First, the peptide sequences were s

First, the peptide sequences were submitted to BLAST to identify
templates that could be used to construct the three-dimensional
structures of the peptides through a comparative modeling
approach (de Andrade et al., 2012; Pinheiro et al., 2012 and Santos
Junior et al., 2011). The sequence similarity of each peptide with
the corresponding region on the database protein was greater than
40%. Table 1 shows the templates used to build each of the epitopes.
As can be observed, the root-mean-square deviation (RMSD)
values ranged from 0.25 Å to 0.06 Å for the Ca-atom. The resultant
three-dimensional peptide structures were then refined using energy
minimization and molecular dynamics methods. The energy
minimization method avoids unfavorable atomic interactions and
packing forces. Furthermore, the conformational behavior and
the potential energy surface were evaluated carefully. The analysis
of the torsion angles in the model, which was refined after the MD
simulation, showed that this simulation did not cause serious distortions
in the structures.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ครั้งแรก ลำดับของเพปไทด์ที่ส่งมาที่ระเบิดเพื่อระบุแม่แบบที่สามารถใช้ในการสร้างแบบสามมิติโครงสร้างของเปปไทด์โดยโมเดลเปรียบเทียบวิธีการ (de Andrade et al., 2012 Al. Pinheiro ร้อยเอ็ด 2012 และซานโตสห้องจูเนียร์สวีร้อยเอ็ด al., 2011) เฉพาะลำดับของเพปไทด์แต่ละด้วยภูมิภาคที่สอดคล้องกันในฐานข้อมูลโปรตีนได้มากกว่า40% ตารางที่ 1 แสดงแม่แบบที่ใช้ในการสร้างแต่ละ epitopesเป็นจะสังเกตได้จาก รากค่าเฉลี่ยกำลังสองความเบี่ยงเบน (RMSD)ค่าอยู่ในช่วงจาก 0.25 Åถึง 0.06 Åสำหรับอะตอม Ca การ resultantกลั่นสามมิติเพปไทด์มีโครงสร้างแล้วใช้พลังงานลดภาระและวิธี dynamics โมเลกุล พลังงานอะตอมโต้ร้ายหลีกเลี่ยงวิธีการลด และบันทึกกองการ นอกจากนี้ conformational ลักษณะการทำงาน และพื้นผิวของพลังงานศักย์ถูกประเมินอย่างระมัดระวัง วิเคราะห์ของมุมแรงบิดในรุ่น ซึ่งได้รับหลังจาก MDจำลอง แสดงให้เห็นว่า การจำลองนี้ไม่ได้ทำให้บิดเบือนอย่างร้ายแรงในโครงสร้าง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ครั้งแรกลำดับเปปไทด์ที่ถูกส่งไปยังระเบิดเพื่อระบุ
แม่แบบที่สามารถนำมาใช้ในการสร้างสามมิติ
โครงสร้างของเปปไทด์ที่ผ่านการสร้างแบบจำลองการเปรียบเทียบ
วิธีการ (de Andrade et al, 2012;. Pinheiro et al, 2012 และซานโตส.
จูเนียร์และ al., 2011) ความคล้ายคลึงกันลำดับของเปปไทด์แต่ละคนมี
พื้นที่ที่สอดคล้องกันในฐานข้อมูลที่มีโปรตีนสูงกว่า
40% ตารางที่ 1 แสดงแม่แบบที่ใช้ในการสร้างแต่ละ epitopes.
ที่สามารถสังเกตเห็นการเบี่ยงเบนรากเฉลี่ยตาราง (RMSD)
ค่าตั้งแต่ 0.25 0.06 สำหรับ Ca-อะตอม ผล
เปปไทด์โครงสร้างสามมิติถูกกลั่นแล้วใช้พลังงาน
ลดปริมาณและวิธีการเปลี่ยนแปลงโมเลกุล พลังงาน
วิธีการหลีกเลี่ยงการลดการมีปฏิสัมพันธ์ของอะตอมที่ไม่เอื้ออำนวยและ
กองกำลังบรรจุ นอกจากนี้พฤติกรรมของโครงสร้างและ
พื้นผิวพลังงานที่มีศักยภาพได้รับการประเมินอย่างระมัดระวัง การวิเคราะห์
ของมุมบิดในรูปแบบที่ถูกขัดเกลาหลังจาก MD
จำลองแสดงให้เห็นว่าการจำลองนี้ไม่ก่อให้เกิดการบิดเบือนอย่างรุนแรง
ในโครงสร้าง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ก่อนลำดับเปปไทด์ได้ถูกส่งไปยังระเบิดระบุ
แม่แบบที่สามารถใช้ในการสร้างโครงสร้างสามมิติ
ของเปปไทด์ผ่านวิธีการแบบ
เปรียบเทียบ ( เดอ อันดราเด้ et al . , 2012 ; Pinheiro et al . , 2012 และ Santos
จูเนียร์ et al . , 2011 ) ความเหมือนของลำดับแต่ละเปปไทด์กับ
ภูมิภาคที่สอดคล้องกันในฐานข้อมูลโปรตีน สูงกว่า
40%ตารางที่ 1 แสดงแม่แบบที่ใช้ในการสร้างแต่ละผู้ป่วย .
ที่สามารถสังเกตได้ รากค่าเฉลี่ยตาราง ( rmsd )
ค่าระหว่าง 0.25 ถึง 0.06 ••สำหรับ CA อะตอม ซึ่งเปปไทด์โครงสร้างสามมิติแล้ว

ค่าการกลั่นโดยใช้พลังงานและวิธีพลศาสตร์โมเลกุล . พลังงานลดการเสียเปรียบของอะตอมแบบ

บรรจุและกองกำลังนอกจากนี้ โครงสร้างพฤติกรรมและ
พื้นผิวพลังงานศักย์ประเมินอย่างระมัดระวัง การวิเคราะห์
ของการบิดมุมในรูปแบบ ซึ่งถูกทำให้บริสุทธิ์หลังจาก MD
การจำลองแบบพบว่าแบบจำลองนี้ไม่ก่อให้เกิดการบิดเบือน
ร้ายแรงในโครงสร้าง