An a-amylase inhibitor that inhibit

An a-amylase inhibitor that inhibits insect
and mammalian a-amylases, but not plant a-amylases, is
present in seeds of the common bean (Phaseolus vulgaris). We
have purified the a-amylase inhibitor by using a selective heat
treatment in acidic medium and affinity chromatography with
porcine pancreas a-amylase coupled to agarose. Under sodium
dodecyl sulfate gel electrophoresis, the purified inhibitor gave
rise to five bands with mobilities corresponding to molecular
masses ranging from 14 to 19 kDa. N-terminal sequencing (up
to 15 amino acids) of the polypeptides obtained from these
bands resulted in only two different sequences matching two
stretches of the amino acid sequence deduced from an already
described lectin gene [Hoffman, L. M. (1984) J. Mol. Appl.
Gen. 2, 447-453]. This gene is different from but closely related
to the genes that code for phytohemagglutinin, the major lectin
of bean. Further evidence based on amino acid composition,
identification of a precursor, and recognition of the product of
the gene (expressed in Escherichia coli) by an anti-a-amylase
inhibitor serum confirms that the inhibitor is encoded by this
or a closely related lectin gene. This finding assigns a biological
function, which has been described at the molecular level, to a
plant lectin gene product and supports the defense role postulated
for seed lectins. The lack of homology with other families
of enzyme inhibitors suggests that this may be the first member
of a new family of plant enzyme inhibitors

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สารยับยั้งที่มี amylase ที่ยับยั้งแมลงและ mammalian ได้-amylases แต่ไม่โรงงานได้-amylases เป็นในเมล็ดถั่วทั่วไป (เขียว vulgaris) เรามีผลเป็น amylase บริสุทธิ์ โดยใช้ความร้อนที่ใช้รักษาใน chromatography เปรี้ยวปานกลางและความสัมพันธ์กับตับอ่อนช่วง a-amylase ควบคู่กับ agarose ภายใต้โซเดียมให้ผลบริสุทธิ์ dodecyl ซัลเฟตเจ electrophoresisเพิ่มขึ้นเป็น 5 วง มี mobilities ตรงกับโมเลกุลมวลชนตั้งแต่ 14 ถึง 19 kDa เทอร์มินัล N ลำดับ (ค่าให้กรดอะมิโน 15) ของเปปไทด์ที่ได้รับจากเหล่านี้วงผลในลำดับที่แตกต่างกันสองเท่าที่จับคู่สองเหยียดลำดับกรดอะมิโน deduced จากอันที่แล้วศึกษาอธิบายยีน [แมน ใช้ Mol. J. L. เมตร (1984)ทั่วไป 2, 447-453] ยีนนี้จะแตกต่างจาก แต่ที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดยีนที่เป็นรหัสสำหรับ phytohemagglutinin ศึกษาหลักการของถั่ว หลักฐานเพิ่มเติมตามองค์ประกอบของกรดอะมิโนรหัสของสารตั้งต้น และการรับรู้ของผลิตภัณฑ์ของยีน (แสดงใน Escherichia coli) โดยการต่อต้าน-a-amylaseเซรั่มผลยืนยันว่า ผลที่ถูกเข้ารหัสตามนี้หรือยีนที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดศึกษา ทางชีวภาพกำหนดให้ค้นหานี้ฟังก์ชัน ซึ่งมีการอธิบายในระดับโมเลกุล ถึงพืชศึกษายีนผลิตภัณฑ์และสนับสนุนบทบาทป้องกัน postulatedสำหรับเมล็ด lectins ขาด homology กับครอบครัวอื่น ๆของเอนไซม์ inhibitors แนะนำอย่างแรกสมาชิกครอบครัวใหม่ของพืชเอนไซม์ inhibitors

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ยับยั้งอะไมเลสที่ยับยั้งแมลง
และเลี้ยงลูกด้วยนม-amylases แต่ไม่ได้ปลูก-amylases เป็น
อยู่ในเมล็ดของถั่วแขก (Phaseolus vulgaris) เรา
ได้บริสุทธิ์ยับยั้งอะไมเลสโดยใช้ความร้อนเลือก
การรักษาในสื่อที่เป็นกรดและสารสัมพันธ์ที่ใกล้ชิดกับ
ตับอ่อนหมูอะไมเลสคู่กับ Agarose ภายใต้โซเดียม
โดเดซิลซัลเฟตอิเลคเจลยับยั้งบริสุทธิ์ให้
เพิ่มขึ้นถึงห้ากับวงดนตรีที่สอดคล้องกับการเคลื่อนที่ของโมเลกุล
ฝูงตั้งแต่ 14-19 กิโลดาลตัน ลำดับ n- ขั้ว (ไม่เกิน
15 กรดอะมิโน) ของ polypeptides เหล่านี้ได้มาจาก
วงดนตรีที่มีผลในการเพียงสองลำดับการจับคู่ที่แตกต่างกันสอง
เหยียดของลำดับกรดอะมิโน deduced จากแล้ว
อธิบายยีนเลคติน [ฮอฟแมน, LM (1984) เจ Mol Appl.
พล 2, 447-453] ยีนนี้จะแตกต่างจาก แต่ที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิด
เพื่อยีนที่สำหรับ phytohemagglutinin, เลคตินที่สำคัญ
ของถั่ว หลักฐานอื่น ๆ เพิ่มเติมขึ้นอยู่กับองค์ประกอบของกรดอะมิโน
ตัวของสารตั้งต้นและการรับรู้ของผลิตภัณฑ์ของ
ยีน (แสดงใน Escherichia coli) โดยต่อต้านอะไมเลส
เซรั่มยับยั้งการยับยั้งการยืนยันว่ามีการเข้ารหัสนี้
หรือยีนเลคตินที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิด . การค้นพบนี้ได้มอบหมายให้ทางชีวภาพ
ฟังก์ชั่นที่ได้รับการอธิบายในระดับโมเลกุลเพื่อ
ผลิตภัณฑ์ยีนเลคตินพืชและสนับสนุนบทบาทการป้องกันการตั้งสมมติฐาน
สำหรับเมล็ดเลคติน การขาดความคล้ายคลึงกันกับครอบครัวอื่น ๆ
ของสารยับยั้งเอนไซม์ที่แสดงให้เห็นว่านี้อาจจะเป็นสมาชิกคนแรก
ของครอบครัวใหม่ของสารยับยั้งเอนไซม์พืช

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การ a-amylase ซินที่ยับยั้งแมลง
) และ a-amylases แต่ไม่ใช่พืช a-amylases ,
ที่มีอยู่ในเมล็ดถั่วแขก ( phaseolus vulgaris ) เรา
มีบริสุทธิ์ที่ a-amylase inhibitor โดยใช้ความร้อน
เลือกในกรดปานกลางและขี้รังแคกับ
จากตับอ่อน a-amylase คู่กับโรส . ภายใต้ โซเดียมโดเดซิลซัลเฟต gel electrophoresis
,สามารถยับยั้งให้
เพิ่มขึ้นห้าวง mobilities สอดคล้องกับมวลโมเลกุล
ตั้งแต่ 14 ถึง 19 กิโลดาลตัน ลำดับของกรดอะมิโน (
15 กรดอะมิโนของโปรตีนที่ได้จากวงเหล่านี้
( เพียงสองที่แตกต่างกันลำดับการจับคู่สอง
เหยียดของลำดับกรดอะมิโนที่ได้จากยีนเลคตินแล้ว
อธิบาย [ ฮอฟแมน , L . M . ( 2527 ) . มอล App .
( 2447-453 ] ยีนนี้จะแตกต่างจากแต่ที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิด
กับยีนที่รหัสเกิด เมเจอร์ติน
ของถั่ว หลักฐานเพิ่มเติมจากกรดอะมิโนองค์ประกอบ
รหัสของโปรตีนและการยอมรับของผลิตภัณฑ์
ยีนแสดงออกในเชื้อ Escherichia coli ) โดย anti-a-amylase
ซินเซรั่มยืนยันว่าสารยับยั้งการเข้ารหัสนี้
โดยหรือที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิด ปฏิกิริยาของยีน การค้นพบนี้ทำได้โดยฟังก์ชันทางชีวภาพ
, ซึ่งได้รับการอธิบายในระดับโมเลกุล เพื่อผลิตผลิตภัณฑ์และสนับสนุนยีนเลคติน

สำหรับเมล็ดบทบาทการป้องกันวิธีตรวจหา ขาดอีกตัวกับครอบครัว
ของตัวยับยั้งเอนไซม์ ชี้ให้เห็นว่า นี่อาจจะเป็นสมาชิก
ครั้งแรกของครอบครัวใหม่ของตัวยับยั้งเอนไซม์พืช