temperatures will accelerate the di

temperatures will accelerate the dissolution of the protein at the
liquid–solid interface. In addition, the protein tends to be more stable
at mild temperatures. Finally, the extraction can be processed
by slight heating to attain a mild temperature of 30 ◦C. Both Thorat
[35] and Gupta [36] reported the temperature of 20–40 ◦C to be a
better range for carrying out TPP, but this was difficult to justify in
view of complexity of the factors involved.
B–R (Britton–Robinson) buffer was used to adjust the pH of the
aqueous solution to a range of 3.29–8.36. As shown in Fig. 1(d), the
extraction efficiency of APS was not significantly increased (Student’s
t-test, p > 0.05) from pH 3.29 to 6.37, and thus the weakly
acidic circumstance was more suitable likely because there are
some weakly acidic saccharides in aloe [12,37]. Higher protein
extraction efficiencies were obtained at the pH range of 5.5–7.5,
indicating that the protein was more stable at this pH range,
which is in accordance with our previous studies [15]. For example,
one aloe protein (molecular mass of 11.8 kDa) reported by Siritapetawee
[8] has an isoelectric point (pI) of approximately 7.43,
and this protein is more stable near this pI. Therefore, itis necessary
to adjust the system pH close to 6.5 for simultaneous consideration
of the extraction of APS and proteins.
3.2. Recovery of t-butanol and removal of salt from APS
t-Butanol has a mild boiling point of 82.4 ◦C at 101.3 kPa, thus
it can be easily evaporated and recycled. However, just as Przybycien
reported [38], the use of process scale quantities of t-butanol
has restricted the industrial application of TPP as a chromatography
alternative because the t-butanol has a similar flash point
and volatility to that of ethanol. In future studies, other green and
safe solvents (such as ionic liquid) can be used for substituting the
volatile organic solvents in TPP.
To obtain APS with high purity, a dialysis was performed to
remove the salt and some small molecular weight impurities using
a dialysis membrane (D45 mm, MWCO 8000-14000). The average
molecular mass of the APS was 1100 kDa, as Gu reported [7]. Other
impurities, such as salt and small molecules, were easily removed
by this dialysis membrane. The TPP was compared with two types
of ATPS reported for extraction and purification of APS [14,15]. The
purity of APS was determined from the crude extract and after
purification, and the results are shown in Table S1. TPP can isolate
the APS and protein via one-step extraction; however, ATPS
required a pretreatment method of alcohol precipitation to obtain
crudeAPS with protein being discarded. The purity ofAPS increased
from 28.4% in the crude slurry to 81.7% via TPP coupled with dialysis.
Furthermore, the UV spectrum of protein and the FT-IR spectrum
of APS before and after TPP are shown in Figs. S2 and S3.
The samples after TPP agreed well with the crude extract, demonstrating
that the protein and APS show no structural change after
TPP. TPP is a mild and effective method for the purification of aloe
protein and APS.
3.3. SDS-PAGE analysis of aloe protein
The result of SDS-PAGE is shown in Fig. 2. The molecular weight
of the aloe protein was found to be approximately 10–15 kDa,
which is consistent with the results reported by Siritapetawee [8]
and Das [9]. Meanwhile, the band in lane 2 is clearer than that in
lane 3, but the sample concentration of purified aloe protein was
lower than that of crude slurry and the loaded sample volume is
similar, in addition, the protein concentrations in TPP purified protein
and crude slurry were determined via the Bradford method,
indicating the concentration of purified protein was much higher
than that of crude extract [39].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

อุณหภูมิจะเร่งยุบของโปรตีนที่อินเตอร์เฟซของเหลวของแข็ง นอกจากนี้ โปรตีนมีแนวโน้มที่จะมีเสถียรภาพมากขึ้นที่อุณหภูมิอ่อน สุดท้าย สกัดสามารถประมวลผลได้โดยความร้อนเล็กน้อยบรรลุไข้อ่อน 30 ◦C Thorat ทั้งสอง[35] และกุปตา [36] รายงานอุณหภูมิ ◦C 20-40 จะมีช่วงดีสำหรับการดำเนิน TPP แต่นี้เป็นเรื่องที่ยากให้ในมุมมองของความซับซ้อนของปัจจัยเกี่ยวข้องใช้ปรับ pH ของบัฟเฟอร์ที่ B-R (Britton – โรบินสัน)ละลายถึง 3.29-8.36 ตามที่แสดงใน Fig. 1(d),ไม่มีประสิทธิภาพในการสกัดของ APS (ของนักเรียนสูงขึ้นอย่างมากทดสอบ t, p > 0.05) จากค่า pH 3.29-6.37 และดังนั้นสูญสถานการณ์ที่เปรี้ยวไม่เหมาะอาจเนื่องจากมีบาง saccharides สูญเปรี้ยวในน้ำ [12,37] โปรตีนสูงประสิทธิภาพการสกัดได้รับในช่วงค่า pH 5.5 – 7.5แสดงว่า โปรตีนมีเสถียรภาพมากขึ้นในช่วงนี้ค่า pHซึ่งเป็นไปตามการศึกษาของเราก่อนหน้านี้ [15] ตัวอย่างโปรตีนน้ำหนึ่ง (มวลโมเลกุลของ 11.8 kDa) รายงาน โดย Siritapetawee[8] มีการ isoelectric จุด (ปี่) ประมาณ 7.43และโปรตีนนี้มีเสถียรภาพมากขึ้นใกล้ปี่นี้ ดังนั้น จึงเป็นความจำเป็นการปรับปรุงระบบ ค่า pH ใกล้กับ 6.5 สำหรับพิจารณาพร้อมกันสกัดของ APS และโปรตีน3.2 การกู้คืนของบิวทานอ t และเอาเกลือจาก APSบิวทานอทีมีจุดเดือดอ่อน 82.4 ◦C ที่ 101.3 kPa ดังได้หายไป และสามารถรีไซเคิล อย่างไรก็ตาม ก็ Przybycienรายงาน [38], การใช้กระบวนการมาตราส่วนปริมาณของบิวทานอ tมีจำกัดอุตสาหกรรมใช้ TPP เป็นแบบ chromatographyอื่นเนื่องจาก t-บิวทานอจุดวาบไฟคล้ายและความผันผวนที่เอทานอล การศึกษาในอนาคต เขียวอื่น ๆ และหรือสารทำละลายที่ปลอดภัย (เช่นของเหลว ionic) สามารถใช้สำหรับการแทนระเหยอินทรีย์ใน TPPรับ APS มีความบริสุทธิ์สูง หน่วยถูกดำเนินการเอาเกลือและสิ่งสกปรกบางน้ำหนักโมเลกุลขนาดเล็กที่ใช้เยื่อหน่วย (D45 mm, MWCO 8000-14000) ค่าเฉลี่ยมวลโมเลกุลของ APS ถูก 1100 kDa เป็นกูรายงาน [7] อื่น ๆสิ่งสกปรก เช่นโมเลกุลขนาดเล็ก และเกลือ ถูกเอาง่าย ๆโดยเมมเบรนนี้หน่วย TPP ถูกเปรียบเทียบกับชนิดที่สองของ ATPS รายงานการสกัดและทำให้บริสุทธิ์ของ APS [14,15] ที่กำหนดความบริสุทธิ์ของ APS จากสารสกัดหยาบ และหลังทำให้บริสุทธิ์ และผลลัพธ์จะแสดงอยู่ในตาราง S1 TPP สามารถแยกAPS และโปรตีนผ่านขั้นตอนเดียวสกัด อย่างไรก็ตาม ATPSต้องใช้วิธีการ pretreatment ของแอลกอฮอล์ฝนรับcrudeAPS กับโปรตีนที่ถูกละทิ้ง OfAPS ความบริสุทธิ์เพิ่มขึ้นจาก 28.4% ในสารละลายน้ำมัน 81.7% ผ่าน TPP ควบคู่กับหน่วยนอกจากนี้ คลื่น UV โปรตีนและสเปกตรัม FT-IRของ APS ก่อน และ หลัง TPP จะแสดงในมะเดื่อ S2 และ S3ตัวอย่างหลังจากตกลง TPP ดีดิบสกัด เห็นว่า โปรตีนและ APS แสดงไม่เปลี่ยนแปลงโครงสร้างหลังTPP TPP เป็นวิธีไม่รุนแรง และมีประสิทธิภาพสำหรับการทำให้บริสุทธิ์ของน้ำโปรตีนและ APS3.3. SDS-หน้าวิเคราะห์โปรตีนน้ำผลของ SDS-หน้าจะแสดงใน Fig. 2 น้ำหนักโมเลกุลของว่านโปรตีนพบได้ประมาณ 10 – 15 kDaซึ่งจะสอดคล้องกับผลการรายงาน โดย Siritapetawee [8]และ Das [9] ในขณะเดียวกัน วงในเลน 2 มีความคมชัดได้เลน 3 แต่ความเข้มข้นของตัวอย่างน้ำบริสุทธิ์โปรตีนได้ต่ำกว่าของสารละลายน้ำมัน และปริมาณตัวอย่างที่โหลดเป็นคล้าย แห่ง ความเข้มข้นของโปรตีนใน TPP บริสุทธิ์โปรตีนและสารละลายน้ำมันถูกกำหนดผ่านวิธีแบรดฟอร์ดระบุความเข้มข้นของโปรตีนบริสุทธิ์ได้มากขึ้นกว่าของดิบแยก [39]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

อุณหภูมิจะช่วยเร่งการสลายตัวของโปรตีนที่
อินเตอร์เฟซที่เป็นของแข็งของเหลว นอกจากนี้โปรตีนมีแนวโน้มที่จะมีเสถียรภาพมากขึ้น
ที่อุณหภูมิอ่อน ในที่สุดการสกัดสามารถประมวลผล
ด้วยความร้อนเล็กน้อยที่จะบรรลุอุณหภูมิอ่อนวันที่ 30 ◦C ทั้ง Thorat
[35] และ Gupta [36] รายงานอุณหภูมิ 20-40 ◦Cจะเป็น
ช่วงที่ดีสำหรับการดำเนิน TPP แต่นี่เป็นเรื่องยากที่จะปรับใน
มุมมองของความซับซ้อนของปัจจัยที่เกี่ยวข้อง.
B-R (Britton- โรบินสัน) บัฟเฟอร์ถูกใช้ในการปรับค่า pH ของ
สารละลายในช่วงของ 3.29-8.36 ดังแสดงในรูป 1 (ง),
ประสิทธิภาพการสกัดของ APS ไม่ได้เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ (นักเรียนของ
t-test, p> 0.05) จากค่า pH 3.29-6.37 และทำให้ไม่ค่อย
กรณีที่เป็นกรดมีความเหมาะสมมีโอกาสมากขึ้นเพราะมี
บางนํ้าตาลที่เป็นกรดอย่างอ่อนในว่านหางจระเข้ [ 12,37] โปรตีนที่สูงขึ้น
ประสิทธิภาพการสกัดที่ได้รับในช่วง pH ของ 5.5-7.5,
แสดงให้เห็นว่าเป็นโปรตีนที่มีเสถียรภาพมากขึ้นในช่วง pH นี้
ซึ่งเป็นไปตามที่มีการศึกษาก่อนหน้านี้ของเรา [15] ตัวอย่างเช่น
หนึ่งโปรตีนว่านหางจระเข้ (มวลโมเลกุล 11.8 กิโลดาลตัน) รายงานโดย Siritapetawee
[8] มีจุดเชื่อมต่อ Isoelectric (PI) ประมาณ 7.43,
และโปรตีนนี้มีเสถียรภาพมากขึ้นใกล้ pI นี้ ดังนั้น ITIS ที่จำเป็น
ในการปรับค่า pH ใกล้เคียงกับระบบ 6.5 เพื่อพิจารณาพร้อมกัน
ในการสกัดของ APS และโปรตีน.
3.2 การฟื้นตัวของเสื้อบิวทานอและการกำจัดของเกลือจาก APS
t-Butanol มีจุดเดือดอ่อน 82.4 ◦Cที่ 101.3 kPa จึง
จะสามารถระเหยได้อย่างง่ายดายและนำกลับมาใช้ อย่างไรก็ตามเช่นเดียว Przybycien
รายงาน [38] การใช้ในปริมาณขนาดกระบวนการของเสื้อบิวทานอ
จำกัด ได้ใช้ในอุตสาหกรรมของ TPP เป็นโค
ทางเลือกเพราะเสื้อบิวทานอมีจุดวาบไฟที่คล้ายกัน
และความผันผวนที่ของเอทานอล ในการศึกษาในอนาคต, สีเขียวและอื่น ๆ ที่
ตัวทำละลายที่ปลอดภัย (เช่นของเหลวไอออนิก) สามารถใช้สำหรับแทน
ตัวทำละลายอินทรีย์ระเหยง่ายใน TPP.
การขอรับ APS ที่มีความบริสุทธิ์สูงการฟอกไตที่ได้ดำเนินการ
ลบเกลือและบางน้ำหนักโมเลกุลขนาดเล็กโดยใช้สิ่งสกปรก
เยื่อฟอกเลือด (D45 มม MWCO 8000-14000) เฉลี่ย
มวลโมเลกุลของ APS เป็น 1,100 กิโลดาลตันเป็น Gu รายงาน [7] อื่น ๆ
สิ่งสกปรกเช่นเกลือและโมเลกุลขนาดเล็กที่ถูกถอดออกได้อย่างง่ายดาย
โดยเยื่อฟอกเลือดนี้ TPP ถูกเมื่อเทียบกับสองประเภท
ของ Atps รายงานการสกัดและการทำให้บริสุทธิ์ของ APS [14,15]
ความบริสุทธิ์ของ APS ถูกกำหนดจากสารสกัดหยาบและหลังการ
ฟอกและผลที่แสดงในตารางที่ S1 TPP สามารถแยก
APS และโปรตีนสกัดผ่านขั้นตอนเดียว; แต่ Atps
ต้องใช้วิธีการปรับสภาพของฝนที่จะได้รับเครื่องดื่มแอลกอฮอล์
crudeAPS กับโปรตีนที่ถูกทิ้ง ofAPS ความบริสุทธิ์เพิ่มขึ้น
จาก 28.4% ในสารละลายน้ำมันดิบเพื่อ 81.7% ผ่าน TPP ควบคู่ไปกับการฟอกเลือด.
นอกจากนี้สเปกตรัมรังสียูวีของโปรตีนและสเปกตรัม FT-IR
ของ APS ก่อนและหลังการ TPP จะถูกแสดงในมะเดื่อ S2 และ S3.
ตัวอย่างหลังจาก TPP ตกลงกันได้ดีกับสารสกัดหยาบแสดงให้เห็น
ว่าโปรตีนและ APS แสดงไม่มีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างหลังจาก
TPP TPP เป็นวิธีการที่ไม่รุนแรงและมีประสิทธิภาพสำหรับการทำให้บริสุทธิ์ของว่านหางจระเข้
โปรตีนและ APS.
3.3 การวิเคราะห์ระบบ SDS-PAGE ของโปรตีนว่านหางจระเข้
ผลมาจากระบบ SDS-PAGE แสดงในรูป 2. น้ำหนักโมเลกุล
ของโปรตีนที่ว่านหางจระเข้ก็พบว่าจะอยู่ที่ประมาณ 10-15 กิโลดาลตัน
ซึ่งสอดคล้องกับผลการรายงานโดย Siritapetawee [8]
และดา [9] ขณะที่วงในช่องทางที่ 2 คือชัดเจนกว่าว่าใน
ช่อง 3 แต่ความเข้มข้นของโปรตีนตัวอย่างว่านหางจระเข้บริสุทธิ์ก็
ต่ำกว่าที่ของสารละลายดิบและปริมาณตัวอย่างโหลดจะ
คล้ายกันในนอกจากนี้ความเข้มข้นของโปรตีนใน TPP บริสุทธิ์โปรตีน
และน้ำมันดิบ สารละลายที่ได้รับการพิจารณาผ่านทางวิธีการแบรดฟอ
แสดงให้เห็นความเข้มข้นของโปรตีนบริสุทธิ์มีค่าสูง
กว่าของสารสกัดหยาบ [39]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

อุณหภูมิจะเร่งการละลายของโปรตีนที่
( ของแข็ง ของเหลว อินเตอร์เฟซ นอกจากนี้โปรตีนมีแนวโน้มที่จะมีเสถียรภาพมากขึ้น
ที่อุณภูมิอ่อน ในที่สุด การสกัดสามารถประมวลผล
โดยความร้อนเล็กน้อยเพื่อบรรลุอุณหภูมิอ่อน 30 ◦ C ทั้งโทรัด
[ 35 ] และ Gupta [ 36 ] รายงานอุณหภูมิ 20 – 40 ◦ C เป็น
ดีกว่าช่วงเนิน TPP ,แต่นี้เป็นเรื่องยากที่จะปรับใน
มุมมองของความซับซ้อนของปัจจัยเกี่ยวข้อง .
b - R ( บริตตัน ( โรบินสัน ) บัฟเฟอร์ถูกใช้ในการปรับ pH ของสารละลาย
ไปยังช่วงของ 3.29 –ใช้ . ดังแสดงในรูปที่ 1 ( D )
ประสิทธิภาพการสกัดของ APS ก็ไม่ได้เพิ่มขึ้น ( นักเรียน )
, P > 0.05 ) จาก pH 3.29 ถึง 6.37 , และดังนั้นจึงล้มทับ
สถานการณ์ที่เป็นกรดเหมาะสมมากกว่า เพราะมีบางส่วนที่เป็นกรดอย่างอ่อน
ไรด์ว่านหางจระเข้ [ 12,37 ] โปรตีนสกัดประสิทธิภาพสูง
ได้ในช่วง pH 5.5 - 7.5 ,
แสดงว่าโปรตีนมั่นคงกว่าที่ pH ช่วง
ซึ่งสอดคล้องกับการศึกษาก่อนหน้านี้ของเรา [ 15 ] ตัวอย่างเช่น
หนึ่ง ว่านหางจระเข้ โปรตีน ( มวลโมเลกุลของ 11.8 กิโลดาลตัน ) รายงานโดย siritapetawee
[ 8 ] มีจุดไอโซอิเล็กทริก ( PI ) ประมาณ 7.43 ,
และโปรตีนมีเสถียรภาพมากขึ้นใกล้พายนี้ ดังนั้นจึงมีการปรับพีเอชของระบบที่จำเป็น

ใกล้ 6.5 สำหรับการพิจารณาพร้อมกันของการสกัดโปรตีนและ APS .
2 . การกู้คืน t-butanol และการกำจัดเกลือจาก APS
t-butanol ได้ไม่รุนแรง จุดเดือดของ 82.4 ◦ C ที่ 101.3 kpa จึง
มันสามารถระเหยและการรีไซเคิลอย่างไรก็ตาม อย่างที่ przybycien
รายงาน [ 38 ] , การใช้กระบวนการระดับปริมาณของ t-butanol
มี จำกัด การประยุกต์ใช้อุตสาหกรรมของ TPP เป็นโครม
ทางเลือกเพราะ t-butanol มีจุดวาบไฟที่คล้ายกัน
และความผันผวนที่เพิ่มขึ้น ในการศึกษาในอนาคต และตัวทำละลายสีเขียว
ปลอดภัย ( เช่น เหลว ) สามารถใช้ระเหยตัวทำละลายอินทรีย์แทน

ในน้ำเสียที่จะได้รับโดยมีความบริสุทธิ์สูง , ล้างไตได้
เอาเกลือและบางน้ำหนัก โมเลกุลขนาดเล็กใช้เป็นเยื่อกรองสิ่งเจือปน
( d45 มม. mwco 8000-14000 ) ที่มวลโมเลกุลเฉลี่ย
ของ APS เป็น 1100 กิโล เป็นกูรายงาน [ 7 ] สิ่งสกปรก
เช่นเกลือและโมเลกุลขนาดเล็กถูกลบออกได้อย่างง่ายดาย
ด้วยเยื่อกรอง . นายกรัฐมนตรีเมื่อเทียบกับสองประเภท
ของ atps รายงานสำหรับการสกัดและการทำให้บริสุทธิ์ โดย [ 14,15 ]
ความบริสุทธิ์ของ APS ถูกกำหนดจากสารสกัดและหลัง
ผลิต และผลลัพธ์จะแสดงในตาราง S1 . TPP สามารถแยก
APS และโปรตีนผ่านการสกัดขั้นตอนเดียว อย่างไรก็ตาม atps
ต้องนำวิธีการตกตะกอนแอลกอฮอล์เพื่อขอรับ
crudeaps กับโปรตีนที่ถูกทิ้ง ความบริสุทธิ์ ofaps เพิ่มขึ้น
จาก 284 ) ในแป้งดิบ 81.7 % ผ่าน TPP บวกกับการฟอกไต
นอกจากนี้ รังสียูวีและอินฟราเรดสเปกตรัมของโปรตีนสเปกตรัม
ของ APS ก่อนและหลัง TPP จะเป็นมะเดื่อ . S2 และ S3
ตัวอย่างหลังจาก TPP สอดคล้องกับสารสกัดจาก
ที่โปรตีนและ APS แสดงโครงสร้างไม่มีการเปลี่ยนแปลงหลังจาก
TPP . TPP เป็นอ่อนและมีประสิทธิภาพวิธีการผลิตโปรตีนและว่านหางจระเข้

ปี3.3 . วิเคราะห์การแก้ปัญหาของ ว่านหางจระเข้ โปรตีน
ผลการศึกษาจะแสดงในรูปที่ 2 โมเลกุลของโปรตีน
ว่านหางจระเข้ คือประมาณ 10 – 15 kDa
ซึ่งสอดคล้องกับผลรายงานโดย siritapetawee [ 8 ]
และ ดาส [ 9 ] ในขณะเดียวกัน วงดนตรีในซอย 2 มีความคมชัดกว่าใน
เลน 3 แต่ใช้ความเข้มข้นของโปรตีนบริสุทธิ์คือ
ว่านหางจระเข้กว่าน้ำดิบและโหลดตัวอย่างปริมาณ
ที่คล้ายกัน นอกจากนี้ โปรตีน ความเข้มข้นของโปรตีนและแป้งดิบ
TPP ถูกกำหนดผ่านทางวิธี Bradford
ระบุความเข้มข้นของโปรตีนที่สูงมาก
กว่าสารสกัดหยาบ [ 39 ]