It was proposed previously that the

It was proposed previously that the N-terminal domain of the
OCP that contains R155 is directly involved in the binding of
the OCPr to APC trimers based on site-directed mutagenesis
and quenching analysis. Furthermore, breakage of the R155−
E244 salt bridge could play an important role during the
activation of the OCP.13 There are multiple APC trimers,
including multiple APC660 species and at least two APC680
species, in the PBS core. Determining which APC trimer the
OCPr is binding will improve our understanding of the detailed
photoprotection mechanism in cyanobacteria. Our results
narrow down the OCP binding site to the cleft formed
between two APC trimers and thus will facilitate future
experiments such as determining which amino acids on either
the OCP or the ApcB are playing important roles in the
stabilization or destabilization of the quenching complex.
The C-terminal domain of the OCP (D220, V232, and
F299) was recently shown to be involved in the interactions
between FRP,16 which in vivo is essential to recovering the full
capacity of the PBS light harvesting function, presumably by
playing a role in detaching the OCPr. In our model, three
amino acid residues (D220, V232, and F299) are located on the

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

จึงได้นำเสนอก่อนหน้านี้ที่เทอร์มินัล N โดเมนของOCP ที่ประกอบด้วย R155 เกี่ยวข้องโดยตรงในการรวมของOCPr การ APC trimers ตาม mutagenesis ไซต์โดยตรงและชุบด้วยการวิเคราะห์ นอกจากนี้ เคมีฯ ของ R155−สะพานเกลือ E244 อาจมีบทบาทสำคัญในการเปิดใช้งานของ OCP.13 มีอยู่หลาย APC trimersหลายพันธุ์ APC660 และ APC680 ที่สองสปีชีส์ ในหลัก PBS กำหนดว่า trimer APCOCPr จะผูกจะปรับปรุงความเข้าใจของเรารายละเอียดกลไก photoprotection ใน cyanobacteria ผลของเราแคบลงไซต์ผูก OCP แหว่งเกิดขึ้นระหว่างสอง APC trimers และจึง จะอำนวยความสะดวกในอนาคตทดลองเช่นกำหนดที่กรดอะมิโนในOCP หรือ ApcB กำลังเล่นบทบาทสำคัญในการเสถียรภาพหรือ destabilization ของชุบซับซ้อนC-เทอร์มินัลโดเมนของ OCP (D220, V232 และF299) ที่แสดงการมีส่วนร่วมในการโต้ตอบล่าสุดระหว่าง FRP, 16 ซึ่งในสัตว์ทดลองที่เป็นสิ่งจำเป็นในการกู้คืนแบบเต็มกำลังของแสง PBS เก็บเกี่ยวฟังก์ชัน โดยสันนิษฐานว่าเล่นใน detaching OCPr ในรูปแบบของเรา สามกรดอะมิโนตก (D220, V232 และ F299) อยู่

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

จึงได้เสนอไปก่อนหน้านี้แล้วว่า โดเมนถูก
OCP ที่มี r155 จะเกี่ยวข้องโดยตรงในการมัด
ocpr กับ APC trimers ตามเว็บไซต์โดยตรงและการ
ดับการวิเคราะห์ นอกจากนี้ การแตกของ r155 −
e244 สะพานเกลืออาจมีบทบาทสำคัญในการเปิดใช้งานของ ocp.13 มี

trimers APC หลายรวมทั้งชนิด apc660 หลายและ apc680
อย่างน้อย 2 ชนิด ในช่องหลัก การกําหนดซึ่ง APC ไทรเมอร์
ocpr ผูกจะปรับปรุงความเข้าใจของกลไก photoprotection รายละเอียด
ในไซยาโนแบคทีเรีย . ผลของเรา
แคบลงขึ้นมัดเว็บไซต์เพื่อผ่าขึ้น
ระหว่างสอง APC trimers จึงจะอำนวยความสะดวกในอนาคต
การทดลองดังกล่าวตามที่กำหนด ซึ่งกรดอะมิโนทั้ง
OCP หรือ apcb กำลังเล่นบทบาทสำคัญในการรักษาเสถียรภาพของการชุบหรือ destabilization

ซึ่งซับซ้อน โดเมนของ OCP ( d220 v232 , ,
f299 ) เพิ่งแสดงเพื่อมีส่วนร่วมในการโต้ตอบ
ระหว่าง FRP , 16 ซึ่งในสิ่งมีชีวิตคือ ที่จำเป็นเพื่อการกู้คืนเต็มความจุ
ของ PBS แสงเก็บเกี่ยวฟังก์ชันสันนิษฐานโดย
เล่นบทบาทในถอดเครื่อง ocpr . ในแบบของเรา สาม
กรดอะมิโนตกค้าง ( d220 v232 , และ f299 ) ตั้งอยู่บน