membrane, whereas the side chain of

membrane, whereas the side chain of positively charged (Fig. 2A, blue residues) amino acids interacts with the polar head of negatively charged lipids (Fig. 5B). It is not completely understood how an amphipathic helix would bind negatively curved membranes (Drin and Antonny, 2010). As cardiolipin has been shown to be enriched in membranes interacting with MurG (van den Brink-van der Laan et al., 2003), it is possible that cardiolipin may attract MurG to the forespore through direct interactions with its amphipathic helix. But cardiolipin (diphosphatidylglycerol) is not chemically different than phosphatidylglycerol, one of the main components of bacterial membranes, so it is unlikely that MurG mutant interacts specifically with cardiolipin. We favor a second possibility where the insertion of cardiolipin into the zones of negative curvature in the forespore membrane (Fig. 5A) may induce loose lipid packing in the bilayer which could facilitate the insertion and folding of MurG amphipathic helix into such zones. The increase in fluidity of the bilayer is generated by the separation of lipid polar heads, a phenomenon favored by the presence of conical lipids such as cardiolipin (Antonny, 2006; Drin and Antonny, 2010). Once inserted and its amphipathic helix properly folded, MurG could diffuse around the forespore membrane, explaining the observa- tion that MurG is found throughout the forespore membrane. Point mutations in MurG disrupting its amphipathic helix may lead to the disruption of the folding process of its N-terminal peptide into an amphipathic helix and loss of MurG forespore localization.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เมมเบรน ในขณะที่ด้านห่วงโซ่ของการคิดค่าธรรมเนียมบวก (Fig. 2A บลูตก) กรดอะมิโนที่โต้ตอบกับหัวขั้วลบคิดค่าธรรมเนียมโครงการ (Fig. 5B) มันไม่เป็นทั้งที่เข้าใจว่าเป็น amphipathic เกลียวจะผูกเข้าโค้งทางลบ (Drin และ Antonny, 2010) มีการแสดง cardiolipin เพื่ออุดมไปเข้ากับ MurG (เดนปรนนิบัติ van der Laan et al., 2003), สามารถได้ cardiolipin ที่อาจดึงดูด MurG กับ forespore ผ่านทางโต้ตอบโดยตรงกับเกลียวของ amphipathic แต่ cardiolipin (diphosphatidylglycerol) ไม่ใช่สารเคมีแตกต่างจาก phosphatidylglycerol หนึ่งในส่วนประกอบหลักของเยื่อหุ้มแบคทีเรีย ดังนั้นจึงไม่น่าว่า MurG mutant โต้ตอบโดยเฉพาะ ด้วย cardiolipin เราชอบไปได้สองที่แทรก cardiolipin ในโซนของโค้งลบในเมมเบรน forespore (ของ 5A Fig.) อาจทำให้เกิดหลวมไขมันบรรจุใน bilayer ซึ่งสามารถอำนวยความสะดวกในการแทรก และการพับของ MurG amphipathic เกลียวเข้าไปในโซนดังกล่าว การเพิ่มขึ้นของไหลของ bilayer สร้างขึ้น โดยแยกไขมันหัวขั้วโลก ปรากฏการณ์ปลอดของโครงการทรงกรวยเช่น cardiolipin (Antonny, 2006 Drin ก Antonny, 2010) ใส่ครั้งเดียว และเป็น amphipathic เกลียวถูกพับ MurG สามารถกระจายทั่วเมมเบรน forespore อธิบาย observa-สเตรชันที่พบทั่วเมมเบรน forespore MurG จุดการกลายพันธุ์ใน MurG การควบเกลียวเป็น amphipathic อาจทำให้ทรัพยการพับของเพปไทด์ N-เทอร์มินัลเป็น amphipathic เกลียวและสูญเสีย MurG forespore แปล

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เมมเบรนในขณะที่ห่วงโซ่ด้านข้างของประจุบวก (รูป. 2A ตกค้างสีฟ้า) กรดอะมิโนมีปฏิสัมพันธ์กับหัวขั้วของไขมันที่มีประจุลบ (รูป. 5B) มันเป็นเรื่องที่ไม่เข้าใจวิธีการที่เป็นเกลียว amphipathic จะผูกเยื่อโค้งเชิงลบ (ดรินและ Antonny 2010) ในฐานะที่เป็น cardiolipin ได้รับการแสดงที่จะอุดมในเยื่อหุ้มปฏิสัมพันธ์กับ Murg (van den Brink-แวนเดอร์ Laan et al., 2003) ก็เป็นไปได้ว่าอาจดึงดูด c​​ardiolipin Murg เพื่อ forespore ผ่านปฏิสัมพันธ์โดยตรงกับใบหูของ amphipathic แต่ cardiolipin (diphosphatidylglycerol) ไม่ได้ทางเคมีที่แตกต่างกันกว่า phosphatidylglycerol หนึ่งในองค์ประกอบหลักของเยื่อแบคทีเรียดังนั้นจึงไม่น่าที่กลายพันธุ์ Murg ปฏิสัมพันธ์เฉพาะกับ cardiolipin เราชอบความเป็นไปได้ที่สองที่แทรกของ cardiolipin เป็นโซนของความโค้งลบในเมมเบรน forespore (รูป. 5A) อาจทำให้เกิดการบรรจุไขมันหลวมใน bilayer ที่สามารถอำนวยความสะดวกในการแทรกและพับ Murg เกลียว amphipathic เป็นโซนดังกล่าว การเพิ่มขึ้นของการไหลของ bilayer ถูกสร้างขึ้นโดยการแยกหัวขั้วโลกไขมัน, ปรากฏการณ์ที่ได้รับการสนับสนุนจากการปรากฏตัวของไขมันเช่นกรวย cardiolipin (Antonny 2006; ดรินและ Antonny 2010) ใส่ครั้งเดียวและเกลียว amphipathic ของพับถูกต้อง Murg สามารถกระจายไปรอบ ๆ เมมเบรน forespore อธิบายการ observa- Murg ที่พบทั่ว forespore เมมเบรน การกลายพันธุ์จุดใน Murg กระทบเกลียว amphipathic อาจนำไปสู่​​การหยุดชะงักของกระบวนการพับของเปปไทด์ n- ขั้วของมันเป็นเกลียว amphipathic และการสูญเสีย Murg forespore แปล

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เยื่อ ส่วนด้านห่วงโซ่ของประจุไฟฟ้าบวก ( รูปที่ 2A ของสีฟ้า ) กรดอะมิโนโต้ตอบกับขั้วหัวของประจุลบไขมัน ( มะเดื่อ 5B ) มันไม่สมบูรณ์เข้าใจวิธีการที่จะผูกเกลียวแอมฟิพาติกลบโค้ง ( ดริน antonny membranes และ 2010 ) เป็นคาร์ดิโอไลพินได้รับการแสดงที่จะร่ำรวยในเยื่อโต้ตอบกับ murg ( van den Brink แวน เดอ แลน et al . ,2003 ) เป็นไปได้ว่า คาร์ดิโอไลพินอาจดึงดูด murg กับ forespore ผ่านการโต้ตอบโดยตรงกับของแอมฟิพาติกสิ่งที่เป็นเกลียว แต่คาร์ดิโอไลพิน ( diphosphatidylglycerol ) คือไม่ทางเคมีแตกต่างจาก phosphatidylglycerol หนึ่งในองค์ประกอบหลักของเยื่อแผ่นแบคทีเรีย ดังนั้นจึงไม่น่าที่ murg กลายพันธุ์ติดต่อเฉพาะกับคาร์ดิโอไลพิน .เราชอบเรื่องที่สองที่แทรกของคาร์ดิโอไลพินเข้าไปในเขตพื้นที่ของความโค้งเป็นค่าลบใน forespore เมมเบรน ( รูปที่ 43 ) อาจทำให้เกิดไขมันหลวมบรรจุใน bilayer ซึ่งสามารถอำนวยความสะดวกในการพับของแอมฟิพาติก และ murg เกลียวเข้าไปในโซนดังกล่าว เพิ่มความลื่นไหลของสองชั้นถูกสร้างขึ้นโดยการแยกไขมันขั้วหัวเป็นปรากฏการณ์ที่ชื่นชอบโดยการแสดงตนของไขมันที่เป็นรูปทรงกรวยเช่นคาร์ดิโอไลพิน ( antonny , 2006 ; ดริน และ antonny , 2010 ) เมื่อแทรกของแอมฟิพาติกเกลียวถูกพับเก็บ murg สามารถกระจายรอบ forespore เยื่อ อธิบาย observa - tion ที่ murg พบตลอด forespore เมมเบรนจุดกระทบของการกลายพันธุ์ใน murg แอมฟิพาติก Helix อาจนำไปสู่การหยุดชะงักของกระบวนการพับของกรดอะมิโนเพปไทด์ให้เป็นเกลียวแอมฟิพาติก และความสูญเสียของ murg forespore จำกัด .