It will be understood that the การประดิษฐ์นี้ further provides ฮิวเมไน การแปล - It will be understood that the การประดิษฐ์นี้ further provides ฮิวเมไน ไทย วิธีการพูด

It will be understood that the การป

It will be understood that the การประดิษฐ์นี้ further provides ฮิวเมไนซ์ antibodies which
ประกอบรวมด้วย a) a ลำดับสายเบา of SEQ ID NO. 35 or a ลำดับสายเบา with at least 75%, 15 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identity to any of SEQ ID NO. 35 and b) a heavy
chain sequence of SEQ ID NO. 36 or a ลำดับสายหนัก with at least 75%, 80%, 85%, 90%,
95%, 96%, 97%, 98% or 99% identity to any of SEQ ID NO. 36.
ในลักษณะ ต่อไป, the การประดิษฐ์นี้ provides โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน ซึ่ง ประกอบรวมด้วย CDRL1-L3 and CDRH1-H3 of SEQ ID NO: 35 and 36, respectively.
20 For nucleotide and amino acid sequences, the term "identical" or "identity" indicates the
degree of identity between two nucleic acid or two amino acid sequences when optimally aligned and compared with appropriate insertions or deletions.
The เปอร์เซ็นต์ความเหมือนกัน between two sequences is a function of the number of identical
positions shared by the sequences (i.e., % identity = number of identical positions/total number of 25 positions multiplied by 100), taking into account the number of gaps, and the length of each gap,
which need to be introduced for optimal alignment of the two sequences. The comparison of
sequences and determination of เปอร์เซ็นต์ความเหมือนกัน between two sequences can be accomplished using
a mathematical algorithm, as described below.
เปอร์เซ็นต์ความเหมือนกัน between a query nucleic acid sequence and a subject nucleic acid sequence 30 is the "Identities" value, expressed as a percentage, which is calculated by the BLASTN algorithm
when a subject nucleic acid sequence has 100% query coverage with a query nucleic acid sequence
after a pair-wise BLASTN alignment is performed. Such pair-wise BLASTN alignments between a
query nucleic add sequence and a subject nucleic add sequence are performed by using the default
settings of the BLASTN algorithm available on the National Center for Biotechnology Institute's 35 website with the filter for low complexity regions turned off. Importantly, a query nucleic acid
sequence may be described by a nucleic add sequence identified in one or more ข้อถือสิทธิ herein.

เปอร์เซ็นต์ความเหมือนกัน between a query amino acid sequence and a subject amino acid sequence is the "Identities" value, expressed as a percentage, which is calculated by the BLASTP algorithm when a subject amino acid sequence has 100% query coverage with a query amino acid sequence after a
pair-wise BLASTP alignment is performed. Such pair-wise BLASTP alignments between a query 5 amino acid sequence and a subject amino acid sequence are performed by using the default settings
of the BLASTP algorithm available on the National Center for Biotechnology Institute's website with
the filter for low complexity regions turned off. Importantly, a query amino acid sequence may be
described by an amino acid sequence identified in one or more ข้อถือสิทธิ herein.


10 Production
The โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน, for example antibodies, such as ฮิวเมไนซ์ antibodies of the การประดิษฐ์นี้ may be produced by transfection of a host cell with an เวกเตอร์ การแสดงออก ซึ่ง ประกอบรวมด้วย the coding sequence(s) for the โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of the การประดิษฐ์. An เวกเตอร์ การแสดงออก or recombinant plasmid is produced by placing these coding sequences for the antigen
15 binding protein in operative association with conventional regulatory control sequences capable of
controlling the replication and expression in, and/or secretion from, a host cell. Regulatory
sequences รวมถึง promoter sequences, e.g., CMV promoter, and signal sequences which can be
derived from other known antibodies. Similarly, a second เวกเตอร์ การแสดงออก can be produced having
a DNA sequence which encodes a complementary โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน light or heavy chain. In 20 certain embodiments this second เวกเตอร์ การแสดงออก is identical to the first except insofar as the
coding sequences and selectable markers are concerned, so to ensure as far as possible that each
โพลีเปปไทด์ chain is functionally expressed. Alternatively, the heavy and light chain coding
sequences for the โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน may reside on a single vector.
A selected host cell is co-transfected by conventional techniques with both the first and 25 second vectors (or simply transfected by a single vector) to create the transfected host cell of the
การประดิษฐ์ ซึ่ง ประกอบรวมด้วย both the recombinant or synthetic light and heavy chains. The transfected cell
is then cultured by conventional techniques to produce the engineered โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of
the การประดิษฐ์. The โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน which รวมถึง the association of both the recombinant
heavy chain and/or light chain is screened from culture by appropriate assay, such as ELISA or RIA. 30 Similar conventional techniques may be employed to construct other โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน.
Suitable vectors for the cloning and subcloning steps employed in the methods and construction of the compositions of this การประดิษฐ์ may be selected by one of skill in the art. For example, the conventional pUC series of cloning vectors may be used. One vector, pUC19, is
commercially available from supply houses, such as Amersham (Buckinghamshire, United Kingdom) 35 or Pharmacia (Uppsala, Sweden). Additionally, any vector which is capable of replicating readily,
has an abundance of cloning sites and selectable genes (e.g., antibiotic resistance), and is easily
manipulated may be used for cloning. Thus, the selection of the cloning vector is not a limiting factor in this การประดิษฐ์.
The เวกเตอร์ การแสดงออกs may also be characterized by genes suitable for amplifying
expression of the heterologous DNA sequences, e.g., the mammalian dihydrofolate reductase gene 5 (DHFR). Other preferable vector sequences รวมถึง a poly A signal sequence, such as from bovine
growth hormone (BGH) and the betaglobin promoter sequence (betaglopro). The expression
vectors useful herein may be synthesized by techniques well known to those skilled in this art.
The components of such vectors, e.g. replicons, selection genes, enhancers, promoters,
signal sequences and the like, may be obtained from commercial or natural sources or synthesized 10 by known procedures for use in directing the expression and/or secretion of the product of the
recombinant DNA in a selected host. Other appropriate เวกเตอร์ การแสดงออกs of which numerous types
are known in the art for mammalian, bacterial, insect, yeast, and fungal expression may also be
selected for this purpose.
The การประดิษฐ์นี้ also encompasses a cell line transfected with a recombinant plasmid 15 containing the coding sequences of the โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of the การประดิษฐ์นี้. Host cells
useful for the cloning and other manipulations of these cloning vectors are also conventional.
However, cells from various strains of E. coli may be used for replication of the cloning vectors and
other steps in the construction of โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of this การประดิษฐ์.
Suitable host cells or cell lines for the expression of the โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of the 20 การประดิษฐ์ รวมถึง mammalian cells such as NSO, Sp2/0, CHO (e.g. DG44), COS, HEK, a fibroblast cell
(e.g., 3T3), and myeloma cells, for example it may be expressed in a CHO or a myeloma cell.
Human cells may be used, thus enabling the molecule to be modified with human glycosylation
patterns. Alternatively, other eukaryotic cell lines may be employed. The selection of suitable
mammalian host cells and methods for transformation, culture, amplification, screening and product 25 production and purification are known in the art. See, e.g., Sambrook et al., cited above.
Bacterial cells may prove useful as host cells suitable for the expression of the recombinant Fabs or other embodiments of the การประดิษฐ์นี้ (see, e.g., PlOckthun, A., Immunol. Rev., 130:151-188 (1992)). However, due to the tendency of proteins expressed in bacterial cells to be in
an unfolded or improperly folded form or in a non-glycosylated form, any recombinant Fab produced 30 in a bacterial cell would have to be screened for retention of antigen binding ability. If the molecule
expressed by the bacterial cell was produced in a properly folded form, that bacterial cell would be a
desirable host, or in alternative embodiments the molecule may express in the bacterial host and
then be subsequently re-folded. For example, various strains of E. coli used for expression are well-
known as host cells in the field of biotechnology. Various strains of B. subtilis, Streptomyces, other 35 bacilli and the like may also be employed in this method.
Where desired, strains of yeast cells known to those skilled in the art are also available as host cells, as well as insect cells, e.g. Drosophila and Lepidoptera and viral expression systems.





See, e.g. Miller et al., Genetic Engineering, 8:277-298, Plenum Press (1986) and references cited therein.
The general methods by which the vectors may be constructed, the transfection methods
required to produce the host cells of the การประดิษฐ์, and culture methods necessary to produce the 5 โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of the ก
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
จะเข้าใจว่า การประดิษฐ์นี้เพิ่มเติมช่วยให้แอนตี้ฮิวเมไนซ์ซึ่ง ประกอบรวมด้วย) เป็นลำดับสายเบาลำดับรหัสหมายเลข 35 หรือลำดับสายเบา กับน้อย 75%, 15 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% หรือ 99% ตัวของหมายเลข ID ลำดับ 35 b) ความหนา ลำดับสายของลำดับรหัสหมายเลข 36 หรือลำดับสายหนักกับ 75%, 80%, 85%, 90% 95%, 96%, 97%, 98% หรือ 99% ตัวของลำดับรหัสหมายเลข 36ในลักษณะต่อไป การประดิษฐ์นี้ช่วยให้โปรตีนยึดเกาะแอนติเจนซึ่งประกอบรวมด้วย CDRL1 L3 และ CDRH1-H3 ของลำดับ ID ไม่: 35 และ 36 ตามลำดับ20ในนิวคลีโอไทด์และกรดอะมิโนลำดับ คำว่า "เหมือน" หรือ "ตัวตน" บ่งชี้ระดับของตัวตนระหว่างกรดนิวคลีอิกสองหรือสองลำดับกรดอะมิโนอย่างเหมาะสมสอดคล้อง และเปรียบเทียบที่เหมาะสมแทรกหรือลบเปอร์เซ็นต์ความเหมือนกันระหว่างสองลำดับคือ ฟังก์ชันของจำนวนเหมือนกัน ตำแหน่งลำดับที่ใช้ร่วมกัน (เช่น, %ตัว =จำนวนรวมเหมือนตำแหน่งจำนวนตำแหน่ง 25 คูณ ด้วย 100), เดินบัญชีจำนวนช่องว่าง และความยาวของแต่ละช่องว่าง ซึ่งได้ถูกนำมาใช้สำหรับการจัดตำแหน่งที่ดีที่สุดของลำดับที่สอง การเปรียบเทียบ ลำดับและกำหนดเปอร์เซ็นต์ความเหมือนกันระหว่างลำดับที่สองสามารถทำได้โดยใช้ ใช้อัลกอริธึมทางคณิตศาสตร์ อธิบายไว้ด้านล่างเปอร์เซ็นต์ความเหมือนกันระหว่างลำดับกรดนิวคลีอิกแบบสอบถามและลำดับเรื่องกรดนิวคลีอิก 30 คือ ค่า "ประจำ" แสดงเป็นเปอร์เซ็นต์ ซึ่งคำนวณ โดยอัลกอริทึม BLASTN เมื่อลำดับเรื่องกรดนิวคลีอิกได้ 100% ความครอบคลุมของแบบสอบถาม ด้วยแบบสอบถามลำดับกรดนิวคลีอิก หลังจากที่มีดำเนินการจัดตำแหน่ง BLASTN pair-wise จัดแนว BLASTN เช่น pair-wise ระหว่างการ สอบถาม nucleic เพิ่มลำดับ และเรื่อง nucleic เพิ่มลำดับดำเนินการโดยค่าเริ่มต้น การตั้งค่าของการ BLASTN อัลกอริทึมมีศูนย์แห่งชาติเว็บไซต์ 35 สถาบันเทคโนโลยีชีวภาพด้วยตัวกรองสำหรับภูมิภาคต่ำสุดซับซ้อนปิด สำคัญ การสอบถามกรดนิวคลีอิก อาจตามลำดับ โดยลำดับเพิ่ม nucleic ระบุในหนึ่ง หรือหลายข้อถือสิทธินี้เปอร์เซ็นต์ความเหมือนกันระหว่างแบบสอบถามลำดับกรดอะมิโนและกรดอะมิโนลำดับเรื่องเป็นค่า "ประจำ" แสดงเป็นเปอร์เซ็นต์ ซึ่งคำนวณ โดยอัลกอริทึม BLASTP เมื่อกรดอะมิโนลำดับเรื่องได้ 100% ความครอบคลุมของแบบสอบถามกับลำดับกรดอะมิโนแบบสอบถามหลังจากpair-wise BLASTP ตำแหน่งจะดำเนินการ ดำเนินการจัดแนว BLASTP เช่น pair-wise ระหว่างแบบสอบถาม 5 ลำดับกรดอะมิโนและกรดอะมิโนลำดับเรื่อง โดยใช้การตั้งค่าเริ่มต้น ของ BLASTP อัลกอริธึมที่ใช้ในศูนย์แห่งชาติในเว็บไซต์ของ สถาบันเทคโนโลยีชีวภาพด้วย ตัวกรองสำหรับภูมิภาคต่ำสุดซับซ้อนปิด อาจจะสอบถามลำดับกรดอะมิโนที่สำคัญ อธิบาย โดยลำดับกรดอะมิโนตัวระบุในหนึ่ง หรือหลายข้อถือสิทธินี้ผลิต 10แอนติเจนโปรตีนยึดเกาะ เช่นแอนตี้ เช่นแอนตี้ฮิวเมไนซ์ของการประดิษฐ์นี้อาจจะผลิต โดย transfection ของเซลล์โฮสต์ด้วยเป็นเวกเตอร์การแสดงออกซึ่งประกอบรวมด้วย sequence(s) รหัสสำหรับแอนติเจนยึดเกาะโปรตีนของการประดิษฐ์ เป็นเวกเตอร์การแสดงออกหรือวททช plasmid ผลิตวางเหล่านี้กำหนดลำดับสำหรับการตรวจหา15 ผูกโปรตีนในการเชื่อมโยงกับความสามารถในการควบคุมกำกับดูแลทั่วไปลำดับวิธีปฏิบัติตนภายการควบคุมการจำลองแบบ และนิพจน์ และ/หรือหลั่งจาก เซลล์โฮสต์ กำกับดูแลลำดับลำดับโปรโมเตอร์รวมถึง เช่น โปรโมเตอร์ CMV และลำดับสัญญาณซึ่งสามารถ มาแอนตี้อื่น ๆ รู้จัก ในทำนองเดียวกัน การแสดงออกเป็นเวกเตอร์สองสามารถผลิตได้มี ลำดับดีเอ็นเอซึ่งจแมปแอนติเจนยึดเกาะโปรตีนเสริมเบาหรือหนักโซ่ ใน 20 embodiments บาง การแสดงออกนี้เวกเตอร์สองจะเหมือนกับครั้งแรกยกเว้น insofar เป็นการ รหัสลำดับและเครื่องหมายที่เลือกมีความกังวล เพื่อให้ห่างไกลเป็นไปได้ที่แต่ละ ฟังก์ชันจะแสดงโพลีเปปไทด์โซ่ หรือ โซ่หนัก และเบารหัส ลำดับสำหรับโปรตีนยึดเกาะแอนติเจนอาจอยู่ในเวกเตอร์หนึ่งเซลล์โฮสต์เลือกร่วม transfected ด้วยเทคนิคมีทั้งสองแบบแรก และ 25 สองเวกเตอร์ (หรือเพียงแค่ transfected โดยเวกเตอร์เดียว) เพื่อสร้างเซลล์โฮสต์ transfected ของการ การประดิษฐ์ซึ่งประกอบรวมด้วยทั้งสองแบบ recombinant หรือสังเคราะห์แสง และหนักโซ่ เซลล์ transfected อยู่แล้วอ่าง โดยเทคนิคในการผลิตแอนติเจนยึดเกาะออกแบบโปรตีนของ การประดิษฐ์ โปรตีนยึดเกาะแอนติเจนรวมถึงที่สมาคมทั้งวททช heavy chain and/or light chain is screened from culture by appropriate assay, such as ELISA or RIA. 30 Similar conventional techniques may be employed to construct other โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน.Suitable vectors for the cloning and subcloning steps employed in the methods and construction of the compositions of this การประดิษฐ์ may be selected by one of skill in the art. For example, the conventional pUC series of cloning vectors may be used. One vector, pUC19, iscommercially available from supply houses, such as Amersham (Buckinghamshire, United Kingdom) 35 or Pharmacia (Uppsala, Sweden). Additionally, any vector which is capable of replicating readily, has an abundance of cloning sites and selectable genes (e.g., antibiotic resistance), and is easilymanipulated may be used for cloning. Thus, the selection of the cloning vector is not a limiting factor in this การประดิษฐ์.The เวกเตอร์ การแสดงออกs may also be characterized by genes suitable for amplifyingexpression of the heterologous DNA sequences, e.g., the mammalian dihydrofolate reductase gene 5 (DHFR). Other preferable vector sequences รวมถึง a poly A signal sequence, such as from bovine growth hormone (BGH) and the betaglobin promoter sequence (betaglopro). The expression vectors useful herein may be synthesized by techniques well known to those skilled in this art.The components of such vectors, e.g. replicons, selection genes, enhancers, promoters, signal sequences and the like, may be obtained from commercial or natural sources or synthesized 10 by known procedures for use in directing the expression and/or secretion of the product of the recombinant DNA in a selected host. Other appropriate เวกเตอร์ การแสดงออกs of which numerous types are known in the art for mammalian, bacterial, insect, yeast, and fungal expression may also be selected for this purpose.The การประดิษฐ์นี้ also encompasses a cell line transfected with a recombinant plasmid 15 containing the coding sequences of the โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of the การประดิษฐ์นี้. Host cells useful for the cloning and other manipulations of these cloning vectors are also conventional. However, cells from various strains of E. coli may be used for replication of the cloning vectors and other steps in the construction of โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of this การประดิษฐ์.Suitable host cells or cell lines for the expression of the โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of the 20 การประดิษฐ์ รวมถึง mammalian cells such as NSO, Sp2/0, CHO (e.g. DG44), COS, HEK, a fibroblast cell (e.g., 3T3), and myeloma cells, for example it may be expressed in a CHO or a myeloma cell. Human cells may be used, thus enabling the molecule to be modified with human glycosylation patterns. Alternatively, other eukaryotic cell lines may be employed. The selection of suitable mammalian host cells and methods for transformation, culture, amplification, screening and product 25 production and purification are known in the art. See, e.g., Sambrook et al., cited above.Bacterial cells may prove useful as host cells suitable for the expression of the recombinant Fabs or other embodiments of the การประดิษฐ์นี้ (see, e.g., PlOckthun, A., Immunol. Rev., 130:151-188 (1992)). However, due to the tendency of proteins expressed in bacterial cells to be inan unfolded or improperly folded form or in a non-glycosylated form, any recombinant Fab produced 30 in a bacterial cell would have to be screened for retention of antigen binding ability. If the molecule expressed by the bacterial cell was produced in a properly folded form, that bacterial cell would be a desirable host, or in alternative embodiments the molecule may express in the bacterial host and then be subsequently re-folded. For example, various strains of E. coli used for expression are well- known as host cells in the field of biotechnology. Various strains of B. subtilis, Streptomyces, other 35 bacilli and the like may also be employed in this method.Where desired, strains of yeast cells known to those skilled in the art are also available as host cells, as well as insect cells, e.g. Drosophila and Lepidoptera and viral expression systems. See, e.g. Miller et al., Genetic Engineering, 8:277-298, Plenum Press (1986) and references cited therein.The general methods by which the vectors may be constructed, the transfection methods required to produce the host cells of the การประดิษฐ์, and culture methods necessary to produce the 5 โปรตีน ยึดเกาะ แอนติเจน of the ก
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
จะเข้าใจว่าการประดิษฐ์นี้เพิ่มเติมให้ฮิวเมไนซ์แอนติบอดีซึ่ง
ประกอบรวมด้วย ) ลำดับสายเบาของ seq id หมายเลข 35 หรือลำดับสายเบาอย่างน้อย 75% 15 80% , 85% 90% , 95% , 96 , 97 , 98 % หรือ 99% ตัวตนใด seq ID ไม่ 35 และ b ) เป็นลำดับของโซ่หนัก
seq id ไม่36 หรือลำดับสายหนักอย่างน้อย 75% 80% , 85% 90%
95 96 97 98 99 % หรือตัวตนใดๆ หมายเลข 36 seq id .
ในลักษณะต่อไป , การประดิษฐ์นี้ให้โปรตีนยึดเกาะแอนติเจนซึ่งประกอบรวมด้วย cdrl1-l3 cdrh1-h3 seq id และของไม่มี : 35 และ 36 ตามลำดับ
20 นิวคลีโอไทด์และกรดอะมิโนลำดับคำว่า " เหมือน " หรือ " ตัวตน " บ่งชี้
ระดับตัวตนระหว่างสองกรดนิวคลีอิกหรือสองลำดับกรดอะมิโนที่เหมาะสมสอดคล้องและเหมาะสมเมื่อเทียบกับแทรกหรือลบ .
เปอร์เซ็นต์ความเหมือนกันระหว่างสองลำดับเป็นฟังก์ชันของตำแหน่งเหมือนกัน
ร่วมกันโดยลำดับ ( เช่น% เอกลักษณ์ = จำนวนตำแหน่งที่เหมือนกัน / จำนวน 25 ตำแหน่ง คูณด้วย 100 ) คำนึงถึงจำนวนช่องว่าง และความยาวของแต่ละช่องว่าง
ซึ่งต้องการจะแนะนำสำหรับตำแหน่งที่ดีที่สุดของทั้งสอง ลำดับ การเปรียบเทียบและการวิเคราะห์เปอร์เซ็นต์ความเหมือนกัน
ลำดับสองลำดับสามารถทำได้โดยใช้
ขั้นตอนวิธีทางคณิตศาสตร์ที่อธิบายไว้ด้านล่าง .
เปอร์เซ็นต์ความเหมือนกันระหว่างการค้นหาลำดับดีเอ็นเอและเรื่องกรดนิวคลีอิกลำดับ 30 เป็น " อัตลักษณ์ " ค่าแสดงเป็นเปอร์เซ็นต์ ซึ่งคำนวณโดยวิธี blastn
เมื่อลำดับกรดนิวคลีอิกและแบบสอบถามมีความครอบคลุม 100% ด้วยการค้นหาลำดับดีเอ็นเอ
หลังจากคู่ปัญญา blastn จัดจะดําเนินการ เช่น การ blastn คู่ปัญญาระหว่าง
สอบถามเพิ่มลำดับกรดนิวคลีอิกกรดนิวคลีอิกลำดับเรื่องเพิ่มและจะดำเนินการโดยการใช้ค่าเริ่มต้นการตั้งค่าของ blastn
ขั้นตอนวิธีที่มีอยู่ในศูนย์เทคโนโลยีชีวภาพสถาบัน 35 เว็บไซต์ที่มีความซับซ้อนต่ำกรองสำหรับภูมิภาคแห่งชาติถูกปิด คือ แบบสอบถามกรดนิวคลีอิก
อาจจะอธิบายโดยลำดับกรดนิวคลีอิกลำดับ ระบุเพิ่มในหนึ่งหรือมากกว่าหนึ่งข้อถือสิทธิ ณที่นี้

เปอร์เซ็นต์ความเหมือนกันระหว่างแบบสอบถามลำดับกรดอะมิโนและวิชาลำดับกรดอะมิโนที่เป็น " เอกลักษณ์ " ค่าแสดงเป็นร้อยละซึ่งคำนวณด้วยวิธี blastp เมื่อลำดับกรดอะมิโนของแบบสอบถามมีความครอบคลุม 100% ด้วยแบบสอบถามลำดับกรดอะมิโนหลัง
คู่ปัญญา blastp จัดจะดําเนินการ เช่น การ blastp คู่ปัญญาระหว่างแบบสอบถาม 5 ลำดับกรดอะมิโนและลำดับกรดอะมิโนและจะดำเนินการโดยใช้การตั้งค่าเริ่มต้น
ของ blastp ขั้นตอนวิธีที่มีอยู่ในศูนย์เทคโนโลยีชีวภาพสถาบันเป็นเว็บไซต์ที่มีความซับซ้อนน้อย
กรองสำหรับภูมิภาคแห่งชาติถูกปิด คือ แบบสอบถามลำดับกรดอะมิโนอาจ
อธิบายโดยลำดับกรดอะมิโนที่ระบุไว้ในหนึ่งหรือมากกว่าหนึ่งข้อถือสิทธิ ณที่นี้



10 การผลิตโปรตีนยึดเกาะแอนติเจน เช่น แอนติบอดีเช่น ฮิวเมไนซ์แอนติบอดีของการประดิษฐ์นี้อาจผลิตโดยสำหรับของเซลล์โฮสต์กับเวกเตอร์การแสดงออกซึ่งประกอบรวมด้วยรหัสลำดับ ( s ) สำหรับโปรตีนยึดเกาะแอนติเจนของการประดิษฐ์ .การเวกเตอร์การแสดงออก recombinant plasmid หรือผลิตโดยวางเหล่านี้รหัสลำดับสำหรับแอนติเจน
15 โปรตีนในสมาคมสหกรณ์ที่มีการควบคุมกฎระเบียบทั่วไปลำดับความสามารถในการควบคุมการ
และการแสดงออกใน และ / หรือการหลั่งจากเซลล์โฮสต์ ลำดับการบังคับ
รวมถึงลําดับ เช่น ซีเ มวี , โปรโมเตอร์ ,และลำดับของสัญญาณซึ่งสามารถ
ได้มาจากอื่น ๆรู้จักแอนติบอดี ในทํานองเดียวกัน การแสดงออกเวกเตอร์ที่สองสามารถผลิตได้มี DNA เป็นลำดับ
ที่ encodes ส่วนโปรตีนยึดเกาะแอนติเจนแสงหรือโซ่หนัก ใน embodiments 20 บางวินาทีนี้เวกเตอร์การแสดงออกเป็นเหมือนครั้งแรก ยกเว้นตราบเท่าที่
รหัสลำดับและเลือกเครื่องหมายที่เกี่ยวข้อง ดังนั้นเพื่อให้แน่ใจว่าเท่าที่เป็นไปได้ที่แต่ละคน
โพลีเปปไทด์โซ่เป็นหน้าที่แสดง อีกวิธีหนึ่งคือ หนักและเบา โซ่นะครับ
ลำดับสำหรับโปรตีนยึดเกาะแอนติเจนอาจอาศัยอยู่บน
เวกเตอร์โสดการเลือกเซลล์โฮสต์เป็น Co transfected โดยเทคนิคปกติทั้งก่อนและ 25 เวกเตอร์ที่สอง ( หรือเพียงแค่ transfected โดยเวกเตอร์เดียว ) เพื่อสร้าง transfected เซลล์โฮสต์ของ
การประดิษฐ์ซึ่งประกอบรวมด้วยทั้งคอม หรือสังเคราะห์แสงและโซ่หนัก การ transfected เซลล์
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2024 I Love Translation. All reserved.

E-mail: