As noted above, laccases were the f

As noted above, laccases were the first ligninolytic
enzymes to be investigated, and had been known in plants for
many years. Nevertheless, the first molecular structure of a
complete fungal laccase was published only in 2002. That
year, the crystal structures of the laccases from the basidiomycete
T. versicolor, and the ascomycete Melanocarpus
albomyces were reported(Fig. 5C). The first structure
of a bacterial laccase was published one year later.
A previously reported laccase structure corresponded to an
inactive form due to the loss of a copper ion during deglycosylation
to obtain suitable crystals for X-ray diffraction.
The active site of laccases includes four copper ions. Type-I
copper (right sphere in Fig. 5C) acts as electron acceptor
from substituted phenols or amines (the typical laccase substrates);
and type-II copper, which transfers the electrons to
the final acceptor, dioxygen, which is reduced to water. The
two type-III coppers act as intermediates in the electron
transfer pathway that also includes one cysteine and two histidine
protein residues. The molecular environment of laccase
type-I copper seems to regulate the redox potential of
the enzyme. The fact that laccase can use atmospheric
oxygen as the final electron acceptor represents a considerable
advantage for industrial and environmental applications
compared with peroxidases, which require a continuous supply
of H2O2. Taking into account that the advantage of peroxidases
is their higher redox potential, engineering the active
site of laccases to obtain high redox potential variants would
be of considerable biotechnological interest.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ตามที่กล่าวข้างต้น laccases ได้ ligninolytic แรกเอนไซม์จะถูกตรวจสอบ และได้ทราบว่าในพืชหลายปี อย่างไรก็ตาม แรกโมเลกุลโครงสร้างของการเชื้อรา laccase สมบูรณ์ถูกตีพิมพ์เฉพาะใน 2002 ว่าปี โครงสร้างผลึกของ laccases จาก basidiomyceteต. versicolor และ ascomycete Melanocarpusมีรายงาน albomyces (Fig. 5C) โครงสร้างแรกของ laccase แบคทีเรียถูกเผยแพร่ในภายหลังหนึ่งปีโครงสร้างรายงานก่อนหน้านี้ laccase corresponded กับการแบบฟอร์มไม่ได้ใช้งานเนื่องจากการสูญเสียของไอออนทองแดงระหว่าง deglycosylationเพื่อให้ได้ผลึกที่เหมาะสมสำหรับการเลี้ยวเบนเอ็กซ์เรย์ใช้งานเว็บไซต์ของ laccases รวมกันสี่ทองแดง ชนิด-ฉันทองแดง (ทรงกลมขวาใน Fig. 5C) ทำหน้าที่เป็นอิเล็กตรอน acceptorจากแทน phenols หรือ amines (laccase ทั่วไปพื้นผิว),และทอง แดงชนิด II การถ่ายโอนอิเล็กตรอนไปที่สุดท้าย acceptor, dioxygen ซึ่งจะลดลงเป็นน้ำ ที่สองชนิด III coppers ทำหน้าที่เป็นตัวกลางในอิเล็กตรอนโอนย้ายทางเดินที่มี cysteine หนึ่งและ histidine 2โปรตีนตกค้าง สิ่งแวดล้อมโมเลกุลของ laccaseชนิด-ฉันทองแดงน่าจะควบคุมศักยภาพ redox ของเอนไซม์ ความจริงที่ laccase สามารถใช้ได้บรรยากาศออกซิเจนเป็น acceptor อิเล็กตรอนสุดท้ายแทนเป็นจำนวนมากประโยชน์สำหรับโปรแกรมประยุกต์อุตสาหกรรม และสิ่งแวดล้อมเมื่อเทียบกับ peroxidases ซึ่งต้องจัดอย่างต่อเนื่องของ H2O2 การลงบัญชีที่ประโยชน์ของ peroxidasesเป็นการ redox สูงที่มีศักยภาพ วิศวกรรมการใช้งานเว็บไซต์ของ laccases สามารถย่อยเกิด redox สูงจะจะน่าสนใจมาก biotechnological

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ดังที่ระบุไว้ข้างต้นเอนไซม์แลคเคสเป็นครั้งแรก ligninolytic เอนไซม์ที่จะตรวจสอบและได้รับการรู้จักกันดีในพืชสำหรับหลายปี อย่างไรก็ตามโครงสร้างโมเลกุลแรกของแลคเคสเชื้อราสมบูรณ์ถูกตีพิมพ์ในปี 2002 ที่ปีนี้โครงสร้างผลึกของเอนไซม์แลคเคสจากbasidiomycete ตัน versicolor และ ascomycete Melanocarpus albomyces ได้รับรายงาน (รูป. 5C) โครงสร้างแรกของแลคเคสแบคทีเรียถูกตีพิมพ์หนึ่งปีต่อมา. รายงานก่อนหน้านี้โครงสร้างแลคเคสตรงกับรูปแบบการใช้งานเนื่องจากการสูญเสียของไอออนทองแดงในช่วง deglycosylation ที่จะได้รับผลึกเหมาะสำหรับ X-ray diffraction. เว็บไซต์ที่ใช้งานของเอนไซม์แลคเคสรวมถึงสี่ ไอออนทองแดง ประเภท-I ทองแดง (. ทรงกลมที่เหมาะสมในรูป 5C) ทำหน้าที่เป็นตัวรับอิเล็กตรอนจากฟีนอลแทนหรือเอมีน(พื้นผิวแลคเคสทั่วไป) และทองแดงประเภทที่สองซึ่งจะโอนอิเล็กตรอนเพื่อใบเสร็จสุดท้าย dioxygen ซึ่งจะลดลงไปในน้ำ . สองทองแดงประเภทที่สามทำหน้าที่เป็นตัวกลางในอิเล็กตรอนเส้นทางการโอนที่ยังมีหนึ่งและสอง cysteine ​​histidine ตกค้างโปรตีน สภาพแวดล้อมในระดับโมเลกุลของแลคเคสทองแดงชนิดที่ผมดูเหมือนว่าจะควบคุมศักยภาพรีดอกซ์ของเอนไซม์ ความจริงที่ว่าแลคเคสสามารถใช้บรรยากาศออกซิเจนเป็นตัวรับอิเล็กตรอนสุดท้ายมากแสดงให้เห็นถึงประโยชน์สำหรับงานอุตสาหกรรมและสิ่งแวดล้อมเมื่อเทียบกับperoxidases ซึ่งต้องใช้จ่ายอย่างต่อเนื่องของH2O2 คำนึงถึงว่าประโยชน์จาก peroxidases เป็นปฏิกิริยาของพวกเขาที่มีศักยภาพสูงวิศวกรรมที่ใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์แลคเคสที่จะได้รับสายพันธุ์ที่มีศักยภาพสูงอกซ์จะเป็นที่สนใจของเทคโนโลยีชีวภาพมาก

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ดังที่กล่าวไว้ข้างต้น laccases เป็นครั้งแรกค่า
เอนไซม์ถูกสอบสวน และถูกรู้จักในพืช
หลายปี อย่างไรก็ตาม โครงสร้างโมเลกุลของรา -
สมบูรณ์ถูกตีพิมพ์เฉพาะใน 2002 ปีนั้น
, โครงสร้างผลึกของ laccases จากแบสิดิโ ัยซีส
T . โรคและ ascomycete melanocarpus
albomyces รายงาน ( รูปที่ 5 )โครงสร้าง -
ครั้งแรกของแบคทีเรียถูกตีพิมพ์ปีต่อมา การรายงานก่อนหน้านี้ - โครงสร้างเป็นรูปแบบไม่ตรงกับ
เนื่องจากการสูญเสียของไอออนทองแดงใน deglycosylation
เพื่อให้ได้ผลึกที่เหมาะสมสำหรับการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ .
active site ของ laccases รวมถึงสี่คอปเปอร์ไอออน ประเภท - I
ทองแดง ( ขวาในรูปทรงกลม 5C ) ทำหน้าที่
พระนาสิกอิเล็กตรอนจากทดแทนฟีนอลหรือเอมีน ( พื้นผิว - ทั่วไป ) ;
และประเภท 2 ทองแดง ซึ่งการถ่ายโอนอิเล็กตรอน
พระนาสิก , สุดท้าย dioxygen ซึ่งลดน้ำ
สองประเภทที่ 3 ตำรวจทำหน้าที่เป็นตัวกลางในการถ่ายโอนอิเล็กตรอน
ทางเดินที่ยังมีกรดอะมิโนฮิสติดีนโปรตีนตกค้างหนึ่งและสอง

สิ่งแวดล้อม -
ระดับโมเลกุลประเภท - I ทองแดงน่าจะควบคุมรีดอกซ์ศักยภาพ
เอนไซม์ ที่ว่าแลคเคสสามารถใช้ออกซิเจนในชั้นบรรยากาศ
เป็นพระนาสิกอิเล็กตรอนสุดท้ายเป็นประโยชน์มากสำหรับการใช้งานอุตสาหกรรมและสิ่งแวดล้อม

เมื่อเทียบกับเพอร์ กซิเดส ซึ่งต้องใช้
จัดหาอย่างต่อเนื่องของแบตเตอรี่ . พิจารณาว่า ประโยชน์ของเพอร์ กซิเดส
คือค่าศักย์ไฟฟ้ารีดอกซ์ของตนสูงขึ้นวิศวกรรม active site ของ laccases ขอรับ

จะแปรค่าศักย์ไฟฟ้ารีดอกซ์ของเทคโนโลยีชีวภาพสูง จะน่าสนใจมาก