pH and temperature inactivation of

pH and temperature inactivation of ligninolytic peroxidases
is associated to the release of the two structural
Ca2+ involved in stabilization of the molecular architecture
(Sutherland and Aust, 1996; George et al., 1999; Lú-Chau
et al., 2004). It has been described that losing these ions
causes hexacoordination of the haem iron preventing LiP
and MnP activation by hydrogen peroxide, although more
recently a decrease in redox potential has been suggested
as the main inactivation cause in VP (Verdín et al.,
2006). Some authors have succeeded stabilizing peroxidases
by avoiding the lose of Ca2+ by adding extra disulfide
bridges (Reading and Aust, 2000). Generation of the
appropriate disulfide bridges could not only make these
enzymes resistant to high pH and temperature, but it
could also be used to increase their redox potential.
Thermal inactivation has been also related to destabilizing
interactions between adjacent acidic side-chains. Mutations
removing one of these interactions in CIP improved
its thermal stability by 134-fold (Cherry et al., 1999). Curiously
these two residues are conserved in ligninolytic
peroxidases (LiP, MnP and VP), and additional interactions
between acidic residues can be observed in other
regions of their molecular structures. It is expected that
substitution of one amino acid residue of these acidic
couples will promote enzyme stabilization towards high
temperature, as described for CIP.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

พีเอชและการใช้งานที่อุณหภูมิ peroxidases ligninolytic
ถูกเชื่อมโยงกับการเปิดตัวของทั้งสองโครงสร้าง
Ca2 + มีส่วนร่วมในการรักษาเสถียรภาพของสถาปัตยกรรมโมเลกุล
(ซูเธอร์แลนด์และ Aust 1996; จอร์จ et al, 1999;.
LU-โจว., et al, 2004) มันได้รับการอธิบายว่าการสูญเสียประจุเหล่านี้ทำให้เกิด hexacoordination เหล็กฮีมป้องกัน LiP และยืนยันการใช้งานโดย MNP ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์แม้ว่ามากขึ้นเมื่อเร็วๆ นี้การลดลงของศักยภาพอกซ์ได้รับการแนะนำเป็นสาเหตุหลักในการใช้งานVP (Verdin et al., 2006) นักเขียนบางคนประสบความสำเร็จในการรักษาเสถียรภาพได้ peroxidases โดยหลีกเลี่ยงการสูญเสียของ Ca2 + โดยการเพิ่มซัลไฟด์พิเศษสะพาน(การอ่านและการ Aust, 2000) รุ่นของสะพานซัลไฟด์ที่เหมาะสมสามารถไม่เพียงแต่ทำให้เหล่านี้เอนไซม์ทนต่อความเป็นกรดด่างและอุณหภูมิสูงแต่ก็ยังสามารถนำมาใช้เพื่อเพิ่มศักยภาพรีดอกซ์ของพวกเขา. พลังความร้อนยังได้รับการที่เกี่ยวข้องกับการทำให้เกิดความวุ่นวายปฏิสัมพันธ์ระหว่างที่เป็นกรดที่อยู่ติดกันด้านโซ่ การกลายพันธุ์ลบหนึ่งของการมีปฏิสัมพันธ์เหล่านี้ในการปรับปรุง CIP เสถียรภาพทางความร้อนของตนโดย 134 เท่า (เชอร์รี่ et al., 1999) อยากรู้อยากเห็นสองคนนี้จะตกค้างในป่าสงวน ligninolytic peroxidases (ริมฝีปากและรองประธานฝ่าย MNP) และการมีปฏิสัมพันธ์เพิ่มเติมระหว่างสารตกค้างที่เป็นกรดสามารถสังเกตได้ในอื่นๆภูมิภาคของโครงสร้างโมเลกุลของพวกเขา เป็นที่คาดว่าการทดแทนสารตกค้างกรดอะมิโนที่เป็นกรดเป็นหนึ่งในเหล่านี้คู่จะส่งเสริมเสถียรภาพต่อเอนไซม์สูงอุณหภูมิตามที่อธิบายไว้สำหรับCIP

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ค่า pH และอุณหภูมิของเพอร์ กซิเดส
เมื่อเกี่ยวข้องกับการเปิดตัวของทั้งสองโครงสร้าง
แคลเซียมเสถียรภาพของโมเลกุลที่เกี่ยวข้องในสถาปัตยกรรม
( 1996 ; จอร์จซัทเธอร์แลนด์ และ Aust , et al . , 1999 ; L ú - เชา
et al . , 2004 ) มันถูกอธิบายว่าแพ้ไอออนเหล่านี้ hexacoordination
สาเหตุของแฮมเหล็กป้องกันริมฝีปากและกระตุ้นโดย
ติดตั้ง ไฮโดรเจน เพอร์ออกไซด์แม้ว่ามากขึ้น
เมื่อเร็ว ๆนี้ลดลงในค่าศักย์ไฟฟ้ารีดอกซ์ที่ได้รับการแนะนำโดยสาเหตุหลักในการยับยั้ง
VP ( verd í n
et al . , 2006 ) บางคนเขียนได้สำเร็จแม้ว่าเพอร์ กซิเดส
โดยหลีกเลี่ยงการสูญเสียแคลเซียม โดยการเพิ่มสะพานได
เสริม ( อ่าน Aust , 2000 ) รุ่นของ
สะพานไดเหมาะสมสามารถไม่เพียง แต่ทำให้เอนไซม์เหล่านี้
ทนต่อพีเอชและอุณหภูมิแต่มัน
อาจยังสามารถใช้เพื่อเพิ่มค่าศักย์ไฟฟ้ารีดอกซ์ของพวกเขา .
เมื่อได้รับความร้อน เกี่ยวข้องกับการโต้ตอบของ
ระหว่างโซ่ที่อยู่ติดกันด้านข้างที่เป็นกรด การกลายพันธุ์
เอาหนึ่งในการโต้ตอบเหล่านี้ในการปรับปรุงเสถียรภาพทางความร้อนของ CIP
134 พับ ( เชอร์รี่ et al . , 1999 ) ซอกแซก
สองคนนี้ตกค้างอนุรักษ์ในค่า
เพอร์ กซิเดส ( ปาก , MNP และ VP )ปฏิกิริยาระหว่างกรดและ
เพิ่มเติมและสามารถสังเกตได้ในภูมิภาคอื่น ๆของโครงสร้างของโมเลกุล
. คาดว่า
การแทนที่ของกรดอะมิโนหนึ่งคู่เปรี้ยว
เหล่านี้จะส่งเสริมเสถียรภาพต่ออุณหภูมิสูงของเอนไซม์

ไว้สำหรับ CIP