Sweet proteins retain their capabil

Sweet proteins retain their capability to interact with the sweet
taste receptor only when correctly folded. The possibility of their
usage as alternative sweeteners for food and beverages relies then
on the preservation of their 3D structure over a wide range of
physico-chemical conditions. Previous
structural studies, performed by CD and NMR spectroscopies in
solution at pH 7.0, revealed a high degree of similarity between
MNEI and the newly discovered sweeter mutant Y65R. In order to find the best conditions for future potential
alimentary applications, we have further investigated the structural
and functional behaviours of the two proteins in chemical
and physical conditions resembling those of common sweet drinks,
i.e. low pH and temperatures typical of coffee and fruit juices. Fig. 1
shows the overlay of far UV CD spectra at pH 3.3, 5.1 and 7.0 of
MNEI (panel A) and Y65R (panel B). Analysis of the spectra revealed
that under all the conditions explored both proteins retain very
similar secondary structure populations, characterised by a high
b-sheet and low a-helix content, coherently with the structure
determined by NMR studies at acidic and neutral pH for MNEI. Comparison of the
CD curves intensity, reported in Fig. 1, evidences a similar solubility
of the proteins at pH 5.1, but in agreement with data previously

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

หวานโปรตีนรักษาความสามารถในการโต้ตอบกับแบบหวานตัวรับรสชาติเท่านั้นเมื่อพับได้อย่างถูกต้อง ความเป็นไปได้ของตนใช้เป็นสารให้ความหวานทดแทนสำหรับอาหารและเครื่องดื่มขึ้นแล้วบนโครงสร้าง 3 มิติมากกว่าความหลากหลายของการบำรุงรักษาดิออร์สภาพ ก่อนหน้านี้ศึกษาโครงสร้าง ดำเนินการ โดย spectroscopies ซีดีและ NMR ในระดับสูงของความคล้ายคลึงกันระหว่างการเปิดเผย pH 7.0MNEI และเพิ่งพบ mutant สุดยอด Y65R เพื่อค้นหาเงื่อนไขดีที่สุดสำหรับศักยภาพในอนาคตโปรแกรมก้อน เรามีเพิ่มเติมตรวจสอบโครงสร้างและพฤติกรรมทำงานของโปรตีนสองในเคมีและเงื่อนไขทางกายภาพที่คล้ายของหวานเครื่องดื่มที่ทั่วไปเช่นต่ำ pH และอุณหภูมิของน้ำผลไม้และกาแฟ Fig. 1แสดงการซ้อนทับของแรมสเป็คตรายูวีซีดีมากที่ pH 3.3, 5.1 และ 7.0 ของMNEI (แผง A) และ Y65R (แผง B) วิเคราะห์ของแรมสเป็คตราเปิดเผยว่า ภายใต้เงื่อนไขทั้งหมดที่อุดม โปรตีนทั้งรักษามากรองคล้ายโครงสร้างประชากร ประสบการ์มากแผ่นบี และต่ำแบบเกลียวเนื้อหา ศิลปินกลุ่นนี้ มีโครงสร้างตามการศึกษา NMR ที่ pH กรด และเป็นกลางสำหรับ MNEI เปรียบเทียบการความเข้มโค้ง CD, Fig. 1 รายงาน evidences ละลายคล้ายของโปรตีน pH 5.1 แต่ ยังคงข้อมูลก่อนหน้านี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

วิลเลียมหวานรักษาความสามารถในการโต้ตอบกับตัวรับรสหวาน
เมื่อถูกพับเก็บ ความเป็นไปได้ของการใช้
เป็นสารให้ความหวานทางเลือกสำหรับอาหารและเครื่องดื่มที่อาศัยจากนั้น
บนรักษาโครงสร้าง 3 มิติของพวกเขามากกว่าที่หลากหลายของ
สภาพทางกายภาพและเคมี . การศึกษาโครงสร้างหน้าที่
, ขับร้องโดย คุณโซแนนซ์ในซีดี
ที่ pH 7.0 ,พบระดับสูงของความคล้ายคลึงกันระหว่าง
mnei และค้นพบใหม่ที่กลายพันธุ์ y65r หวาน เพื่อหาเงื่อนไขที่ดีที่สุดสำหรับอนาคตที่อาจเกิดขึ้น
ทางเดินอาหารการใช้งาน เราได้ศึกษาโครงสร้าง และพฤติกรรมการทำงานของ

สองโปรตีนในเคมีและเงื่อนไขทางกายภาพคล้ายพวกเครื่องดื่มหวานเหมือนกัน
.pH ต่ำและอุณหภูมิโดยทั่วไปของกาแฟและน้ำผลไม้ รูปที่ 1 แสดงการซ้อนทับของไกล
ยูวีซีดีสเปกตรัมที่ pH 3.3 , 5.1 และ 7.0
mnei ( แผง ) และ y65r ( แผง B ) การวิเคราะห์สเปกตรัมพบ
ว่าภายใต้เงื่อนไขทั้งหมดสำรวจทั้งโปรตีนรักษามาก
ประชากรโครงสร้างคล้ายกัน ลักษณะโดย b-sheet สูง
และเนื้อหา a-helix ต่ำ ซึ่งสอดคล้องกับโครงสร้าง
กำหนดโดย NMR ศึกษาที่เป็นกรดเป็นกลาง pH สำหรับ mnei . การเปรียบเทียบของ
ซีดีเส้นโค้งความเข้ม , รายงานในรูปที่ 1 หลักฐานมีการละลายของโปรตีนที่คล้ายกัน
pH 5.1 แต่ในข้อตกลงกับข้อมูลก่อนหน้านี้