allosterically inhibits fructose 1,6-bisphosphatase, but activates phosphofructokinase-I. Fructose 1,6-bisphosphatase is involved in many different metabolic pathways and found in most organisms. FBPase requires metal ions for catalysis (Mg2+ and Mn2+ being preferred) and the enzyme is potently inhibited by Li+.

The fold of fructose-1,6-bisphosphatase from pig was noted to be identical to that of inositol-1-phosphatase (IMPase).[3] Inositol polyphosphate 1-phosphatase (IPPase), IMPase and FBPase share a sequence motif (Asp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Ser) which has been shown to bind metal ions and participate in catalysis. This motif is also found in the distantly-related fungal, bacterial and yeast IMPase homologues. It has been suggested that these proteins define an ancient structurally conserved family involved in diverse metabolic pathways, including inositol signalling, gluconeogenesis, sulphate assimilation and possibly quinone metabolism.[4]

Three different groups of FBPases have been identified in eukaryotes and bacteria (FBPase I-III).[5] None of these groups have been found in archaea so far, though a new group of FBPases (FBPase IV) which also show inositol monophosphatase activity has recently been identified in archaea.[6]

A new group of FBPases (FBPase V) is found in thermophilic archaea and the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus.[7] The characterised members of this group show strict substrate specificity for FBP and are suggested to be the true FBPase in these organisms.[7][8] A structural study suggests that FBPase V has a novel fold for a sugar phosphatase, forming a four-layer alpha-beta-beta-alpha sandwich, unlike the more usual five-layered alpha-beta-alpha-beta-alpha arrangement.[8] The arrangement of the catalytic side chains and metal ligands was found to be consistent with the three-metal ion assisted catalysis mechanism proposed for other FBPases.

The fructose 1,6-bisphosphatases found within the Firmicutes (low GC Gram-positive bacteria) do not show any significant sequence similarity to the enzymes from other organisms. The Bacillus subtilis enzyme is inhibited by AMP, though this can be overcome by phosphoenolpyruvate, and is dependent on Mn(2+).[9][10] Mutants lacking this enzyme are apparently still able to grow on gluconeogenic growth substrates such as malate and glycerol.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Bisphosphatase ฟรักโทส (EC 3.1.3.11) เป็นเอนไซม์ที่แปลงเป็นฟรักโทส-1,6-bisphosphate 6-ฟอสเฟตในการสร้างกลูโคสและวงจรคาลวินซึ่งทั้งมนต์ anabolic ฟรักโทส Catalyses bisphosphatase ฟรักโทสย้อนกลับของปฏิกิริยาซึ่ง catalysed โดย phosphofructokinase ใน glycolysis [1] [2] นี้เอนไซม์เฉพาะ catalyse ปฏิกิริยาในแต่ละ และถูกควบคุม โดย metabolites เช่นฟรักโทส 2,6 bisphosphate นั้นสูงกิจกรรมของเอนไซม์สองอย่างใดอย่างหนึ่งตามมา ด้วยกิจกรรมต่ำสุดของอื่น ๆ อื่น ๆ โดยเฉพาะ ฟรักโทส 2,6 bisphosphate allosterically ยับยั้งฟรักโทส 1,6 bisphosphatase แต่เรียก phosphofructokinase-ฉัน ฟรักโทส 1,6 bisphosphatase เกี่ยวข้องกับมนต์เผาผลาญแตกต่างกันมาก และพบในสิ่งมีชีวิตมากที่สุด FBPase ต้องประจุโลหะสำหรับเร่งปฏิกิริยา (Mg2 + และ Mn2 + ถูกต้อง) และเอนไซม์ถูกห้าม โดย Li + potentlyพับของฟรักโทส-1,6-bisphosphatase จากหมูมีไว้ให้เหมือนกับของ inositol-1-ฟอสฟาเตส (IMPase) [3] inositol polyphosphate 1-ฟอสฟาเตส (IPPase), IMPase และ FBPase ใช้แปลนลำดับ (Asp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Ser) ซึ่งจะผูกกันโลหะ และมีส่วนร่วมในการเร่งปฏิกิริยา สาระสำคัญนี้ยังอยู่ในที่เกี่ยวข้อง distantly เชื้อรา แบคทีเรีย และยีสต์ IMPase homologues จึงมีการแนะนำว่า โปรตีนเหล่านี้กำหนดความโบราณ structurally นำครอบครัวในหลากหลายมนต์เผาผลาญ inositol แดง การสร้างกลูโคส ซัลเฟตผสมกลมกลืน และอาจเผาผลาญ quinone [4]FBPases กลุ่มต่าง ๆ ได้รับการระบุใน eukaryotes และแบคทีเรีย (FBPase i-III) [5] ไม่มีกลุ่มเหล่านี้พบในอาร์เคียฉะนี้ แม้ว่าล่าสุดมีการระบุกลุ่มใหม่ของ FBPases (FBPase IV) ที่แสดงกิจกรรม monophosphatase inositol ในอาร์เคีย [6]กลุ่มใหม่ของ FBPases (FBPase V) พบใน thermophilic อาร์เคียและแบคทีเรีย hyperthermophilic Aquifex aeolicus [7] สมาชิก characterised ของกลุ่มนี้แสดงพื้นผิวเข้มงวด specificity FBP และแนะนำให้ FBPase จริงในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้ [7] [8] การศึกษาโครงสร้างแนะนำว่า FBPase V มีพับนวนิยายสำหรับฟอสฟาเตสเป็นน้ำตาล ขึ้นรูปชั้น 4 แอลฟาบีตาเบต้าอัลฟาแซนด์วิช ซึ่งแตกต่างจากปกติมากชั้น 5 อัลฟ่าเบต้าอัลฟ่าเบต้าอัลฟาจัดเรียง [8] การจัดเรียงของโซ่ด้านตัวเร่งปฏิกิริยาและ ligands โลหะตรวจพบเพื่อให้สอดคล้องกับไอออนโลหะสามช่วยกลไกการเร่งปฏิกิริยาที่นำเสนอสำหรับ FBPases อื่น ๆ1,6-bisphosphatases ฟรักโทสที่พบภายใน Firmicutes (ต่ำ GC แบคทีเรีย) ไม่แสดงใด ๆ ลำดับสำคัญคล้ายกับเอนไซม์จากสิ่งมีชีวิตอื่น ๆ เอนไซม์ subtilis คัดห้าม โดย AMP แม้นี้สามารถเอาชนะ โดย phosphoenolpyruvate และขึ้นอยู่กับ Mn(2+) [9] [10] สายพันธุ์ขาดเอนไซม์นี้จะเห็นได้ชัดว่ายังสามารถเติบโตบนพื้นผิวเจริญเติบโต gluconeogenic มาลาและกลีเซอร

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ฟรุกโตส bisphosphatase (EC 3.1.3.11) เป็นเอนไซม์ที่แปลงฟรุกโตส-1,6-bisphosphate ฟรุกโตสไป 6 ฟอสเฟตใน gluconeogenesis และคาลวินวงจรซึ่งมีทั้งทางเดิน anabolic ฟรุกโตส bisphosphatase catalyses ย้อนกลับของปฏิกิริยาที่มีตัวเร่งปฏิกิริยาโดย phosphofructokinase ใน glycolysis ได้. [1] [2] เอนไซม์เหล่านี้จะกระตุ้นปฏิกิริยาในทิศทางเดียวในแต่ละครั้งและถูกควบคุมโดยสารฟรุกโตสเช่น 2,6-bisphosphate เพื่อให้กิจกรรมสูง ของหนึ่งในสองของเอนไซม์ที่จะมาพร้อมกับกิจกรรมที่ต่ำของอื่น ๆ โดยเฉพาะอย่างยิ่งฟรักโทส 2,6-bisphosphate allosterically ยับยั้งฟรุกโตส 1,6-bisphosphatase แต่เปิดใช้งาน phosphofructokinase-I ฟรุคโต 1,6-bisphosphatase มีส่วนร่วมในการเผาผลาญอาหารทางเดินที่แตกต่างกันจำนวนมากและพบในสิ่งมีชีวิตมากที่สุด FBPase ต้องไอออนโลหะสำหรับการเร่งปฏิกิริยา (Mg2 + และ MN2 + เป็นที่ต้องการ) และเอนไซม์ยับยั้ง potently ลี่ +. พับของฟรุกโตส-1,6-bisphosphatase จากหมูเป็นข้อสังเกตที่จะเป็นเหมือนกับที่ทอ-1-phosphatase (ที่ IMPase) . [3] Inositol ฟอสเฟต 1 phosphatase (IPPase) IMPase และ FBPase แบ่งปันบรรทัดฐานลำดับ (ASP-Pro-Ile / Leu-ASP-Gly / Ser-Thr / Ser) ซึ่งได้รับการแสดงที่จะผูกโลหะไอออนและมีส่วนร่วมใน ปฏิกิริยาทางเคมี บรรทัดฐานนี้ยังพบในเชื้อราห่างไกลที่เกี่ยวข้องกับเชื้อแบคทีเรียและยีสต์ IMPase homologues มันได้รับการแนะนำว่าโปรตีนเหล่านี้กำหนดครอบครัวโบราณอนุรักษ์โครงสร้างส่วนร่วมในการเผาผลาญเซลล์ที่มีความหลากหลายรวมทั้งการส่งสัญญาณทอ gluconeogenesis ดูดซึมซัลเฟตและอาจเผาผลาญ quinone. [4] สามกลุ่มที่แตกต่างกันของ FBPases ได้รับการระบุในยูคาริโอและแบคทีเรีย (FBPase ฉัน -III). [5] ไม่มีของกลุ่มคนเหล่านี้ถูกพบในเคีเพื่อให้ห่างไกล แต่กลุ่มใหม่ของ FBPases (FBPase IV) ซึ่งแสดงกิจกรรมทอ monophosphatase เพิ่งได้รับการระบุไว้ในเคี. [6] กลุ่มใหม่ของ FBPases (FBPase V) ที่พบในเคีอุณหภูมิและแบคทีเรีย hyperthermophilic Aquifex aeolicus. [7] สมาชิกลักษณะของการแสดงกลุ่มนี้จำเพาะพื้นผิวที่เข้มงวดสำหรับ FBP และมีข้อเสนอแนะที่จะเป็น FBPase จริงในชีวิตเหล่านี้. [7] [8] เป็น การศึกษาโครงสร้างแสดงให้เห็นว่า FBPase V มีพับใหม่สำหรับฟอสฟาน้ำตาลกลายเป็นสี่ชั้นอัลฟาเบต้าเบต้าอัลฟาแซนวิชซึ่งแตกต่างจากปกติห้าชั้นจัดอัลฟาเบต้าอัลฟาเบต้าอัลฟา. [8] การจัดเรียงของโซ่ด้านตัวเร่งปฏิกิริยาและแกนด์โลหะถูกพบเพื่อให้สอดคล้องกับไอออนโลหะสามกลไกการเร่งปฏิกิริยาช่วยเสนอ FBPases อื่น ๆ . ฟรุกโตส 1,6-bisphosphatases พบว่าภายใน Firmicutes (ต่ำ GC แบคทีเรียแกรมบวก) ไม่ แสดงใด ๆ ที่คล้ายคลึงกันอย่างมีนัยสำคัญลำดับเอนไซม์จากสิ่งมีชีวิตอื่น ๆ Bacillus เอนไซม์ subtilis จะถูกยับยั้งโดย AMP แม้ว่าจะสามารถเอาชนะโดย phosphoenolpyruvate และจะขึ้นอยู่กับ Mn (2 +). [9] [10] Mutants ขาดเอนไซม์นี้เห็นได้ชัดว่ายังคงสามารถที่จะเติบโตบนพื้นผิวการเจริญเติบโต gluconeogenic เช่น malate และกลีเซอรอล

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ฟรักโทส bisphosphatase ( EC 3.1.3.11 ) เป็นเอนไซม์ที่แปลง fructose-1,6-bisphosphate กับฟรักโทส 6-phosphate ในกลูโคนีโอเจเนซิสและวัฏจักรคัลวิน ซึ่งมีทั้ง anabolic ทางเดิน . ฟรักโทส bisphosphatase พันธุ์กลับของปฏิกิริยา ซึ่งเป็น catalysed โดย phosphofructokinase ในไกลโคไลสิส [ 1 ] [ 2 ] เอนไซม์เร่งปฏิกิริยาเหล่านี้เฉพาะในทิศทางเดียว แต่ละและมีการควบคุมโดยหลายชนิด เช่น น้ำตาลฟรักโทส 2,6-bisphosphate ดังนั้นกิจกรรมสูงแห่งหนึ่งของเอนไซม์ทั้งสองจะมาพร้อมกับกิจกรรมระดับต่ำของอื่น ๆ มากขึ้นโดยเฉพาะฟรุกโตส 2,6-bisphosphate allosterically ยับยั้งฟรักโทส 1,6-bisphosphatase แต่ใช้ฟรักโทส phosphofructokinase-i. 16-bisphosphatase เกี่ยวข้องในเส้นทางการเผาผลาญอาหารที่แตกต่างกันมาก และพบได้ในสิ่งมีชีวิตมากที่สุด fbpase ต้องการโลหะไอออน สำหรับการเร่งปฏิกิริยา ( mg2 mn2 และเป็นที่ต้องการ ) และเอนไซม์จะถูกยับยั้งโดยหลี่เริ่ม

คอกหมูไว้ fructose-1,6-bisphosphatase จากจะเหมือนกับที่ inositol-1-phosphatase ( impase ) [ 3 ] 1-phosphatase อลฟอสเฟต ( ippase )และ impase fbpase แบ่งปันลำดับแม่ลาย ( ASP Pro ด้วย / ลิว ASP GLY / เซอร์ thr / เซอร์ ) ซึ่งได้รับการแสดงที่จะผูกไอออนโลหะและมีส่วนร่วมในปฏิกิริยา รูปแบบนี้จะพบได้ในห่างเหินเกี่ยวข้องกับเชื้อรา แบคทีเรียและยีสต์ impase ใน . จะได้รับการชี้ให้เห็นว่าโครงสร้างโปรตีนเหล่านี้กำหนดโบราณอนุรักษ์วิถีครอบครัวมีส่วนร่วมในการเผาผลาญอาหารที่หลากหลายincluding ว่าเซย์ gluconeogenesis , assimilation sulphate ( possibly quinone metabolism . [ 4 ] เก็บกวาดเก็บกวาดได้สูงสุดของห้อง fbpases เวลา been identified in eukaryotes ( bacteria ( fbpase i-iii ) . [ 5 ] none สูงสุดใหม่ของ been หมู่บ้านฉัน in archaea จะเป็นทางการ though a group ผลของ fbpases ( fbpase iv ) which activity เยอะฉัน " monophosphatase อลเพิ่งได้รับการระบุในอาร์เคีย .[ 6 ]

กลุ่มใหม่ของ fbpases ( fbpase V ) พบในแบคทีเรียและอาร์เคียและ hyperthermophilic aquifex aeolicus [ 7 ] ลักษณะสมาชิกของกลุ่มนี้แสดงความจำเพาะและพื้นผิวที่เข้มงวดสำหรับ fbp มีข้อเสนอแนะที่จะเป็น fbpase จริงในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้ . [ 7 ] [ 8 ] โครงสร้าง การศึกษาชี้ให้เห็นว่า fbpase V มีนวนิยาย พับใบน้ำตาล ,รูปสี่ชั้น อัลฟ่า เบต้า เบต้า อัลฟ่า แซนด์วิช ซึ่งแตกต่างจากปกติอีกห้าชั้น อัลฟ่า เบต้า อัลฟ่า เบต้า อัลฟ่า เรียบเรียง . [ 8 ] จัดเครือข่ายด้านตัวเร่งปฏิกิริยาโลหะลิแกนด์และพบว่ามีความสอดคล้องกับสามโลหะไอออนช่วยเร่งเสนอ fbpases กลไกอื่น ๆ .

ฟรักโทส 16-bisphosphatases พบภายใน Firmicutes น้อย ( GC กรัมบวกแบคทีเรีย ) ไม่แสดงใด ๆที่สำคัญลำดับความเหมือนกับเอนไซม์จากสิ่งมีชีวิตอื่น ๆ จาก Bacillus subtilis เอนไซม์จะถูกยับยั้งโดยแอมป์ แต่นี้จะสามารถเอาชนะโดยฟอสโฟอีนอลไพรูเวตและขึ้นอยู่กับ Mn ( 2 )[ 9 ] [ 10 ] กลายพันธุ์ขาดเอนไซม์นี้จะเห็นได้ชัดว่ายังคงสามารถเติบโตบนพื้นผิว gluconeogenic การเจริญเติบโตเช่น malate และกลีเซอรอล .