3.5. Possible mechanisms through wh

3.5. Possible mechanisms through which differentially abundant proteins
influence intramuscular color stability variations in beef semimembranosus
During the early post-mortem period, ISM chills at a much slower
rate than OSM due to its location in the carcass (Sammel, Hunt, Kropf,
Hachmeister, et al., 2002). This along with the over-abundance of
glycolytic enzymes in the ISM suggests a predominance of glycolytic
metabolism and intense glycolysis during the post-mortem period.
The difference in glycolytic metabolism can cause differential rate of
pH decline (due to accumulation of lactate) between ISM and OSM. In
support, Tarrant (1977) reported pH fall rates of 0.07, 0.16, and 0.25
units/h during 1–6 h post-mortem at depths of 1.5, 5, and 8 cm respectively
from the surface of beef semimembranosus muscle. Nonetheless,
all these locations exhibited similar ultimate pH values after 24 h. In the
present study, the ISMand OSMexhibited similar (P N 0.05) ultimate pH
values 48 h post-mortem.
Rapid post-mortemglycolysis and elevated muscle temperature
are associated with rapid pH decline and development of PSE
(pale, soft, exudative) condition in pork (Warriss & Brown, 1987;
Fernandez, Forslid, & Tornberg, 1994). Sammel, Hunt, Kropf,
Hachmeister et al. (2002) observed a difference in pH fall rate between
ISM and OSM by 3 h post-mortem, with pH of cold-boned
ISM declining rapidly from above 6.5 to 5.6. In deeper parts of
semimembranosus, pH values below 6.0 were reported at carcass
temperatures above 30 °C (Tarrant, 1977), and these conditions
are known to denature muscle proteins leading to PSE-like conditions
in beef (Hunt & Hedrick, 1977a,b; Fischer & Hamm, 1980;
Aalhus, Best, Murray, & Jones, 1998; Warner, Dunshea, Gutzke, Lau,
& Kearney, 2014; Kim, Warner, & Rosenvold, 2014). Zhu and
Brewer (2003) observed that the myoglobin redox stability and
metmyoglobin reducing ability decreased when the globin moiety
of myoglobin molecule was denatured. Further, these authors reported
a decrease in metmyoglobin reducing ability at pH values
less than 6 and suggested that significant pH decline during first
24–36 h post-mortem can cause loss of myoglobin functionality,
thereby promoting discoloration. Ledward (1985) also reported
that the rate of metmyoglobin formation increases with decreasing
pH and increasing temperature. A rapid pH decline (possibly due to
increased glycolytic metabolism) coupled with high temperature
could potentially cause greater myoglobin oxidation as well as
denaturation in ISM leading to its decreased color stability during
display.
Recently, Kimet al. (2014) reviewed the effects of high rigor temperature
and fast pH fall on muscle proteins andmeat quality, and attributed
the paler color and the decreased color stability of high temperaturelow
pH muscles to protein denaturation, altered oxygen consumption
by endogenous enzymes, and/or metmyoglobin reducing ability.
Furthermore, Zhu and Brewer (1998) suggested that the lower
metmyoglobin reductase activity and greatermetmyoglobin accumulation
in PSE pork is due to enzyme denaturation by the rapid pH decline
and high temperature condition. In the present study, ISM also demonstrated
lower (P b 0.05) MRA during retail display, which could be
attributed to the denaturing conditions present in ISM.
Muscles exhibiting PSE condition tend to be lighter in appearance
than normal muscles due to increased protein denaturation and light
scattering. In the present study, ISM exhibited greater (P b 0.05) L*
value (lightness) compared with OSM. Furthermore, Hunt and Hedrick
(1977a) reported that ISM was softer, more exudative, and had higher
transmission and lower water holding capacity than OSM. In addition,
Kim, Lonergan, and Huff-Lonergan (2010) reported that increased
protein denaturation in ISM leads to decreased proteolysis by slowing
μ-calpain autolysis. These reports along with the results of the present
study indicate that the difference in color stability between the ISM
and OSM could be possibly due to PSE-like circumstances in ISM, such
as rapid post-mortem glycolysis and decline in pH while muscle
temperature is high.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.5 ได้กลไกผ่านโปรตีนที่อุดมสมบูรณ์ differentiallyมีอิทธิพลต่อรูปแบบความเสถียรของสีเข้ากล้ามเนื้อในเนื้อ semimembranosusในช่วงก่อนจบ ISM หนาวช้ามากราคากว่า OSM ตั้งอยู่ในซาก (Sammel ล่า KropfHachmeister, et al. 2002) นี้พร้อมกับความอุดมสมบูรณ์มากกว่าของความเด่นของ glycolytic แนะนำเอนไซม์ glycolytic ใน ISMเผาผลาญและ glycolysis รุนแรงในช่วงหลังความแตกต่างในการเผาผลาญ glycolytic อาจเป็นอัตราที่แตกต่างกันค่า pH ลดลง (เนื่องจากการสะสมของน้ำนม) ระหว่าง ISM และ OSM ในสนับสนุน Tarrant (1977) รายงานค่า pH ตกอัตรา 0.07, 0.16 และ 0.25หน่วยชั่วโมงระหว่าง 1 – 6 ชม.หลังลึก 1.5, 5 และ 8 เซนติเมตรตามลำดับจากพื้นผิวของกล้ามเนื้อ semimembranosus เนื้อ กระนั้นสถานเหล่านี้จัดแสดงสุดยอดคล้ายค่า pH หลังจาก 24 ชม ในปัจจุบันศึกษา ISMand OSMexhibited คล้ายค่า pH ที่ดีที่สุด (P N 0.05)ค่าหลัง 48 ชมโพสต์-mortemglycolysis อย่างรวดเร็วและกล้ามเนื้อยกระดับอุณหภูมิเกี่ยวข้องกับการลดลงของค่า pH อย่างรวดเร็วและพัฒนาของบริษัทเงื่อนไข (อ่อน นุ่ม exudative) ในหมู (Warriss & น้ำตาล 1987เฟอร์นานเดซ Forslid, & Tornberg, 1994) Sammel ล่า KropfHachmeister et al. (2002) สังเกตความแตกต่างในอัตราตกค่า pH ระหว่างISM และ OSM โดย 3 ชั่วโมงจบ กับค่า pH ของ boned เย็นISM ที่ลดลงอย่างรวดเร็วก 6.5-5.6 ในส่วนลึกของรายงานที่ซาก semimembranosus ค่า pH ต่ำกว่า 6.0อุณหภูมิ 30 ° C (Tarrant, 1977), และเงื่อนไขเหล่านี้ทราบว่า denature โปรตีนกล้ามเนื้อนำไปสู่อาการเหมือนบริษัทในเนื้อ (Hunt & Hedrick, 1977a, b Fischer และ Hamm, 1980Aalhus สุด เมอร์เรย์ และ โจนส์ 1998 วอร์เนอร์ Dunshea, Gutzke, Lauและเที่ยว 2014 คิม วอร์เนอร์ & Rosenvold, 2014) ซู และเบียร์ (2003) สังเกตที่เสถียรภาพอกซ์ไมโยโกลบิน และmetmyoglobin ลดความลดลงเมื่อ globin moietyไมโยโกลบินของ โมเลกุลเป็นเอทิลแอลกอฮอล์ เพิ่มเติม เหล่านี้ผู้เขียนรายงานmetmyoglobin ลดความสามารถในการที่ค่า pH ลดลงน้อยกว่า 6 และแนะนำว่าค่า pH ที่สำคัญลดลงในช่วงแรก24 – 36 ชั่วโมงหลังสามารถทำให้ทำงานไมโยโกลบินจึงส่งเสริมการเปลี่ยนสี Ledward (1985) รายงานอัตราการก่อตัว metmyoglobin เพิ่มที่ลดลงค่า pH และอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้น มีการลดค่า pH อย่างรวดเร็ว (อาจจะจากการเพิ่มเผาผลาญ glycolytic) ควบคู่กับอุณหภูมิสูงอาจทำให้เกิดออกซิเดชันไมโยโกลบินมากขึ้นอาจเป็นdenaturation ใน ISM ที่นำไปสู่ความเสถียรของสีที่ลดลงในช่วงจอแสดงผลเมื่อเร็ว ๆ นี้ Kimet al. (2014) ตรวจสอบผลกระทบของอุณหภูมิสูงมากกว่าและค่า pH อย่างรวดเร็วตกคุณภาพ andmeat ของโปรตีนกล้ามเนื้อ และประกอบทั้งสีและความเสถียรสีที่ลดลงของ temperaturelow สูงpH ให้โปรตีน denaturation ออกซิเจนมีการเปลี่ยนแปลงปริมาณการใช้กล้ามเนื้อโดยเอนไซม์ภายนอก metmyoglobin ลดความสามารถในการนอกจากนี้ ซูและเบียร์ (1998) แนะนำที่ต่ำกว่าmetmyoglobin reductase สะสมกิจกรรมและ greatermetmyoglobinใน PSE หมูคือเนื่องจากเอนไซม์ denaturation โดยการลดลงของค่า pH อย่างรวดเร็วและอุณหภูมิสูง ในการศึกษาปัจจุบัน ISM ยังแสดงให้เห็นล่าง (P b 0.05) MRA ระหว่างขายปลีกแสดง ซึ่งอาจจะประกอบกับเงื่อนไข denaturing ใน ISMกล้ามเนื้อที่แสดงเงื่อนไขบริษัทมักจะ มีลักษณะเบากว่ากว่าปกติกล้ามเนื้อโปรตีนเพิ่ม denaturation และแสงกระเจิง ในการศึกษาปัจจุบัน ISM แสดงมากกว่า (P b 0.05) L *ค่า (สว่าง) เมื่อเทียบกับ OSM นอกจากนี้ ล่าและ Hedrick(1977a) รายงานว่า ISM นุ่ม exudative มาก และสูงส่งและน้ำต่ำกว่าที่ความจุมากกว่า OSM นอกจากนี้คิม โล Huff-โล (2010) รายงาน และที่เพิ่มขึ้นdenaturation โปรตีนใน ISM สู่ proteolysis ลดลง โดยการชะลอตัวAutolysis μ calpain รายงานเหล่านี้พร้อมกับผลลัพธ์ปัจจุบันศึกษาบ่งชี้ว่า ความแตกต่างในความเสถียรของสีระหว่าง ISMและ OSM สามารถอาจเนื่องจาก PSE เหมือนสถานการณ์ใน ISM เช่นglycolysis หลังอย่างรวดเร็วและลดลงในค่า pH ในขณะที่กล้ามเนื้อมีอุณหภูมิสูง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.5 กลไกที่เป็นไปได้ผ่านที่แตกต่างกันโปรตีนที่อุดมสมบูรณ์มีอิทธิพลต่อการเปลี่ยนแปลงความมั่นคงสีเข้ากล้ามเนื้อใน semimembranosus เนื้อในช่วงเวลาชันสูตรศพต้นหนาวISM ที่ช้าอัตรากว่าOSM เนื่องจากสถานที่ในซาก (Sammel ล่า Kropf, Hachmeister, et al ., 2002) พร้อมกับให้มากกว่าความอุดมสมบูรณ์ของเอนไซม์ glycolytic ใน ISM แสดงให้เห็นความเด่นของ glycolytic เผาผลาญอาหารและ glycolysis รุนแรงในช่วงระยะเวลาชันสูตรศพได้. ความแตกต่างในการเผาผลาญ glycolytic อาจทำให้เกิดอัตราความแตกต่างของการลดลงของค่าpH (เนื่องจากการสะสมของแลคเตท) ระหว่าง ISM และ OSM ในการสนับสนุนแรนท์ (1977) รายงานอัตราค่า pH ฤดูใบไม้ร่วง 0.07, 0.16 และ 0.25 หน่วย / ชั่วโมงในช่วง 1-6 ชั่วโมงชันสูตรศพที่ระดับความลึก 1.5, 5, 8 ซม. ตามลำดับจากพื้นผิวของกล้ามเนื้อsemimembranosus เนื้อ แต่สถานที่เหล่านี้แสดงค่าพีเอชที่ดีที่สุดที่คล้ายกันหลังจาก 24 ชั่วโมง ในการศึกษาปัจจุบัน ISMand OSMexhibited ที่คล้ายกัน (PN 0.05) ค่า pH ที่ดีที่สุดค่า48 ชั่วโมงชันสูตรศพ. อย่างรวดเร็วหลัง mortemglycolysis และอุณหภูมิของกล้ามเนื้อสูงที่เกี่ยวข้องกับการลดลงของค่าpH อย่างรวดเร็วและการพัฒนาของ PSE (อ่อนนุ่ม exudative) เงื่อนไขในเนื้อหมู (Warriss & Brown, 1987; เฟอร์นันเด Forslid และ Tornberg, 1994) Sammel ล่า Kropf, Hachmeister et al, (2002) สังเกตเห็นความแตกต่างในค่า pH อัตราฤดูใบไม้ร่วงระหว่างISM และ OSM โดย 3 ชั่วโมงชันสูตรศพที่มีค่า pH ของความหนาวเย็นกระดูกISM ลดลงอย่างรวดเร็วจากข้างต้น 6.5-5.6 ในส่วนลึกของsemimembranosus ค่า pH ดังต่อไปนี้ 6.0 ได้รับรายงานที่ซากอุณหภูมิสูงกว่า30 องศาเซลเซียส (แรนท์, 1977) และเงื่อนไขเหล่านี้เป็นที่รู้จักกันทำให้ผิดลักษณะเดิมโปรตีนกล้ามเนื้อนำไปสู่เงื่อนไขPSE เหมือนเนื้อ(ฮันท์และ Hedrick, 1977a, B ; ฟิสเชอร์และฮามม์ 1980; Aalhus ที่ดีที่สุดเมอเรย์และโจนส์ 1998; วอร์เนอร์ Dunshea, Gutzke, Lau, และคาร์นีย์ 2014; คิมวอร์เนอร์และ Rosenvold 2014) จู้และบรูเออร์ (2003) ตั้งข้อสังเกตว่ามีความมั่นคงอกซ์ myoglobin และ metmyoglobin ลดความสามารถลดลงเมื่อครึ่ง globin ของโมเลกุล myoglobin ถูกเอทิลแอลกอฮอล์ นอกจากนี้ผู้เขียนเหล่านี้รายงานการลดลงของความสามารถในการลด metmyoglobin ที่ค่า pH ค่าน้อยกว่า6 และชี้ให้เห็นว่าการลดลงอย่างมีนัยสำคัญในช่วง pH แรก24-36 ชั่วโมงชันสูตรศพอาจทำให้เกิดการสูญเสียของการทำงาน myoglobin, จึงส่งเสริมการเปลี่ยนสี Ledward (1985) ยังมีรายงานว่าอัตราการก่อmetmyoglobin เพิ่มขึ้นกับการลดค่าpH และอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้น ลดลงอย่างรวดเร็วพีเอช (อาจเนื่องมาจากการเผาผลาญอาหารเพิ่มขึ้นglycolytic) ควบคู่ไปกับการที่อุณหภูมิสูงอาจทำให้เกิดการออกซิเดชั่สามารถmyoglobin มากขึ้นเช่นเดียวกับการสูญเสียสภาพธรรมชาติในISM ที่นำไปสู่ความมั่นคงสีลดลงในช่วงการแสดงผล. เมื่อเร็ว ๆ นี้ Kimet อัล (2014) การตรวจสอบผลกระทบของอุณหภูมิความแม่นยำสูงและฤดูใบไม้ร่วงค่าpH อย่างรวดเร็วในโปรตีนของกล้ามเนื้อมีคุณภาพ andmeat และประกอบสีซีดและเสถียรภาพของสีที่ลดลงของtemperaturelow สูงกล้ามเนื้อพีเอชที่จะสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน, การใช้ออกซิเจนเปลี่ยนแปลงโดยเอนไซม์ภายนอกและ / หรือ metmyoglobin ลดความสามารถ. นอกจากจู้และบรูเออร์ (1998) ชี้ให้เห็นว่าต่ำกว่ากิจกรรมreductase metmyoglobin และการสะสม greatermetmyoglobin ในหมู PSE เกิดจากการสูญเสียสภาพธรรมชาติเอนไซม์โดยการลดลงของค่า pH อย่างรวดเร็วและสภาพที่มีอุณหภูมิสูง ในการศึกษาปัจจุบัน ISM ยังแสดงให้เห็นถึงการลดลง(P ข 0.05) MRA ในระหว่างการแสดงผลค้าปลีกซึ่งสามารถนำมาประกอบกับเงื่อนไขdenaturing อยู่ใน ISM. กล้ามเนื้อแสดงสภาพ PSE มีแนวโน้มที่จะมีน้ำหนักเบาในลักษณะกว่ากล้ามเนื้อปกติเนื่องจากการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนที่เพิ่มขึ้นและแสงกระเจิง ในการศึกษาปัจจุบัน ISM แสดงมากขึ้น (P ข 0.05) L * ค่า (ความสว่าง) เมื่อเทียบกับ OSM นอกจากนี้ฮันท์และ Hedrick (1977a) รายงานว่า ISM เป็นนุ่มมากขึ้น exudative และมีสูงกว่าการส่งน้ำและความสามารถในการถือครองต่ำกว่าOSM นอกจากนี้คิมเนอร์เกนและหอบ-เนอร์เกน (2010) รายงานว่าเพิ่มขึ้น denaturation โปรตีนใน ISM นำไปสู่การลดลง proteolysis โดยการชะลอตัวμ-calpain ย่อยตัวเอง รายงานเหล่านี้พร้อมกับผลของการปัจจุบันการศึกษาแสดงให้เห็นว่าความแตกต่างในความมั่นคงสีระหว่าง ISM และ OSM อาจจะอาจจะเป็นเพราะสถานการณ์ PSE เหมือนใน ISM เช่นเป็นglycolysis ชันสูตรศพอย่างรวดเร็วและลดลงในค่า pH ในขณะที่กล้ามเนื้อมีอุณหภูมิสูง.