them, papain is the most well-known

them, papain is the most well-known proteinase but chymopapain,
caricain (or papaya protease omega) and glycyl endopeptidase (or papaya
peptidase B) have been also purified and characterized (Leipner
and Saller, 2000; Reveil et al., 1993; Song et al., 1995). Besides the proteases,
other proteins and enzymes have been identified as minor constituents
of thewater-soluble fraction of the latex (Azarkan et al., 2003).
The detection of lipolytic activity in the papaya latex (Abdelkafi et al.,
2009a, 2011; Giordani et al., 1991) has triggered a novel interest in
this latex. The reason for this is mainly the fact that the enzyme is not
soluble and therefore regarded as a “naturally immobilized” biocatalyst
(Azarkan et al., 2003; Giordani et al., 1991).
In order to better characterize the lipolytic enzymes in C. papaya
latex, several attempts were made to solubilize the active enzymes
from particulate fractions of latex, but most of the trials were unsuccessful
up to now (Giordani et al., 1991; Moulin et al., 1994). A GDSL
esterase (CpEst) (Abdelkafi et al., 2009b) and a lipase homologous
to castor bean lipase (Dhouib et al., 2009) were however recently
identified but the proteins were not purified to homogeneity. One explanation
for this failure to obtain pure enzymes might be that the
lipolytic enzymes from latex are covalently linked to the polyisoprenoid
polymers present in the latex and that classical techniques for
protein separation and purification are not well adapted (Tsai et al.,
2006). Several fractions of C. papaya latex with lipolytic activity can
however be prepared using organic solvents such as hexane, and more
recently with detergents and physico-chemical treatment (Abdelkafi
et al., 2009a; Cambon et al., 2008).
We report here the identification of a PLD from C. papaya latex.
Immunoblotting with antibodies against soybean PLD and transphosphatidylation
activity measurements indicated the presence of PLD.
The sequencing of peptides resulting from tryptic digestion allowed
identifying EST sequences and then the full length gene of a PLD belonging
to the plant PLD family.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

พวกเขาเป็นปาเปนโปรส่วนใหญ่รู้จักกันดี แต่ chymopapain,
caricain (หรือโปรติเอสมะละกอโอเมก้า) และ glycyl endopeptidase (หรือมะละกอ
peptidase B) นอกจากนี้ยังมีความบริสุทธิ์และความโดดเด่น (Leipner
และ Saller 2000; Reveil et al, 1993;. เพลง et al., 1995) นอกจากโปรตีเอส,
โปรตีนและเอนไซม์ที่ได้รับการระบุว่าเป็นคนละเรื่องเล็ก ๆ น้อย ๆ
ของส่วน thewater ละลายน้ำยาง (Azarkan et al, 2003.).
การตรวจสอบของกิจกรรมสลายไขมันในน้ำยางมะละกอ (Abdelkafi, et al.
2009A, 2011; Giordani et al., 1991) ได้เรียกความสนใจในนิยาย
น้ำยางนี้ เหตุผลนี้เป็นหลักความจริงที่ว่าเอนไซม์ที่ไม่
ละลายน้ำและได้รับการยกย่องจึงเป็น "ตรึงตามธรรมชาติ" สารเร่ง
(Azarkan et al, 2003;.. Giordani, et al, 1991).
เพื่อให้ดีขึ้นลักษณะเอนไซม์สลายไขมันใน C . มะละกอ
น้ำยางพยายามอยู่หลายครั้งทำให้ละลายเอนไซม์ที่ใช้งาน
จากเศษอนุภาคของน้ำยาง แต่ส่วนใหญ่ของการทดลองไม่ประสบความสำเร็จ
ถึงตอนนี้ (Giordani et al, 1991;.. Moulin, et al, 1994) GDSL
esterase (CpEst) (Abdelkafi et al., 2009b) และคล้ายคลึงกันเอนไซม์ไลเปส
ที่จะละหุ่งถั่วเอนไซม์ไลเปส (Dhouib et al., 2009) มี แต่เมื่อเร็ว ๆ นี้
ระบุ แต่ไม่ได้รับโปรตีนบริสุทธิ์ที่จะเป็นเนื้อเดียวกัน คำอธิบายหนึ่ง
สำหรับความล้มเหลวนี้จะได้รับเอนไซม์บริสุทธิ์ที่อาจจะมี
เอนไซม์สลายไขมันจากน้ำยางมีการเชื่อมโยงไปยัง covalently polyisoprenoid
โพลิเมอร์อยู่ในน้ำยางข้นและเทคนิคคลาสสิกที่
แยกโปรตีนและการทำให้บริสุทธิ์จะไม่ปรับตัวได้ดี (Tsai et al.,
2006) เศษส่วนหลาย C. น้ำยางมะละกอมีฤทธิ์สลายไขมันสามารถ
แต่จะเตรียมไว้โดยใช้ตัวทำละลายอินทรีย์เช่นเฮกเซนและอื่น ๆ
เมื่อเร็ว ๆ นี้ด้วยผงซักฟอกและการรักษาทางกายภาพและเคมี (Abdelkafi
, et al, 2009A.. Cambon et al, 2008).
เรารายงานที่นี่ บัตรประจำตัวของ PLD จาก C. น้ำยางมะละกอ.
immunoblotting กับแอนติบอดีต่อ PLD ถั่วเหลืองและ transphosphatidylation
กิจกรรมการวัดแสดงให้เห็นการปรากฏตัวของ PLD.
ลำดับของเปปไทด์ที่เกิดจากการย่อยอาหาร tryptic ได้รับอนุญาตให้
ระบุลำดับ EST แล้วยีนยาวของ PLD อยู่
เพื่อ พืชตระกูล PLD

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เขาเป็นที่รู้จักมากที่สุดโดยมีโปร แต่ไคโมปาเปน (
, caricain หรือมะละกอเอนไซม์โปรตีเอสโอเมก้า ) และ glycyl โดเพปทิเดส ( หรือมะละกอ
ลูกเต้า B ) ได้รับยังบริสุทธิ์และลักษณะ ( leipner
และ ซอลเลอร์ , 2000 ; reveil et al . , 1993 ; เพลง et al . , 1995 ) นอกจากคุณค่าทางอาหารโปรตีนและเอนไซม์อื่น ๆ
,
ได้รับการระบุเป็นองค์ประกอบเล็กน้อยของน้ำที่ละลายในส่วนของน้ำยาง ( azarkan et al . , 2003 ) .
ตรวจหากิจกรรมในมะละกอกับน้ำยาง ( abdelkafi et al . ,
2009a 2011 ; giordani et al . , 1991 ) มีการเรียกความสนใจใหม่ใน
ยางนี้ เหตุผลนี้เป็นหลักความจริงที่ว่าเอนไซม์ไม่
ละลายและดังนั้นจึงถือว่าเป็น " ธรรมชาติที่ถูกตรึง " ตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพ
( azarkan et al . , 2003 ; giordani et al . ,1991 ) .
เพื่อให้ลักษณะของเอนไซม์กับ C .
น้ำยางมะละกอ พยายามหลายครั้งที่จะ solubilize
เอนไซม์ที่ใช้งานจากเศษส่วนของอนุภาคยาง แต่ส่วนใหญ่ของการทดลองไม่ประสบความสำเร็จ
ถึงตอนนี้ ( giordani et al . , 1991 ; มูแลง et al . , 1994 ) เป็น gdsl
esterase ( cpest ) ( abdelkafi et al . , 2009b ) และเมื่อเปรียบเทียบกับเอนไซม์ไฮโดรไลซ์ (
dhouib et al . ,2552 ) อย่างไรก็ตาม เมื่อเร็วๆ นี้ แต่ไม่ได้
ระบุโปรตีนบริสุทธิ์วิธีการ . คำอธิบายเดียว
สำหรับความล้มเหลวนี้เพื่อให้ได้เอนไซม์บริสุทธิ์อาจจะมีที่
เอนไซม์กับจากน้ำยางจะ covalently เชื่อมโยงกับ polyisoprenoid
พอลิเมอร์ที่มีอยู่ในน้ำยางและเทคนิคที่คลาสสิกสำหรับการแยกโปรตีนและฟอก
ไม่ดัดแปลง ( ไทร
et al . , 2006 )หลายส่วนของ C . มะละกอยางกับกิจกรรมกับสามารถ
แต่เตรียมการใช้ตัวทำละลายอินทรีย์ เช่น เฮกเซน และมากขึ้นเมื่อเร็ว ๆนี้กับผงซักฟอกและคุณสมบัติทางเคมีกายภาพบําบัด
( abdelkafi
et al . , 2009a ; แบบ et al . , 2008 ) .
เรารายงานมา บัตรประจำตัวของ PLD จาก น้ำยางมะละกอ .
) กับ แอนติบอดีต่อ PLD ถั่วเหลืองและ transphosphatidylation
การวัดกิจกรรมแสดงตนของ PLD .
ลำดับเปปไทด์ที่เกิดจากการย่อยสลายอาหารอนุญาต
ระบุ EST ลำดับแล้วเต็มความยาวยีนของ PLD ซึ่ง
กับพืช PLD ครอบครัว