The emulsifying activity (EA) and e

The emulsifying activity (EA) and emulsifying stability (ES) of soy proteins are important in various food applications, but its use as emulsifier is limited to concentrated emulsions. This is due to the complexity of the tertiary and quaternary structures of the two major components, the 7S and 11S globulins, which show different functional and quality properties because of their different structures (Liu, Lee, & Damodaran, 1999). The amount of 7S and 11S components depends on the extraction method, which may thus affect the functional properties of the soy proteins (Yao, Tanteeratarm, & Wei, 1990).

Physical (heat or mild alkali treatments), chemical (acylation, phosphorylation and deamidation), and enzymatic methods, (Nir, Feldman, Aserin, & Garti, 1994; and Qi, Hettiarachchy, & Kalapathy, 1997) have all been used to modify the functional properties of soya proteins, but HP offers a technique by which the functional characteristics of proteins can be modified in a consumer friendly, green way to lead to products of added value. Very limited information is available on the effect of the HP on the emulsifying properties of soy proteins. To our knowledge, only Denda and Hayashi (1992) have demonstrated that HP at certain pH's and temperatures improves the emulsifying stability of soy protein isolate (SPI), and Kajiyama, Isobe, Uemura and Noguchi (1995) have also reported an improvement in the emulsifying activity of soymilk after HP treatment. Further experimental work is required to understand the conformational changes or interactions taking place under pressure of the 7S and 11S proteins, which constitute 65–80% of the total seed protein. Galazka, Dickinson, and Ledward (1999) have reported poorer emulsifying properties of HP 11S (Vicia faba) than the native protein. Therefore, the objective of this work was to investigate the effect of HP on the emulsifying properties of SPI and its two major globulins, 7S and 11S at different pHs. The hydrophobicity of the proteins, as well as their solubility, which both relate to functionality were also determined and conformational changes were followed by differential scanning calorimetry (DSC).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สกัดกิจกรรม (EA) และความมั่นคง (ES) ของโปรตีนถั่วเหลืองสกัดมีความสำคัญในการใช้งานอาหารต่าง ๆ แต่ใช้เป็นอิมัลซิจำกัด emulsions เข้มข้น นี่คือเนื่องจากความซับซ้อนของโครงสร้างระดับตติยภูมิ และ quaternary ของสองสำคัญส่วนประกอบ 7S และ 11S globulins ซึ่งแสดงคุณสมบัติหน้าที่ และคุณภาพแตกต่างกันเนื่องจาก มีโครงสร้างแตกต่างกันของพวกเขา (หลิว Lee, & Damodaran, 1999) จำนวน 7S และ 11S ส่วนประกอบขึ้นอยู่กับวิธีสกัด ที่มีผลต่อสมบัติเชิงหน้าที่ของโปรตีนถั่วเหลือง (ยาว Tanteeratarm, & Wei, 1990) ดังนั้นทางกายภาพ (ความร้อนหรือด่างอ่อนรักษา), เคมี (อย่างไร acylation, phosphorylation และ deamidation), และเอนไซม์ในระบบวิธีการ, (Nir, Feldman, Aserin, Garti, 1994 และฉี Hettiarachchy, & Kalapathy, 1997) ทั้งหมดถูกนำมาใช้เพื่อปรับเปลี่ยนคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนถั่วเหลือง แต่ HP มีเทคนิคซึ่งลักษณะการทำงานของโปรตีนที่สามารถปรับเปลี่ยนในผู้บริโภคเยี่ยม สีเขียววิธีการทำผลิตภัณฑ์เพิ่มมูลค่า มีข้อมูลที่จำกัดมากเกี่ยวกับผลของ HP emulsifying คุณสมบัติของโปรตีนถั่วเหลือง ความรู้ของเรา เพียง Denda และฮายาชิ (1992) ได้แสดงว่า HP ที่บางของ pH และอุณหภูมิปรับปรุงเสถียรภาพ emulsifying ของถั่วเหลือง (SPI) โปรตีน และ Kajiyama, Isobe, Uemura และ Noguchi (1995) ได้นอกจากนี้รายงานการปรับปรุงในกิจกรรม emulsifying กระดาษป้องกันเชื้อราหลังการรักษา HP เพิ่มเติม งานทดลองจะต้องเข้าใจการเปลี่ยนแปลง conformational หรือโต้ตอบการทำภายใต้แรงกดดันของ 7S และ 11S โปรตีน ซึ่งเป็น 65 – 80% ของโปรตีนทั้งหมดเมล็ด Galazka สัน และ Ledward (1999) ได้รายงานย่อมสกัดคุณสมบัติของ HP 11S (Vicia faba) กว่าโปรตีนดั้งเดิม ดังนั้น วัตถุประสงค์ของงานนี้คือการ ตรวจสอบผลของ HP คุณสมบัติ emulsifying SPI และ globulins สำคัญที่ของสอง 7S และ 11S ที่ pHs ที่แตกต่างกัน Hydrophobicity ของโปรตีน การละลาย ซึ่งทั้งสองเกี่ยวข้องกับฟังก์ชันมีกำหนด และเปลี่ยนแปลง conformational ตามส่วนการสแกน calorimetry (DSC)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กิจกรรมผสม (EA) และความมั่นคงผสม (ES) ของโปรตีนถั่วเหลืองที่มีความสำคัญในการใช้งานอาหารต่างๆ แต่การใช้งานเป็นอิมัลซิจะถูก จำกัด ให้อิมัลชันที่มีความเข้มข้น เพราะนี่คือความซับซ้อนของโครงสร้างในระดับอุดมศึกษาและสี่ของทั้งสองส่วนประกอบที่สำคัญ 7S และ 11S globulins ซึ่งแสดงให้เห็นที่แตกต่างกันการทำงานและคุณสมบัติที่มีคุณภาพเพราะโครงสร้างที่แตกต่างกันของพวกเขา (หลิวลีและ Damodaran, 1999) ปริมาณของ 7S และส่วนประกอบ 11S ขึ้นอยู่กับวิธีการสกัดซึ่งทำให้อาจมีผลต่อคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนถั่วเหลือง (ยาว Tanteeratarm และเหว่ย, 1990). ทางกายภาพ (ความร้อนหรือการรักษาด่างอ่อน) เคมี (acylation phosphorylation และ deamidation) และวิธีเอนไซม์ (Nir เฟลด์แมน, Aserin และ Garti 1994 และฉี Hettiarachchy และ Kalapathy, 1997) มีทั้งหมดถูกนำมาใช้ในการปรับเปลี่ยนคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนถั่วเหลือง แต่เอชพีนำเสนอเทคนิคโดยที่ ลักษณะการทำงานของโปรตีนที่สามารถแก้ไขได้ในผู้บริโภคที่เป็นมิตรทางสีเขียวเพื่อนำไปสู่ผลิตภัณฑ์ที่มีมูลค่าเพิ่ม ข้อมูลที่ จำกัด มากที่มีอยู่ในผลงานของ HP ที่มีต่อสมบัติผสมของโปรตีนถั่วเหลือง ความรู้ของเราเพียง Denda และฮายาชิ (1992) แสดงให้เห็นว่า HP ที่บางพีเอชและอุณหภูมิที่ช่วยเพิ่มความมั่นคงผสมของโปรตีนแยกถั่วเหลือง (SPI) และ Kajiyama, Isobe, อูเอมูระและโนกูชิ (1995) ยังได้รายงานการปรับปรุงใน กิจกรรมของนมถั่วเหลืองผสมหลังการรักษา HP การทดลองต่อไปจะต้องเข้าใจการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างหรือการโต้ตอบที่เกิดขึ้นภายใต้ความกดดันของ 7S 11S และโปรตีนซึ่งเป็น 65-80% ของโปรตีนเมล็ดรวม Galazka ดิกคินสันและ Ledward (1999) ได้รายงานการด้อยผสมคุณสมบัติของ HP 11S (ถั่วปากอ้า) กว่าโปรตีนพื้นเมือง ดังนั้นวัตถุประสงค์ของงานนี้คือการศึกษาผลของ HP ในคุณสมบัติของการผสม SPI และสอง globulins ใหญ่ของ 7S และ 11S ที่พีเอชที่แตกต่างกัน ไฮโดรของโปรตีนเช่นเดียวกับการละลายของพวกเขาซึ่งทั้งสองเกี่ยวข้องกับการทำงานเป็นยังกำหนดและการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างตามมาด้วยลสแกน (DSC)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กิจกรรมที่ 3.0 ( EA ) และ 3.0 ( ES ) เสถียรภาพของโปรตีนถั่วเหลืองเป็นอาหารต่าง ๆที่สำคัญในการใช้งาน แต่ใช้เป็นอิมัลซิไฟเออร์จำกัดอิมัลชั่นเข้มข้น . เนื่องจากความซับซ้อนของระบบ และ quaternary โครงสร้างของหลักสององค์ประกอบ และโกลบูลิน 11s 7s ,ซึ่งแสดงคุณสมบัติและคุณภาพที่แตกต่างกัน เพราะโครงสร้างที่แตกต่างกันของพวกเขา ( หลิว ลี & damodaran , 1999 ) จํานวน 7 และส่วนประกอบ 11s ขึ้นอยู่กับวิธีการสกัด ซึ่งอาจทำให้มีผลต่อคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนถั่วเหลือง ( ยาว tanteeratarm & Wei , 1990 ) .

ทางกายภาพ ( ความร้อนหรือการรักษาด่างอ่อน ( สำคัญ ) , เคมี , และ ดีแอมมิ เดชัน กรุงเทพมหานคร )และวิธีทางเอนไซม์ ( NIR aserin เฟลด์แมน , , , & garti , 1994 ; และฉี hettiarachchy & kalapathy , 1997 ) ได้ถูกใช้ในการปรับเปลี่ยนคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนถั่วเหลือง แต่เอชพีเสนอเทคนิค ซึ่งลักษณะการทำงานของโปรตีนที่สามารถแก้ไขได้ในผู้บริโภคที่เป็นมิตร , สีเขียวที่จะนําไปสู่ ผลิตภัณฑ์เพิ่มมูลค่าข้อมูลที่ จำกัด มากสามารถใช้ได้ผลของเอชพีใน 3.0 คุณสมบัติของโปรตีนถั่วเหลือง ความรู้เฉพาะตาน ต๊ะและ ฮายาชิ ( 1992 ) พบว่า pH ของเอชพีที่บางและอุณหภูมิเพิ่ม emulsifying เสถียรภาพของโปรตีนถั่วเหลืองสกัด และคาจิยาม่า โซเบะ ,Uemura กับโนงูจิ ( 1995 ) ยังได้รายงานการปรับปรุงใน 3.0 HP กิจกรรมของนมถั่วเหลืองหลังการรักษา งานทดลองเพิ่มเติมเป็นสิ่งจำเป็นที่จะเข้าใจการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างหรือปฏิสัมพันธ์ที่เกิดขึ้นภายใต้ความกดดันของ 7s 11s และโปรตีนซึ่งเป็น 65 – 80% ของโปรตีนในเมล็ดทั้งหมด galazka ดิกคินสัน , ,ข่าว ( 1999 ) และมีรายงานอัตรา 3.0 คุณสมบัติของ HP 11s ( ถั่วปากอ้า ) กว่าโปรตีนพื้นเมือง ดังนั้นจุดประสงค์ของงานวิจัยนี้คือ ศึกษาผลของเอชพีบน 3.0 คุณสมบัติของ SPI และสองโกลบูลินของใหญ่ 7 11s PHS และที่แตกต่างกัน การบรรจุภัณฑ์ของโปรตีนรวมทั้งการละลายของ