corresponding to a particular E : S ratio with other parameters
held constant.
Using the protease from B. licheniformis appears to be
advantageous, because, for all groups, the highest ACE-IA
values were obtained by the action of this enzyme. In
descending order of the ACE-IA values were the actions of
the pancreatin and the A. oryzae protease which produced
similar results to each other. Pancreatin treatment produced
an ACE-IA similar to that of the B. licheniformis protease in
one group (E : S = 2.0:100), and it was the second best in
two groups (E : S = 3.0:100 and 4.0:100) and third best
in three groups (E : S = 0.5:100, 1.0:100 and 8.0:100).
Treatment with the protease from A. oryzae resulted in
ACE-IA values that were the second best in four groups
(E : S = 0.5:100, 1.0:100, 2.0:100 and 8.0:100) and third best
in two groups (E : S = 3.0:100 and 4.0:100). Pancreatin had
a slight advantage over the A. sojae protease in that it produced
an ACE-IA value similar to that of the B. licheniformis
protease in one group, which was higher than the values
obtained using other enzymes. It is also apparent in Fig. 1
that the poorest performing enzyme was the A. sojae protease,
which produced lower ACE-IA values than those
obtained with other enzymes in all groups.
These results indicate that choice of enzyme for protein
hydrolysis can affect the ACE-IA of the hydrolysates because
the structure of the peptides released by enzymatic treatment
influences this property. It is known that the most
potent inhibitors are peptides containing aromatic (tryptophan,
tyrosine, phenylalanine), hydrophobic (proline) or
basic (lysine or arginine) amino acids in the C-terminal
position (Lopez-Fandino et al. 2006; Ferreira et al. 2007),
ที่สอดคล้องกับอีเฉพาะ: อัตราส่วน S กับพารามิเตอร์อื่น ๆจัดขึ้นอย่างต่อเนื่องใช้รติเอสจาก licheniformis เกิดปรากฏเป็นประโยชน์ เนื่อง จาก สำหรับกลุ่มทั้งหมด สูงสุดเอ IAค่าได้รับมา โดยการกระทำของเอนไซม์นี้ ในเรียงลำดับค่า ACE IA มีการดำเนินการของpancreatin และรติเอส A. แห้งระดับต่าง ๆ ที่ผลิตผลคล้ายกัน รักษา pancreatin ที่ผลิตมีเอ-IA รติเอส licheniformis เกิดในกลุ่มหนึ่ง (E: S = 2.0:100), และส่วนที่สองในกลุ่มที่สอง (E: S = 3.0:100 และ 4.0:100) และส่วนที่สามในกลุ่มสาม (E: S = 0.5:100, 1.0:100 และ 8.0:100)รักษากับรติเอสจากอ.แห้งระดับต่าง ๆ ส่งผลให้เอ-IA ค่าที่อยู่ส่วนที่สองในสี่กลุ่ม(E: S = 0.5:100, 1.0:100, 2.0:100 และ 8.0:100) และส่วนที่สามในกลุ่มที่สอง (E: S = 3.0:100 และ 4.0:100) Pancreatin ได้ประโยชน์เล็กน้อยกว่ารติเอส A. sojae ที่ผลิตค่า ACE IA licheniformis เกิดรติเอสในกลุ่มหนึ่ง ซึ่งสูงกว่าค่ารับใช้เอนไซม์อื่น ๆ ก็ยังปรากฏใน Fig. 1ว่า เอนไซม์ประสิทธิภาพจนที่สุดคือราคา รติเอส A. sojaeซึ่งผลิตค่า IA เอสต่ำกว่าได้ ด้วยเอนไซม์อื่น ๆ ในกลุ่มทั้งหมดเอนไซม์สำหรับโปรตีนหลากหลายที่บ่งชี้ผลลัพธ์เหล่านี้ไฮโตรไลซ์สามารถส่งผลกระทบต่อเอส-IA ของ hydrolysates เนื่องจากโครงสร้างของเปปไทด์ที่ออก โดยเอนไซม์ในระบบบำบัดมีผลต่อคุณสมบัตินี้ เป็นที่รู้จักที่สุดinhibitors มีศักยภาพจะประกอบด้วยหอม (ทริปโตเฟน เปปไทด์tyrosine, phenylalanine), hydrophobic (proline) หรือพื้นฐาน (แอล-ไลซีนหรืออาร์จินีน) อะมิโนกรดใน C-เทอร์มินัลตำแหน่ง (Lopez Fandino et al. 2006 Ferreira et al. 2007),
การแปล กรุณารอสักครู่..
