AbstractVitellogenin (Vg), the majo

Abstract
Vitellogenin (Vg), the major precursor of the egg-yolk proteins, has been found to play an immune role in fish and protochordate amphioxus, however, no study on the immune function of Vg in invertebrates has ever been studied before. In this study, the complete cDNA of Vg was identified from the scallop Patinopecten yessoensis (termed PyVg). The cDNA contained an open reading frame (ORF) of 6888 bp, encoding a polypeptide of 2295 amino acid protein, which had an N-terminal signal peptide followed by the mature Vg. The mature Vg had the domains Vitellogenin_N, domain of unknown function 1943 (DUF1943) and von Willebrand factor type D domain (VWD) as well as the consensus cleavage site (R-X-R/K-R) and conserved motif (KTIGNAG). Tissue distribution assay revealed that PyVg transcripts were predominantly present in the ovary and hepatopancreas, and its expression profile in ovary well reflected the annual cycle of vitellogenesis. Interestingly, bacterial challenge caused a significant change in PyVg expression, hinting an involvement of PyVg in the acute phase response in P. yessoensis. Consistently, recombinant DUF1943 and VWD domains both could interact with LTA and LPS on bacterial wall, and purified native PyVg displayed a broad-spectrum antibacterial activity against both Gram-negative (Escherichia coli and Vibrio anguillarum) and Gram-positive bacteria (Staphylococcus aureus). Overall, these data indicate that Vg is a pattern recognition molecule with bacterial growth-inhibiting activity in the scallop.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทคัดย่อVitellogenin (Vg), สารตั้งต้นที่สำคัญของโปรตีนไข่แดง ได้พบบทบาทภูมิคุ้มกันในปลาและ protochordate amphioxus อย่างไรก็ตาม การอักเสบของ Vg ใน invertebrates ศึกษาไม่เคยได้เรียนก่อน ในการศึกษานี้ cDNA สมบูรณ์ของ Vg ที่ระบุจากบู่ Patinopecten yessoensis (เรียกว่า PyVg) CDNA มีอยู่เป็นกรอบเปิดอ่าน (ORF) ของ bp 6888 เข้ารหัส polypeptide 2295 กรดอะมิโนโปรตีน ซึ่งมีเพปไทด์สัญญาณ N-เทอร์มินัลการตามผู้ใหญ่ Vg Vg ผู้ใหญ่ได้โด Vitellogenin_N โดเมนของฟังก์ชันที่ไม่รู้จัก 1943 (DUF1943) และฟอน Willebrand D คูณชนิดโดเมน (VWD) ตลอดจนมติปริไซต์ (R-X-R/K-R) และนำแปลน (KTIGNAG) เนื้อเยื่อกระจายวิเคราะห์เปิดเผยว่า PyVg ใบแสดงผลส่วนใหญ่อยู่ในรังไข่และ hepatopancreas และส่วนกำหนดค่าของนิพจน์ในรังไข่ผลรอบประจำปีของ vitellogenesis ดี เป็นเรื่องน่าสนใจ ท้าทายแบคทีเรียเกิดการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในนิพจน์ PyVg การมีส่วนร่วมของ PyVg ในการตอบสนองระยะเฉียบพลันใน P. yessoensis hinting อย่างสม่ำเสมอ recombinant DUF1943 และ VWD โดเมนทั้งสองสามารถโต้ตอบกับ LTA และ LPS บนผนังแบคทีเรีย และ PyVg บริสุทธิ์ดั้งเดิมแสดงกิจกรรมการต้านเชื้อแบคทีเรีย broad-spectrum กับทั้งแบคทีเรียแกรมลบ (Escherichia coli และต่อ anguillarum) และแบคทีเรีย (Staphylococcus หมอเทศข้างลาย) โดยรวม ข้อมูลเหล่านี้บ่งชี้ว่า Vg โมเลกุลเป็นการรู้รูปแบบกับกิจกรรม inhibiting เจริญเติบโตของแบคทีเรียในหอยแครง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทคัดย่อ
vitellogenin (Vg) ปูชนียบุคคลที่สำคัญของโปรตีนไข่แดงได้รับพบว่ามีบทบาทภูมิคุ้มกันในปลาและ protochordate amphioxus แต่ไม่มีการศึกษาเกี่ยวกับการทำงานของระบบภูมิคุ้มกันของ Vg ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังที่เคยได้รับการศึกษามาก่อน ในการศึกษานี้ cDNA ที่สมบูรณ์ของ Vg ถูกระบุจากหอยเชลล์ Patinopecten yessoensis (เรียกว่า PyVg) ยีนที่มีกรอบการอ่านเปิด (ORF) ของ 6888 bp, การเข้ารหัสโปรตีนจาก 2295 โปรตีนกรดอะมิโนซึ่งมีเปปไทด์สัญญาณ n- ขั้วตามด้วย Vg ผู้ใหญ่ Vg ผู้ใหญ่มีโดเมน Vitellogenin_N โดเมนของฟังก์ชั่นที่ไม่รู้จัก 1943 (DUF1943) และฟอนชนิดปัจจัย Willebrand โดเมน D (VWD) เช่นเดียวกับเว็บไซต์แตกแยกฉันทามติ (RXR / KR) และบรรทัดฐานป่าสงวน (KTIGNAG) ทดสอบการกระจายเนื้อเยื่อเปิดเผยว่าจิตบำบัด PyVg เด่นอยู่ในรังไข่และตับและรายละเอียดการแสดงออกในรังไข่ดีสะท้อนให้เห็นถึงรอบปีของ vitellogenesis ที่น่าสนใจท้าทายแบคทีเรียที่เกิดการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญในการแสดงออกของ PyVg พูดเป็นนัยมีส่วนร่วมของ PyVg ในการตอบสนองในระยะเฉียบพลัน P. yessoensis อย่างต่อเนื่อง DUF1943 recombinant และ VWD โดเมนทั้งสามารถโต้ตอบกับ LTA และ LPS อยู่บนผนังของเชื้อแบคทีเรียและบริสุทธิ์พื้นเมือง PyVg แสดงสเปกตรัมกว้างฤทธิ์ต้านทั้งแกรมลบ (Escherichia coli และ Vibrio anguillarum) และแบคทีเรียแกรมบวก (Staphylococcus aureus) . โดยรวมข้อมูลเหล่านี้แสดงให้เห็นว่า Vg เป็นโมเลกุลการจดจำรูปแบบกิจกรรมที่มีแบคทีเรียที่ยับยั้งการเจริญเติบโตในหอยเชลล์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไวเทลนามธรรม
( VG ) , สารตั้งต้นหลักของไข่แดง โปรตีน พบว่ามีการเล่นบทบาทที่ระบบภูมิคุ้มกันในปลาและโปรโตคอร์เดตแอมฟิออกซัส แต่ไม่มีการศึกษาภูมิคุ้มกันของ VG ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง เคยเรียนมาก่อน ในการศึกษานี้วิธีที่สมบูรณ์ของ VG ถูกระบุจากหอยเชลล์ patinopecten yessoensis ( เรียกว่า pyvg )วิธีประกอบด้วย open reading frame ( ORF ) 6888   BP เป็นโพลีเปปไทด์ของกรดอะมิโนโปรตีน 2295 การเข้ารหัสสัญญาณ ซึ่งมีกรดอะมิโนเปปไทด์ ตามผู้ใหญ่ วีจี ผู้ใหญ่มี vitellogenin_n VG โดเมน โดเมนของฟังก์ชันที่ไม่รู้จัก 1943 ( duf1943 ) และวอนวิลแบรนด์ปัจจัยประเภท D โดเมน ( vwd ) รวมทั้งมติแยกออกเว็บไซต์ ( r-x-r / k-r ) และรักษาบรรทัดฐาน ( ktignag )การทดสอบการกระจายเยื่อ เปิดเผยว่า pyvg transcripts ได้เด่นอยู่ในรังไข่และตับ และโปรไฟล์ของการแสดงออกในรังไข่ก็สะท้อนให้เห็นในรอบปี vitellogenesis . ทั้งนี้ ความท้าทายที่เกิดจากการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในการแสดงออก pyvg , นัยการมีส่วนร่วมของ pyvg ในขั้นตอนการตอบสนองเฉียบพลันในหน้า yessoensis . เสมอduf1943 vwd โดเมนทั้งคอมและสามารถโต้ตอบกับ LTA สเปรย์บนผนังและแบคทีเรีย และทำให้บริสุทธิ์ pyvg แสดงพื้นเมืองเหล่านี้กิจกรรมต่อต้านแบคทีเรียทั้งแกรมลบ ( Escherichia coli และ Vibrio anguillarum ) และแบคทีเรียแกรมบวก ( Staphylococcus aureus ) โดยรวมข้อมูลเหล่านี้บ่งชี้ว่า VG คือรูปแบบโมเลกุลรับรู้กับแบคทีเรียเจริญเติบโตยับยั้งกิจกรรมในหอยเชลล์