CelStrep follows a Michaelis–Menten

CelStrep follows a Michaelis–Menten kinetics towards CMC: the KM for this substrate is 9.7 ± 0.8 mg ml-1 similar to that reported by Theberge et al. [51], and 9-fold lower than that reported by Wittmann et al. [52], and the vmax is 3469 ± 35 μM min-1 corresponding to 600 IU/mg of enzyme, that is 6- and 30- fold higher than those reported by Wittmann et al. [52] and Theberge et al. [51], respectively.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

CelStrep ต่อจลนพลศาสตร์ขั้น – Menten ต่อ CMC: KM สำหรับพื้นผิวนี้เป็น 9.7 ± 0.8 มิลลิกรัม ml-1 ที่รายงานโดย Theberge et al. [51], และ 9-fold ต่ำกว่าที่รายงาน โดย al. et Wittmann [52], และ vmax 3469 ± 35 μM min-1 ที่สอดคล้องกับ 600 IU/mg ของเอนไซม์ ที่ 6 - และ 30-พับสูงกว่าผู้ที่รายงาน โดย al. et Wittmann [52] และ Theberge et al. [51]ตามลำดับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

CelStrep ดังนี้จลนศาสตร์ Michaelis-Menten ต่อ CMC: KM สำหรับพื้นผิวนี้เป็น 9.7 ± 0.8 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร-1 เดียวกับที่รายงานโดย Theberge และคณะ [51], และ 9 เท่าต่ำกว่าที่รายงานโดยวิทท์และคณะ [52] และเป็น vmax 3469 ± 35 ไมครอนนาที 1 สอดคล้องกับ 600 IU / มิลลิกรัมของเอนไซม์ที่ 6 และ 30 เท่าสูงกว่าที่รายงานโดยวิทท์และคณะ [52] และ Theberge และคณะ [51] ตามลำดับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

celstrep ดังต่อไปนี้มาก– menten จลนศาสตร์ทาง CMC : km สำหรับพื้นผิวนี้เป็น 9.7  ±  0.8 มิลลิกรัม แน่นอน คล้ายกับที่รายงานโดย theberge et al . [ 51 ] และ 9-fold ต่ำกว่าที่รายงานโดย วิทมาน et al . [ 52 ] และ Vmax คือ 3469  ±  35  μ M   min-1 สอดคล้องกับ 600   IU / มก. ของเอนไซม์ ที่ 6 - 30 - เท่าสูงกว่าที่รายงานโดย วิทมาน et al . [ 52 ] และ theberge et al .[ 51 ] ตามลำดับ