The first section of this lab repor

The first section of this lab report relates the effect of substrate concentration on enzyme activity. I shall briefly discuss and explain what my data shows and means. Graph 3 which is the graph of Michaelis Menten of collected data. The relationship between the rate of an enzyme-catalysed reaction and the substrate concentration can be describes as hyperbolic. The graph and tables 2 show that as the concentration of substrate (PNPP) increases from 0.00 Mmols to 0.20 Mmols of substrate the initial velocity or the rate of reaction shows an increase in too. The relationship can be describes as fist order as the [V] rises almost linearly with the increase in [S].

However after the concentration increase from 0.20- to 3.00 Mmols the initial velocity shows a gradual increase and then gradually levels of or slopes here graph shows 0 order relationship. This supports the prediction I made in the introduction. The graphs indicates that as the concentration of substrate increase the rate of reaction increase this is because of the increase chances of a collision between a substrate and an enzyme. This in turn increases the rate at which ES and P are formed. However after the concentration increase after 0.20 3.00 Mmols the rate stars to level off. The reasoning behind is this is that there are too many substrates than compared to enzymes an all enzymes are described to be fully saturated .At this phase the reaction is at its Maximum velocity and cannot increase in rate unless more enzymes are added therefore enzyme concentration is the limiting factor.

I can tell that the data I collected from the experiment in the lab is accurate and valid as the graph which compares the theatrical data and the collected data show similarities in the trend line the Vmax the km and as well as the points and there is no anomalous data point on either of the 3 graphs. My findings support the findings of many previous investigations and journals as the graphs show a similar relationship as to the findings to previous work. The implications of this investigation can be used widely to determine the Vmax and KM. These values can be used for medical purposes since the enzyme acid phosphatase is manufactured by the body to remove phosphate groups.
The limitation of Michaels Menten plot is that the Km and Vmax cannot be accurately determined. Therefore a Lineweaver burk plot is plotted. The Lineweaver burk plot shows that the KM and Vmax are very similar to the ones from the Michaelis Menten plot.

Finally KM is an approximate measure of the affinity of an enzyme for its substrate.A small value of KM indicates a high affinity of the enzyme for the substrate. From my graphs (1 +2) I can tell that the KM was 0.24 and therefore small. This means that the enzyme acid phosphatase has a high affinity for the synaesthetic substrate PNPP. This means that small concentration of substrate PNPP is enough to run the reaction at half of maximum velocity (1/2 Vmax).

The next section of the investigation concerns the effect of temperature on the rate of reaction. I predicted an increase in temperature will increase the rate of reaction or the initial velocity of the e reaction until the enzyme denatures and the protein sequence becomes damaged an unravels. The actual reason for why the protein sequences unravel is that the protein has too much kinetic energy and the amino acids vibrate and this causes the non covalent forces to be weakened. There is an increase in the rate of reaction as the temperature increases from 278 -323 K the increase is almost linear. However after the temperature 323 K-to 347 K the enzyme denatures and unravels. This is proved by the last point on the graph which doesn't fit the line of best fit. Overall the graphs and data all prove my predictions correct. There is no other anomalous data present.

The third section concerns the effect of pH on the rate of reaction. As we have discovered before the enzyme used was acid phosphatase so the pH at which it works at best - the optimum temperature will be in the acidic pH regions. I can confirm from my graph that the optimum pH of the reaction is in the region 5-5.5 which is indeed acidic. pH of 5.5 gives the highest absorption value, this therefore means that the rate of hydrolysis was at its fastest.

A possible explanation for the change in the experimental design is that the pH may denature the enzyme if the enzyme was added first the active site and 3 dimensional shape of the enzyme could be altered at extremes of pH such as 2 which is quite acidic. The pH does not affect the substrates 3 dimensional structure in the same ways as the enzymes. Therefore to obtain valid results /data the design for this part of the experiment was slightly altered.

pH has a very strong effect on enzyme activity .This is because enzymes work on the basis of mechanisms such as induced fit hypothesis and lock and key . The enzymes have a specific active site due to the complementary 3 di

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ส่วนแรกของรายงานการทดลองนี้เกี่ยวข้องผลของความเข้มข้นของสารเกี่ยวกับกิจกรรมของเอนไซม์ ผมสั้นจะหารือและอธิบายสิ่งที่ฉันจะแสดงข้อมูลและวิธีการ กราฟ 3 ซึ่งเป็นกราฟของ Michaelis Menten ของการเก็บรวบรวมข้อมูล ความสัมพันธ์ระหว่างอัตราการเกิดปฏิกิริยาเอนไซม์ตัวเร่งปฏิกิริยาและความเข้มข้นของสารตั้งต้นสามารถอธิบายว่าการผ่อนชำระ กราฟและตารางที่ 2 แสดงให้เห็นว่าเป็นความเข้มข้นของสารตั้งต้น (PNPP) เพิ่มขึ้นจาก 0.00 Mmols 0.20 Mmols ของพื้นผิวความเร็วเริ่มต้นหรืออัตราการเกิดปฏิกิริยาที่แสดงให้เห็นการเพิ่มขึ้นมากเกินไป ความสัมพันธ์สามารถอธิบายเพื่อเป็นกำปั้นเป็น [V] เพิ่มขึ้นเกือบเป็นเส้นตรงกับการเพิ่มขึ้นใน [s]. the อย่างไรก็ตามหลังจากที่เพิ่มความเข้มข้นจาก 0.20- 3.00 Mmols ความเร็วเริ่มต้นแสดงให้เห็นถึงการเพิ่มขึ้นทีละน้อยแล้วค่อยๆระดับของหรือเนินเขาที่นี่ กราฟแสดงความสัมพันธ์ 0 การสั่งซื้อ นี้สนับสนุนการคาดการณ์ที่ผมทำในเบื้องต้น กราฟแสดงให้เห็นว่าเป็นความเข้มข้นของพื้นผิวเพิ่มอัตราการเพิ่มขึ้นของการเกิดปฏิกิริยานี้เป็นเพราะการเพิ่มขึ้นของโอกาสของการปะทะกันระหว่างพื้นผิวและเอนไซม์ นี้ในการเปิดเพิ่มขึ้นในอัตราที่ ES และ P จะเกิดขึ้น อย่างไรก็ตามหลังจากที่เพิ่มความเข้มข้นหลังจาก 0.20 3.00 Mmols ดาว Rate ที่ระดับปิด เหตุผลที่อยู่เบื้องหลังนี้คือว่ามีพื้นผิวมากเกินไปกว่าเมื่อเทียบกับเอนไซม์เอนไซม์ทั้งหมดมีการอธิบายที่จะอิ่มตัวอย่างเต็มที่ในตอนขั้นตอนนี้การเกิดปฏิกิริยาที่ความเร็วสูงสุดและไม่สามารถเพิ่มขึ้นในอัตราเว้นแต่เอนไซม์มีการเพิ่มดังนั้นความเข้มข้นของเอนไซม์ ปัจจัย จำกัด . ผมสามารถบอกได้ว่าข้อมูลที่ผมเก็บรวบรวมจากการทดลองในห้องปฏิบัติการที่มีความถูกต้องแม่นยำและถูกต้องเป็นกราฟที่เปรียบเทียบข้อมูลการแสดงละครและการเก็บรวบรวมความคล้ายคลึงกันแสดงข้อมูลในแนวโน้มเส้น Vmax กม. และเช่นเดียวกับจุด และไม่มีจุดข้อมูลที่ผิดในทั้ง 3 กราฟ ผลของฉันสนับสนุนผลของการตรวจสอบก่อนหน้านี้จำนวนมากและวารสารเป็นกราฟแสดงความสัมพันธ์ที่คล้ายกันเป็นผลการวิจัยในการทำงานก่อนหน้า ผลกระทบของการสืบสวนคดีนี้สามารถนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายในการกำหนด Vmax และ KM ค่าเหล่านี้สามารถนำมาใช้เพื่อวัตถุประสงค์ทางการแพทย์ตั้งแต่เอนไซม์ acid phosphatase เป็นผลิตภัณฑ์ที่ผลิตโดยร่างกายเพื่อลบกลุ่มฟอสเฟต. ข้อ จำกัด ของไมเคิล Menten พล็อตเป็นที่ Km และ Vmax ไม่สามารถกำหนดได้อย่างถูกต้อง ดังนั้น Burk พล็อต Lineweaver พล็อต พล็อต Lineweaver Burk แสดงให้เห็นว่า KM และ Vmax จะคล้ายกับคนที่มาจากพล็อต Michaelis Menten ได้. สุดท้าย KM เป็นวัดโดยประมาณของความสัมพันธ์ของเอนไซม์สำหรับค่าเล็ก substrate.A ของกิโลเมตรบ่งชี้ความสัมพันธ์กันสูงของเอนไซม์ สำหรับพื้นผิว จากกราฟของฉัน (1 2) ผมสามารถบอกได้ว่า KM คือ 0.24 และขนาดเล็กจึง ซึ่งหมายความว่าเอนไซม์ acid phosphatase มีความสัมพันธ์สูงสำหรับ PNPP ตั้งต้น synaesthetic ซึ่งหมายความว่ามีความเข้มข้นขนาดเล็กของพื้นผิว PNPP ก็เพียงพอที่จะเรียกปฏิกิริยาที่ครึ่งหนึ่งของความเร็วสูงสุด (1/2 Vmax) ได้. ส่วนถัดไปของการสืบสวนกังวลผลกระทบของอุณหภูมิต่ออัตราการเกิดปฏิกิริยา ผมคาดการเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิจะเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาหรือความเร็วเริ่มต้นของการเกิดปฏิกิริยา E จนเอนไซม์ denatures และลำดับโปรตีนความเสียหาย unravels เหตุผลที่แท้จริงว่าทำไมลำดับโปรตีนคลี่คลายเป็นโปรตีนที่มีพลังงานจลน์มากเกินไปและกรดอะมิโนสั่นและนี้ทำให้กองกำลังโควาเลนต์ที่ไม่ใช่ที่จะอ่อนค่าลง มีการเพิ่มขึ้นของอัตราการเกิดปฏิกิริยาเป็นอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นจาก 278 -323 K เพิ่มขึ้นเป็นเกือบเชิงเส้น อย่างไรก็ตามหลังจากที่อุณหภูมิ 323 K-ไป 347 K เอนไซม์ denatures และ unravels นี้จะพิสูจน์โดยจุดสุดท้ายบนกราฟที่ไม่พอดีกับสายของพอดีที่ดีที่สุด โดยรวมกราฟและข้อมูลทั้งหมดพิสูจน์คาดการณ์ของฉันที่ถูกต้อง ไม่มีข้อมูลอื่น ๆ ในปัจจุบันคือความผิดปกติ. ส่วนที่สามกังวลผลกระทบของค่า pH ในอัตราการเกิดปฏิกิริยา ในฐานะที่เราได้ค้นพบก่อนเอนไซม์ที่ใช้เป็น phosphatase กรดดังนั้นค่า pH ที่มันทำงานที่ดีที่สุด - อุณหภูมิที่เหมาะสมจะอยู่ในภูมิภาคที่เป็นกรดด่าง เราสามารถยืนยันได้จากกราฟของฉันที่มีค่า pH ที่เหมาะสมของการเกิดปฏิกิริยาในภูมิภาค 5-5.5 ซึ่งมีสภาพเป็นกรดแน่นอน pH 5.5 จะช่วยให้ค่าการดูดซึมสูงสุดนี้จึงหมายความว่าอัตราการย่อยสลายที่เร็วที่สุด. คำอธิบายที่เป็นไปได้สำหรับการเปลี่ยนแปลงในการออกแบบการทดลองคือการที่ค่า pH อาจลบล้างเอนไซม์ถ้าเอนไซม์ถูกบันทึกครั้งแรกใช้งานเว็บไซต์และ 3 มิติรูปทรงของเอนไซม์อาจจะมีการเปลี่ยนแปลงที่ขั้วของค่า pH เช่น 2 ซึ่งมีสภาพเป็นกรดค่อนข้าง ค่า pH ที่ไม่ส่งผลกระทบต่อพื้นผิวโครงสร้าง 3 มิติในรูปแบบเดียวกับเอนไซม์ ดังนั้นเพื่อให้ได้ผลลัพธ์ที่ถูกต้อง / ข้อมูลการออกแบบสำหรับการเป็นส่วนหนึ่งของการทดลองนี้มีการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อย. พีเอชมีผลอย่างมากต่อการทำงานของเอนไซม์นี้เป็นเพราะเอนไซม์ทำงานบนพื้นฐานของกลไกเช่นเหนี่ยวนำให้เกิดสมมติฐานพอดีและล็อคและคีย์ เอนไซม์ที่มีการใช้งานเว็บไซต์ที่เฉพาะเจาะจงเนื่องจากการเสริม 3 di