3.7.3. Amide I and II bandChanges i

3.7.3. Amide I and II band
Changes in the amide I band are indicative of changes in the
secondary structure of collagen. The amide I band corresponds predominantly
to C@O group stretching vibrations. Partially purified
salmon collagens presented a maximum IR absorbance range at
1632.7 cm1 in WP collagen and 1630.7 cm1 in FP collagen
(Fig. 3). The absorbance peak and frequency were similar for the
WP and FP groups, indicating a similar degree of collagen molecular
order (Payne & Veis, 1988).

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.7.3 amide I และ II วงการเปลี่ยนแปลงในเอไมด์ผมวงดนตรีที่บ่งบอกถึงการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างทุติยภูมิของคอลลาเจน วงดนตรีที่ผมเอไมด์ส่วนใหญ่สอดคล้องกับ C @ O กลุ่มยืดการสั่นสะเทือน บางส่วนบริสุทธิ์คอลลาเจนปลาแซลมอนนำเสนอช่วงการดูดกลืนแสงอินฟราเรดสูงสุดที่1632.7 ซม. 1 ในคอลลาเจนและ WP 1,630.7 ซม. 1 ในคอลลาเจน FP (รูปที่. 3) ยอดการดูดกลืนแสงและความถี่มีความคล้ายคลึงกันสำหรับกลุ่ม WP FP และแสดงให้เห็นในระดับที่คล้ายกันของคอลลาเจนโมเลกุลเพื่อ(เพนและ Veis, 1988)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.7.3 . และ I และ II วงดนตรี
การเปลี่ยนแปลงในและฉันวงจะแสดงให้เห็นถึงการเปลี่ยนแปลงใน
โครงสร้างของคอลลาเจน เอไมด์ผมวงสอดคล้องเด่น
c @ o กลุ่มยืดการสั่นสะเทือน คอลลาเจนบริสุทธิ์บางส่วน
ปลาแซลมอนเสนอสูงสุดและการดูดกลืนแสงช่วงที่
1632.7 ซม.  1 คอลลาเจน WP และ 1630.7 ซม.  1 ใน FP คอลลาเจน
( รูปที่ 3 )นสูงสุดและความถี่ใกล้เคียงกันสำหรับ
WP และ FP กลุ่มที่บ่งชี้ถึงระดับที่คล้ายกันของโมเลกุลคอลลาเจนเพื่อ
( เพน&ตระกูล , 1988 )