Hemophilia A represents a severe mo

Hemophilia A represents a severe most common inherited hemorrhagic disorder caused by
heterogeneous mutations, which lead to dysfunctional factor VIII protein.

Besides the inversion 22 and intron 1 inversion, the mutations ma y describe 627 missense and 142 nonsense unique mutations.

Changes in the protein sequence induce structural or functional impairment.

This study aimed to review mutation in different domains and discuss molecular modeling approach to assess the effects of amino acid substitutions on the topology of FVIII protein domains.
A comprehensive literature search was done to analyze the mutations and structural alterations reported in the Hemophilia A gene.

Further , our experience in small mutation analyzed with structural alterations was added to the review.

Mutation types were used at the hemophilia A mutation, structure, test and resource site (HAMSTeRS).
Half of the point mutation in the FVIII gene was found in domain A which includes Glu321Lys, Tyr346Cys, Val357Gly, Thr770Ser, Thr751Ser etc. Exon 14 represents about one half of the coding region and encodes for the FVIII B domain.

Several recurrent mutations have been found at 2147, 2150, 2159, 2163
{C1} and 2209, 2300, 2307 (C2) amino-acid positions.

Different domains play an important role in the function of FVIII as each contains specific binding active site during the clotting cascade.

The review brings forth the functional alterations occurring because of causative mutations in hemophilia A gene.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Hemophilia A แทนความรุนแรงทั่วไปส่วนใหญ่สืบทอดโรคเลือดออกที่เกิดจาก กลายพันธุ์แตกต่างกัน ซึ่งนำไปสู่นบาปัจจัย VIII โปรตีนนอกจากกลับ 22 และ intron 1 กลับ y มากลายพันธุ์อธิบาย 627 missense และ 142 เหลวไหลกลายพันธุ์เฉพาะ เปลี่ยนแปลงลำดับโปรตีนที่ก่อให้เกิดผลการทำงาน หรือโครงสร้าง การศึกษานี้วัตถุประสงค์เพื่อทบทวนการกลายพันธุ์ในโดเมนที่แตกต่างกัน และหารือเกี่ยวกับวิธีการสร้างแบบจำลองโมเลกุลเพื่อประเมินผลกระทบของกรดอะมิโนในโทโพโลยีของโดเมน FVIII โปรตีน ทำการค้นหาเอกสารประกอบการครอบคลุมการวิเคราะห์การกลายพันธุ์และโครงสร้างเปลี่ยนแปลงในยีน Hemophilia A เพิ่มเติม มีเพิ่มประสบการณ์ในการกลายพันธุ์ขนาดเล็กวิเคราะห์กับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของเราเพื่อตรวจทาน ชนิดของการกลายพันธุ์ได้ใช้ hemophilia A กลายพันธุ์ โครงสร้าง ทดสอบ และทรัพยากรไซต์ (แฮมสเตอร์) ครึ่งหนึ่งของการกลายพันธุ์ในยีน FVIII จุดที่พบในโดเมนซึ่งรวมถึง Glu321Lys, Tyr346Cys, Val357Gly, Thr770Ser, Thr751Ser เป็นต้น Exon 14 แทนประมาณหนึ่งครึ่งภาครหัส และจแมปสำหรับโดเมน FVIII B ตรวจพบการกลายพันธุ์เกิดซ้ำหลายที่ 2147, 2150, 2159, 2163 {C1 } และ 2209, 2300, 2307 (C2) กรดอะมิโนตำแหน่ง โดเมนที่แตกต่างกันมีบทบาทสำคัญในการทำงานของ FVIII เนื่องแต่ละประกอบด้วยการผูกการใช้งานไซต์ระหว่างซ้อนโรค การทบทวนนำมาเปลี่ยนแปลงงานที่เกิดขึ้นเนื่องจากสาเหตุการกลายพันธุ์ใน hemophilia เป็นยีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Hemophilia
คิดเป็นความผิดปกติของโรคได้รับมรดกที่พบมากที่สุดอย่างรุนแรงที่เกิดจากการกลายพันธุ์ที่แตกต่างกันซึ่งนำไปสู่ปัจจัยที่ผิดปกติVIII โปรตีน. นอกจากผกผัน 22 และ intron 1 ผกผันกลายพันธุ์ y ที่แม่อธิบาย 627 missense และ 142 เรื่องไร้สาระการกลายพันธุ์ที่ไม่ซ้ำกัน. การเปลี่ยนแปลงในลำดับโปรตีน ทำให้เกิดการด้อยค่าของโครงสร้างหรือการทำงาน. การศึกษาครั้งนี้มีวัตถุประสงค์เพื่อตรวจสอบการกลายพันธุ์ในโดเมนที่แตกต่างกันและหารือเกี่ยวกับวิธีการสร้างแบบจำลองโมเลกุลที่จะประเมินผลกระทบของการแทนกรดอะมิโนใน topology ของ FVIII โดเมนโปรตีน. ค้นหาวรรณกรรมที่ครอบคลุมที่ได้กระทำในการวิเคราะห์การกลายพันธุ์และการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างการรายงาน ในฮีโมฟีเลียยีน. นอกจากนี้ประสบการณ์ของเราในการกลายพันธุ์ที่มีขนาดเล็กการวิเคราะห์ด้วยการปรับเปลี่ยนโครงสร้างถูกบันทึกอยู่ในการตรวจสอบ. ประเภทการกลายพันธุ์ถูกนำมาใช้ในฮีโมฟิเลียกลายพันธุ์โครงสร้างทดสอบและเว็บไซต์ทรัพยากร (แฮมสเตอร์). ครึ่งหนึ่งของการกลายพันธุ์จุดใน FVIII ยีนที่พบในโดเมนซึ่งรวมถึง Glu321Lys, Tyr346Cys, Val357Gly, Thr770Ser, Thr751Ser ฯลฯ Exon 14 แสดงให้เห็นถึงครึ่งหนึ่งของภูมิภาคการเข้ารหัสและถอดรหัสสำหรับโดเมน FVIII ข. การกลายพันธุ์เกิดขึ้นอีกหลายคนได้รับพบได้ที่ 2147, 2150, 2159 , 2163 {C1} และ 2209, 2300, 2307 (C2) ตำแหน่งกรดอะมิโน. โดเมนที่แตกต่างกันมีบทบาทสำคัญในการทำงานของ FVIII เป็นแต่ละที่มีการใช้งานเว็บไซต์ที่เฉพาะเจาะจงที่มีผลผูกพันระหว่างน้ำตกแข็งตัว. ความคิดเห็นที่นำมาปรับเปลี่ยนการทำงานที่เกิดขึ้น เพราะสาเหตุของการกลายพันธุ์ในยีนฮีโมฟีเลีย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

และเป็นรุนแรงที่พบบ่อยที่สุด ผู้ป่วยโรคที่เกิดจากการกลายพันธุ์จาก
ต่างกันซึ่งนำไปสู่ปัจจัย VIII โปรตีนที่ผิดปกติ

นอกจากการผกผันและ iNtRON 1 ผกผัน , การกลายพันธุ์มา Y อธิบาย 627 มิ ซ็นต์และ 142 ไร้สาระเฉพาะการกลายพันธุ์ การเปลี่ยนแปลง

ในโปรตีนจากลำดับโครงสร้างหรือการทำงานเสื่อม

การศึกษานี้มีวัตถุประสงค์เพื่อทบทวนและหารือเกี่ยวกับการโดเมนที่แตกต่างกันแบบจำลองโมเลกุลเพื่อศึกษาผลของกรดอะมิโนของโปรตีนโครงสร้าง VWF แทนบนโดเมน
การค้นหาวรรณกรรมครอบคลุมได้วิเคราะห์การกลายพันธุ์ และการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในการรายงานและยีน

เพิ่มเติมประสบการณ์ของเราในการ วิเคราะห์ข้อมูล ด้วยการดัดแปลงโครงสร้างขนาดเล็กได้เพิ่มการตรวจสอบ

การกลายพันธุ์ชนิดที่ใช้ในป้องกันการกลายพันธุ์ , โครงสร้าง , ทดสอบและเว็บไซต์ทรัพยากร ( แฮมสเตอร์ )
ครึ่งหนึ่งของการผ่าเหล่าในยีนที่พบในโรค VWF ซึ่งรวมถึง glu321lys tyr346cys val357gly thr770ser , , , , thr751ser ฯลฯexon 14 หมายถึงประมาณครึ่งหนึ่งของรหัสภูมิภาคและการเข้ารหัสสำหรับโดเมนเอ็กซอน บี

หลายดำเนินการกลายพันธุ์ได้พบ 1626 , 2150 , 2100 2163
, { C1 } * 2209 2300 , 2005 ( C2 ) ตำแหน่งกรดอะมิโน .

ต่างโดเมน มีบทบาทสำคัญในการทำงานของ Octapharma เป็นแต่ละมีเฉพาะผูกแอกทีฟไซต์ในจับตัวเป็นลิ่มน้ำตก .

ความคิดเห็นที่นํามาทํางาน การเปลี่ยนแปลงที่เกิดขึ้นเนื่องจากโรคฮีโมฟีเลียก่อให้เกิดการกลายพันธุ์ในยีน