The activities of β-glucanase, xyla

The activities of β-glucanase, xylanase, amylase, α-galactosidase and protease were measured at their published optimum pH levels and at pH levels of 3.0, 6.0, 6.5, 7.0 and 7.5 to simulate pH levels of the gizzard, the diet, the crop, and the proximal and distal parts of small intestine, respectively. The activity of β-glucanase was determined by measuring reducing sugars after incubation of β-glucan. Xylanase activity was assayed by measuring xylose after hydrolysis of xylan. The activity of amylase was measured through hydrolysis of soluble starch. The assay of α-galactosidase was based on a hydrolysis of p-nitrophenyl-α-d-galactoside followed by measurement of liberated p-nitrophenol. The activity of protease was assayed by measuring tyrosine after enzymatic hydrolysis of casein. β-Glucanase had high activity at pH levels of 3.0–7.0. Xylanase had no enzyme activity at pH 3.0, but had high activity at pH levels of 6.0–7.0. Amylase had high activity at pH levels of 6.0 and 6.5 but had no or very low activity at pH 3.0, 7.0 and 7.5. α-Galactosidase had high activity at pH 6, but not at other pH levels tested. Protease had either no or very low activity at all pH levels except at pH 3.0. These results suggest that the pH levels commonly found in the avian digestive tract may be a limiting factor for maximum activity of the exogenous enzymes, such as amylase, α-galactosidase and protease.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กิจกรรมของβ-glucanase ไซลาเนส อะไมเลส α-galactosidase และโปรติเอสมีวัด ที่ระดับ pH ที่เหมาะสมที่เผยแพร่ และ ที่ระดับ pH 3.0, 6.0, 6.5, 7.0 และ 7.5 การจำลองระดับ pH กึ๋น อาหาร พืช และส่วนที่ใกล้เคียง และปลายของลำไส้เล็ก ตามลำดับ มีกำหนดกิจกรรมของβ-glucanase โดยวัดน้ำตาลลดลงหลังจากบ่มของβ-กลูแคน กิจกรรมไซลาเนสถูก assayed โดยวัดสารหลังจากการย่อยสลาย xylan ของ การทำงานของอะไมเลสโดยวัดผ่านการย่อยสลายของแป้งที่ละลายน้ำได้ ทดสอบของα-galactosidase อิงย่อยสลายของ p-nitrophenyl-α-d-galactoside ตาม ด้วยวัดไท p-nitrophenol กิจกรรมของโปรติเอสถูก assayed โดยวัดไทโรซีนหลังจากเอนไซม์ย่อยสลายของเคซีน Β-Glucanase มีกิจกรรมสูงที่ระดับ pH 3.0 – 7.0 ไซลาเนสมีไม่มีกิจกรรมของเอนไซม์ที่ pH 3.0 แต่มีกิจกรรมสูงที่ระดับ pH 6.0 – 7.0 อะไมเลสมีกิจกรรมสูงที่ระดับ pH 6.0 และ 6.5 แต่มีไม่มี หรือต่ำมากกิจกรรมที่ pH 3.0, 7.0 และ 7.5 Α-Galactosidase มีกิจกรรมสูง ที่ pH 6 แต่ไม่ได้อยู่ ที่ระดับ pH อื่น ๆ ผ่านทดสอบ ไม่มีน้ำย่อย หรือกิจกรรมต่ำมากทุกระดับ pH ยกเว้นที่ pH 3.0 ผลลัพธ์เหล่านี้แนะนำว่า ระดับค่า pH ที่มักพบในทางเดินอาหารนกอาจเป็นปัจจัยจำกัดสำหรับกิจกรรมสูงสุดของเอนไซม์จากภายนอก เช่นอะไมเลส α-galactosidase และโปรติเอส

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กิจกรรมของβ-glucanase, เอนไซม์อะไมเลส, α-galactosidase และน้ำย่อยถูกวัดในระดับค่า pH ของพวกเขาตีพิมพ์ที่เหมาะสมและในระดับพีเอช 3.0, 6.0, 6.5, 7.0 และ 7.5 ในการจำลองระดับค่า pH ของกระเพาะอาหารของนกที่รับประทานอาหารที่ พืชและใกล้เคียงและส่วนปลายของลำไส้เล็กตามลำดับ กิจกรรมของβ-glucanase ที่ถูกกำหนดโดยการวัดน้ำตาลลดหลังจากบ่มβ-Glucan กิจกรรมไซลาเนสได้รับการวิเคราะห์โดยการวัดไซโลสหลังจากที่ย่อยสลายไซแลน กิจกรรมของอะไมเลสวัดผ่านการย่อยสลายของแป้งที่ละลายน้ำได้ ผลการวิเคราะห์ของα-galactosidase อยู่บนพื้นฐานของการย่อยสลายของ P-Nitrophenyl-α-D-galactoside ตามด้วยการวัดการปลดปล่อย P-nitrophenol กิจกรรมของโปรติเอสได้รับการวิเคราะห์โดยการวัดซายน์หลังจากที่ย่อยโปรตีนเคซีน เบต้ากลูคามีกิจกรรมในระดับสูงที่ระดับค่า pH 3.0-7.0 ไซลาเนสมีกิจกรรมของเอนไซม์ไม่มีที่ pH 3.0 แต่มีกิจกรรมในระดับสูงที่ระดับค่า pH 6.0-7.0 อะไมเลสที่มีฤทธิ์สูงในระดับค่า pH 6.0 และ 6.5 แต่ไม่มีหรือกิจกรรมที่ต่ำมากที่พีเอช 3.0, 7.0 และ 7.5 แอลฟา Galactosidase มีกิจกรรมระดับสูงที่ pH 6 แต่ไม่ได้อยู่ในระดับค่า pH อื่น ๆ การทดสอบ โปรติเอสมีทั้งกิจกรรมใดหรือต่ำมากในทุกระดับค่า pH ยกเว้นที่ pH 3.0 ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าระดับค่า pH ที่พบได้ทั่วไปในทางเดินอาหารนกอาจเป็นปัจจัย จำกัด สำหรับกิจกรรมสูงสุดของเอนไซม์จากภายนอกเช่นอะไมเลส, α-galactosidase และน้ำย่อย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กิจกรรมของเอนไซม์บีตา - กลู , อะไมเลสและโปรติเอสแอลฟา galactosidase , วัดที่ระดับพีเอชที่เหมาะสมของหัวข้อและที่ระดับ pH 3.0 , 6.0 , 6.5 , 7.0 และ 8.0 เพื่อจำลองระดับ pH ของปลาตะเพียน , อาหาร , พืช , และส่วนต้นและปลาย ส่วนของลำไส้เล็กตามลำดับ กิจกรรมของบีตา - กลูถูกกำหนดโดยการวัดลดน้ำตาลหลังการบ่มของบีตา - กลูแคน . กิจกรรมของไซลาเนสซีรั่มโดยการวัด 6 หลังจากการย่อยสลายไซ . กิจกรรมของเอนไซม์อะไมเลสคือวัดผ่านการย่อยสลาย ละลายแป้ง ( ของแอลฟา galactosidase ได้ขึ้นอยู่กับการ p-nitrophenyl - แอลฟา d-galactoside รองลงมาวัดไท p-nitrophenol . กิจกรรมของเอนไซม์โปรติเอสซีรั่มหลังจากการย่อยเอนไซม์ไทโรซิเนส โดยวัดจากเคซีน . บีตา - กลูมีกิจกรรมสูงในระดับ pH 3.0 – 7.0 . เนสไม่มีเอนไซม์ที่ pH 3.0 แต่มีกิจกรรมสูงในระดับ pH 6.0 - 7.0 . เลสมีกิจกรรมสูงในระดับ pH 6.0 และ 6.5 แต่ไม่มีกิจกรรมหรือต่ำมากที่ pH 3.0 , 7.0 และ 8.0 . แอลฟา galactosidase มีกิจกรรมสูงสุดที่พีเอช 6 , แต่ไม่ใช่ในระดับ pH อื่น ๆทดสอบ โปรติเอสมีหรือไม่ หรือมีกิจกรรมต่ำมากที่ระดับพีเอชยกเว้นที่ pH 3.0 ผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าระดับพีเอชที่พบบ่อยในทางเดินอาหารสัตว์ปีกอาจเป็นปัจจัยจำกัดกิจกรรมของเอนไซม์สูงสุดภายนอก เช่น amylase แอลฟา galactosidase และโปรติเอส