Endo-1,4-L-mannanase was purified to homogeneity from the culture supernatant of Bacillus subtilis KU-1 by ammonium sulfate precipitation, DEAE-Toyopearl, phenyl-Sepharose and FPLC Mono Q column chromatography by 810-fold with 39% yield.
The molecular mass of the enzyme was estimated to be 39 kDa by SDS-PAGE and 40 kDa by gel filtration.
It had a pI of 4.5 with maximum activity at pH 7.0 and 50^55³C.
It was stable for 48 h between pH 4.5 and 9.0, and for 1 h up to 60³C.
The enzyme activity was strongly inhibited by Hg2, Ag2, Cu2, Mn2, and Cr2.
The amino acid composition of the enzyme was in the order AsxsGlxsLeusTrysSer.
Endo-1 ,4-l-mannanase บริสุทธิ์เพื่อความเป็นเนื้อเดียวกันจากสารละลายวัฒนธรรมของแบคทีเรีย Bacillus subtilis ku-1 โดยฝนแอมโมเนียมซัลเฟต, DEAE-toyopearl, phenyl-Sepharose และร fplc โมโนคอลัมน์ Q โดย 810 เท่ามีอัตราผลตอบแทน 39%
มวลโมเลกุลของเอนไซม์ที่กำลังจะประเมิน 39 kDa โดยวิธี SDS-หน้าและ 40 kDa โดยการกรองเจล
มันมีปี่ 4.5 กับกิจกรรมสูงสุดที่พีเอช 70 ถึง 50
³ 55A ค
มันเป็นมีเสถียรภาพเป็นเวลา 48 ชั่วโมงระหว่าง pH 4.5 และ 9.0 และเป็นเวลา 1 ชั่วโมงถึง 60A ³ค
เอนไซม์ถูกยับยั้งโดยhg2‡, ag2‡, cu2‡, mn2‡และ CR2A ‡
องค์ประกอบของกรดอะมิโนของเอนไซม์ในการสั่งซื้อ asxsglxsleustrysser.
การแปล กรุณารอสักครู่..

Endo-1,4-L-mannanase ที่บริสุทธิ์เพื่อ homogeneity จาก supernatant วัฒนธรรมของคัด subtilis KU-1 โดยฝนแอมโมเนียซัลเฟต DEAE-Toyopearl, phenyl Sepharose และ chromatography คอลัมน์ Q FPLC ขาวดำโดย 810-fold กับ 39% ผลตอบแทน
มวลโมเลกุลของเอนไซม์ถูกประมาณ 39 kDa ทาง SDS-หน้า 40 kDa โดยกรองเจ
จะมีปี่ของ 4.5 กับกิจกรรมสูงสุดที่ pH 7 นั้น0 ถึง 50
55³C
มันมีเสถียรภาพ สำหรับ h 48 ระหว่าง pH 4.5 และ 9.0 และ 1 h ขึ้นไปค. 60³
กิจกรรมเอนไซม์ถูกห้าม โดย Hg2, Ag2, Cu2, Mn2, Cr2 อย่างยิ่ง
ส่วนประกอบของกรดอะมิโนของเอนไซม์อยู่ในใบสั่ง AsxsGlxsLeusTrysSer.
การแปล กรุณารอสักครู่..
