AbstractMost starch hydrolases and

Abstract
Most starch hydrolases and related enzymes belong to the α-amylase family which contains a characteristic catalytic (β/α)8-barrel domain. Currently known primary structures that have sequence similarities represent 18 different specificities, including starch branching enzyme. Crystal structures have been reported in three of these enzyme classes: the α-amylases, the cyclodextrin glucanotransferases, and the oligo-1,6-glucosidases. Throughout the α-amylase family, only eight amino acid residues are invariant, seven at the active site and a glycine in a short turn. However, comparison of three-dimensional models with a multiple sequence alignment suggests that the diversity in specificity arises by variation in substrate binding at the β→α loops. Designed mutations thus have enhanced transferase activity and altered the oligosaccharide product patterns of α-amylases, changed the distribution of α-, β- and γ-cyclodextrin production by cyclodextrin glucanotransferases, and shifted the relative α-1,4:α-1,6 dual-bond specificity of neopullulanase. Barley α-amylase isozyme hybrids and Bacillus α-amylases demonstrate the impact of a small domain B protruding from the (β/α)8-scaffold on the function and stability. Prospects for rational engineering in this family include important members of plant origin, such as α-amylase, starch branching and debranching enzymes, and amylomaltase.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

นามธรรมมากที่สุด hydrolases แป้งและเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการอยู่ในครอบครัวα-อะไมเลสซึ่งมีลักษณะตัวเร่งปฏิกิริยา (β / α) โดเมน 8 บาร์เรล รู้จักกันในปัจจุบันโครงสร้างหลักที่มีความคล้ายคลึงกันเป็นตัวแทนของลำดับ 18 ไม่เฉพาะเจาะจงที่แตกต่างกันรวมทั้งแป้งแยกเอนไซม์ โครงสร้างผลึกที่ได้รับรายงานในสามของชั้นเรียนเอนไซม์เหล่านี้α-อะไมเลส,กลูสัมพรรค, และ Oligo-1 ,6-glucosidases ตลอดทั้งครอบครัวα-อะไมเลสเพียงแปดกรดอะมิโนมีค่าคงที่เจ็ดที่ใช้งานเว็บไซต์และ glycine ในการเปิดสั้น แต่การเปรียบเทียบรูปแบบสามมิติที่มีการจัดเรียงลำดับหลายแสดงให้เห็นว่ามีความหลากหลายในที่เฉพาะเจาะจงที่เกิดขึ้นโดยการเปลี่ยนแปลงในพื้นผิวที่มีผลผูกพันβ→αลูปการกลายพันธุ์ที่ได้รับการออกแบบจึงมีการปรับปรุงกิจกรรม transferase และการเปลี่ยนแปลงรูปแบบของสินค้า oligosaccharide ของα-อะไมเลสเปลี่ยนการกระจายของα, β-และการผลิตγ-สัมพรรคโดยกลูสัมพรรคและเปลี่ยนญาติα-1, 4: α-1, 6 จำเพาะคู่พันธบัตรของ neopullulanaseไอโซไซม์ลูกผสมข้าวบาร์เลย์α-อะไมเลสและบาซิลลัสα-อะไมเลสแสดงให้เห็นถึงผลกระทบของโดเมนเล็ก ๆ โผล่ออกมาจากข (β / α) 8-นั่งร้านในการทำงานและความมั่นคง โอกาสสำหรับงานวิศวกรรมที่มีเหตุผลในครอบครัวนี้มีสมาชิกที่สำคัญของการกำเนิดของพืชเช่นα-อะไมเลสย่อยแป้งและเอนไซม์ debranching และ amylomaltase

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

นามธรรม
hydrolases แป้งและเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องส่วนใหญ่เป็นของตระกูลα-amylase ซึ่งเป็นลักษณะตัวเร่งปฏิกิริยา (βα) 8 กระบอกเมน ปัจจุบันเรียกว่าโครงสร้างหลักที่มีความเหมือนของลำดับแสดง 18 specificities ต่าง ๆ รวมถึงแป้งเอนไซม์ย่อยในเวิร์กโฟลว์ โครงสร้างผลึกมีการรายงานในสามเรียนเอนไซม์เหล่านี้: α-amylases cyclodextrin glucanotransferases และ oligo-1,6-glucosidases ตลอดครอบครัวα-amylase เพียงแปดตกกรดอะมิโนไม่เปลี่ยนแปลง เจ็ด glycine ในระยะสั้นและใช้เปิด อย่างไรก็ตาม การเปรียบเทียบแบบจำลองสามมิติกับตำแหน่งลำดับหลายแนะนำว่า ความหลากหลายใน specificity เกิดขึ้น โดยการเปลี่ยนแปลงในพื้นผิวการผูกที่ลูปβ→α กลายพันธุ์มาจึงได้เพิ่มกิจกรรม transferase และเปลี่ยนแปลงรูปแบบผลิตภัณฑ์ oligosaccharide ของα-amylases เปลี่ยนกระจายα- β และγ-cyclodextrin ผลิต โดย cyclodextrin glucanotransferases และเปลี่ยน 4:α α-1 ญาติ-specificity สองพันธะ 1,6 ของ neopullulanase ข้าวบาร์เลย์α-amylase isozyme ลูกผสมและคัดα-amylases แสดงให้เห็นถึงผลกระทบของโดเมนเล็ก B เขยินจาก 8-นั่งร้าน (βα) ฟังก์ชันและความมั่นคง ในครอบครัวนี้เชือดวิศวกรรมรวมสมาชิกที่สำคัญของพืช α-amylase สาขาแป้ง และเอนไซม์ debranching และ amylomaltase

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เป็นนามธรรม
มากที่สุดและแป้ง hydrolases ด้วยเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องเป็นของครอบครัวที่โซนี่ - amylase ซึ่งประกอบด้วยโดเมนซึ่งมีลักษณะมีเครื่องฟอกไอเสีย(เฉพาะ/กล้อง) 8 - แกนม้วนผมได้ โครงสร้างหลักในขณะนี้ที่ทราบกันดีว่ามีความคล้ายคลึงกันตามลำดับเป็นตัวแทน 18 specificities แตกต่างกันรวมถึงเอนไซม์ให้เห็นโครงข่ายแป้ง โครงสร้างสีคริสตัลได้รับรายงานว่าในสามในชั้นเรียนเอนไซม์เหล่านี้จากโซ - amylases ได้glucanotransferases cyclodextrin และ oligo -1,6 - glucosidases ได้. ตลอดทั่วทั้งพื้นที่ในแบบครอบครัวที่โซนี่ - amylase เพียงแปดตกค้างมีกรดอะมิโน invariant เจ็ดที่ไซต์ที่ใช้งานอยู่และถั่วเหลืองในการเปิดเพื่อไปถึงได้ไม่ไกลนัก แต่ถึงอย่างไรก็ตามการเปรียบเทียบรุ่นสามมิติพร้อมด้วยการจัดวางตามลำดับที่แนะนำว่าความหลากหลายที่เกิดขึ้นในลักษณะเฉพาะเจาะจงโดยการเปลี่ยนแปลงในสารมีผลผูกพันที่β→αกราวนด์ลูปที่เข้าไปเปลี่ยนแปลงรหัสได้รับการออกแบบและปรับปรุงการทำงานของ transferase และการเปลี่ยนแปลงรูปแบบ ผลิตภัณฑ์ oligosaccharide ของโซนี่ - amylases เปลี่ยนการจัดจำหน่ายของกล้องการผลิตเฉพาะและγ - cyclodextrin โดย glucanotransferases cyclodextrin และหันไปพวกเขาถกเถียง dual - พันธบัตร กล้อง -1,4 : กล้อง -1,6 ซึ่งญาติของ neopullulanaseข้าวบาร์เลย์โซนี่ - amylase isozyme ยางพันธุ์ดีและเชื้อจากโซ - amylases แสดงให้เห็นถึงผลกระทบของ B โดเมนขนาดเล็กที่ยื่นออกมาจาก(เฉพาะ/กล้อง) 8 - ตะแลงแกงที่จะมีผลต่อ เสถียรภาพ และการทำงานได้ ลูกค้าสำหรับงานด้านวิศวกรรมอย่างมีเหตุผลในตระกูลนี้รวมถึงสมาชิกสำคัญของที่มาจากพืชเช่นกล้อง - amylase เอ็นไซม์ debranching และให้เห็นโครงข่ายแป้งและ amylomaltase