Home / Science & Nature / Science /

Home / Science & Nature / Science / Biology / Difference Between Hemoglobin and Myoglobin
Difference Between Hemoglobin and Myoglobin

Posted on June 16, 2012 by admin
12


Hemoglobin vs Myoglobin

Myoglobin and hemoglobin are hemoproteins which have the ability to bind molecular oxygen. These are the first proteins to have its three- dimensional structure solved by X-ray crystallography. Proteins are the polymers of amino acids, joined via peptide bonds. Amino acids are the building blocks of proteins. Based on their overall shape, these proteins are categorized under globular proteins. Globular proteins have somewhat spherical or ellipsoidal shapes. The different properties of these unique globular proteins help organism to shift oxygen molecules between them. The active site of these special proteins consists of an iron (II) protoporphyrin IX encapsulated in a water resistant pocket.

Myoglobin

Myoglobin occurs as a monomeric protein in which the globin surrounding a heme. It acts as a secondary carrier of oxygen in the muscle tissue. When the muscle cells are in action, they need a large amount of oxygen. Muscle cells use these proteins to accelerate oxygen diffusion and take oxygen for times of intense respiration. The tertiary structure of myoglobin is similar to a typical water soluble globule protein structure.

Polypeptide chain of myoglobin has 8 separate right handed α-helices. Each protein molecule contains one heme prothetic group and each heme residue contains one central coordinately bound iron atom. Oxygen is bound directly to the iron atom of the heme prosthetic group.

Hemoglobin

Hemoglobin occurs as a tetrameric protein in which each subunit consists of a globin surrounding a heme. It is the system-wide carrier of oxygen. It binds oxygen molecules and then it is transported through the blood by red blood cells.

In vertebrates, oxygen is diffused through the lung tissue into the red blood cells. Since hemoglobin is a tetramer, it can bind four oxygen molecules at once. Bound oxygen is then distributed through the entire body and offloaded from red blood cells to respiring cells. Hemoglobin then takes the carbon dioxide and return them back to the lungs. Therefore, hemoglobin serves to deliver oxygen needed for cellular metabolism and removes the resulting waste product, carbon dioxide.

Hemoglobin consists of several polypeptide chains. Human hemoglobin is composed of two α (alpha) and two β (beta) subunits. Each α-subunit has 144 residues, and each β-subunit has 146 residues. Structural characteristics of both α (alpha) and β (beta) subunits are similar to myoglobin.

Hemoglobin vs Myoglobin

• Hemoglobin transports oxygen in blood while myoglobin transports or stores oxygen in muscles.

• Myoglobin consists of a single polypeptide chain and hemoglobin consists of several polypeptide chains.

• Unlike the myoglobin, concentration of hemoglobin in red blood cell is very high.

• At the beginning, myoglobin binds oxygen molecules very easily and lately become saturated. This binding process is very rapid in myoglobin than in hemoglobin. Hemoglobin initially binds oxygen with difficulty.

• Myoglobin occurs as a monomeric protein while hemoglobin occurs as a tetrameric protein.

• Two types of polypeptide chains (two α-chains and two β- chains) are present in hemoglobin.

• Myoglobin can bind one oxygen molecule so called monomer, while hemoglobin can bind four oxygen molecules, so called tetramer.

• Myoglobin binds oxygen more tightly than does hemoglobin.

• Hemoglobin can bind and offload both oxygen and carbon dioxide, unlike the myoglobin.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

หน้าแรก / วิทยาศาสตร์และธรรมชาติ / วิทยาศาสตร์ / ชีววิทยา / ความแตกต่างระหว่างฮีโมโกลบินและ Myoglobinความแตกต่างระหว่างฮีโมโกลบินและ Myoglobinโพสต์เมื่อ 16 มิถุนายน 2012 โดยผู้ดูแลระบบ12 ฮีโมโกล vs Myoglobin Hemoproteins ซึ่งมีความสามารถในการผูกโมเลกุลออกซิเจน myoglobin และฮีโมโกลบินได้ โปรตีนแรกมีสาม - มิติโครงสร้างแก้ไข โดยเอกซเรย์ผลิกศาสตร์เหล่านี้ได้ โปรตีนเป็นโพลิเมอร์ของกรดอะมิโน เข้าร่วมผ่านพันธะเปปไทด์ กรดอะมิโนอยู่ในรูปของโปรตีน ตามรูปทรงโดยรวม โปรตีนเหล่านี้มีการแบ่งประเภทภายใต้กระจุกโปรตีน โปรตีนกระจุกมีรูปร่างค่อนข้างทรงกลม หรือ ellipsoidal คุณสมบัติต่าง ๆ ของโปรตีนเหล่านี้กระจุกเฉพาะช่วยชีวิตจะเปลี่ยนโมเลกุลออกซิเจนระหว่างพวกเขา ไซต์ใช้งานของโปรตีนพิเศษเหล่านี้ประกอบด้วยการ protoporphyrin เหล็ก (II) IX นึ้ในกระเป๋ากันน้ำMyoglobinเกิดขึ้น myoglobin เป็นโปรตีน monomeric ที่ globin รอบ heme มันทำหน้าที่เป็นผู้ให้บริการสำรองออกซิเจนในเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อ เมื่อเซลล์กล้ามเนื้อในการดำเนินการ พวกเขาต้องการออกซิเจนเป็นจำนวนมาก เซลล์กล้ามเนื้อใช้โปรตีนเหล่านี้เร่งรัดการกระจายออกซิเจนและออกซิเจนสำหรับช่วงเวลาของการหายใจที่รุนแรง โครงสร้างระดับตติยภูมิของ myoglobin จะคล้ายกับโครงสร้างโปรตีน globule ละลายน้ำทั่วไปห่วงโซ่ polypeptide ของ myoglobin มี 8 แยกขวามือα-helices แต่ละโมเลกุลโปรตีนประกอบด้วยหนึ่ง heme prothetic กลุ่ม และสารตกค้างแต่ละ heme ประกอบด้วยหนึ่งอะตอมรของผูกเหล็กกลาง ออกซิเจนถูกผูกไว้โดยตรงกับอะตอมเหล็กของกลุ่ม prosthetic hemeฮีโมโกลฮีโมโกลบินเกิดเป็นโปรตีน tetrameric ซึ่งแต่ละงานย่อยประกอบด้วย globin ที่ล้อมรอบเป็น heme ผู้ให้บริการทั้งระบบออกซิเจนได้ มันผูกโมเลกุลออกซิเจนแล้ว มันจะถูกส่งผ่านทางเลือด โดยเม็ดเลือดแดงในสัตว์มีกระดูกสันหลัง ออกซิเจนจะกระจายผ่านเนื้อเยื่อปอดเข้าไปในเซลล์เม็ดเลือดแดง เนื่องจากฮีโมโกลบินเป็น tetramer ตัว มันสามารถผูกโมเลกุลออกซิเจนสี่ครั้ง ออกซิเจนถูกผูกเป็นกระจายทั่วร่างกาย แล้ว offloaded จากเซลล์เม็ดเลือดแดงเซลล์ respiring ฮีโมโกลแล้วใช้ก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์ และส่งกลับไปกลับไปยังปอด ดังนั้น ฮีโมโกลบินทำหน้าที่ส่งออกซิเจนที่จำเป็นสำหรับการเผาผลาญของเซลล์ และขจัดของเสียผลิตภัณฑ์ คาร์บอนไดออกไซด์ฮีโมโกลบินประกอบด้วยโซ่ polypeptide หลาย เลือดของมนุษย์ประกอบด้วยสองα (อัลฟา) และสองโปรแกรมβ (เบต้า) แต่ละงานย่อยαมี 144 ตกค้าง และแต่ละงานย่อยβมีตกค้าง 146 ลักษณะโครงสร้างของα (อัลฟา) และβ (เบต้า) โปรแกรมจะคล้ายกับ myoglobinฮีโมโกล vs Myoglobin•เลือดขนส่งออกซิเจนในเลือดขณะ myoglobin ขนส่ง หรือเก็บออกซิเจนไว้ในกล้ามเนื้อ• Myoglobin ประกอบด้วยห่วงโซ่ polypeptide เดี่ยว และฮีโมโกลบินประกอบด้วยโซ่ polypeptide หลาย•แตกต่างจาก myoglobin ความเข้มข้นของฮีโมโกลบินในเม็ดเลือดแดงจะสูงมาก•ที่จุดเริ่มต้น myoglobin ผูกออกซิเจนโมเลกุลได้ง่ายมาก และเมื่อเร็ว ๆ นี้กลายเป็นอิ่มตัว กระบวนการนี้ผูกได้อย่างรวดเร็วมากใน myoglobin กว่าในฮีโมโกลบิน เฮโมโกลบินผูกออกซิเจน ด้วยความยากลำบากในตอนแรกเกิด• myoglobin เป็นโปรตีน monomeric ขณะเกิดฮีโมโกลบินเป็นโปรตีน tetrameric•ชนิดของโซ่ polypeptide (สองα-โซ่และสองβ-โซ่) อยู่ในฮีโมโกลบิน• Myoglobin สามารถผูกหนึ่งโมเลกุลออกซิเจนที่เรียกว่าน้ำยา ในขณะที่ฮีโมโกลบินสามารถผูกโมเลกุลออกซิเจนสี่ เรียกว่า tetramer• Myoglobin ผูกออกซิเจนอย่างใกล้ชิดยิ่งกว่าไม่ฮีโมโกลบิน•ฮีโมโกลบินสามารถผูก และถ่ายข้อมูลออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์ ซึ่งแตกต่างจาก myoglobin

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

หน้าแรก / วิทยาศาสตร์และธรรมชาติ / วิทยาศาสตร์ / ชีวะ / ความแตกต่างระหว่างเลือดและ Myoglobin
ความแตกต่างระหว่างเลือดและ Myoglobin

โพสต์เมื่อ 16 มิถุนายน 2012 โดยผู้ดูแลระบบ
12


เฮโมโกลบิน VS Myoglobin

Myoglobin และฮีโมโกลมี hemoproteins ซึ่งมีความสามารถในการผูกโมเลกุลออกซิเจน เหล่านี้เป็นโปรตีนแรกที่มีโครงสร้างสามมิติของมันแก้ไขได้โดยการเอ็กซ์เรย์ผลึก โปรตีนเป็นโพลิเมอร์ของกรดอะมิโนเข้าร่วมผ่านพันธบัตรเปปไทด์ กรดอะมิโนเป็นหน่วยการสร้างของโปรตีน. ขึ้นอยู่กับรูปร่างโดยรวมของพวกเขาโปรตีนเหล่านี้มีการแบ่งประเภทภายใต้โปรตีนกลม โปรตีนกลมมีรูปร่างค่อนข้างกลมหรือรูปวงรี คุณสมบัติที่แตกต่างกันของโปรตีนกลมช่วยเหลือสิ่งมีชีวิตที่ไม่ซ้ำกันเหล่านี้จะเปลี่ยนโมเลกุลออกซิเจนระหว่างพวกเขา เว็บไซต์ที่ใช้งานของโปรตีนพิเศษเหล่านี้ประกอบด้วยเหล็ก (II) protoporphyrin ทรงเครื่องห่อหุ้มในกระเป๋ากันน้ำ.

Myoglobin

Myoglobin เกิดขึ้นเป็นโปรตีน monomeric ที่ globin รอบ heme จะทำหน้าที่เป็นผู้ให้บริการที่สองของออกซิเจนในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ เมื่อเซลล์กล้ามเนื้ออยู่ในการดำเนินการที่พวกเขาต้องการจำนวนมากของออกซิเจน เซลล์กล้ามเนื้อใช้โปรตีนเหล่านี้เพื่อเร่งการแพร่กระจายออกซิเจนและใช้ออกซิเจนสำหรับเวลาของการหายใจที่รุนแรง โครงสร้างในระดับอุดมศึกษาของ myoglobin คล้ายกับน้ำโครงสร้างโปรตีนเม็ดที่ละลายน้ำได้ทั่วไป.

ห่วงโซ่ Polypeptide ของ myoglobin มี 8 แยกต่างหากขวามือαเอนริเก้ แต่ละโมเลกุลโปรตีนมีหนึ่ง heme กลุ่ม prothetic และแต่ละตกค้าง heme มีหนึ่งในภาคกลางของอะตอมเหล็กผูกพัน coordinately ออกซิเจนจะผูกพันโดยตรงกับอะตอมเหล็กของกลุ่มเทียมของ heme.

เฮโมโกลบิน

เฮโมโกลบินเกิดขึ้นเป็นโปรตีน tetrameric ซึ่งในแต่ละหน่วยย่อยประกอบด้วย globin รอบ heme มันเป็นผู้ให้บริการทั้งระบบออกซิเจน มันผูกโมเลกุลของออกซิเจนและจากนั้นก็จะถูกส่งผ่านเลือดจากเซลล์เม็ดเลือดแดง.

ในสัตว์มีกระดูกสันหลังออกซิเจนจะถูกกระจายผ่านเนื้อเยื่อปอดเข้าไปในเซลล์เม็ดเลือดแดง ตั้งแต่ฮีโมโกลเป็น tetramer ก็สามารถผูกสี่โมเลกุลของออกซิเจนในครั้งเดียว ออกซิเจนที่ถูกผูกไว้จะมีการกระจายแล้วผ่านทั้งร่างกายและ offloaded จากเซลล์เม็ดเลือดแดงให้กับเซลล์หายใจ ฮีโมโกลแล้วจะใช้เวลาการปล่อยก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์และกลับพวกเขากลับไปยังปอด ดังนั้นฮีโมโกลทำหน้าที่ในการส่งออกซิเจนที่จำเป็นสำหรับการเผาผลาญของเซลล์และขจัดของเสียที่เกิดก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์.

เฮโมโกลบินประกอบด้วย polypeptide โซ่หลาย ฮีโมโกลมนุษย์ประกอบด้วยสองα (alpha) และสองβ (เบต้า) หน่วยย่อย แต่ละα-subunit มี 144 ตกค้างและแต่ละβ-subunit มี 146 ตกค้าง ลักษณะโครงสร้างของทั้งสองα (alpha) และβ (เบต้า) หน่วยย่อยมีความคล้ายคลึงกับ myoglobin.

เฮโมโกลบิน VS Myoglobin

•เฮโมโกลบินลำเลียงออกซิเจนในเลือดขณะที่ myoglobin ลำเลียงหรือร้านค้าออกซิเจนในกล้ามเนื้อ.

• Myoglobin ประกอบด้วยห่วงโซ่ polypeptide เดียวและฮีโมโกลประกอบด้วยหลาย polypeptide โซ่.

•ซึ่งแตกต่างจาก myoglobin ความเข้มข้นของเม็ดเลือดแดงในเซลล์เม็ดเลือดแดงสูงมาก.

•ที่จุดเริ่มต้น myoglobin ผูกโมเลกุลออกซิเจนได้อย่างง่ายดายมากและเมื่อเร็ว ๆ นี้กลายเป็นอิ่มตัว กระบวนการนี้เป็นผลผูกพันอย่างรวดเร็วมากในการ myoglobin กว่าในฮีโมโกล ฮีโมโกลแรกผูกออกซิเจนด้วยความยากลำบาก.

• Myoglobin เกิดขึ้นเป็นโปรตีนฮีโมโกล monomeric ในขณะที่เกิดขึ้นเป็นโปรตีน tetrameric.

•สองประเภทของ polypeptide โซ่ (สองαโซ่และโซ่β-) ที่มีอยู่ในฮีโมโกล.

• Myoglobin สามารถผูกออกซิเจน โมเลกุลที่เรียกว่าโมโนเมอร์ในขณะที่ฮีโมโกลสามารถผูกสี่โมเลกุลของออกซิเจนที่เรียกว่า tetramer.

• myoglobin ผูกออกซิเจนมากขึ้นแน่นกว่าฮีโมโกล.

•เฮโมโกลบินสามารถผูกและ offload ทั้งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์ซึ่งแตกต่างจาก myoglobin

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

หน้าแรก / วิทยาศาสตร์และธรรมชาติ / วิทยาศาสตร์ / ชีววิทยา / ความแตกต่างระหว่างฮีโมโกลบินไมโอโกลบินความแตกต่างระหว่างฮีโมโกลบินไมโอโกลบินโพสต์เมื่อวันที่ 16 , 2012 โดยผู้ดูแลระบบ12 .ฮีโมโกลบินไมโอโกลบิน ปะทะและฮีโมโกลบินไมโอโกลบินเป็น hemoproteins ซึ่งมีความสามารถในการผูกโมเลกุลออกซิเจน เหล่านี้เป็นชนิดแรกที่มีสาม - มิติโครงสร้างแก้ไขโดยรังสีเอกซ์ . โปรตีนเป็นโพลิเมอร์ของกรดอะมิโน เข้าร่วมผ่านทางพันธะเปปไทด์ . กรดอะมิโนเป็นหน่วยการสร้างโปรตีน ตามรูปร่างโดยรวมของโปรตีนเหล่านี้มีการแบ่งประเภทตามโปรตีนทรงกลม . โปรตีนทรงกลมทรงกลมหรือทรงรี มี บาง รูปร่าง คุณสมบัติที่แตกต่างกันของโปรตีนเหล่านี้เฉพาะทรงกลมช่วยสิ่งมีชีวิตที่จะเปลี่ยนโมเลกุลของออกซิเจนระหว่างพวกเขา เว็บไซต์ที่ใช้งานของโปรตีนพิเศษเหล่านี้ประกอบด้วยเหล็ก ( II ) protoporphyrin 9 บรรจุในป้องกันน้ำกระเป๋าไมโอโกลบินไมโอโกลบินเกิดเป็นโปรตีนโกลบินวิธีที่โดยรอบนี่ มันทำหน้าที่เป็นผู้ให้บริการระดับออกซิเจนในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ . เมื่อเซลล์กล้ามเนื้อในการกระทำ พวกเขาต้องการเป็นจำนวนมากของออกซิเจน เซลล์กล้ามเนื้อใช้โปรตีนเหล่านี้จะเร่งกระจายออกซิเจนและใช้ออกซิเจนสำหรับเวลาของเข้ม การหายใจ โครงสร้างตติยภูมิของไมโอโกลบินจะคล้ายกับปกติละลายน้ำเม็ดกลมเล็ก โปรตีนโครงสร้างโซ่พอลิเปปไทด์ของไมโอโกลบินมี 8 แยกขวามือแอลฟา helices . แต่ละโมเลกุลโปรตีนมีหนึ่งท่าน prothetic กลุ่มและแต่ละท่านมีหนึ่ง coordinately ผูกเหล็กตกค้างกลางอะตอม ออกซิเจนผูกพันโดยตรงกับเหล็กอะตอมของฮีมเทียมกลุ่มฮีโมโกลบินฮีโมโกลบินที่เกิดขึ้น tetrameric โปรตีน ซึ่งในแต่ละหน่วยประกอบด้วยโกลบินโดยรอบมากกว่า มันเป็นระบบที่กว้าง พาหะของออกซิเจน มันทำให้โมเลกุลออกซิเจนแล้วมันคือการขนส่งผ่านทางเลือดโดยเซลล์เม็ดเลือดแดงในสัตว์มีกระดูกสันหลังออกซิเจนกระจายผ่านเนื้อเยื่อปอดเข้าไปในเซลล์เม็ดเลือดแดง เนื่องจากฮีโมโกลบิน คือ มี มันสามารถผูกสี่โมเลกุลออกซิเจนที่ครั้ง จำกัดออกซิเจน แล้วกระจายผ่านร่างกายทั้งหมด และที่ได้มาจากเซลล์เม็ดเลือดแดงจะ respiring เซลล์ ฮีโมโกลบินแล้วใช้คาร์บอนไดออกไซด์ และส่งกลับคืนไปยังปอด ดังนั้น ฮีโมโกลบิน หน้าที่ส่งออกซิเจนที่จำเป็นสำหรับเซลล์ และขจัดของเสียที่เกิดคาร์บอนไดออกไซด์ฮีโมโกลบินประกอบด้วยโซ่พอลิเปปไทด์หลาย ฮีโมโกลบินของมนุษย์ประกอบด้วยสองα ( แอลฟาและบีตา ( beta ) 2 ) หน่วยย่อยของ . แต่ละหน่วยย่อยแอลฟาและบีตามี 144 , และแต่ละหน่วยย่อยได้ 146 ตกค้าง ลักษณะโครงสร้างของทั้งα ( อัลฟาและบีตา ( beta ) หน่วยย่อยที่คล้ายคลึงกับ myoglobin .ฮีโมโกลบินไมโอโกลบิน ปะทะ- ฮีโมโกลบิน myoglobin ขนส่งลำเลียงออกซิเจนในเลือด ขณะที่ร้านค้าหรือออกซิเจนในกล้ามเนื้อประกอบด้วยโซ่พอลิเปปไทด์ - myoglobin เดี่ยวและฮีโมโกลบินประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์หลาย- แตกต่างจาก myoglobin และความเข้มข้นของฮีโมโกลบินในเซลล์เม็ดเลือดแดง มีสูงมาก- ตอนแรก ไมโอโกลบินผูกโมเลกุลออกซิเจนมากได้อย่างง่ายดาย และเมื่อเร็ว ๆนี้กลายเป็นอิ่มตัว กระบวนการผูกนี้เป็นอย่างรวดเร็วมากในไลโพโปรตีน มากกว่าในเม็ดเลือดแดง ฮีโมโกลบินออกซิเจนเริ่มผูกกับความยากลําบาก- myoglobin ที่เกิดขึ้นในขณะที่เกิดโปรตีนฮีโมโกลบินเป็นโปรตีนที่เกิดขึ้น tetrameric .- สองประเภท โพลีเปปไทด์ ( สองแอลฟาและบีตา - โซ่ โซ่ 2 ) ที่มีอยู่ในเม็ดเลือดแดง- ไมโอโกลบินสามารถผูกหนึ่งออกซิเจนโมเลกุลเรียกว่า โมโนเมอร์ ขณะนี้สามารถผูกสี่โมเลกุลออกซิเจน เรียกว่า มี .- ผูกแน่นๆมากกว่าออกซิเจนไมโอโกลบิน ฮีโมโกลบิน- ฮีโมโกลบินและสามารถผูกโละทั้งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์จาก myoglobin .