Although core a1,6-fucosylation is

Although core a1,6-fucosylation is commonly observed in N-glycans of both vertebrates and
invertebrates, the responsible enzyme, a1,6-fucosyltransferase, has been much less characterized in
invertebrates compared to vertebrates. To investigate the functions of a1,6-fucosyltransferase in insects,
we cloned the cDNA for the a1,6-fucosyltransferase from Bombyx mori (Bma1,6FucT) and characterized
the recombinant enzyme prepared using insect cell lines. The coding region of Bma1,6FucT consists of
1737 bp that code for 578 amino acids of the deduced amino acid sequence, showing significant
similarity to other a1,6-fucosyltransferases. Enzyme activity assays demonstrated that Bma1,6FucT is
enzymatically active in spite of being less active compared to the human enzyme. The findings also
indicate that Bma1,6FucT, unlike human enzyme, is N-glycosylated and forms a disulfide-bonded
homodimer. These findings contribute to a better understanding of roles of a1,6-fucosylation in invertebrates
and also to the development of the more efficient engineering of N-glycosylation of recombinant
glycoproteins in insect cells.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ถึงแม้ว่าแกน a1, 6 fucosylation โดยทั่วไปแล้วหรือไม่ใน N-glycans ของ vertebrates ทั้งสอง และinvertebrates รับผิดชอบเอนไซม์ a1, 6-fucosyltransferase มีลักษณะอย่างน้อยมากในแล้วเมื่อเทียบกับ vertebrates invertebrates การตรวจสอบหน้าที่ของ a1, 6-fucosyltransferase ในแมลงเรา cloned cDNA สำหรับ a1, 6-fucosyltransferase จากไหม (Bma1, 6FucT) และลักษณะเอนไซม์ recombinant ใช้บรรทัดเซลล์แมลง ภูมิภาครหัสของ Bma1, 6FucT ประกอบด้วยbp 1737 ที่รหัสสำหรับกรดอะมิโนที่ 578 ของลำดับกรดอะมิโน deduced แสดงอย่างมีนัยสำคัญความคล้ายคลึงกันอื่น ๆ a1, 6-fucosyltransferases เอนไซม์กิจกรรม assays สาธิต Bma1, 6FucT ว่าenzymatically ใช้งานอยู่แม้ว่ากำลังน้อยกว่าเมื่อเปรียบเทียบกับเอนไซม์มนุษย์ใช้งานอยู่ ผลการวิจัยยังบ่งชี้ว่า Bma1, 6FucT ซึ่งแตกต่างจากมนุษย์เอนไซม์ N glycosylated และแบบเป็นไดซัลไฟด์ถูกผูกมัดhomodimer ผลการวิจัยเหล่านี้นำไปสู่การเข้าใจบทบาทของ a1, 6-fucosylation ใน invertebratesและยังพัฒนาด้านวิศวกรรมที่มีประสิทธิภาพมากขึ้นของ N-glycosylation ของวททชglycoproteins ในเซลล์แมลง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แม้ว่าแกน a1,6-fucosylation เป็นที่สังเกตได้ทั่วไปใน N-glycans ของสัตว์มีกระดูกสันหลังและ
ไม่มีกระดูกสันหลัง, เอนไซม์รับผิดชอบ a1,6-fucosyltransferase ได้โดดเด่นมากน้อยใน
สัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังเมื่อเทียบกับสัตว์ที่มีกระดูกสันหลัง ในการตรวจสอบการทำงานของ a1,6-fucosyltransferase ในแมลง
ที่เราโคลน cDNA สำหรับ a1,6-fucosyltransferase จากไหม (Bma1,6FucT) และลักษณะ
การทำงานของเอนไซม์ recombinant เตรียมใช้เซลล์แมลง ภูมิภาคเข้ารหัสของ Bma1,6FucT ประกอบด้วย
1,737 bp รหัสที่ 578 กรดอะมิโนของลำดับกรดอะมิโนอนุมานได้แสดงให้เห็นอย่างมีนัยสำคัญ
คล้ายคลึงกันกับคนอื่น ๆ a1,6-fucosyltransferases การตรวจการทำงานของเอนไซม์แสดงให้เห็นว่า Bma1,6FucT เป็น
เอนไซม์ที่ใช้งานทั้งๆที่มีการใช้งานน้อยลงเมื่อเทียบกับเอนไซม์มนุษย์ ผลการวิจัยยัง
แสดงให้เห็นว่า Bma1,6FucT ซึ่งแตกต่างจากเอนไซม์มนุษย์คือ N-glycosylated และรูปแบบซัลไฟด์-ผูกมัด
homodimer การค้นพบนี้นำไปสู่ความเข้าใจที่ดีขึ้นของบทบาทของ a1,6-fucosylation ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง
และการพัฒนาทางวิศวกรรมที่มีประสิทธิภาพมากขึ้นของ N-glycosylation ของ recombinant
ไกลโคโปรตีนในเซลล์แมลง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ถึงแม้ว่าหลัก a1,6-fucosylation มักพบใน n-glycans ทั้งสัตว์มีกระดูกสันหลังสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังและรับผิดชอบ
, เอนไซม์ , a1,6-fucosyltransferase ได้รับมากน้อยลักษณะ
สัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังเมื่อเทียบกับกระดูกสันหลัง เพื่อศึกษาการทำงานของ a1,6-fucosyltransferase ในแมลง
เราโคลนวิธีสำหรับ a1,6-fucosyltransferase จาก Bombyx mori (
bma1,6fuct ) และลักษณะเอนไซม์โปรตีนที่เตรียมโดยใช้เซลล์แมลงสาย รหัสภูมิภาคของ bma1,6fuct ประกอบด้วย
1754 BP ว่ารหัสเป็นกรดอะมิโนของลำดับกรดอะมิโนได้แสดงความ a1,6-fucosyltransferases
คล้ายคลึง กับอื่น ๆ ของเอนไซม์ พบว่า bma1,6fuct คือ
ปราดเปรียว enzymatically ทั้งๆ ที่ใช้งานน้อยเมื่อเทียบกับเอนไซม์ของมนุษย์ ผล
ระบุว่า bma1,6fuct แตกต่างจากเอนไซม์ของมนุษย์ เป็น n-glycosylated และรูปแบบไดซัลไฟด์บอนด์
โฮโมไดเมอร์ . การค้นพบนี้นำไปสู่ความเข้าใจในบทบาทของ a1,6-fucosylation ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง
และเพื่อการพัฒนาวิศวกรรมที่มีประสิทธิภาพมากขึ้นของ n-glycosylation recombinant
ไกลโคโปรตีนในเซลล์แมลง .