The distinguishing flavor of fresh

The distinguishing flavor of fresh garlic is associated with
thiosulfinates and various other volatile substances produced by alliinase
(EC4.4.1.4) like S-alkyl-substituted cysteine sulfoxide derivatives, alkyl
alkane thiosulfinates, pyruvic acid, and ammonia[20]. The enzyme action
starts as soon as garlic tissues are disrupted. The major substrate in garlic
is non protein amino acid alliin (S-allyl-L-cysteine sulfoxide). Allicin
(diallylthiosulfinate) formed by enzymatic activity constitutes about
60 to 80% of total garlic thiosulfinates. Gene coding for the enzyme
alliinase has disclosed that it is constituted of 448 amino acids having
a molecular mass of 51.45 kDa and carbohydrate amount of 5.5–6.0%
with 55000 kDa. Alliinase enzyme contain 10 cysteine residues, all exist
in S-S bridges which make the enzyme inactive by their reduction, or
by removing pyridoxal coenzyme factor. Indeed, none other compound
outside the thiosulfinates has been discovered to contribute for a fairly
large portion of the pharmacological preparations of mashed garlic at
similar levels. Allicin amount in fresh garlic varies to a large extent.
According to British pharmacopoeia 1998, the minimum allicin content
ensuring pharmaceutical and economic viability of garlic powder
products is 4.5 mg/g. It is well observed that garlic allicin content varies
with various geographical regions. Difference in allicin content among
various ecotypes is directly related to genetic variations[19].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เกี่ยวข้องกับรสชาติที่แตกต่างของกระเทียมสดthiosulfinates และหลายอื่น ๆ ระเหยสารผลิต โดย alliinase(EC4.4.1.4) เช่น S-alkyl-แทน cysteine sulfoxide อนุพันธ์ alkylอัลเคน thiosulfinates กรดไพรูวิก และแอมโมเนีย [20] การกระทำของเอนไซม์เริ่มต้นเมื่อเนื้อเยื่อกระเทียมอยู่ระหว่างสองวัน พื้นผิวที่สำคัญในกระเทียมเป็นโปรตีนที่มีกรดอะมิโน alliin (S-allyl-L-cysteine sulfoxide) Allicin(diallylthiosulfinate) ก่อตั้งขึ้นโดยกิจกรรมของเอนไซม์ในระบบถือเกี่ยวกับ60-80% ของกระเทียมรวม thiosulfinates ยีนที่กำหนดสำหรับเอนไซม์alliinase เปิดเผยเป็นทะลักของ 448 กรดอะมิโนที่มีมวลโมเลกุลของ 51.45 kDa และคาร์โบไฮเดรตจำนวน 5.5-6.0%มี 55000 kDa เอนไซม์ Alliinase ประกอบด้วยตก cysteine 10 ทั้งหมดมีอยู่ในสะพาน S-S ซึ่งทำให้เอนไซม์ไม่ได้ใช้งาน โดยการลด หรือโดยเอาปัจจัย coenzyme pyridoxal แน่นอน ไม่มีอื่น ๆ ผสมนอก thiosulfinates ที่พบมีส่วนร่วมในความเป็นธรรมพื้นที่ส่วนใหญ่ของเตรียม pharmacological กระเทียมบดที่ระดับคล้าย จำนวน Allicin ในกระเทียมสดไปจนถึงขนาดใหญ่ตามอังกฤษ pharmacopoeia 1998 เนื้อหา allicin ที่ต่ำสุดบริการเภสัชกรรม และเศรษฐกิจชีวิตของกระเทียมผงผลิตภัณฑ์เป็น 4.5 mg/g มันดีแล้วหรือไม่ว่า กระเทียม allicin เนื้อหาแตกต่างไปกับภูมิภาคทางภูมิศาสตร์ต่าง ๆ ความแตกต่างในเนื้อหาระหว่าง allicinecotypes ต่าง ๆ จะเกี่ยวข้องโดยตรงกับการเปลี่ยนแปลงทางพันธุกรรม [19]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

รสชาติแตกต่างของกระเทียมสดมีความเกี่ยวข้องกับ
thiosulfinates และสารระเหยต่างๆอื่น ๆ ที่ผลิตโดย alliinase
(EC4.4.1.4) เช่น S-คิล-แทนอนุพันธ์ sulfoxide cysteine, อัลคิล
thiosulfinates เคนกรด pyruvic และแอมโมเนีย [20]
การกระทำของเอนไซม์เริ่มเร็วที่สุดเท่าที่เนื้อเยื่อกระเทียมจะหยุดชะงัก สารตั้งต้นที่สำคัญในกระเทียมเป็นโปรตีนกรดอะมิโนที่ไม่ alliin (S-allyl-L-cysteine ​​sulfoxide)
อัลลิซิ
(diallylthiosulfinate) ที่เกิดขึ้นจากกิจกรรมของเอนไซม์ถือว่าประมาณ
60-80% ของ thiosulfinates กระเทียมรวม ยีนเข้ารหัสสำหรับเอนไซม์
alliinase ได้เปิดเผยว่ามันประกอบด้วย 448
กรดอะมิโนที่มีมวลโมเลกุล51.45 กิโลดาลตันและปริมาณของคาร์โบไฮเดรตที่ 5.5-6.0%
กับ 55,000 กิโลดาลตัน เอนไซม์ Alliinase มี 10 cysteine
​​ตกค้างทั้งหมดอยู่ในสะพานเอสเอสที่ทำให้เอนไซม์ที่ไม่ได้ใช้งานจากการลดลงของพวกเขาหรือโดยการเอาปัจจัยโคเอนไซม์
pyridoxal อันที่จริงไม่มีสารอื่น ๆ
นอก thiosulfinates ได้รับการค้นพบการมีส่วนร่วมในการเป็นธรรมส่วนใหญ่มาจากการเตรียมการทางเภสัชวิทยาของกระเทียมบดในระดับใกล้เคียงกัน จำนวน allicin ในกระเทียมสดแตกต่างกันไปในระดับใหญ่. ตามตำรายาของอังกฤษปี 1998 เนื้อหา allicin ขั้นต่ำเพื่อให้มั่นใจว่ายาและศักยภาพทางเศรษฐกิจของผงกระเทียมผลิตภัณฑ์คือ4.5 มิลลิกรัม / กรัม มันเป็นที่สังเกตว่าเนื้อหาดีอัลลิซิกระเทียมแตกต่างกันไปกับพื้นที่ทางภูมิศาสตร์ต่างๆ ความแตกต่างในเนื้อหาของอัลลิซิหมู่พันธุ์ต่างๆที่เกี่ยวข้องโดยตรงกับการเปลี่ยนแปลงทางพันธุกรรม [19]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ความแตกต่างในรสชาติของกระเทียมสดและเกี่ยวข้องกับ
ไธโอซัลไฟเนทสารระเหยต่าง ๆอื่น ๆที่ผลิตโดยเนส
( ec4.4.1.4 ) ชอบ s-alkyl-substituted ซีสเตอีนซัลฟอกไซด์อนุพันธ์อัลคิล
แอลเคนไธโอซัลไฟเนทกรด pyruvic และแอมโมเนีย , [ 20 ] เอนไซม์ การกระทํา
เริ่มทันทีที่เนื้อเยื่อกระเทียมจะหยุดชะงัก สารอาหารสำคัญในกระเทียม
คือปลอดโปรตีนกรดอะมิโนอัลลิอิน ( s-allyl-l-cysteine ซัลฟอกไซด์ ) อัลลิซิน
( diallylthiosulfinate ) ก่อตั้งโดยเอนไซม์ถือเป็นเรื่อง
60 ถึง 80 % ของไธโอซัลไฟเนทกระเทียมทั้งหมด การเข้ารหัสยีนสำหรับเอ็นไซม์
เนส ได้เปิดเผยว่ามันเป็น constituted ของพวกกรดอะมิโนที่มีมวลโมเลกุลของ 51.45
กิโลดาลตันและคาร์โบไฮเดรตปริมาณ 5.5 - 6.0 %
กับ 55 , 000 ดาลตันเนส ประกอบด้วยกรดอะมิโนเอนไซม์ 10 ตกค้างทั้งหมดอยู่ในสะพาน s-s
ซึ่งทำให้เอนไซม์ใช้งานโดยการลดของพวกเขาหรือโดยการเอาปัจจัย pyridoxal
โค . แน่นอน ไม่มีอื่น ๆสารประกอบ
นอกไธโอซัลไฟเนทได้ถูกค้นพบเพื่อร่วมเป็นส่วนหนึ่งของการเตรียมขนาดใหญ่พอสมควร

ระดับเภสัชวิทยาของกระเทียมบดที่คล้ายคลึงกันปริมาณสารในกระเทียมสดไปเพื่อขอบเขตขนาดใหญ่ .
ตามอังกฤษฟาร์มา 1998 สุดสารเนื้อหา
มั่นใจเศรษฐกิจความมีชีวิตของผลิตภัณฑ์เภสัชกรรม และผงกระเทียม
เป็น 4.5 มิลลิกรัม / กรัมเป็นที่สังเกตว่าเนื้อหาสารกระเทียมแตกต่างกัน
กับพื้นที่ทางภูมิศาสตร์ต่าง ๆ ความแตกต่างในเนื้อหาของอัลลิซิน
แหล่งพันธุ์ต่าง ๆที่เกี่ยวข้องโดยตรงกับการเปลี่ยนแปลง [ 19 ] พันธุกรรม