It is known [21,22], that thermoaggregation of BSA in water
at moderate temperatures changes thermodynamic properties of
the protein decreasing significantly thermodynamic compatibility
of BSA with other proteins, for example, with ovalbumin. Since
the limited thermoaggregation of the globular protein can lead to
changes its conformation state, and electrical properties, as well as
activity of the protein in its saturated solutions, we assumed that
such thermomodification of BSA molecules can affect also on the
molecular and structural properties of the inter protein complexes.
BSA or plasma albumin is a well-known globular protein
(MW=67 kDa) that has the tendency to aggregate in macromolecular assemblies. Its three-dimensional structure is composed of three
domains, each one formed by six helices. Seventeen disulphide
bonds are located in BSA molecule. The most common molecular form is ellipsoid (4.1 nm ×14.1 nm) [23]. Gelatin is a protein
derived by partial hydrolysis of collagen. The protein is unique
in that it is made up of triplets of amino acids, gly-X-Y. The X
and Y can be any amino acid but the most common are proline
and 4-hydroxyproline, which have a five-member ring structure.
Helix-coil transition of gelatin and gelation of gelatin solutions
has been studied extensively in past [24]. Gelatin is well known,
widely used in industry for its textural and structuring properties
[25], and capacity to form interpolymer complexes with polyelectrolyte (see, for example, [5,26]). Gelatin–BSA mixtures are
well known and used in biomedical and controlled release areas
[27,28]
เป็นที่รู้จักกัน [21,22], ที่ thermoaggregation ของบีเอสเอในน้ำที่อุณหภูมิปานกลางเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติทางอุณหพลศาสตร์ของโปรตีนลดกันอย่างมีนัยสำคัญทางอุณหพลศาสตร์ของบีเอสเอกับโปรตีนอื่น ๆ เช่น กับ ovalbumin ตั้งแต่thermoaggregation จำกัดโปรตีน globular สามารถนำไปของรัฐ conformation และคุณสมบัติทางไฟฟ้า การเปลี่ยนแปลงเป็นกิจกรรมของโปรตีนในโซลูชั่นความอิ่มตัว เราสันนิษฐานที่thermomodification ของบีเอสเอโมเลกุลดังกล่าวสามารถส่งผลนอกจากนี้ในการโมเลกุล และโครงสร้างคุณสมบัติของคอมเพล็กซ์โปรตีนอินเตอร์บีเอสเอหรือพลาสม่า albumin เป็นโปรตีน globular รู้จัก(MW = 67 kDa) ที่มีแนวโน้มที่จะรวมในแอสเซมบลี macromolecular โครงสร้างสามมิติประกอบด้วย 3โดเมน ก่อตั้งขึ้น โดย helices หกแต่ละคน Disulphide 17พันธบัตรอยู่ในโมเลกุลของบีเอสเอ แบบโมเลกุลทั่วไปเป็นทรงรี (4.1 nm × 14.1 สา nm) [23] ตุ๋นเป็นโปรตีนมา ด้วยไฮโตรไลซ์บางส่วนของคอลลาเจน โปรตีนไม่ซ้ำกันที่มันขึ้นเป็น triplets ของกรดอะมิโน gly-X-Y Xและ Y ได้กรดอะมิโนใด ๆ แต่ proline จะพบมากที่สุดและ 4-hydroxyproline ซึ่งมีโครงสร้างวงแหวน 5 สมาชิกเปลี่ยนขดเกลียวของตุ๋นและ gelation ตุ๋นโซลูชั่นมีการศึกษาอย่างกว้างขวางในอดีต [24] ตุ๋นเป็นที่รู้จักใช้ในอุตสาหกรรมสำหรับคุณสมบัติ textural และจัดโครงสร้าง[25], และกำลังการผลิตในรูปแบบคอมเพล็กซ์ interpolymer กับ polyelectrolyte (ดู ตัวอย่าง, [5,26]) มีส่วนผสมของตุ๋น – บีเอสเอรู้จัก และใช้ในพื้นที่นำทางชีวการแพทย์ และควบคุม[27,28]
การแปล กรุณารอสักครู่..
