Neuropeptides are an important class of chemical
messengers that modulate nervous system
response. These signaling molecules are involved
in initiation, modulation, and regulation of
many physiological processes. Often times these peptides
need to be secreted into circulating fluids to exert
their hormonal effects on distant organs that participate
in a variety of functions such as food intake, pain
sensing, stress response, and molting, among many
others [1– 4]. These peptide hormones have been implicated
in regulation of physiological processes, including
the control of heart function, hemolymph circulation,
and digestion, to name a few [5–7]. Monitoring these
released neuropeptides is therefore essential for identification
of bioactive neuropeptides and serves as an
important step towards understanding their functions.
Furthermore, hemolymph serves as an abundant sample
source that can be collected without sacrificing the
animals. Thus, the analysis of hemolymph neuropeptide
profiles offers a great opportunity to monitor
peptide secretion changes under different physiological
states or in response to different functional manipulations
with the usage of the same animal. Consequently,
developing effective and highly sensitive methods to
examine peptide hormones in circulating hemolymph is
an important step toward peptide functional studies.
It has been reported that using traditional immunoassays
such as radioactive immunoassay (RIA) and
enzyme immunoassay (EIA), several neuropeptides
were found to be circulating hormones in crustacean
hemolymph including crustacean cardioactive peptide
(CCAP) [1], crustacean hyperglycemic hormone (CHH)
and molting-inhibiting hormone (MIH) [8 –10]. However
these methods require antibodies, many of which
are not commercially available. Furthermore, they suffer
from limitations of cross-reactivity with structurally
similar peptides and inability to analyze multiple peptides
simultaneously, which greatly impedes the unambiguous
identification of neuropeptide isoforms. Since
the last two decades, numerous neuropeptides have
been discovered in crustacean neuronal tissues using
biological mass spectrometry (MS), which provides
high speed, great sensitivity, and chemical specificity
[11–14]. However, compared with the widespread
study of neuropeptides using tissue sources, reports on
peptide analysis of hemolymph have been quite scarce,
which is in part due to the significant analytical challenges
for peptide detection in these complex biological fluids.
นิวโรเพ็พไทด์เป็นคลาสที่สำคัญของระบบสื่อสารที่ปรับการตอบสนองเคมี
ตื่นเต้น เหล่านี้ส่งสัญญาณโมเลกุลเกี่ยวข้อง
ในการปรับและควบคุม
กระบวนการทางสรีรวิทยาหลาย บ่อยครั้ง เปปไทด์เหล่านี้
ต้องหลั่งในการหมุนเวียนของเหลวโหม
ของฮอร์โมนผลกระทบต่ออวัยวะที่ห่างไกลที่เข้าร่วม
ในความหลากหลายของฟังก์ชั่น เช่น การบริโภคอาหารความเจ็บปวด
ตรวจจับ , การตอบสนอง , ความเครียดและลอกคราบในหมู่หลาย
คนอื่น [ 1 – 4 ) ฮอร์โมนเปปไทด์เหล่านี้ต้องติดร่างแหไปด้วย
ในการควบคุมของกระบวนการทางสรีรวิทยารวมถึง
ควบคุมการทํางานของหัวใจ เลือด ไหลเวียน
และการย่อยอาหาร , เพื่อชื่อไม่กี่ [ 5 – 7 ] ตรวจสอบเหล่านี้ออกนิวโรเพ็พไทด์จึงเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับ
ของตัวสาร และยังเป็น
นิวโรเพ็พไทด์ขั้นตอนสำคัญต่อความเข้าใจบทบาทหน้าที่
นอกจากนี้ เลือดยังเป็นแหล่งอุดมสมบูรณ์ที่สามารถเก็บรวบรวมตัวอย่าง
โดยไม่ต้องเสียสละสัตว์ ดังนั้นการวิเคราะห์โปรไฟล์ เลือด นิวโรเพปไทด์
มีโอกาสดีที่จะตรวจสอบการเปลี่ยนแปลงในรัฐทางสรีรวิทยา
เปปไทด์หลั่ง
ที่แตกต่างกันหรือในการตอบสนองต่อการจัดการการทำงานแตกต่างกัน
กับการใช้สัตว์ชนิดเดียวกัน ดังนั้น การพัฒนาประสิทธิภาพและความไวสูง
วิธีการตรวจสอบเปปไทด์ฮอร์โมนในเลือดหมุนเวียนเป็น
ขั้นตอนที่สําคัญต่อเปปไทด์การทำงานการศึกษา .
มันได้รับรายงานว่าใช้แบบดั้งเดิมเช่นทางกัมมันตรังสี (
( RIA ) และเอนไซม์ Immunoassay ( EIA ) หลาย
นิวโรเพ็พไทด์พบว่ามีฮอร์โมนในเลือด รวมทั้ง cardioactive แตกต่างกันแตกต่างกัน
( ccap เปปไทด์หมุนเวียน ) [ 1 ] , ครัสเตเชีย ( ฮอร์โมนฮอร์โมนเพิ่มระดับน้ำตาลในเลือดและฮอร์โมนยับยั้งการลอกคราบ )
( MIH ) [ 8 – 10 ] อย่างไรก็ตาม วิธีการเหล่านี้ต้องใช้
ไม่ มากมายที่สามารถใช้ได้ในเชิงพาณิชย์ นอกจากนี้ พวกเขาประสบ
จากข้อจำกัดของปฏิกิริยาข้ามกับโครงสร้าง
เปปไทด์ที่คล้ายคลึงกันและไม่สามารถที่จะวิเคราะห์หลายเปปไทด์
พร้อมกันที่ช่วยขัดขวางการชัดเจน
ของนิวโรเปปไทด์ต่อ . ตั้งแต่
2 ทศวรรษที่ผ่านมา นิวโรเพ็พไทด์มากมายได้ถูกค้นพบในเนื้อเยื่อและครัสเตเชีย
ใช้มวลสารชีวภาพ ( MS ) ซึ่งมีความเร็วสูงมาก
, ความไว ความจำเพาะ และเคมี
[ 11 – 14 ] อย่างไรก็ตามเมื่อเทียบกับการศึกษาอย่างกว้างขวาง
ของนิวโรเพ็พไทด์โดยใช้แหล่งเนื้อเยื่อ , รายงานวิเคราะห์เปปไทด์ของเลือดได้
หายากมาก ซึ่งอยู่ในส่วนหนึ่งเนื่องจากความท้าทายทางด้านวิเคราะห์
เปปไทด์ตรวจจับเหล่านี้ซับซ้อนทางชีวภาพของเหลว
การแปล กรุณารอสักครู่..