3. Results and discussion3.1. DSC A

3. Results and discussion
3.1. DSC Analysis
Thermal denaturation profiles of A- and B-type surimis are
shown in Fig. 1a,c and b,d respectively, at both initial time
(Fig. 1a and b), i.e. on freshly formulated surimis, and at final time
(Fig. 1c and d), i.e. on frozen surimis after 6 months of frozen storage
at 15 C. Data on characteristic temperatures and thermal
protein denaturation enthalpies (straight baseline integration)
are shown in Table 1. The larger the denaturation enthalpy, the
greater the preservation of protein integrity. Values for partial area
integration at two limiting temperatures of 60 and 70 C are also
reported to provide a rough estimation of the protein denaturation
processes that the systems underwent over the myosin- and actintransition
zones respectively.
DSC trace of fresh A surimi (A0-i) showed (Fig. 1a) a myosin
peak at around 51 C overlapping with an actin peak at around
72 C (shoulder). There was a general downward temperature
shifting effect on thermal denaturation of the A-i actomyosin systems
(Fig. 1a) due to the acidic environment, as is generally accepted
in globular proteins (Privalov, 1979), but also in the case
of myofibrilar systems (Wright and Wilding, 1984). According to
Totosaus et al. (2002), and references, acidic conditions produce
protein aggregation as fractal clusters which constitute building
blocks of a gel network. It directly supposes not only a subsequent
heat-induced denaturation at lower temperatures but also with
lower transition enthalpy values than in non-acidic media (Riebroy
et al., 2009). The A1-i pattern showed an even lower myosin thermal
denaturation temperature at 45 C, with a shoulder at
39 C. According to Crowe et al. (2001), sucrose is a non-reducing
sugar highly vulnerable to hydrolysis into its reducing-sugar
monosaccharides in acidic conditions, and subsequent glycation
plays a role in protein stability associated with freezing damage.
Trehalose is also a non-reducing disaccharide but is much more
stable to opening of hemiacetal bonds than sucrose and, in acidic
conditions is thus more likely to retain its properties of structurally
preserving proteins under stress. The protein preserving role of trehalose
seemed to be particularly effective in this series of A-type
surimis where the acidic medium caused more aggregated protein
systems. Thus, A3-i displayed a more conventional DSC pattern for

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3. ผลลัพธ์ และสนทนา3.1 DSC วิเคราะห์Denaturation ร้อนโพรไฟล์ A และ B-ชนิด surimis มีแสดงใน Fig. 1a, c และ b, d ตามลำดับ ในขณะทั้งสองเริ่มต้น(Fig. 1a และ b), เช่น surimis สดสูตร และครั้งสุดท้าย(Fig. 1c และ d), เช่นใน surimis แช่แข็งหลังจาก 6 เดือนเก็บแช่แข็งที่ 15 ค.ข้อมูลลักษณะอุณหภูมิและความร้อนโปรตีน denaturation enthalpies (ตรงพื้นฐานรวม)จะแสดงในตารางที่ 1 ใหญ่มากการ denaturation ความร้อนแฝง การมากกว่าการอนุรักษ์ของโปรตีนสมบูรณ์ขึ้น ค่าพื้นที่บางส่วนรวมที่อุณหภูมิสองข้อจำกัดที่ 60 และ 70 C มีรายงานให้ประเมินคร่าว ๆ ของ denaturation โปรตีนกระบวนการที่ระบบประกอบไปด้วยไมโอซิน - และ actintransitionเขตตามลำดับติดตาม DSC ของสด (A0-i) ซูริมิ (Fig. 1a) ที่แสดงให้เห็นว่ามีไมโอซินสูงสุดที่ประมาณ 51 C ทับซ้อนกับช่วงการแอกตินที่สถาน72 C (ไหล่) มีไข้ลงทั่วไปขยับผล denaturation ความร้อนระบบ actomyosin A-i(Fig. 1a) เนื่องจากสภาพแวดล้อมที่เปรี้ยว เป็นโดยทั่วไปยอมรับในโปรตีน globular (Privalov, 1979), แต่ในกรณีระบบ myofibrilar (ไรท์และไวล์ดิ้ง 1984) ตามที่ผลิต Totosaus et al. (2002), และการอ้างอิง เงื่อนไขเปรี้ยวโปรตีนรวมเป็นแฟร็กทัลคลัสเตอร์ซึ่งเป็นอาคารบล็อกของเครือเจ ได้โดยตรง supposes ไม่เฉพาะที่ตามมาdenaturation ที่เกิดจากความร้อนที่อุณหภูมิต่ำลงแต่ยังมีล่างเปลี่ยนความร้อนแฝงค่ากว่าสื่อที่ไม่ใช่กรด (Riebroyร้อยเอ็ด al., 2009) รูป A1 ฉันพบว่าไมโอซินต่ำลงความร้อนdenaturation อุณหภูมิที่ 45 C กับไหล่ที่ค. 39 ตามโครว์และ al. (2001), ซูโครสเป็นตัวไม่ลดลงน้ำตาลสูงเสี่ยงไฮโตรไลซ์ในการลดน้ำตาลmonosaccharides ในเงื่อนไขเปรี้ยว glycation ที่ตามมาบทบาทในเสถียรภาพของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการแช่แข็งความเสียหายTrehalose เป็นไดแซ็กคาไรด์ที่ไม่ใช่ลด แต่ไม่มากมีเสถียรภาพเพื่อเปิด hemiacetal พันธบัตร กว่าซูโครส และ เปรี้ยวสภาพเป็นแนวโน้มที่จะรักษาคุณสมบัติของ structurallyสงวนโปรตีนภายใต้ความเครียด โปรตีนรักษาบทบาทของ trehaloseดูเหมือน จะมีประสิทธิภาพสูงในชนิด Asurimis ที่กลางเปรี้ยวเกิดขึ้นรวมโปรตีนระบบ ดังนั้น A3-i แสดงรูปแบบ DSC ทั่วไปมากขึ้น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3. ผลการอภิปรายและ
3.1 วิเคราะห์ DSC
โปรไฟล์ denaturation ความร้อนของ A- และ surimis
B-ประเภทจะแสดงในรูป 1a, C และ B, D ตามลำดับทั้งเวลาเริ่มต้น
(รูป. 1a และ b) คือใน surimis สูตรสดใหม่และในเวลาสุดท้าย
(รูป. 1 c และ d) คือใน surimis แช่แข็งหลังจาก 6
เดือนของการจัดเก็บแช่แข็งที่? 15? C ข้อมูลเกี่ยวกับอุณหภูมิและความร้อนลักษณะ
denaturation โปรตีน enthalpies (บูรณาการพื้นฐานตรง)
จะแสดงในตารางที่ 1
ขนาดใหญ่เอนทัลปีสูญเสียสภาพธรรมชาติที่มากขึ้นการเก็บรักษาความสมบูรณ์ของโปรตีน ค่าสำหรับพื้นที่บางส่วนบูรณาการที่สอง จำกัด อุณหภูมิ 60 และ 70 องศาเซลเซียสนอกจากนี้ยังมีรายงานว่าจะจัดให้มีการประเมินคร่าวๆของdenaturation โปรตีนกระบวนการที่ระบบขนานใหญ่ในช่วงmyosin- และ actintransition โซนตามลำดับ. DSC ร่องรอยของสดซูริมิ (A0- i) แสดงให้เห็น (รูป. 1a) ก myosin จุดสูงสุดที่ประมาณ 51? C ทับซ้อนที่มีโปรตีนสูงสุดที่ประมาณ72 องศาเซลเซียส (ไหล่) มีอุณหภูมิลดลงทั่วไปขยับผลกระทบต่อการสูญเสียสภาพธรรมชาติความร้อนของไอระบบ actomyosin (รูป. 1a) เนื่องจากสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดเป็นที่ยอมรับกันโดยทั่วไปในโปรตีนกลม(Privalov, 1979) แต่ยังอยู่ในกรณีที่ระบบmyofibrilar (ไรท์ และไวล์ดิ้ง, 1984) ตามที่Totosaus et al, (2002) และการอ้างอิงสภาพเป็นกรดผลิตรวมโปรตีนเช่นกลุ่มเศษส่วนซึ่งเป็นอาคารกลุ่มของเครือข่ายเจล โดยตรงซึมไม่เพียง แต่ต่อมาเสียสภาพความร้อนที่เกิดขึ้นที่อุณหภูมิต่ำกว่าแต่ยังมีค่าการเปลี่ยนแปลงเอนทัลปีต่ำกว่าในสื่อที่ไม่เป็นกรด (Riebroy et al., 2009) รูปแบบ A1 ฉันแสดงให้เห็น myosin แม้แต่น้อยความร้อนอุณหภูมิdenaturation ที่? 45? C มีไหล่ที่? 39? C ตามที่โครว์, et al (2001), น้ำตาลซูโครสคือไม่ลดน้ำตาลสูงเสี่ยงต่อการย่อยสลายลงไปในการลดน้ำตาลของmonosaccharides ในสภาพที่เป็นกรดและ glycation ที่ตามมามีบทบาทในความมั่นคงของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการแช่แข็งความเสียหาย. Trehalose นี้ยังไม่ลดไดแซ็กคาไรด์ แต่มาก เพิ่มเติมที่มีเสถียรภาพจะมีการเปิดของพันธบัตรhemiacetal กว่าน้ำตาลซูโครสและในที่เป็นกรดเงื่อนไขจึงมีแนวโน้มที่จะยังคงรักษาคุณสมบัติของโครงสร้างการรักษาโปรตีนภายใต้ความกดดัน โปรตีนรักษาบทบาทของทรีฮาโลดูเหมือนจะมีประสิทธิภาพโดยเฉพาะในชุดของ A-ประเภทนี้ surimis ที่สื่อที่เป็นกรดที่เกิดจากโปรตีนรวมมากขึ้นระบบ ดังนั้น A3 ฉันแสดงรูปแบบ DSC ธรรมดาสำหรับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3 . ผลและการอภิปราย
3.1 .
วิเคราะห์ความร้อน ( DSC โปรไฟล์ของ - ประเภท surimis จะแสดงในรูปที่ 1
, C และ B , D ตามลำดับ ทั้งเวลาเริ่มต้น
( รูปที่ 1A และ b ) เช่นใน surimis สูตรใหม่ และสุดท้ายเวลา
( ภาพ c และ d ) คือแช่แข็งใน surimis หลังจาก 6 เดือน
กระเป๋าแช่เย็นที่อุณหภูมิ 15 องศาเซลเซียส   ข้อมูลในลักษณะความร้อน
enthalpies ( โปรตีน ( รวมพื้นฐานตรง )
แสดงในตารางที่ 1 ขนาดใหญ่ ( พลังงาน
มากขึ้นรักษาความสมบูรณ์ของโปรตีน ค่าพื้นที่ส่วนที่ 2 การบูรณาการ
อุณหภูมิ 60 และ 70  C ยัง
รายงานให้ประมาณการคร่าวๆของโปรตีน (
กระบวนการที่เป็นระบบมากขึ้นกว่า myosin - actintransition

DSC โซนตามลำดับ ร่องรอยของ สด ซูริมิ ( a0-i ) พบ ( รูปที่ 1A ) myosin
สูงสุดในรอบ 51  C ทับซ้อนกับแอกทินสูงสุดในรอบ 72 
C ( ไหล่ ) มีทั่วไปลงอุณหภูมิ
เปลี่ยนมีผลต่อความร้อนของระบบ ( โม a-i
( รูปที่ 1A ) เนื่องจากสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดเป็นที่ยอมรับโดยทั่วไป
โปรตีนรูปทรงกลม ( privalov , 1979 ) แต่ในกรณีของระบบ myofibrilar
( ไรท์และธนบุรี , 2528 ) ตาม
totosaus et al . ( 2002 ) , และการอ้างอิง มีสภาพเป็นกรดผลิต
โปรตีนรวมเป็นเศษส่วนกลุ่ม ซึ่งถือเป็นอาคาร
บล็อกของเจลเครือข่าย มันไม่เพียง แต่ต่อมา
โดยสมมติความร้อนจากที่อุณหภูมิต่ำ ( แต่ยังมีการเปลี่ยนแปลงเอนทัลปี
ค่าต่ำกว่าสื่อไม่เปรี้ยว ( รัตนบุษยาพร
et al . , 2009 ) รูปแบบ a1-i แสดง myosin ต่ำกว่าอุณหภูมิความร้อน
(  45  C กับไหล่ที่
 39  C ตามโครว์ et al . ( 2001 ) , วันไม่ลดความเสี่ยงที่จะมีการย่อยน้ำตาล

ลงลดน้ำตาลโมโนแซ็กคาไรด์ในเงื่อนไขที่เป็นกรดและต่อมา glycation
เล่นบทบาทในโปรตีนความมั่นคงที่เกี่ยวข้องกับจุดเยือกแข็ง ความเสียหาย การยังไม่ลด

มีเว็บไซต์แต่มากขึ้นเพื่อเปิดพันธบัตรให้เ ิอะซิทัลกว่าน้ำตาลซูโครส และ ในเงื่อนไขที่เป็นกรด
จึงมีแนวโน้มที่จะเก็บคุณสมบัติของโครงสร้าง
รักษาโปรตีนภายใต้ความเครียดโปรตีนรักษาบทบาทของการ
ดูเหมือนจะมีผลบังคับใช้โดยเฉพาะอย่างยิ่งในชุดนี้ของเอ
surimis ที่ตัวกลางที่เป็นกรดทำให้เพิ่มเติมรวมโปรตีน
ระบบ ดังนั้น a3-i แสดงมากกว่าปกติ ใช้รูปแบบสำหรับ