3.3. Surface hydrophobicity (So) an

3.3. Surface hydrophobicity (So) and Salt-soluble proteins (SSP)
Changes in surface hydrophobicity (So) during repeated F/T were
possibly caused by a conformational shift in protein structure due to
the FA-induced formation of methylene bridges between protein
functional groups followed by exposure of a hydrophobic group of
aliphatic and aromatic amino acids. Overall, WF and HF showed
similar patterns in So as F/T repeated (Fig. 3a). So decreased at 3-F/T
and increased at 6-F/T, respectively (p < 0.05) before subsequent
decrease at 12-F/T (p < 0.05). Decreases in So at 3-F/T likely indicate
hydrophobic interactions, which stabilize the native protein structure.
At this point, the hydrophobic interaction possibly disrupted hydrogen
bonds of free water on the surface of hydrophobic protein sites (Santos-
Yap, 1996). The significant increase (p < 0.05) in So observed at 6-F/T
was possibly caused by the unfolding of hydrophobic groups of proteins
due to protein denaturation induced by FA and the So subsequently
dropped at 12-F/T as unfolded proteins aggregated. Protein's conformational
changes, as F/T repeated, can be confirmed by Fourier

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.3. surface hydrophobicity (ดังนั้น) และโปรตีนละลายน้ำเกลือ (SSP)การเปลี่ยนแปลงใน surface hydrophobicity (ดังนั้น) ระหว่างซ้ำ F/Tอาจจะเกิดจากการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโครงสร้างของโปรตีนเนื่องจากการการก่อเกิด FA ของเมทิลีสะพานระหว่างโปรตีนกลุ่ม functional ตามแสงของกลุ่มเหนียวเหนอะหนะกรดอะมิโนอะลิฟาติก และอะโร โดยรวม WF และ HF พบรูปแบบที่คล้ายกันในดังนั้น F/T ซ้ำ (รูปที่ 3a) ดังนั้น ลดลงใน 3-F/Tและเพิ่มขึ้นที่ 6-F/T ตามลำดับ (p < 0.05) ก่อนที่จะตามมาณ 12-F/T (p < 0.05) ลดลง ลดลงในเพื่อ 3-F/T มีแนวโน้มที่บ่งบอกถึงแบบปฏิสัมพันธ์ ซึ่งเสถียรภาพโครงสร้างโปรตีนดั้งเดิมที่จุดนี้ การโต้ตอบที่ฝ่ามืออาจจะหยุดชะงักไฮโดรเจนพันธบัตรของน้ำบนพื้นผิวของโปรตีนเหนียวเหนอะหนะ (เจเนอรัลซานโตส-ยาบ 1996) เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ (p < 0.05) ในการปฏิบัติที่ 6-F/T ดังนั้นอาจจะเกิดขึ้นจากการแฉของฝ่ามือกลุ่มของโปรตีนเนื่องจากการแปรสภาพโปรตีนเกิดจาก FA และอื่น ๆ ต่อมากระตุกที่ 12 F/T เป็นกางออกโปรตีนรวม โปรตีนของโครงสร้างการเปลี่ยนแปลง เป็น F/T ซ้ำ สามารถยืนยัน โดยฟูริเยร์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.3 พื้นผิวไฮโดร (ดังนั้น) และเกลือละลายโปรตีน (เอสเอส)
การเปลี่ยนแปลงใน hydrophobicity พื้นผิว (ดังนั้น) ในระหว่างการทำซ้ำ F / T ถูก
อาจจะเกิดจากการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างโครงสร้างโปรตีนเนื่องจาก
การก่อ FA-induced สะพานเมทิลีนระหว่างโปรตีน
กลุ่มทำงานตาม จากการสัมผัสของกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำของ
อะลิฟาติกและกรดอะมิโนที่มีกลิ่นหอม โดยรวม, WF และ HF แสดงให้เห็น
รูปแบบที่คล้ายกันในดังนั้นในขณะที่ F / T ซ้ำ (รูป. 3A) ดังนั้นลดลงใน 3-F / T
และเพิ่มขึ้นใน 6-F / T ตามลำดับ (p <0.05) ก่อนที่จะตามมา
ลดลง 12-F / T (p <0.05) ลดลงในดังนั้นใน 3-F / T มีแนวโน้มที่บ่งบอกถึง
การมีปฏิสัมพันธ์กับน้ำซึ่งรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างโปรตีนพื้นเมือง.
ณ จุดนี้การปฏิสัมพันธ์กับน้ำอาจจะหยุดชะงักไฮโดรเจน
พันธบัตรฟรีน้ำบนพื้นผิวของเว็บไซต์โปรตีนชอบน้ำ (Santos-
Yap, 1996) การเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ (p <0.05) ดังนั้นข้อสังเกตที่ 6-F / T
อาจจะเป็นที่เกิดจากการแฉของกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีน
เนื่องจากการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนที่เกิดจากเอฟเอและดังนั้นต่อมา
ลดลง 12-F / T โปรตีนกางออกที่รวบรวม . โครงสร้างของโปรตีน
เปลี่ยนแปลงเช่น F / T ซ้ำสามารถยืนยันโดยฟูริเยร์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.3 . พื้นผิว ( ไม่ชอบ ) และเกลือละลายโปรตีน ( SSP )การเปลี่ยนแปลงของพื้นผิว ( ไม่ชอบ ) ระหว่าง F / T เป็นซ้ำอาจจะเกิดจากการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างโปรตีนในเนื่องจากการก่อตัวของเอฟเอีนสะพานระหว่างโปรตีนการทำงานกลุ่มตามด้วยการสัมผัสของ ) กลุ่มอะลิฟาติกและอะโรมาติกกรดอะมิโน โดยรวม , WF และ HF แสดงที่คล้ายกันในรูปแบบเพื่อ F / T ซ้ำ ( รูปที่ 3 ) ดังนั้น ลดลง 3-f / tและเพิ่มขึ้นใน 6-f / T ตามลำดับ ( p < 0.05 ) ก่อนที่จะตามมาลดลง 12-f / t ( P < 0.05 ) ส่วนที่ 3-f / t น่าจะระบุว่าปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิก ซึ่งทำให้โครงสร้างโปรตีนพื้นเมืองณจุดนี้ , ปฏิสัมพันธ์ ) อาจหยุดชะงัก ไฮโดรเจนพันธบัตรของน้ำฟรีบนพื้นผิวของโปรตีน ( ซานโตส ) - เว็บไซต์แยป , 1996 ) เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ ( p < 0.05 ) ดังนั้นการตรวจสอบที่ 6-f / tอาจจะเกิดจากการแฉของกลุ่ม hydrophobic โปรตีนเนื่องจากโปรตีน ( ที่เกิดจาก เอฟเอ และดังนั้น ในภายหลังลดลงที่ 12-f / T เป็นคลี่โปรตีนรวม . โครงสร้างของโปรตีนเปลี่ยนเป็น F / T ซ้ำ สามารถยืนยันได้จากการทดลอง