Abstract—Peroxidase from fingerroot

Abstract—Peroxidase from fingerroot was partially purified and characterized for potential use in analytical applications. The procedure began with crude extract preparation, followed by ammonium sulfate fractionation and concanavalin A-sepharose 4B affinity chromatography. The fraction of protein precipitated at 20-40% saturation of ammonium sulfate possessed the highest specific activity of 7.74 units/ mg. This fraction was subsequently purified further using affinity binding of peroxidase, a glycosylated enzyme, to Concanavalin A-sepharose 4B column. The chromatographic step produced peroxidase with specific activity of 55.33 units/ mg and resulted in 19.34 fold of purification. Invetigation on optimal conditions revealed pH optimum to be at 6 and temperature optimum to be at 40 °C. After 5 hour incubation fingerroot peroxidase retained 60% of activity at pH 6 and 40 °C. Activity of the enzyme rapidly dropped at pH 2, while temperature at 70 °C and above inactivated the enzyme within the first hour. At concentration of 5 mM CaCl2, MgCl2, MnCl2, NaCl and ZnCl2 did not show notable effect on peroxidase activity, whereas CuCl2 and FeCl2 moderately inhibited the activity of peroxidase. AlCl3 and FeCl3 at 5 mM highly inhibited the activity of the enzyme up to 70%. 
Index Terms—peroxidase, fingerroot, purification, characterization, specific activity

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทคัดย่อ — ฮอสจาก fingerroot บริสุทธิ์ และใช้ในงานวิเคราะห์ลักษณะบางส่วน ขั้นตอนการเริ่มต้น ด้วยการเตรียมสารสกัดหยาบ ตาม ด้วยแอมโมเนียซัลเฟตแยกและ concanavalin A sepharose 4B ความสัมพันธ์ chromatography สัดส่วนของโปรตีนที่ตกตะกอนที่ความอิ่มตัว 20-40% ของแอมโมเนียซัลเฟตครอบครองเฉพาะกิจกรรมสูงสุดของหน่วย 7.74 / mg ส่วนนี้ต่อมาบริสุทธิ์เพิ่มเติม โดยใช้ความสัมพันธ์ผูกพันของฮอส เอนไซม์ glycosylated, Concanavalin A-sepharose 4B คอลัมน์ ขั้นตอนการโครมาผลิตฮอสกับกิจกรรมเฉพาะของหน่วย 55.33 / mg และพับ 19.34 ส่งผลให้ในการทำให้บริสุทธิ์ เปิดเผย Invetigation ในสภาวะที่เหมาะสม pH ที่เหมาะสมที่ 6 และอุณหภูมิที่เหมาะสมจะอยู่ที่ 40 ° c หลังจาก 5 ชั่วโมงบ่ม fingerroot ฮอสเก็บ 60% ของกิจกรรมที่ pH 6 และ 40 ° c กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงที่ค่า pH 2 ในขณะที่อุณหภูมิ 70 ° c อย่างรวดเร็ว และเหนือยกให้เอนไซม์ภายในชั่วโมงแรก ที่ความเข้มข้นของ CaCl2 5 มม. MgCl2, MnCl2, NaCl และ ZnCl2 ไม่ได้แสดงผลที่โดดเด่นในกิจกรรมฮอส ขณะ CuCl2 และ FeCl2 ปานกลางยับยั้งกิจกรรมของฮอส AlCl3 และ FeCl3 5 มม.สูงยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์นี้ถึง 70%  กำหนดดัชนี — ฮอส fingerroot บริสุทธิ์ สมบัติ กิจกรรมเฉพาะ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทคัดย่อ-เปอร์ออกซิเดจากกระชายเป็นบางส่วนบริสุทธิ์และโดดเด่นสำหรับการใช้งานที่มีศักยภาพในการใช้งานการวิเคราะห์ ขั้นตอนการเริ่มต้นด้วยการเตรียมสารสกัดตามแยกแอมโมเนียมซัลเฟตและ concanavalin A-Sepharose 4B ความสัมพันธ์ Chromatography ส่วนของโปรตีนตกตะกอนที่ 20-40% อิ่มตัวของแอมโมเนียมซัลเฟตครอบครองกิจกรรมเฉพาะสูงสุดของ 7.74 / หน่วยมิลลิกรัม ส่วนนี้ถูกทำให้บริสุทธิ์ต่อมาเพิ่มเติมได้โดยใช้ความสัมพันธ์ที่มีผลผูกพันของ peroxidase, เอนไซม์ glycosylated เพื่อคอลัมน์ 4B Concanavalin A-Sepharose โครมาขั้นตอนการผลิตที่มี peroxidase กิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงของ 55.33 / หน่วยมิลลิกรัมและส่งผลให้ใน 19.34 เท่าของการทำให้บริสุทธิ์ Invetigation ในสภาวะที่เหมาะสมในการเปิดเผยค่า pH ที่เหมาะสมที่จะเป็นที่ 6 และอุณหภูมิที่เหมาะสมจะอยู่ที่ 40 องศาเซลเซียส หลังจาก 5 ชั่วโมงบ่มกระชาย peroxidase เก็บไว้ 60% ของกิจกรรมที่ pH 6 และ 40 ° C กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงอย่างรวดเร็วที่ pH 2 ในขณะที่อุณหภูมิที่ 70 องศาเซลเซียสและสูงกว่าการใช้งานเอนไซม์ภายในชั่วโมงแรก ที่ความเข้มข้น 5 มิลลิ CaCl2, MgCl2, MnCl2, โซเดียมคลอไรด์และ ZnCl2 ไม่ได้แสดงผลที่โดดเด่นเกี่ยวกับกิจกรรม peroxidase ขณะ CuCl2 และ FeCl2 ปานกลางยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ peroxidase AlCl3 และ FeCl3 ที่ 5 มิลลิสูงยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ได้ถึง 70% 
ดัชนีเงื่อนไข peroxidase, กระชายบริสุทธิ์ลักษณะกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

บทคัดย่อจากกระชายเป็นเอนไซม์บริสุทธิ์บางส่วน พบว่าศักยภาพและใช้ในงานวิเคราะห์ ขั้นตอนเริ่มด้วยการเตรียมสารสกัด ตามด้วยแอมโมเนียมซัลเฟตถูกแยกและ a-sepharose 4B affinity chromatography . สัดส่วนของโปรตีนที่ตกตะกอนที่ 20-40 % ความเข้มของแอมโมเนียมซัลเฟตมีกิจกรรมสูงสุดที่เฉพาะเจาะจง 7.74 หน่วย / มิลลิกรัม ส่วนนี้ต่อมาได้แยกเพิ่มเติม โดยใช้ความสัมพันธ์ผูกพันของเอนไซม์ peroxidase , อื่น , คอลัมน์ที่จะถูก a-sepharose 4B . ขั้นตอน และผลิตเอนไซม์กับกิจกรรมเฉพาะของ 55.33 หน่วย / มิลลิกรัม และผลใน 19.34 พับของบริสุทธิ์ invetigation บนสภาวะ pH ที่เหมาะสมอยู่ที่ 6 ) และอุณหภูมิที่เหมาะสมอยู่ที่ 40 องศา หลังจาก 5 ชั่วโมงสะสมบ่มกระชายมี 60% ของกิจกรรมที่ pH 6 และ 40 องศา กิจกรรมของเอนไซม์ที่ pH 2 อย่างรวดเร็วลดลงในขณะที่อุณหภูมิ 70 องศา C ขึ้นไปยับยั้งเอนไซม์ภายในชั่วโมงแรก ที่ความเข้มข้น 5 มมผลิตชุด mncl2 , , , zncl2 โซเดียมคลอไรด์และไม่แสดงผลเด่นในกิจกรรมเอนไซม์ ในขณะที่ cucl2 fecl2 ปานกลางและยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์ . alcl3 FeCl3 5 มม. และสูงสามารถยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์สูงสุดถึง 70 % ศัพท์ดรรชนีทั้งกระชาย บริสุทธิ์ ลักษณะกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจง