Two endo-β-1,4-xylanases named XylT

Two endo-β-1,4-xylanases named XylT1 and XylT2, previously purified from Aspergillus terreus, were structurally investigated by fluorescence quenching and characterized with respect to their binding properties with phenolic compounds. Neutral and charged quenchers had access to both enzymes in neutral and alkaline pHs. The greatest access was noted for the negative quencher, possibly due to positive amino acid residues in the vicinity of tryptophan. These tryptophan environments may partially explain the conformational differences and lower binding constants of phenolic compounds for XylT2 than XylT1Phenolic compounds had lower binding constants for XylT2 than XylT1. These results show that xylanases present structural and functional differences, despite belonging to similar families. XylT1 and XylT2 were also evaluated for their ability to hydrolyze cellulose pulp in different stages of bleaching. Both enzymes promoted hydrolysis of cellulose pulps, which was confirmed by the release of total reducing sugars, pentoses and chromophoric material. Analysis of released xylooligosaccharides demonstrated a preferential release of xylobiose. None of xylanases released glucose, showing that they do not hydrolyze the cellulose present in the pulp, making both enzymes excellent choices for bio-bleaching applications.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สองเอนโด-β-1, 4-xylanases ชื่อ XylT1 และ XylT2 ก่อนหน้านี้บริสุทธิ์จาก Aspergillus terreus โครงสร้างการตรวจสอบ โดยการดับสภาพการเรืองแสง และลักษณะเกี่ยวกับคุณสมบัติผูกกับสารฟีนอลิ Quenchers เป็นกลาง และคิดค่าธรรมเนียมได้ถึงทั้งเอนไซม์ใน pHs ที่เป็นกลาง และด่าง การเข้าถึงมากที่สุดถูกบันทึกไว้สำหรับการลบ quencher อาจเนื่องจากการตกค้างของกรดอะมิโนบวกใกล้โพรไบโอ สภาพแวดล้อมที่โพรไบโอเหล่านี้บางส่วนอาจอธิบายความแตกต่างของโครงสร้างและต่ำกว่ารวมค่าคงที่ของสารฟีนอสำหรับ XylT2 กว่าสารประกอบ XylT1Phenolic มีค่าคงที่ผูกต่ำกว่า XylT2 กว่า XylT1 ผลลัพธ์เหล่านี้แสดง xylanases ที่มีโครงสร้าง และการทำงานความแตกต่าง แม้จะเป็นของครอบครัวที่คล้ายกัน XylT1 และ XylT2 นอกจากนี้ยังมีประเมินสำหรับความสามารถในการ hydrolyze เยื่อเซลลูโลสในระยะต่าง ๆ ของการฟอกสี เอนไซม์ทั้งสองส่งเสริมการย่อยสลายเซลลูโลส pulps ซึ่งได้รับการยืนยัน โดยการปล่อยรวมลดน้ำตาล pentoses และ chromophoric วัสดุ การวิเคราะห์ของ xylooligosaccharides ออกมาแสดงออกสิทธิพิเศษ xylobiose ไม่มีของ xylanases ปล่อยกลูโคส แสดงว่า พวกเขาไม่ hydrolyze เซลลูโลสในเยื่อกระดาษ การทำเอนไซม์ทั้งสองตัวเลือกที่ยอดเยี่ยมสำหรับงานฟอกไบโอ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สอง Endo-β-1,4-ไซแลนเนสชื่อ XylT1 และ XylT2 บริสุทธิ์ก่อนหน้านี้จากเชื้อรา Aspergillus terreus ถูกตรวจสอบโครงสร้างโดยการเรืองแสงดับและโดดเด่นด้วยความเคารพต่อคุณสมบัติผูกพันของพวกเขาด้วยสารประกอบฟีนอ เป็นกลางและเรียกเก็บ Quenchers มีการเข้าถึงเอนไซม์ทั้งในที่เป็นกลางและด่างพีเอช การเข้าถึงที่ยิ่งใหญ่ที่สุดก็ตั้งข้อสังเกตสำหรับดับเชิงลบอาจจะเป็นเพราะบวกกรดอะมิโนในบริเวณใกล้เคียงของโพรไบโอ สภาพแวดล้อมที่โพรไบโอเหล่านี้บางส่วนอาจอธิบายความแตกต่างของโครงสร้างและลดค่าคงที่มีผลผูกพันของสารประกอบฟีนอลสำหรับ XylT2 กว่าสารประกอบ XylT1Phenolic มีค่าคงที่มีผลผูกพันที่ต่ำกว่าสำหรับ XylT2 กว่า XylT1 ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าแตกต่างไซแลนเนสโครงสร้างและการทำงานในปัจจุบันแม้จะมีที่อยู่ในครอบครัวที่คล้ายกัน XylT1 และ XylT2 ยังได้รับการประเมินความสามารถในการย่อยสลายเซลลูโลสเยื่อกระดาษในแต่ละขั้นตอนของการฟอกสี ทั้งเอนไซม์ย่อยสลายของเยื่อเซลลูโลสส่งเสริมการลงทุนซึ่งได้รับการยืนยันจากการเปิดตัวของน้ำตาลลดรวมนํ้าตาลแพนโตและวัสดุ chromophoric การวิเคราะห์แสดงให้เห็นถึงการปล่อยตัว xylooligosaccharides ปล่อยพิเศษของ xylobiose ไม่มีไซแลนเนสปล่อยออกน้ำตาลกลูโคสแสดงให้เห็นว่าพวกเขาไม่ได้ย่อยสลายเซลลูโลสในปัจจุบันในการผลิตเยื่อกระดาษที่ทำให้ทั้งเอนไซม์ทางเลือกที่ดีสำหรับการใช้งานไบโอฟอก

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สองเอ็นโด - บีตา - 1,4-xylanases และชื่อ xylt1 xylt2 ก่อนหน้านี้บริสุทธิ์จาก Aspergillus terreus ที่มีโครงสร้างและลักษณะการสอบสวนดับเกี่ยวกับคุณสมบัติในการจับกับสารประกอบฟีนอล . เป็นกลาง และคิด quenchers เข้าถึงเอนไซม์ทั้งสองในความเป็นกลางและด่าง 5 . การเข้าถึงให้มากที่สุดไว้สำหรับเครื่องดื่มมีอัลกอฮอล์ ลบ อาจจะเพราะเป็นกรดอะมิโนที่ตกค้างอยู่ในบริเวณใกล้เคียงของทริป . สภาพแวดล้อมที่ทริปเหล่านี้อาจอธิบายความแตกต่างในบางส่วน และค่าคงที่ของสารประกอบฟีนอล เพื่อลดการผูก xylt2 กว่า xylt1phenolic สารประกอบมีค่าผูกพันทาง xylt2 กว่า xylt1 . ผลลัพธ์เหล่านี้แสดงให้เห็นว่า ชนิดปัจจุบันโครงสร้างและหน้าที่ของความแตกต่าง ทั้งที่เป็นของครอบครัวที่คล้ายกัน และ xylt1 xylt2 ยังประเมินความสามารถในการสลายเยื่อเซลลูโลสในขั้นตอนที่แตกต่างกันของการฟอกขาว เอนไซม์ทั้งสองเลื่อนการย่อยสลายเซลลูโลสเยื่อ ซึ่งได้รับการยืนยันโดยการลดน้ำตาลเพนโทส และ chromophoric รวมวัสดุ การวิเคราะห์ออกมาย่อยสลายไซแลน ) รุ่นพิเศษของ xylobiose . ไม่มีชนิดปล่อยกลูโคส , แสดงให้เห็นว่าพวกเขาจะไม่ย่อยสลายเซลลูโลสที่มีอยู่ในเยื่อ ทำให้เอนไซม์ทั้งสองตัวเลือกที่ยอดเยี่ยมสำหรับการประยุกต์ใช้ไบโอ