Maltase [E.C 3.2.1.20] is an enzyme

Maltase [E.C 3.2.1.20] is an enzyme that catalyzes the hydrolytic
process of α-1-4 glycosidic linkages and yields α-D-glucose as an end product. Maltase is used in
different industries like food, brewing, distilling and pharmaceutical industry [1]. Catalytic
property of an enzyme is one of the critical aspects for its com- mercialization and in some cases
free enzymes are unstable to fulfill the requirement of industries due to low operational stabi-
lity and recovery [2]. Various techniques such as protein en- gineering, chemical modification and
immobilization have been investigated to overcome the limitation of enzymes for industrial
bioreactors [3–5]. Immobilization is an encouraging approach that not only enhances the stability
of enzymes but also ensures the reusability of enzymes for various industrial bioprocesses [6–9].
Different immobilization techniques including covalent binding, adsorption, crosslinking and
entrapment are used for continuous use of different enzymes on industrial scale. Among them, en-
trapment confines the enzyme within the structured matrix space and create negligible impact on its
catalytic properties [10,11]. There are various matrices such as alginate, polyacrylamide and
agar–agar are employed for enzyme immobilization. Alginate is an
anionic polysaccharide distributed widely in the cell walls of
brown algae and commonly used for the formation of beads cap- able of entrapping different
macromolecules in the form of cal- cium-alginate beads [12–14]. Calcium alginate is a cost
effective and biocompatible matrix for the entrapment of different enzymes
including α-amylase, protease and pectinase [15,16].
In the current study, maltase from B. licheniformis KIBGE-IB4 was immobilized using entrapment
technique within calcium al-
ginate beads.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Maltase [E.C 3.2.1.20] เป็นเอนไซม์ที่ catalyzes ที่ความคงทนกระบวนการของเชื่อมโยง glycosidic α-1-4 และอัตราผลตอบแทนα-D-กลูโคสเป็นผลงาน ใช้ maltase ใน อุตสาหกรรมต่าง ๆ เช่นอาหาร เบียร์ การกลั่น และอุตสาหกรรมยา [1] ตัวเร่งปฏิกิริยา คุณสมบัติของเอนไซม์เป็นด้านหนึ่งสำคัญ สำหรับการ mercialization com และ ในบางกรณี ฟรีเอนไซม์มีความเสถียรเพื่อความต้องการของอุตสาหกรรมต่ำการดำเนินงาน stabi - fulfill lity และการกู้คืน [2] เทคนิคต่าง ๆ เช่น modification en gineering เคมีของโปรตีน และ ตรึงได้รับการตรวจสอบเพื่อเอาชนะข้อจำกัดของเอนไซม์สำหรับอุตสาหกรรม bioreactors [3-5] ตรึงเป็นวิธีการกระตุ้นที่ไม่เพียงแต่ ช่วยเพิ่มความมั่นคง ของเอนไซม์ แต่ใจยัง สามารถนำมาใช้ของเอนไซม์สำหรับหลากหลายอุตสาหกรรม bioprocesses [6-9] ตรึงต่าง ๆ เทคนิคการผูกโควาเลนต์ ดูดซับ crosslinking และ ที่ติดในร่องดอกจะใช้สำหรับการใช้เอนไซม์ต่าง ๆ ในระดับอุตสาหกรรม ในหมู่พวกเขา en- trapment confines เอนไซม์อยู่ในเมทริกซ์โครงสร้างพื้นที่ และสร้างผลกระทบน้อยมากในการ คุณสมบัติเร่งปฏิกิริยา [10,11] มีเมทริกซ์ต่าง ๆ เช่นแอลจิเนต การตรวจสอบวิเคราะห์ และ วุ้น – วุ้นใช้สำหรับตรึงเอนไซม์ แอลจิเนตคือการกระจายอยู่ทั่วไปในผนังเซลล์ของ polysaccharide anionicสาหร่ายสีน้ำตาล และใช้สำหรับการก่อตัวของเม็ดฝา-สามารถของ entrapping แตกต่างกัน เข้าใจในแบบของลูกปัด cium cal-แอลจิเนต [12-14] แคลเซียมแอลจิเนตเป็นต้นทุน มีประสิทธิภาพ และ biocompatible เมทริกซ์สำหรับที่ติดในร่องดอกของเอนไซม์ต่าง ๆรวมทั้งα-อะไมเลส โปรติเอส และ pectinase [15,16]ในการศึกษาปัจจุบัน maltase จาก B. licheniformis KIBGE IB4 ถูกตรึงโดยใช้ที่ติดในร่องดอก เทคนิคภายในแคลเซียมอัล-ลูกปัด ginate

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Maltase [EC 3.2.1.20] เป็นเอนไซม์ที่ย่อยสลายกระตุ้น
กระบวนการของα-1-4 เชื่อมโยงและอัตราผลตอบแทน glycosidic α-D-กลูโคสเป็นผลิตภัณฑ์ที่สิ้นสุด Maltase ถูกนำมาใช้ใน
อุตสาหกรรมต่างๆเช่นอาหาร, เบียร์กลั่นและอุตสาหกรรมยา [1] ตัวเร่งปฏิกิริยา
ทรัพย์สินของเอนไซม์ที่เป็นหนึ่งในด้านที่สำคัญสำหรับ mercialization สั่งและในบางกรณี
เอนไซม์ฟรีจะไม่แน่นอนไปยัง FI ful LL ความต้องการของอุตสาหกรรมเนื่องจากการดำเนินงานต่ำ stabi-
lity และการกู้คืน [2] เทคนิคต่างๆเช่นโปรตีน gineering en-, Modi เคมี Fi ไอออนบวกและ
การตรึงได้รับการตรวจสอบเพื่อเอาชนะข้อ จำกัด ของเอนไซม์สำหรับอุตสาหกรรม
เครื่องปฏิกรณ์ชีวภาพ [3-5] การตรึงเป็นวิธีการให้กำลังใจว่าไม่เพียง แต่ช่วยเพิ่มความมั่นคง
ของเอนไซม์ แต่ยังช่วยให้สามารถนำมาใช้เอนไซม์สำหรับกระบวนการทางชีวภาพอุตสาหกรรมต่างๆ [6-9]. the
เทคนิคการตรึงที่แตกต่างกันรวมทั้งโควาเลนต์ที่มีผลผูกพันการดูดซับการเชื่อมขวางและ
กับดักที่ใช้สำหรับการใช้งานอย่างต่อเนื่องของเอนไซม์ที่แตกต่างกัน ในระดับอุตสาหกรรม ในหมู่พวกเขา en-
trapment Con Fi NES เอนไซม์ภายในพื้นที่เมทริกซ์ที่มีโครงสร้างและสร้างผลกระทบเล็กน้อยในตัว
คุณสมบัติการเร่งปฏิกิริยา [10,11] มีการฝึกอบรมต่างๆเช่นอัลจิเนต, polyacrylamide และ
วุ้นมีการจ้างงานสำหรับการตรึงเอนไซม์ อัลจิเนตเป็น
polysaccharide ประจุลบกระจายอยู่ทั่วไปในผนังเซลล์ของ
สาหร่ายสีน้ำตาลและสีที่นิยมใช้สำหรับการก่อตัวของเม็ด cap- สามารถของ entrapping ที่แตกต่างกัน
โมเลกุลในรูปแบบของ cal- ลูกปัด cium-อัลจิเนต [12-14] แคลเซียมอัลจิเนตเป็นค่าใช้จ่าย
เมทริกซ์ที่มีประสิทธิภาพและชีวภาพสำหรับการกักเก็บของเอนไซม์ที่แตกต่างกัน
รวมทั้งαอะไมเลส, โปรติเอสและเพคติเนส [15,16].
ในการศึกษาในปัจจุบัน maltase จาก B. licheniformis KIBGE-IB4 ถูกตรึงโดยใช้กับดัก
เทคนิคภายในแคลเซียมอัล -
ลูกปัด ginate

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นัวเนีย [ e.c 3.2.1.20 ] เป็นเอนไซม์ที่ย่อยสลายและกระบวนการของแอลฟา 1-4 ไกลโคซิดิกความเชื่อมโยงและผลผลิตดี กูลโคสแอลฟาเป็นผลิตภัณฑ์สุดท้าย นัวเนียใช้ในอุตสาหกรรมต่างๆ เช่น อาหาร เบียร์ กลั่นและอุตสาหกรรมเภสัชกรรม [ 1 ] ปฏิกิริยาคุณสมบัติของเอนไซม์เป็นหนึ่งในแง่มุมที่สำคัญของดอทคอม - mercialization และในบางกรณีเอนไซม์อิสระไม่เสถียรให้ครบจึงจะความต้องการของอุตสาหกรรมเนื่องจาก stabi ปฏิบัติการ - ต่ำlity และการกู้คืน [ 2 ] เทคนิคต่างๆ เช่น โปรตีนใน gineering เคมีและถ่ายทอดการโมดิได้ทำการศึกษาผลที่จะเอาชนะข้อ จำกัด ของเอนไซม์สำหรับอุตสาหกรรมเครื่องปฏิกรณ์ชีวภาพ [ 3 – 5 ] การตรึงเป็นให้วิธีการที่ไม่เพียง แต่ช่วยเพิ่มเสถียรภาพของเอนไซม์ แต่ยังยืนยันใช้เอนไซม์สำหรับอุตสาหกรรมต่างๆ bioprocesses [ 6 – 9 ]เทคนิคการผลิตที่แตกต่างกันรวมทั้งการทำปฏิกิริยาการดูดซับและการใช้สำหรับการใช้อย่างต่อเนื่องของเอนไซม์ที่แตกต่างกันในระดับอุตสาหกรรม ในหมู่พวกเขา และ -trapment con จึงเนสเอนไซม์ภายในโครงสร้างเมตริกซ์พื้นที่และสร้างผลกระทบเล็กน้อยของมันคุณสมบัติการเร่งปฏิกิริยา [ 10,11 ] มีลักษณะต่างๆ เช่น สารอัลจิเนตและวุ้น - วุ้นในการตรึงเอนไซม์ . อัลจิเนตเป็นโพลีแซคคาไรด์ และกระจายอย่างกว้างขวางในผนังเซลล์ของสาหร่ายสีน้ำตาล และมักใช้สำหรับการก่อตัวของหมวก - ลูกปัดสามารถทำให้ติดกับดักที่แตกต่างกันโมเลกุลในรูปแบบของ Cal - cium แอลลูกปัด [ 12 – 14 ] แคลเซียมอัลจิเนตเป็นค่าใช้จ่ายที่มีประสิทธิภาพและความเข้ากันได้ทางชีวภาพของเอนไซม์เมทริกซ์เพื่อให้แตกต่างกันได้แก่ แอลฟาอะไมเลส และเอนไซม์ โปร [ 15,16 ]ในการศึกษาปัจจุบัน มอลเตส จาก B . licheniformis kibge-ib4 ถูกตรึงให้ใช้เทคนิคภายใน Al - แคลเซียมginate ลูกปัด