In this study, it was demonstrated

In this study, it was demonstrated that β-galactosidase can be deactivated and reactivated with EDTA and divalent metal ions. The enzyme was deactivated after 20 minutes in EDTA solution. Maximal deactivation at the lowest EDTA concentration (10-3 mol.L-1) occurred in the presence of Tris-HCl buffer (pH 7.0). The enzyme recovered 50% of its initial activity after 10 minutes at Mg2+concentrations higher than 0.1 mmol.L-1. Experimental concentrations of 0.1 mmol.L-1 Mn2+ and 1.0 mmol.L-1 Co2+ were sufficient to reactivate the enzyme to around 300% of the control activity for the Mn2+ ion and nearly 100% for the Co2+ ion. The enzyme gradually lost its activity when the Co2+ concentration was 10-2 mol.L-1. Ni2+ and Zn2+ were unable to restore the catalytic activity. Km app and Vmax app were 1.95 ± 0.05 mmol.L-1 and 5.40 ± 0.86x10-2 mmol.min-1.mg-1, with o-NPG as substrate. Optimal temperature and pH were 34oC and 7.5. The half-life (t1/2) at 30°C was 17.5 min for the holoenzyme and 11.0 min for the apoenzyme. With respect to pH variation, the apoenzyme proved to be more sensitive than the holoenzyme.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในการศึกษานี้ มันถูกแสดงβ-galactosidase ที่สามารถปิดใช้งาน และเรียกใช้ EDTA และประจุ divalent โลหะ เอนไซม์นี้ถูกปิดใช้งานหลังจาก 20 นาทีในโซลูชัน EDTA ปิดการใช้งานสูงสุดที่ต่ำ EDTA ความเข้มข้น (10-3 โมล L-1) เกิดขึ้นในต่อหน้าของทริสเรทติ้ง HCl บัฟเฟอร์ (pH 7.0) เอนไซม์นี้กู้คืน 50% ของกิจกรรมเริ่มต้นหลังจาก 10 นาทีที่ Mg2 + ความเข้มข้นสูงกว่า 0.1 mmol L-1 ความเข้มข้นที่ทดลองของ 0.1 mmol L-1 Mn2 + และ 1.0 mmol L-1 Co2 + ได้ไม่เพียงพอที่จะเปิดใช้งานเอนไซม์ประมาณ 300% ของกิจกรรมการควบคุมสำหรับไอออน Mn2 + และไอออน Co2 + เกือบ 100% เอนไซม์นี้ค่อย ๆ หายไปของกิจกรรมเมื่อ Co2 + ความเข้มข้น 10-2 โมล L-1 Ni2 + และ Zn2 + ไม่สามารถคืนค่ากิจกรรมตัวเร่งปฏิกิริยา Km app และ Vmax app ได้ 1.95 ± 0.05 mmol L-1 และ 5.40 ± 0.86x10-2 mmol.min-1.mg-1 มีโอ-NPG เป็นพื้นผิว อุณหภูมิสูงสุดและค่า pH ถูก 34oC และ 7.5 ฮาล์ฟ-ไลฟ์ (t1/2) ที่ 30° C ต่ำสุด 17.5 holoenzyme และ 11.0 นาทีสำหรับ apoenzyme ได้ เกี่ยวกับการเปลี่ยนแปลง pH, apoenzyme ที่พิสูจน์ให้สำคัญมากขึ้นกว่า holoenzyme

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในการศึกษาครั้งนี้มันก็แสดงให้เห็นว่าβ-galactosidase สามารถปิดการใช้งานและเปิดใช้งานกับ EDTA และ divalent ไอออนของโลหะ เอนไซม์ที่ถูกปิดการใช้งานหลังจาก 20 นาทีในการแก้ปัญหา EDTA เสื่อมสูงสุดที่ความเข้มข้นต่ำสุด EDTA (10-3 mol.L-1) ที่เกิดขึ้นในการปรากฏตัวของบัฟเฟอร์ Tris-HCl (ที่ค่า pH 7.0) เอนไซม์กู้คืน 50% ของกิจกรรมเริ่มต้นหลังจาก 10 นาทีที่ระดับความเข้มข้น Mg2 + สูงกว่า 0.1 mmol.L-1 ความเข้มข้นของการทดลอง 0.1 mmol.L-1 + MN2 และ 1.0 mmol.L-1 + Co2 ก็เพียงพอที่จะเปิดใช้เอนไซม์ประมาณ 300% ของกิจกรรมการควบคุมสำหรับ MN2 + ไอออนและเกือบ 100% สำหรับ Co2 + ไอออน เอนไซม์ค่อย ๆ จางหายกิจกรรมของเมื่อความเข้มข้น Co2 + เป็น 10-2 mol.L-1 Ni2 + และ Zn2 + ไม่สามารถที่จะเรียกคืนเร่งปฏิกิริยา กม app และแอพพลิเค Vmax เป็น 1.95 ± 0.05 mmol.L-1 และ 5.40 ± 0.86x10-2 mmol.min-1.mg-1 กับ o-NPG เป็นสารตั้งต้น อุณหภูมิที่เหมาะสมและมีค่า pH 7.5 และ 34oC ครึ่งชีวิต (t1 / 2) วันที่ 30 ° C เป็น 17.5 นาทีเพื่อ holoenzyme และ 11.0 นาที apoenzyme ด้วยความเคารพต่อการเปลี่ยนแปลงค่า pH, apoenzyme พิสูจน์แล้วว่าเป็นคนอ่อนไหวมากกว่า holoenzyme

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในการศึกษาครั้งนี้ พบว่าบีตา - galactosidase สามารถปิดการใช้งานและเปิดด้วย EDTA และ ไอออนโลหะขนาด . เอนไซม์ถูกทำลายหลังจาก 20 นาทีใน EDTA โซลูชั่น ขนาดสูงสุดที่ค่าความเข้มข้น EDTA ( 10-3 mol.l-1 ) เกิดขึ้นในสถานะของบริษัท ไฮโดรคลอไรด์บัฟเฟอร์ pH 7.0 )เอนไซม์คืน 50% ของกิจกรรมในเบื้องต้นหลังจาก 10 นาทีที่ mg2 ความเข้มข้นสูงกว่า 0.1 mmol.l-1 . ความเข้มข้น 0.1 mmol.l-1 ทดลอง mn2 และ 1.0 mmol.l-1 CO2 ก็เพียงพอที่จะกระตุ้นเอนไซม์ประมาณ 300% ของกิจกรรมการควบคุมเพื่อ mn2 ไอออนและเกือบ 100% สำหรับ CO2 ไอออน เอนไซม์ค่อยๆหายไป กิจกรรม เมื่อความเข้มข้นของ CO2 10-2 โมลL-1 . และ ni2 zn2 ไม่สามารถเรียกคืนกิจกรรมการเร่งปฏิกิริยา app km และ Vmax app เป็น 1.95 ± 0.05 mmol.l-1 600 ± 0.86x10-2 mmol.min-1.mg-1 กับ o-npg เป็นสับสเตรท ที่อุณหภูมิและ pH เท่ากับ 7.5 34oc . ครึ่งชีวิต ( T1 / 2 ) 30 ° C เป็น 17.5 มินกับมินโฮโลเอนไซม์ และ 11.0 สำหรับแอโพเอนไซม์ . ด้วยความเคารพต่อ pH ของแอโพเอนไซม์ที่พิสูจน์แล้วว่าเป็นอ่อนไหวกว่าโฮโลเอนไซม์ .