Enzymes involved in glycogenesisA d

Enzymes involved in glycogenesis
A detailed description of the process can be found in any Biochemistry textbook[8]. As summarized in Figure 2, glucose is converted into glucose-6-phosphate by the action of glucokinase (liver) or hexokinase (muscle). Glucose-6-phosphate is then converted into glucose-1-phosphate by the action of the enzyme phosphoglucomutase, passing through an obligatory intermediate step of glucose-1,6-bisphosphate.

Next the glucose-1-phosphate is converted into UDP-glucose by the action of uridyl transferase (also called UDP-glucose pyrophosphorylase). One molecule of UTP is used in this step and one molecule of pyrophosphate is formed, which is hydrolyzed by pyrophosphatase into 2 molecules of inorganic phosphate (Pi). UDP-glucose molecules are incorporated into the growing glycogen chain by the enzyme glycogen synthase, which must act on a pre-existing primer. Initially this is the small protein glycogenin, but once initiated the primer is the growing glycogen chain.

The mechanism for joining glucose units is that glycogen synthase binds to UDP-glucose, causing it to break down into an oxonium ion, which can readily add to the 4-hydroxyl group of a glucosyl residue on the 4 end of the glycogen chain. After every 10 to 14 glucose units a side branch with an additional chain of glucose units occurs. The side chain attaches at carbon atom 6 of a glucose unit, and the linkage is termed an alpha-1,6 glycosidic bond. To form this connection a separate enzyme known as a branching enzyme is used. Branching enzyme (systematic name: 1,4-alpha-D-glucan:1,4-alpha-D-glucan 6-alpha-D-(1,4-alpha-D-glucano)-transferase) attaches a string of seven glucose units[8].

Regulation of glycogenesis
As summarized in Figure 2, there is a reciprocal relationship between glycogen synthesis (glycogenesis) and glycogen breakdown (glycogenolysis) and factors that enhance one inhibit the other. One of the main forms of control is the varied phosphorylation of glycogen synthase and glycogen phosphorylase by protein kinase A (PKA). Phosphorylated glycogen synthase is inactive in contrast to glycogen phosphorylase which is activated following phosphorylation.

As discussed above, conditions such as low glucose levels or stress that promote the activation of PKA as a result of released adrenaline or glucagon binding to their G-protein coupled receptors, promote the process of energy generation through glycogen breakdown and inhibit the process of glycogen synthesis. Similarly calcium ions inhibit glycogen synthase indirectly through their activation of PKA. Finally glycogenesis is enhanced by elevated levels of ATP which act as an allosteric inhibitor of glycogen phosphorylase[8].

References

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องในการสร้างไกลคำอธิบายโดยละเอียดของกระบวนการสามารถพบได้ในทุกตำราชีวเคมี [8] ตามที่สรุปไว้ในรูปที่ 2 น้ำตาลกลูโคสจะถูกแปลงเป็นกลูโคส-6-ฟอสเฟต โดยการกระทำของ glucokinase (ตับ) หรือ hexokinase (กล้ามเนื้อ) กลูโคส-6-ฟอสเฟตถูกแล้วแปลงเป็นกลูโคส-1-ฟอสเฟต โดยการกระทำของ phosphoglucomutase เอนไซม์ ผ่านกลูโคสปริมาณฟลักซ์ 1.6-bisphosphate มีบังคับขั้นตอนต่อ กลูโคส-1-ฟอสเฟตจะถูกแปลงเป็น UDP กลูโคส โดยการกระทำของ uridyl transferase (เรียกว่า UDP กลูโคส pyrophosphorylase) หนึ่งโมเลกุลของ UTP ที่ใช้ในขั้นตอนนี้ และโมเลกุลหนึ่งของ pyrophosphate เกิด ขึ้น ซึ่งเป็นไลซ์ โดย pyrophosphatase เป็น 2 โมเลกุลของอนินทรีย์ฟอสเฟต (Pi) UDP กลูโคสโมเลกุลจะรวมอยู่ในกลุ่มไกลโคเจนเพิ่มขึ้น โดยเอนไซม์ไกลโคเจน synthase ซึ่งต้องดำเนินการกับรองพื้นอยู่ก่อน ในตอนแรกนี้ glycogenin โปรตีนขนาดเล็ก แต่เมื่อเริ่มต้นไพรเมอร์ที่ เป็นโซ่เจนเติบโตกลไกสำหรับการรวมหน่วยกลูโคสเป็น synthase ที่เจน binds ไปยังกลูโคส UDP ก่อให้เกิดการแบ่งออกเป็น oxonium นิ้ว ซึ่งสามารถพร้อมเพิ่มสารตกค้าง glucosyl เชนเจนท้าย 4 กลุ่ม 4-ไฮดรอก หลังจากหน่วยกลูโคสทุก 10-14 สาขาข้างสายโซ่เพิ่มเติมของหน่วยกลูโคสเกิดขึ้น โซ่ข้างแนบที่คาร์บอนอะตอมที่ 6 ของหน่วยกลูโคส และการเชื่อมโยงเรียกว่าพันธะ glycosidic เป็นปริมาณฟลักซ์ 1.6 อัลฟา ในรูปแบบการเชื่อมต่อนี้เอนไซม์แยกต่างหากที่เรียกว่าเอนไซม์โยงหัวข้อจะใช้ เอนไซม์โยงหัวข้อ (ชื่อระบบ: 1,4-alpha-D-glucan:1,4-alpha-D-glucan 6-alpha-D-(1,4-alpha-D-glucano)-transferase) แนบของหน่วยกลูโคสเจ็ด [8]ควบคุมการสร้างไกลตามที่สรุปไว้ในรูปที่ 2 มีความสัมพันธ์ซึ่งกันและกันระหว่างการสังเคราะห์ไกลโคเจน (สร้างไกล) และสลายไกลโคเจน (glycogenolysis) และปัจจัยที่เพิ่มหนึ่งยับยั้งอีก หนึ่งในรูปแบบหลักของการควบคุมคือ phosphorylation หลากหลาย synthase ไกลโคเจนและไกลโคเจน phosphorylase โดยโปรตีนไคเนสรี A (PKA) ไกลโคเจน phosphorylated synthase เป็นงานตรงกันข้ามกับ phosphorylase เจนต่อ phosphorylation ที่ตามที่กล่าวไว้ข้างต้น เงื่อนไขเช่นระดับน้ำตาลต่ำหรือความเครียดที่ส่งเสริมการทำงานของ PKA ผลออกตื่นเต้นหรือกลูคากอนผูกกับของ G-โปรตีน ควบคู่ตัวรับ ส่งเสริมการผลิตพลังงานโดยการสลายไกลโคเจน และยับยั้งกระบวนการสังเคราะห์ไกลโคเจน ในทำนองเดียวกัน แคลเซียมไอออนยับยั้ง synthase ไกลโคเจนโดยอ้อมผ่านการใช้งานของ PKA สุดท้าย สร้างไกลขึ้นมีระดับ ATP ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวยับยั้ง allosteric ของ phosphorylase เจน [8]อ้างอิง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องใน glycogenesis
คำอธิบายรายละเอียดของกระบวนการที่สามารถพบได้ในตำราใด ๆ ชีวเคมี [8] สรุปในรูปที่ 2 กลูโคสจะถูกแปลงเป็นน้ำตาลกลูโคส -6- ฟอสเฟตโดยการกระทำของ glucokinase (ตับ) หรือ hexokinase นี้ (กล้ามเนื้อ) กลูโคส -6- ฟอสเฟตจะถูกแปลงเป็นน้ำตาลกลูโคสแล้ว-1-ฟอสเฟตโดยการกระทำของ phosphoglucomutase เอนไซม์ผ่านขั้นตอนกลางบังคับของกลูโคส 1,6-bisphosphate.

ถัดไปกลูโคส-1-ฟอสเฟตจะถูกแปลงเป็น UDP กลูโคส โดยการกระทำของ transferase uridyl (เรียกว่า UDP กลูโคส pyrophosphorylase) เดอะ หนึ่งโมเลกุลของ UTP จะใช้ในขั้นตอนนี้และหนึ่งโมเลกุลของ pyrophosphate จะเกิดขึ้นซึ่งเป็นเอนไซม์ pyrophosphatase เป็น 2 โมเลกุลของฟอสเฟตนินทรีย์ (PI) โมเลกุล UDP กลูโคสจะรวมอยู่ในห่วงโซ่ไกลโคเจนเติบโตโดยเทสเอนไซม์ไกลโคเจนซึ่งจะต้องดำเนินการในที่มีอยู่ก่อนไพรเมอร์ ในขั้นต้นนี้เป็น glycogenin โปรตีนขนาดเล็ก แต่เมื่อเริ่มต้นไพรเมอร์ที่มีห่วงโซ่ไกลโคเจนการเจริญเติบโต.

กลไกสำหรับการเข้าร่วมหน่วยกลูโคสคือว่าไกลโคเจนเทสผูกกับ UDP กลูโคสทำให้มันแบ่งออกเป็นไอออน oxonium ซึ่งพร้อมที่จะเพิ่ม กลุ่ม 4 ไฮดรอกซิของสารตกค้าง glucosyl ในท้าย 4 ของห่วงโซ่ไกลโคเจน หลังจากที่ทุก 10-14 หน่วยกลูโคสสาขาด้านที่มีห่วงโซ่ที่เพิ่มขึ้นของหน่วยกลูโคสเกิดขึ้น ห่วงโซ่ด้านข้างแนบอะตอมของคาร์บอน 6 ของหน่วยกลูโคสและการเชื่อมโยงจะถูกเรียกว่าเป็นอัลฟา 1,6 glycosidic พันธบัตร ในรูปแบบการเชื่อมต่อนี้เอนไซม์ที่แยกต่างหากเรียกได้ว่าเป็นเอนไซม์แตกแขนงถูกนำมาใช้ การแตกแขนงเอนไซม์ (ชื่ออย่างเป็นระบบ: 1,4-alpha-D-Glucan: 1,4-alpha-D-Glucan 6-ALPHA-D- (1,4-alpha-D-glucano) -transferase) แนบสตริงของเจ็ด หน่วยกลูโคส [8].

กฎระเบียบของ glycogenesis
ขณะที่สรุปไว้ในรูปที่ 2 มีความสัมพันธ์ซึ่งกันและกันระหว่างการสังเคราะห์ไกลโคเจน (glycogenesis) และไกลโคเจนสลาย (glycogenolysis) และปัจจัยหนึ่งที่ช่วยเพิ่มยับยั้งอื่น ๆ หนึ่งในรูปแบบหลักของการควบคุมเป็น phosphorylation แตกต่างกันของเทสไกลโคเจนและไกลโคเจนโฟโปรตีนไคเนส A (PKA) เทสไกลโคเจน phosphorylated ไม่ได้ใช้งานในทางตรงกันข้ามกับไกลโคเจนโฟซึ่งสามารถใช้งานได้ต่อไป phosphorylation.

ตามที่กล่าวไว้ข้างต้นเงื่อนไขเช่นระดับน้ำตาลในเลือดต่ำหรือความเครียดที่ส่งเสริมการทำงานของ PKA เป็นผลมาจากความตื่นเต้นเปิดตัวหรือ glucagon ผูกพันกับตัวรับของ G-protein คู่ของพวกเขา ส่งเสริมกระบวนการของการผลิตพลังงานผ่านการสลายไกลโคเจนและยับยั้งกระบวนการของการสังเคราะห์ไกลโคเจน ในทำนองเดียวกันแคลเซียมไอออนยับยั้งเทสไกลโคเจนโดยอ้อมผ่านการเปิดใช้งานของพวกเขา PKA สุดท้าย glycogenesis จะเพิ่มขึ้นตามระดับสูงของเอทีพีซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวยับยั้ง allosteric ของไกลโคเจนโฟส [8].

อ้างอิง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องในการสร้างไกลโคเจนรายละเอียดของกระบวนการที่สามารถพบได้ในตำราวิชาชีวเคมี [ 8 ] ตามที่สรุปไว้ในรูปที่ 2 , กลูโคสจะถูกเปลี่ยนเป็น glucose-6-phosphate โดยการกระทําของไคเนส ( ตับ ) หรือ hexokinase ( กล้ามเนื้อ ) glucose-6-phosphate ถูกแปลงแล้วลงใน glucose-1-phosphate โดยการกระทำของเอนไซม์เตสผ่านการบังคับ ขั้นตอนกลางของ glucose-1,6-bisphosphate .ต่อไป glucose-1-phosphate แปลงเป็น UDP กลูโคส โดยการกระทำของ uridyl ทรานสเฟอเรส ( เรียกว่า pyrophosphorylase กลูโคส UDP ) หนึ่งโมเลกุลของ UTP ที่ใช้ในขั้นตอนนี้และหนึ่งโมเลกุลของไพโรก็เกิดขึ้นซึ่งเป็นไฮโดรไลซ์ด้วย pyrophosphatase เป็น 2 โมเลกุลของอนินทรีย์ฟอสเฟต ( Pi ) โมเลกุลกลูโคส UDP จะรวมอยู่ในการสะสมไกลโคเจน glycogen โซ่ โดยเอนไซม์ โปรตีน ซึ่งต้องทำสีรองพื้นแล้ว ในขั้นต้นนี้เป็น glycogenin โปรตีนขนาดเล็ก แต่เมื่อเริ่มใช้จะเติบโตเพิ่มโซ่กลไกสำหรับการเข้าร่วมหน่วยกลูโคสเป็นไกลโคเจน และผูกกับ UDP กลูโคส ก่อให้เกิดการแบ่งเป็น oxonium ไอออน ซึ่งสามารถปรับเพื่อเพิ่ม 4-hydroxyl กลุ่มกาก glucosyl บน 4 สิ้นสุดของไกลโคเจน ห่วงโซ่ หลังจากที่ทุก 10 ถึง 14 สาขา ด้านหน่วยกลูโคสด้วยโซ่เพิ่มเติมหน่วยกลูโคสเกิดขึ้น ด้านห่วงโซ่ที่แนบอะตอมของคาร์บอน 6 หน่วยของกลูโคส และเชื่อมโยงเป็น termed เป็น alpha-1,6 พันธะไกลโคซิดิก . ในรูปแบบแยกเอนไซม์ที่รู้จักกันเป็นแยกเอนไซม์ที่ใช้การเชื่อมต่อนี้ แยกเอนไซม์ ( ระบบชื่อ : 1,4-alpha-d-glucan : 1,4-alpha-d-glucan 6-alpha-d - ( 1,4-alpha-d-glucano ) - ทรานสเฟอเรส ) แนบสตริงของเจ็ดหน่วยกลูโคส [ 8 ]ระเบียบของไกลโคเจนตามที่สรุปไว้ในรูปที่ 2 มีความสัมพันธ์ซึ่งกันและกันระหว่างการสังเคราะห์ไกลโคเจน ( Glycogen ไกลโคเจน ) และรายละเอียด ( การสลายไกลโคเจน ) และปัจจัยที่เพิ่มหนึ่งยับยั้งการอื่น ๆ หนึ่งในรูปแบบหลักของการควบคุมคือ ฟอสโฟริเลชันที่หลากหลายของไกลโคเจน glycogen ฟอ ฟรีเลสและเทสโดยโปรตีนไคเนส ( ความ ) ฟอสฟอรีเลเตตไกลโคเจน และจะไม่ใช้ในทางตรงกันข้ามกับไกลโคเจนซึ่งสามารถใช้งานได้ตามฟอ ฟรีเลส กรุงเทพมหานคร .ตามที่กล่าวไว้ข้างต้น เงื่อนไข เช่น ระดับกลูโคสต่ำหรือความเครียดส่งเสริมการกระตุ้นความเป็นผลจากการปล่อยหรือผูกพวกเขาตื่นเต้น glucagon i คู่ตัวรับ ส่งเสริมกระบวนการของการผลิตพลังงานจากไกลโคเจนสลายและยับยั้งกระบวนการการสังเคราะห์ไกลโคเจน เหมือนกับไอออนแคลเซียมยับยั้ง Glycogen synthase โดยทางอ้อมผ่านการกระตุ้นของพวกเขาของความ . ในที่สุดไกลโคเจนเพิ่มขึ้น โดยยกระดับระดับของ ATP ซึ่งทำหน้าที่เป็นยับยั้งเอนไซม์อัลโลสไกลโคเจนฟอ ฟรีเลส [ 8 ]อ้างอิง