Glucose oxidase (β-D-glucose:oxygen

Glucose oxidase (β-D-glucose:oxygen: 1-oxidoreductase; EC 1.1.3.4) catalyzes the oxidation of β-D-glucose to D-glucono-δ-lactone and hydrogen peroxide [118,119]. This enzyme has been obtained from different fungal sources, mainly from genus Aspergillus and Penicillium, being Aspergillus niger the most commonly used [120-123].

Glucose oxidase has been used successfully to remove residual glucose and oxygen in foods and beverages aiming to increase their shelf life. The hydrogen peroxide generated by this enzyme presents antimicrobial properties, and is easily removed by catalase utilization, which is an enzyme that catalyzes the conversion of hydrogen peroxide to oxygen and water [12,124-127]. Glucose oxidase can be used as alternative oxidizing agent instead of potassium bromate in breadmaking. Potassium bromate is an oxidizing agent that was traditionally used in baking, and its use was prohibited in many countries after it was recognized as carcinogenic [128,129].

Although the mechanism of action of glucose oxidase is still not completely understood, a possible explanation is that the hydrogen peroxide formed during catalysis promotes, indirectly, the formation of either disulfide bonds or dityrosine crosslinks, or both, in the gluten network [116,130,131]. Therefore, the increase in disulfide crosslinking and/or promotion of gelative oxidation on the gluten matrix confers dough machinability, good gas retention, high bread volume and fine crumb structure [54,132-134]. Addition of increasing glucose oxidase concentrations to wheat flour dough produced significant changes on dough rheology and bread quality; and the extent of the effect was highly dependent on the amount of enzyme and the original wheat flour quality [130]. Furthermore, glucose oxidase was able to recover the breadmaking ability of damaged gluten [135]. Another possibility to explain the improvements on crumb properties, in both bread and croissants, as a result of glucose oxidase catalysed reactions would be the crosslinking of the albumin/globulin fraction with both disulfide and non-disulfide bonds, and the slight occurrence of non-disulfide crosslinking in the gluten proteins

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Oxidase กลูโคส (β-D-กลูโคส: ออกซิเจน: 1-oxidoreductase EC 1.1.3.4) catalyzes เกิดออกซิเดชันของβ-D-กลูโคส D-glucono-δ-lactone และไฮโดรเจนเพอร์ออกไซด์ [118,119] เอนไซม์นี้ถูกได้รับจากต่างแหล่งเชื้อรา ส่วนใหญ่มาจากพืชสกุล Aspergillus และ Penicillium ถูกไนเจอร์ Aspergillus ที่ใช้บ่อยที่สุด [120-123]Oxidase กลูโคสมีการใช้เรียบร้อยแล้วเอาเหลือกลูโคสและออกซิเจนในอาหารและเครื่องดื่มที่มีเป้าหมายเพื่อเพิ่มอายุการเก็บรักษาของพวกเขา ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ที่สร้างขึ้น โดยเอนไซม์นี้แสดงคุณสมบัติต้านจุลชีพ และจะถูกลบออกได้อย่างง่ายดาย โดยใช้ catalase ซึ่งเป็นเอนไซม์ที่ catalyzes การแปลงไฮโดรเจนเพอร์ออกไซด์ออกซิเจนและน้ำ [12,124-127] Oxidase กลูโคสสามารถใช้เป็นตัวเติมออกซิเจนสำรองแทน bromate โพแทสเซียมใน breadmaking Bromate โพแทสเซียมเป็นตัวแทนเติมออกซิเจนที่ใช้ในการอบแบบดั้งเดิม และของใช้ถูกห้ามในหลายประเทศหลังจากที่มันถูกรู้จักว่าเป็น carcinogenic [128,129]แม้ว่ากลไกในการดำเนินการของกลูโคส oxidase จะยังไม่เข้าใจ คำอธิบายที่เป็นไปได้ว่า ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ที่เกิดขึ้นในระหว่างการเร่งปฏิกิริยาส่งเสริม ทางอ้อม การก่อตัวของพันธบัตรไดซัลไฟด์ หรือ dityrosine crosslinks หรือทั้งสอง อย่าง ในเครือข่ายตัง [116,130,131] ดังนั้น เพิ่ม crosslinking ไดซัลไฟด์และ/หรือส่งเสริมการเกิดออกซิเดชัน gelative บนเมทริกซ์ตัง confers machinability แป้ง คงดีแก๊ส ขนมปังสูงปริมาณ และโครงสร้างดีเศษ [54,132-134] เพิ่มเพิ่มกลูโคสความเข้มข้นของ oxidase กับแป้งแป้งข้าวสาลีผลิตเปลี่ยนแปลงสำคัญในแป้งขนมปังและใช้งานกับคุณภาพ และขอบเขตของผลกระทบได้สูงขึ้นอยู่กับจำนวนของเอนไซม์และเดิมข้าวสาลีแป้งคุณภาพ [130] นอกจากนี้ oxidase กลูโคสก็สามารถกู้คืน breadmaking ความสามารถของเสียตัง [135] อีกประการหนึ่งเพื่ออธิบายการปรับปรุงบนคุณสมบัติเศษ ขนมปังและแซนด์วิช จากปฏิกิริยา oxidase catalysed กลูโคสจะ crosslinking ของเศษ albumin/กล อบูลินไดซัลไฟด์ และพันธบัตรไม่ไดซัลไฟด์ และ crosslinking ไม่ไดซัลไฟด์ในโปรตีน gluten เกิดเล็กน้อย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

oxidase กลูโคส (β-D-กลูโคส: ออกซิเจน: 1 oxidoreductase; EC 1.1.3.4) เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันของβ-D-กลูโคส D-glucono-δ-lactone และไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ [118,119] เอนไซม์นี้ได้รับมาจากแหล่งข้อมูลที่แตกต่างกันเชื้อราส่วนใหญ่มาจากสกุล Aspergillus และ Penicillium เป็นเชื้อรา Aspergillus ไนเจอร์ใช้กันมากที่สุด [120-123]. oxidase กลูโคสได้รับการใช้ประสบความสำเร็จในการลบกลูโคสที่เหลือและออกซิเจนในอาหารและเครื่องดื่มมีเป้าหมายที่จะเพิ่มขึ้นของพวกเขา อายุการเก็บรักษา. ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ที่เกิดจากการทำงานของเอนไซม์นี้ได้นำเสนอคุณสมบัติต้านจุลชีพและจะถูกลบออกได้อย่างง่ายดายโดยการใช้ catalase ซึ่งเป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นการเปลี่ยนแปลงของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์เพื่อออกซิเจนและน้ำ [12,124-127] oxidase กลูโคสที่สามารถใช้เป็นตัวแทนออกซิไดซ์ทางเลือกแทนโบรเมตโพแทสเซียมใน breadmaking โบรเมตโพแทสเซียมเป็นสารออกซิไดซ์ที่ถูกใช้แบบดั้งเดิมในการอบและการใช้งานไม่ได้รับอนุญาตในหลายประเทศหลังจากที่มันถูกยอมรับว่าเป็นสารก่อมะเร็ง [128129]. แม้ว่ากลไกการออกฤทธิ์ของเอนไซม์กลูโคสยังคงไม่เข้าใจคำอธิบายที่เป็นไปได้คือ ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ที่เกิดขึ้นในระหว่างการเร่งปฏิกิริยาส่งเสริมทางอ้อมในการก่อตัวของทั้งพันธบัตรซัลไฟด์หรือ dityrosine crosslinks หรือทั้งสองอย่างอยู่ในเครือข่ายตัง [116130131] ดังนั้นการเพิ่มขึ้นของการเชื่อมขวางซัลไฟด์และ / หรือโปรโมชั่นของการเกิดออกซิเดชัน gelative ในเมทริกซ์กลูเตนที่ฟาโรห์แป้งแปรรูปการเก็บรักษาที่ดีก๊าซปริมาณขนมปังสูงและโครงสร้างเศษดี [54,132-134] นอกจากนี้ในการเพิ่มความเข้มข้นของน้ำตาลกลูโคส oxidase แป้งแป้งสาลีเกิดการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญในการไหลและคุณภาพแป้งขนมปัง และขอบเขตของผลกระทบเป็นอย่างขึ้นอยู่กับปริมาณของเอนไซม์และแป้งสาลีคุณภาพเดิม [130] นอกจากนี้เอนไซม์กลูโคสก็สามารถที่จะกู้คืนความสามารถ breadmaking ตังเสียหาย [135] เป็นไปได้ก็จะอธิบายการปรับปรุงเกี่ยวกับคุณสมบัติเศษทั้งในและขนมปังครัวซองต์เป็นผลมาจากเอนไซม์กลูโคสปฏิกิริยาจะเชื่อมขวางของอัลบูมิ / ส่วนโกลบูลิพันธบัตรทั้งซัลไฟด์และไม่ซัลไฟด์และเกิดขึ้นเล็กน้อยไม่ เชื่อมขวางซัลไฟด์ในโปรตีนกลูเตน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กลูโคสออกซิเดส ( บีตา - ดี กูลโคส : ออกซิเจน : 1-oxidoreductase ; EC 1.1.3.4 ) และการเกิดออกซิเดชันของบีตา - ดี กูลโคส เพื่อ d-glucono - δ - lactone และไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ [ 118119 ] เอนไซม์นี้ได้จากแหล่งของเชื้อราที่แตกต่างกันส่วนใหญ่จากเชื้อ Aspergillus niger และ Penicillium สกุล ถูกใช้บ่อยที่สุด 120-123 [

]กลูโคสออกซิเดสได้ใช้เรียบร้อยแล้ว เพื่อเอาออกซิเจนและกลูโคสที่ตกค้างในอาหารและเครื่องดื่มเพื่อเพิ่มอายุการเก็บรักษาของพวกเขา ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ที่สร้างขึ้นโดยเอนไซม์นี้นำเสนอคุณสมบัติการต้านจุลชีพ , และลบออกได้อย่างง่ายดายโดยการใช้คะตะเลส ซึ่งเป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นการเปลี่ยนแปลงของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ออกซิเจนและน้ำ [ 12124-127 ]กลูโคสออกซิเดสสามารถใช้ทดแทนสารแทนของโพแทสเซียมโบรเมตใน breadmaking . โพแทสเซียมโบรเมตเป็นสารออกซิไดซ์ ที่ถูกผ้าที่ใช้ในการอบ และถูกห้ามใช้ในหลายประเทศ หลังจากที่มันได้รับการยอมรับว่าเป็นสารก่อมะเร็ง [ 128129 ] .

แม้ว่ากลไกการออกฤทธิ์ของเอนไซม์กลูโคสยังไม่ค่อยเข้าใจคำอธิบายที่เป็นไปได้คือ ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ที่เกิดขึ้นในระหว่างการเร่งส่งเสริม , ทางอ้อม , การก่อตัวของพันธบัตรซัลไฟด์หรือ dityrosine เกิด หรือทั้งสองอย่าง ในเครือข่ายตัง [ 116130131 ] ดังนั้น การเพิ่มไดซัลไฟด์ และ / หรือการทำปฏิกิริยาออกซิเดชันในเมทริกซ์ที่เกี่ยวข้อง gelative ตังแป้ง machinability การเก็บรักษาก๊าซดีปริมาณอาหารสูงและโครงสร้างดี [ เศษ 54132-134 ] นอกจากนี้การเพิ่มความเข้มข้นของกลูโคสให้แป้งแป้งสาลีผลิตการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญต่อสมบัติและคุณภาพของแป้งขนมปัง และขอบเขตของผลกระทบอย่างมีนัยสำคัญขึ้นอยู่กับปริมาณของเอนไซม์และต้นฉบับแป้งสาลีคุณภาพ [ 130 ] นอกจากนี้กลูโคสออกซิเดสสามารถกู้คืน breadmaking ความสามารถของเสียตัง [ 135 ] ความเป็นไปได้ที่จะอธิบายการปรับปรุงคุณสมบัติเศษ ทั้งขนมปัง ครัวซอง ผลของเอนไซม์กลูโคส catalysed ปฏิกิริยาจะเป็นโมเลกุลของโปรตีนอัลบูมิน / โกลเศษกับทั้งไดและพันธบัตรซัลไฟด์ไม่ใช่และเล็กน้อยไม่ไดเกิดทำปฏิกิริยาในโปรตีนโปรตีน