An extracellular -l-rhamnosidase ha

An extracellular -l-rhamnosidase has been purified to electrophoretic homogeneity from the culture filtrate of Penicillium corylopholum MTCC-2011 using a simple procedure consisting of concentration by ultrafiltration and cation exchange column chromatography on carboxymethyl cellulose. The sodium dodesyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis analysis of the purified enzyme gave a single protein band corresponding to the molecular mass of 67.0 kDa. The native – polyacrylamide gel electrophoresis analysis also gave a single protein band confirming the purity of the enzyme and also showing that the enzyme is a monomer in the native state. The Km and kcat values of the enzyme were 0.42 mM and 35.7s−1, respectively, using p-nitrophenyl -l-rhamnopyranoside as the substrate. The pH and temperature optima of the enzyme were 6.5 and 57.0◦C, respectively. The purified enzyme preparation successfully hydrolyzed naringin and rutin to prunin and quercetin glucoside, respectively. Thus it can be used for the preparation of these pharmaceutically important compounds.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การสาร rhamnosidase - l ได้รับการบริสุทธิ์เพื่อ electrophoretic homogeneity จากการกรองวัฒนธรรมของศาสตราจารย์ corylopholum MTCC-2011 โดยใช้ความเข้มข้นซึ่งประกอบด้วยขั้นตอนง่าย ๆ โดย chromatography คอลัมน์กรองและการแลกเปลี่ยนบนเซลลูโลส carboxymethyl วิเคราะห์อิตรวจสอบวิเคราะห์ซัลเฟตของโซเดียม dodesyl ของเอนไซม์บริสุทธิ์ให้วงโปรตีนเดี่ยวที่สอดคล้องกับมวลโมเลกุลของ 67.0 kDa พื้นเมือง – การตรวจสอบวิเคราะห์อิวิเคราะห์ยังให้โปรตีนเดี่ยววงยืนยันความบริสุทธิ์ของเอนไซม์นี้ และยัง แสดงว่า เอนไซม์ที่เป็นน้ำยาในสถานะดั้งเดิม ค่า Km และ kcat ของเอนไซม์นี้ได้ 0.42 มิลลิเมตรและ 35.7s−1 ตามลำดับ ใช้ p nitrophenyl - l-rhamnopyranoside เป็นพื้นผิว Optima อุณหภูมิและค่า pH ของเอนไซม์ถูก 57.0◦C และ 6.5 ตามลำดับ การเตรียมเอนไซม์บริสุทธิ์สำเร็จไลซ์ naringin และ rutin เพื่อ prunin และโลหิต glucoside ตามลำดับ จึง สามารถใช้สำหรับการเตรียมสารสำคัญ pharmaceutically เหล่านี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

extracellular -l-rhamnosidase ได้รับการทำให้บริสุทธิ์จะเป็นเนื้อเดียวกัน electrophoretic จากกรองวัฒนธรรมของ Penicillium corylopholum MTCC ปี 2011 โดยใช้ขั้นตอนง่ายๆที่ประกอบด้วยความเข้มข้นโดยการกรองและการแลกเปลี่ยนไอออนโครมาโตคอลัมน์คาร์บอกซีเซลลูโลส โซเดียมซัลเฟต dodesyl polyacrylamide gel electrophoresis วิเคราะห์ของเอนไซม์ให้วงเดียวโปรตีนที่สอดคล้องกับมวลโมเลกุลของ 67.0 กิโลดาลตัน พื้นเมือง - การวิเคราะห์ polyacrylamide gel electrophoresis ยังให้โปรตีนวงเดียวที่ยืนยันความบริสุทธิ์ของเอนไซม์และยังแสดงให้เห็นว่าเอนไซม์เป็นโมโนเมอร์ในรัฐพื้นเมือง กม kcat และค่าของเอนไซม์เป็น 0.42 มิลลิเมตรและมี 35.7s-1 ตามลำดับโดยใช้ P-Nitrophenyl -l-rhamnopyranoside เป็นสารตั้งต้น ค่าพีเอชและอุณหภูมิ Optima ของเอนไซม์เป็น 6.5 และ57.0◦Cตามลำดับ การเตรียมเอนไซม์ไฮโดรไลซ์ประสบความสำเร็จ naringin และรูตินเพื่อ prunin และ quercetin glucoside ตามลำดับ ดังนั้นจึงสามารถนำมาใช้สำหรับการเตรียมการของสารประกอบสำคัญ pharmaceutically เหล่านี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่สำคัญ - l-rhamnosidase ได้รับการตรวจวัดค่าบริสุทธิ์จาก culture filtrate ของเชื้อรา Penicillium corylopholum mtcc-2011 โดยใช้ขั้นตอนง่ายๆที่ประกอบด้วยความเข้มข้นโดยกรองแลกเปลี่ยนประจุคอลัมน์โครมาโทกราฟีบนคาร์บอกซีเมทิลเซลลูโลส โซเดียมซัลเฟต dodesyl polyacrylamide gel electrophoresis การวิเคราะห์เอนไซม์โปรตีนให้เป็นวงเดียวที่สอดคล้องกับมวลโมเลกุลของ 67.0 กิโลดาลตัน พื้นเมืองและ polyacrylamide gel electrophoresis การวิเคราะห์ยังได้วงเดียวโปรตีนยืนยันความบริสุทธิ์ของเอนไซม์ และยังแสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ที่เป็นโมโนเมอร์ในรัฐพื้นเมือง กิโลเมตร และค่า kcat ของเอนไซม์เท่ากับ 0.42 มิลลิเมตร และ 35.7s − 1 ตามลำดับ การใช้ p-nitrophenyl - l-rhamnopyranoside เป็นสับสเตรท pH และอุณหภูมิของเอนไซม์ Optima คือ 6.5 และ 57.0 ◦องศาเซลเซียส ตามลำดับ เอนไซม์ไฮโดรไลซ์เตรียมเรียบร้อยแล้ว พันธุ์และรูตินและเพื่อ prunin ( quercetin ) ดังนั้นจึงสามารถใช้สำหรับการเตรียมสารประกอบของอย่างเภสัชกรรมที่สำคัญเหล่านี้