The current work briefly reviews wh

The current work briefly reviews what is currently known about protein phosphorylation on arginine, lysine and histidine residues, where Psingle bondN bonds are formed, and the protein kinases that catalyze these reactions. Relatively little is understood about protein arginine and lysine kinases and the role of phosphorylation of these residues in cellular systems. Protein histidine phosphorylation and the two-component histidine kinases play important roles in cellular signaling systems in bacteria, plants and fungi. Their roles in vertebrates are much less well researched and there are no protein kinases similar to the two-component histidine kinases. The main focus of the review however, is to present current knowledge of the characterization, mechanisms of action and biological roles of the phosphatases that catalyze the hydrolysis of these phosphoamino acids. Very little is known about protein phosphoarginine and phospholysine phosphatases, although their existence is well documented. Some of these phosphatases exhibit very broad specificity in terms of which phosphoamino acids are substrates, however there appear to be one or two quite specific protein phospholysine and phosphoarginine phosphatases. Similarly, there are phosphatases with broad substrate specificities that catalyze the hydrolysis of phosphohistidine in protein substrates, including the serine/threonine phosphatases 1, 2A and 2C. However there are two, more specific, protein phosphohistidine phosphatases that have been well characterized and for which structures are available, SixA is a phosphatase associated with two-component histidine kinase signaling in bacteria, and the other is found in a number of organisms, including mammals. This article is part of a Special Issue entitled: Chemistry and mechanism of phosphatases, diesterases and triesterases.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ปัจจุบันงานสั้น ๆ เห็นว่ามีชื่อเสียงเกี่ยวกับโปรตีน phosphorylation อาร์จินีน แอล-ไลซีนและ histidine ตก ค้าง ที่ Psingle bondN พันธบัตรเกิดขึ้น และ kinases โปรตีนที่สถาบันปฏิกิริยาเหล่านี้ ค่อนข้างน้อยคือเข้าใจเกี่ยวกับโปรตีนอาร์จินีนและไลซีน kinases และบทบาทของ phosphorylation ของเหล่านี้ตกค้างในระบบเซลลูลาร์ โปรตีน phosphorylation histidine และ kinases histidine สองส่วนเล่นบทบาทสำคัญในระบบสัญญาณโทรศัพท์มือถือในแบคทีเรีย พืช และเชื้อรา บทบาทของพวกเขาใน vertebrates มีมากน้อยดีเมือ และมีไม่ kinases โปรตีนที่คล้ายคลึงกับ kinases histidine สองส่วน อย่างไรก็ตาม เป็นโฟกัสหลักของการทบทวนความรู้ปัจจุบันที่มีคุณสมบัติ กลไกของบทบาทการกระทำและทางชีวภาพของ phosphatases ที่สถาบันไฮโตรไลซ์กรดเหล่านี้ phosphoamino น้อยมากมีชื่อเสียงเกี่ยวกับโปรตีน phosphoarginine และ phospholysine phosphatases แม้ว่าการดำรงอยู่ของพวกเขาจะจัดดี ของ phosphatases เหล่านี้แสดงในซึ่งกรด phosphoamino ที่พื้นผิว specificity กว้างมาก อย่างไรก็ตาม มีปรากฏเป็น หนึ่ง หรือสองค่อนข้างเฉพาะโปรตีน phospholysine และ phosphoarginine phosphatases ในทำนองเดียวกัน มี phosphatases กับ specificities พื้นผิวสิ่งที่สถาบันไฮโตรไลซ์ของ phosphohistidine ในพื้นผิวของโปรตีน phosphatases แถ/ทรีโอนีน 1, 2A และค. 2 อย่างไรก็ตาม มีสอง เฉพาะ โปรตีน phosphatases phosphohistidine ที่ได้รับดีลักษณะ และโครงสร้างจะพร้อมใช้งาน SixA ฟอสฟาเตสที่เกี่ยวข้องกับสองส่วน histidine kinase ตามปกติในแบคทีเรีย และอื่น ๆ ที่พบในสิ่งมีชีวิต การเลี้ยงลูกด้วยนมรวมทั้ง บทความนี้เป็นส่วนหนึ่งของปัญหาพิเศษที่ได้รับ: เคมีและกลไกของ phosphatases, diesterases และ triesterases.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การทำงานในปัจจุบันในเวลาสั้น ๆ ความคิดเห็นสิ่งที่เป็นที่รู้จักกันในปัจจุบันเกี่ยวกับฟอสโฟโปรตีนในอาร์จินีไลซีนและ histidine ตกค้างที่พันธบัตร Psingle bondN จะเกิดขึ้นและโปรตีนไคเนสที่เป็นตัวกระตุ้นปฏิกิริยาเหล่านี้ เล็ก ๆ น้อย ๆ ที่ค่อนข้างเป็นที่เข้าใจเกี่ยวกับอาร์จินีโปรตีนไคเนสส์และไลซีนและบทบาทของฟอสโฟตกค้างเหล่านี้ในระบบโทรศัพท์มือถือ ฟอสโฟโปรตีนฮิสทิดีและ histidine สององค์ประกอบไคเนสส์มีบทบาทที่สำคัญในระบบการส่งสัญญาณของเซลล์แบคทีเรียในพืชและเชื้อรา บทบาทของพวกเขาในสัตว์ที่มีกระดูกสันหลังมีมากน้อยวิจัยดีและไม่มีโปรตีนไคเนสส์คล้ายกับไคเนสฮิสทิดีสองส่วน จุดสนใจหลักของการตรวจสอบ แต่เป็นที่จะนำเสนอความรู้ในปัจจุบันของลักษณะกลไกของการกระทำและบทบาททางชีวภาพของ phosphatases ที่กระตุ้นการย่อยสลายของกรด phosphoamino เหล่านี้ น้อยมากที่รู้เกี่ยวกับ phosphoarginine โปรตีนและ phosphatases phospholysine แม้ว่าการดำรงอยู่ของพวกเขาเป็นเอกสารที่ดี บางส่วนของ phosphatases เหล่านี้แสดงความจำเพาะกว้างมากในแง่ของการที่ phosphoamino กรดเป็นสารตั้งต้น แต่มีดูเหมือนจะเป็นหนึ่งหรือสอง phospholysine โปรตีนและ phosphoarginine phosphatases ที่เฉพาะเจาะจงมาก ในทำนองเดียวกันมี phosphatases ด้วยพื้นผิวจำเพาะกว้างที่เป็นตัวกระตุ้นการย่อยสลายของ phosphohistidine ในพื้นผิวโปรตีนรวมทั้งซีรีน / ธ รีโอนี phosphatases 1 2A และ 2C แต่มีสองเฉพาะเจาะจงมากขึ้น phosphatases phosphohistidine โปรตีนที่มีลักษณะดีและโครงสร้างที่มีอยู่ SixA เป็น phosphatase เกี่ยวข้องกับไคเนสฮิสทิดีสององค์ประกอบการส่งสัญญาณในแบคทีเรียและอื่น ๆ ที่จะพบได้ในจำนวนของสิ่งมีชีวิตรวมทั้ง เลี้ยงลูกด้วยนม บทความนี้เป็นส่วนหนึ่งของรุ่นพิเศษสิทธิ: เคมีและกลไกของ phosphatases, diesterases และ triesterases

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

งานปัจจุบันสั้นรีวิวคืออะไรทราบในปัจจุบันเกี่ยวกับโปรตีนฟอสโฟริเลชันในอาร์ 4 ีนตกค้างที่พันธบัตร bondn psingle จะเกิดขึ้น และโปรตีนไคเนสที่เร่งปฏิกิริยาเหล่านี้ ค่อนข้างน้อยมีความเข้าใจเกี่ยวกับโปรตีนและกรดอะมิโนอาร์จินีนไคเนส และบทบาทของฟอสโฟริเลชันของสารตกค้างเหล่านี้ในระบบเซลล์เมื่อโปรตีนฟอสโฟริเลชันและฮิสติดีนแบบยามีบทบาทสำคัญในการส่งสัญญาณของเซลล์ในระบบพืช แบคทีเรีย และเชื้อรา บทบาทในสัตว์มีกระดูกสันหลังมีมากน้อยก็สนใจ และไม่มีโปรตีนไคเนสคล้ายกับยาฮิสติดีนแบบ . เน้นหลักของการตรวจสอบ แต่จะนำเสนอความรู้ปัจจุบันของตัวละครกลไกของการกระทำและบทบาททางชีวภาพของลาร์ที่เร่งการย่อยสลายของกรด phosphoamino เหล่านี้ น้อยมากที่เป็นที่รู้จักกันเกี่ยวกับ phosphoarginine โปรตีนและ phospholysine ดิ แต่การดำรงอยู่ของพวกเขามีเอกสารดี บางส่วนของเหล่านี้มีความจำเพาะดิกว้างมากในแง่ของกรด phosphoamino ซึ่งมีพื้นผิว ,แต่มีอยู่หนึ่งหรือสองมากโดยเฉพาะโปรตีนและ phospholysine phosphoarginine ดิ . ในทำนองเดียวกันมีพื้นผิวกว้าง - ลาร์กับที่เร่งการย่อยสลายของ phosphohistidine ในสารอาหารโปรตีน รวมทั้งเซรีน / ถ่ายทอดวิชาดิ 1 , 2a และ 2C อย่างไรก็ตามมีอยู่สองที่เฉพาะเจาะจงมากขึ้นโปรตีน phosphohistidine ลาร์ที่ได้รับคือลักษณะที่โครงสร้างมี sixa เป็นใบที่เกี่ยวข้องกับการส่งสัญญาณแบบีนไคเนสในแบคทีเรีย และอื่น ๆที่พบในหมายเลขของสิ่งมีชีวิต รวมทั้งสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม บทความนี้เป็นส่วนหนึ่งของฉบับพิเศษ เรื่อง เคมี และกลไกของลาร์ และ diesterases
triesterases .