The pH of an aqueous Brazil nut extract was approximately 7,
whereas the pH of foods generally ranges between pH 5 and pH
7. Therefore, pH values of 5.0 and 7.0 were used for further investigation
of the denaturation behaviour of Ber e 1.
When Ber e 1 was heated at its denaturation temperature
(20 min, 110 C, pH 7.0), no precipitation occurred and on SEC,
the protein eluted similarly to the native protein. These results
indicate that no changes in the protein’s structure had occurred
upon heating. When the allergen was heated above its denaturation
temperature (20 min, 120 C, pH 7.0), the protein partly
became insoluble. SEC analysis (Fig. 3) of the supernatant after centrifugation
showed that the soluble part of the protein had partly
dissociated upon heating. Three peaks were present in the chromatogram
of the heated protein sample, which were denoted
SEC peaks 1, 2, and 3. SEC peak 1 eluted at the same elution volume
The pH of an aqueous Brazil nut extract was approximately 7,whereas the pH of foods generally ranges between pH 5 and pH7. Therefore, pH values of 5.0 and 7.0 were used for further investigationof the denaturation behaviour of Ber e 1.When Ber e 1 was heated at its denaturation temperature(20 min, 110 C, pH 7.0), no precipitation occurred and on SEC,the protein eluted similarly to the native protein. These resultsindicate that no changes in the protein’s structure had occurredupon heating. When the allergen was heated above its denaturationtemperature (20 min, 120 C, pH 7.0), the protein partlybecame insoluble. SEC analysis (Fig. 3) of the supernatant after centrifugationshowed that the soluble part of the protein had partlydissociated upon heating. Three peaks were present in the chromatogramof the heated protein sample, which were denotedSEC peaks 1, 2, and 3. SEC peak 1 eluted at the same elution volume
การแปล กรุณารอสักครู่..
ค่าพีเอชของถั่วบราซิลน้ำสารสกัดจากประมาณ 7
ในขณะที่ค่า pH ของอาหารโดยทั่วไปช่วงระหว่างค่า pH 5 และค่า pH
7 ดังนั้นค่าพีเอช 5.0 และ 7.0 ที่ใช้ในการตรวจสอบต่อไป
ของพฤติกรรมที่สูญเสียสภาพธรรมชาติของ e เบอร์ 1.
เมื่ออีเบอร์ 1 ได้รับความร้อนที่อุณหภูมิ denaturation ของ
(20 นาที, 110? C ค่า pH 7.0) ฝนไม่เกิดขึ้นและสำนักงานคณะกรรมการ ก.ล.ต. ,
โปรตีนชะคล้ายกับโปรตีนพื้นเมือง ผลการศึกษานี้
แสดงให้เห็นว่าการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีนไม่ได้เกิดขึ้น
โดยความร้อน เมื่อสารก่อภูมิแพ้ได้รับความร้อนสูงกว่าสูญเสียสภาพธรรมชาติของ
อุณหภูมิ (20 นาที, 120? C ค่า pH 7.0), โปรตีนบางส่วน
กลายเป็นที่ไม่ละลายน้ำ การวิเคราะห์ ก.ล.ต. (รูปที่. 3) ของสารละลายหลังจากการหมุนเหวี่ยง
แสดงให้เห็นว่าเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนที่ละลายน้ำได้ส่วนหนึ่ง
พ้นจากความร้อน สามยอดอยู่ในปัจจุบันใน chromatogram
ของกลุ่มตัวอย่างโปรตีนอุ่นซึ่งได้รับการแสดง
ยอด ก.ล.ต. 1, 2, และ 3 สูงสุด ก.ล.ต. 1 ชะในปริมาณชะเดียวกัน
การแปล กรุณารอสักครู่..
pH ของสารละลายสกัดจากถั่วบราซิลประมาณ 7
ส่วน pH ของอาหารโดยทั่วไปในช่วงระหว่าง pH 5 และ pH
7 ดังนั้น ค่า pH 5.0 และ 7.0 ตามลำดับเพื่อ
สืบสวนต่อไปของพฤติกรรมของเบอร์ 1 ( E .
เมื่อเบอร์ E 1 ให้ความร้อนที่อุณหภูมิ (
( 20 นาที , 110 C , pH 7.0 ) , ไม่มีตะกอนที่เกิดขึ้น และในวินาที
ตัวอย่างโปรตีนโปรตีนใกล้เคียงกับเจ้าของภาษา ผลลัพธ์เหล่านี้บ่งชี้ว่าไม่มีการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้าง
ของโปรตีนที่เกิดขึ้นเมื่อความร้อน เมื่อสารก่อภูมิแพ้ให้ความร้อนที่อุณหภูมิเหนือ (
( 20 นาที , 120 C , pH 7.0 ) , โปรตีนบางส่วน
ก็ไม่ละลาย การวิเคราะห์วินาที ( รูปที่ 3 ) และน่าน พบว่าหลังการปั่นเหวี่ยง
ส่วนปริมาณของโปรตีนมีบางส่วน
ทางใจ เมื่อความร้อน สามยอดอยู่ chromatogram
ของตัวอย่างโปรตีนอุ่นซึ่งมีเครื่องหมาย
วินาทียอด 1 , 2 , และ 3 วินาทีสูงสุด 1 ตัวอย่างที่ใช้ปริมาณเดียวกัน
การแปล กรุณารอสักครู่..