Transition temperatures of MP at 1.

Transition temperatures of MP at 1.8 g/100 g NaCl were observed at approximately 53 and 75
C (Fig. 3).
These corresponded to the transition temperatures of myosin and actin, respectively
(Thorarinsdottir, Arason, Geirsdottir, Bogason, & Kristbergsson,
2002).
When SP (1 g/100 g) was added, the endothermic peaks were increased to be 54 and 78
C, respectively.
Chaijan, Benjakul,
Visessanguan, Lee, and Faustman (2008) reported that myoglobin,
a sarcoplasmic protein, started to interact with themyosin tail ofMP
after incubation at 4
C for 6 h. These results suggested that the
interactions between fish SP and MP resulted in an increased thermal
stability. In addition, the most stableMP systemwas found to be
the fish MP at 2.6 g/100 g NaCl with the addition of SP (1 g/100 g), as
seen by the peak temperature at 60 and 85
C. The addition of SP into
fish MP led to an increased denaturation temperature of rockfish
surimi (Kim et al., 2005). It has been reported that interactions between
fishmyoglobin and MP was more pronounced at a high ionic
strength rather than that at a low ionic strength (Chaijan, Benjakul,
Visessanguan, Lee, & Faustman, 2007). The higher ionic strength at
2.6 g/100 g NaCl could further facilitate MP solubilization, promoting
the strongest interactions between SP and MP. This would
explain why samples with SP at 2.6 g/100 g NaCl showed higher
thermal stability than those at 1.8 g/100 g NaCl (Fig. 3). Proteins with
low thermal stability are susceptible to unfold and interact with
each others. The higher thermal stability of MP mixed with SP at
2.6 g/100 g NaCl would retard the protein unfolding and limit the

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สุภัคอุณหภูมิเปลี่ยนของ MP ที่ 1.8 g/100 g NaCl ประมาณ 53 และ 75 C (Fig. 3) เหล่านี้ corresponded อุณหภูมิเปลี่ยนของไมโอซินและแอกติน ตามลำดับ(Thorarinsdottir, Arason, Geirsdottir, Bogason, & Kristbergsson2002) เมื่อมีเพิ่ม SP (1 g/100 g) ยอดดูดความร้อนได้เพิ่มขึ้นเป็น 78 C และ 54 ตามลำดับ Chaijan, BenjakulVisessanguan, Lee และ Faustman (2008) รายงานว่า ไมโยโกลบินโปรตีน sarcoplasmic เริ่มทำงานกับ ofMP themyosin หางหลังจากบ่มที่ 4 C สำหรับ 6 h ผลลัพธ์เหล่านี้แนะนำที่ระหว่างปลา SP และ MP ทำให้เกิดความร้อนเพิ่มขึ้นความมั่นคง นอกจากนี้ systemwas stableMP ส่วนใหญ่พบที่จะปลา MP ที่ 2.6 g/100 g NaCl ด้วยการเพิ่ม SP (1 g/100 g), เป็นเห็น โดยอุณหภูมิสูงสุดที่ 60 และ 85 c การเพิ่ม SP เป็นปลา MP ที่นำไปสู่การเพิ่ม denaturation อุณหภูมิผาซู (Kim et al., 2005) มีการรายงานการโต้ตอบระหว่างfishmyoglobin และ MP ได้ชัดเจนยิ่งขึ้นที่สูงเป็น ionicแทนที่ความแรง ionic ต่ำ (Chaijan, BenjakulVisessanguan, Lee, & Faustman, 2007) Ionic แรงสูงที่2.6 g/100 g NaCl สามารถเพิ่มเติมช่วย MP solubilization ส่งเสริมการโต้ตอบที่แข็งแกร่งระหว่าง SP และ MP นี้จะอธิบายทำไมอย่างกับ SP ที่ 2.6 g/100 g NaCl พบว่าสูงกว่าความมั่นคงร้อนกว่าที่ 1.8 g/100 g NaCl (Fig. 3) โปรตีนด้วยความมั่นคงความร้อนต่ำมีความไวต่อแฉ และโต้ตอบกับแต่ละอื่น ๆ ความมั่นคงความร้อนสูงของผสมกับ SP ที่ MP2.6 g/100 g NaCl จะถ่วงโปรตีนแฉและวงเงิน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การเปลี่ยนแปลงอุณหภูมิของ MP ที่ 1.8 กรัม / 100 กรัม เกลือ พบว่ามีประมาณ 53 75
C ( รูปที่ 3 )
เหล่านี้ สอดคล้องกับการเปลี่ยนแปลงอุณหภูมิของ actin และ myosin )
( thorarinsdottir arason geirsdottir bogason , , , ,
kristbergsson & , 2002 ) .
เมื่อ SP ( 1 กรัม / 100 กรัม ) คือเพิ่ม มียอดเพิ่มขึ้นเป็น 54 78
องศาเซลเซียส ตามลำดับ chaijan กูล visessanguan

, , ,ลี และ faustman ( 2008 ) รายงานว่า myoglobin
, โปรตีน sarcoplasmic เริ่มโต้ตอบกับ themyosin หาง ofmp
หลังจากบ่มที่ 4
C เป็นเวลา 6 ชั่วโมง ผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าปฏิสัมพันธ์ระหว่างปลา
SP MP และมีผลในการเพิ่มความร้อน
ความมั่นคง นอกจากนี้ ส่วนใหญ่พบว่าเป็น systemwas stablemp
ปลา MP ที่ 2.6 กรัม / 100 กรัม เกลือด้วยนอกเหนือจาก SP ( 1 กรัม / 100 กรัม ) เช่น
เห็น โดยอุณหภูมิสูงสุดที่ 60 และ 85
C เพิ่ม SP เป็นปลานำ
MP เพิ่มขึ้น ( อุณหภูมิของ rockfish
ซูริมิ ( Kim et al . , 2005 ) มันได้รับรายงานว่าระหว่าง
fishmyoglobin MP และเด่นชัดมากขึ้นในสูงไอออน
แรงมากกว่าที่ความแรงไอออนต่ำ ( chaijan กูล
, , visessanguan ลี & faustman , 2007 )สูงกว่าความแรงของไอออนที่
2.6 กรัม / 100 กรัม เกลือจะช่วยอํานวยความสะดวกมาณ MP , ส่งเสริม
แข็งแกร่งระหว่าง SP และ MP นี้จะอธิบายว่าทำไมตัวอย่างกับ SP ที่
2.6 กรัม / 100 กรัมของเกลือสูงกว่า
เสถียรภาพต่อความร้อนสูงกว่า 1.8 กรัม / 100 กรัม เกลือ ( รูปที่ 3 ) กับโปรตีน
เสถียรภาพทางความร้อนต่ำจะเสี่ยงต่อการถูกแฉ และโต้ตอบกับ
แต่ละคนอื่น ๆเสถียรภาพต่อความร้อนสูงของ MP ผสมกับ SP ที่
2.6 กรัม / 100 กรัม เกลือจะทำให้โปรตีนแฉและ จํากัด