Having little flavour of their own,

Having little flavour of their own, proteins are known to bind
flavour compounds, leading to a decrease in flavour intensity
(Tromelin, Andriot, & Guichard, 2006). Major investigations over
40 years have focused on evaluating potential binding mechanisms
and effect of flavour composition and processing parameters on
protein–flavour binding performance (Gremli, 1974; Kühn,
Considine, & Singh, 2006; Kühn, Considine, & Singh, 2008). It has
been agreed that protein–flavour interactions are mainly based
on reversible hydrophobic interactions (Damodaran & Kinsella,
1981a; Damodaran & Kinsella, 1981b). Other interactions responsible
for binding involve reversible hydrogen bonding, Van der
Waal’s forces, ionic bonds and irreversible chemical binding via
covalent linkages (Reineccius, 2006; Tromelin et al., 2006; van
Ruth & Rozzen, 2002).
Although various approaches have been used to elucidate the
nature of these interactions, the mechanisms underlying the phenomena
are still not explicit. A classical thermodynamic approach
with headspace analysis has been mostly applied to evaluate the
extent of the interaction (Kühn et al., 2006). However, this methodology
does not provide information on proteins’ behaviour in mixed
flavour systems. It is known that binding depends not only on the
intrinsic properties of proteins, but also the conformational state
of proteins is critical (Damodaran & Kinsella, 1980; Damodaran &
Kinsella, 1981b; Kim & Min, 1989; O’Neill & Kinsella, 1987). In addition,
structural changes to the proteins as binding occurs are not
well-known and information is currently limited. As differential
scanning calorimetry (DSC) has been utilised successfully to investigate
transitions between native and denatured state of protein, it
is a tool that can assess protein conformational changes in relation
to protein–flavour interactions (Arntfield & Murray, 1981).
Milk and soy proteins have been most extensively evaluated in
protein–flavour interaction studies, with less emphasis on canola
and pulse proteins (Gremli, 1974; Stevenson, Chen, & Mills,
1996). Binding studies with pea (Dumont & Land, 1986; Heng
et al., 2004) and faba bean proteins (Ng, Hoehn, & Bushuk,
1989a; Ng, Hoehn, & Bushuk, 1989b; Semenova, Antipova,
Misharina, & Golovnya, 2002) have been reported. No data has
been presented on canola protein. Since isolation of plant proteins
suitable for human consumption has increased (Arntfield, 2011;
Sun, 2010), a better understanding of the behaviour of canola
and pea proteins in the presence of flavours will provide essential
information for formulating traditional or novel protein foods with
desired flavour perception. In addition, as there is some potential
to replace wheat proteins with pulse proteins in baked goods,
wheat protein was also included for comparison.
Commercially, alkaline extraction followed by acid precipitation
and spray drying has been utilised to prepare plant protein isolates (i.e., soy and pea proteins) (Sun, 2010). This method
strongly impacts the protein’s native structure and diminishes
related protein functional properties (Sathe & Salunkhe, 1981;
Sun & Arntfield, 2010). As an alternative to alkaline extraction, salt
extraction combined with the subsequent formation of a micelle
mass has become increasingly popular, since it retains protein
functionality and induces little change of protein conformation
(Burgess, 1991; Léger & Arntfield, 1993; Sun, 2010). Previously,
researchers utilised either isoelectric precipitation (Aspelund &
Wilson, 1983; Damodaran & Kinsella, 1981a; Damodaran &
Kinsella, 1981b) or salt-extraction (including PMM method) (Heng
et al., 2004; Ng et al., 1989a; Ng et al., 1989b) to prepare plant
proteins for their studies. Therefore, of particular interest is to
compare and evaluate the potential effects of these two protein
isolation methods on protein–flavour binding properties.
The objectives of this study were, therefore, to investigate the
effect of some intrinsic features of different flavours and proteins
on protein–flavour binding with particular reference to canola,
pea and wheat proteins. To investigate the impact of flavour structure
on the interactions, six homologous series of aldehydes (C6, C7
and C8) and ketones (C6, C7 and C8) were chosen. The influence of
both salt and alkaline protein extraction methods were examined
for canola and pea proteins. Protein thermal behaviours with addition
of these compounds were also determined, to evaluate
changes in protein structure.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มีกลิ่นเล็กน้อยของตนเอง โปรตีนเป็นที่รู้จักเพื่อผูกกลิ่นสาร นำไปสู่การลดความเข้มของรสชาติ(โทรเมอลิน Andriot, & Guichard, 2006) ตรวจสอบที่สำคัญกว่า40 ปีได้มุ่งเน้นในการประเมินศักยภาพรวมกลไกผลรสชาติส่วนประกอบและการประมวลผลพารามิเตอร์ในโปรตีน – กลิ่นประสิทธิภาพรวม (Gremli, 1974 KühnConsidine, & สิงห์ 2006 Kühn, Considine และ สิงห์ 2008) มีแล้วตกลงว่า ส่วนใหญ่อยู่โปรตีน – รสโต้ตอบในกลับ hydrophobic โต้ (Damodaran & Kinsella1981a Damodaran & Kinsella, 1981b) โต้ตอบอื่นที่รับผิดชอบสำหรับการรวมกลับไฮโดรเจนยึด Van der ที่เกี่ยวข้องกับกองกำลังของ Waal พันธบัตร ionic และเคมีให้ผูกผ่านcovalent ลิงค์ (Reineccius, 2006 โทรเมอลินและ al., 2006 รถตู้รัธ & Rozzen, 2002)แม้ว่าการใช้วิธีการต่าง ๆ เพื่อ elucidate การลักษณะของการโต้ตอบเหล่านี้ กลไกต้นปรากฏการณ์จะยังไม่ชัดเจน วิธีการขอบแบบคลาสสิกมี headspace วิเคราะห์ได้ถูกส่วนใหญ่ใช้ประเมินการขอบเขตของการโต้ตอบ (Kühn และ al., 2006) อย่างไรก็ตาม วิธีการนี้ให้ข้อมูลเกี่ยวกับพฤติกรรมของโปรตีนในการผสมรสระบบ เป็นที่รู้จักกันว่า ผูกขึ้นไม่เฉพาะในการintrinsic คุณสมบัติของโปรตีน รัฐ conformationalของโปรตีนเป็นสำคัญ (Damodaran & Kinsella, 1980 Damodaran และKinsella, 1981b คิมและ Min, 1989 โอนีลและ Kinsella, 1987) นอกจากนี้เปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีนเกิดขึ้นรวมไม่รู้จัก และข้อมูลมีอยู่จำกัด เป็นส่วนที่แตกต่างสแกน calorimetry (DSC) มีการใช้สำเร็จการตรวจสอบช่วงการเปลี่ยนสถานะดั้งเดิม และ denatured โปรตีน มันเป็นเครื่องมือที่สามารถประเมินการเปลี่ยนแปลง conformational โปรตีนในความสัมพันธ์การโต้ตอบโปรตีน – กลิ่น (Arntfield & เมอร์เรย์ 1981)โปรตีนน้ำนมและถั่วเหลืองได้รับการประเมินมากที่สุดอย่างกว้างขวางในโปรตีน – รสโต้ศึกษา กับในคาโนลาและชีพจรโปรตีน (Gremli, 1974 สตีเวนสัน เฉิน และโรงงาน ผลิต1996) ศึกษาผลผูกพันกับดอกอัญชัญ (Dumont และที่ดิน 1986 เฮงร้อยเอ็ด al., 2004) และโปรตีนถั่ว faba (Ng, Hoehn, & Bushuk1989a Ng, Hoehn, & Bushuk, 1989b Semenova, AntipovaMisharina, & Golovnya, 2002) มีการรายงาน ข้อมูลไม่ได้การนำเสนอบนโปรตีนคาโนลา ตั้งแต่แยกโปรตีนพืชเหมาะสำหรับมนุษย์บริโภคมีเพิ่มขึ้น (Arntfield, 2011ซัน 2010) ความเข้าใจของพฤติกรรมของคาโนลาและถั่วโปรตีนในต่อหน้าของรสชาติจะให้ความสำคัญข้อมูลสำหรับ formulating อาหารโปรตีนดั้งเดิม หรือนวนิยายด้วยต้องการรับรู้กลิ่น นอกจากนี้ มีศักยภาพบางอย่างแทนโปรตีนข้าวสาลี มีโปรตีนชีพจรในขนมอบโปรตีนข้าวสาลียังถูกรวมอยู่ในการเปรียบเทียบในเชิงพาณิชย์ สกัดอัลคาไลน์ตาม ด้วยฝนกรดและสเปรย์แห้งได้ถูกใช้เพื่อจัดเตรียมพืชโปรตีนที่แยกได้ (เช่น ถั่วเหลืองและถั่วโปรตีน) (ซัน 2010) วิธีการนี้ขอส่งผลกระทบต่อโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีน และค่อย ๆ หายไปโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับสมบัติเชิงหน้าที่ (Sathe และ Salunkhe, 1981ซัน & Arntfield, 2010) เป็นทางเลือกแยกด่าง เกลือพร้อมกับการก่อตัวที่ตามมาของ micelle สกัดมวลได้กลายเป็นนิยมมาก เนื่องจากมันยังคงโปรตีนฟังก์ชันการทำงาน และก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงเล็ก ๆ ของโปรตีน conformation(แอ 1991 Léger & Arntfield, 1993 อาทิตย์ 2010) ก่อนหน้านี้นักวิจัยใช้การฝน isoelectric (Aspelund &Wilson, 1983 Damodaran และ Kinsella, 1981a Damodaran และKinsella, 1981b) หรือเกลือสกัด (รวมวิธี PMM) (เฮงร้อยเอ็ด al., 2004 Ng et al., 1989a Ng et al., 1989b) เพื่อเตรียมความพร้อมโรงงานโปรตีนสำหรับนักศึกษา ดังนั้น น่าสนใจเฉพาะคือการเปรียบเทียบ และประเมินผลศักยภาพของโปรตีนเหล่านี้สองวิธีแยกบนโปรตีน – รสผูกคุณสมบัติวัตถุประสงค์ของการศึกษานี้ได้ ดังนั้น การตรวจสอบการผลของคุณลักษณะ intrinsic บางรสและโปรตีนในโปรตีน – กลิ่นรวมกับคาโนลา การอ้างอิงโปรตีนถั่วและข้าวสาลี การตรวจสอบผลกระทบของโครงสร้างกลิ่นในการโต้ตอบ homologous หกชุดของ aldehydes (C6, C7และ C8) และคีโตน (C6, C7 และ C8) ที่ถูกเลือก อิทธิพลของทั้งสองวิธีสกัดโปรตีนเกลือ และด่างถูกตรวจสอบสำหรับโปรตีนคาโนลาและถั่ว พฤติกรรมความร้อนโปรตีนบวกสารเหล่านี้ได้มีกำหนด การประเมินการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

มีรสชาติที่เล็ก ๆ น้อย ๆ ของพวกเขาเองโปรตีนเป็นที่รู้จักกันในการผูก
สารประกอบรสชาติที่นำไปสู่การลดลงของความเข้มรส
(Tromelin, Andriot และ Guichard 2006) การตรวจสอบที่สำคัญกว่า
40 ปีที่มีความสำคัญกับการประเมินกลไกที่มีผลผูกพันที่อาจเกิดขึ้น
และผลกระทบขององค์ประกอบรสชาติและการประมวลผลพารามิเตอร์ใน
การปฏิบัติงานที่มีผลผูกพันโปรตีนรส (Gremli 1974; คุ
Considine และซิงห์, 2006; คุ Considine และซิงห์ 2008) มันได้
รับการเห็นพ้องกันว่าการมีปฏิสัมพันธ์โปรตีนรสชาติส่วนใหญ่จะขึ้น
อยู่กับการมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำย้อนกลับ (Damodaran & คินเซลลา,
1981a; Damodaran & คินเซลลา, 1981b) ปฏิสัมพันธ์อื่น ๆ รับผิดชอบ
ผูกพันเกี่ยวข้องกับพันธะไฮโดรเจนย้อนกลับแวนเดอร์
กองกำลัง Waal ของพันธบัตรไอออนิกและสารเคมีกลับไม่ได้มีผลผูกพันผ่าน
การเชื่อมโยงโควาเลนต์ (Reineccius, 2006; Tromelin et al, 2006;. แวน
รู ธ และ Rozzen, 2002).
แม้ว่าวิธีการต่างๆได้ถูกนำมาใช้ เพื่ออธิบาย
ลักษณะของการโต้ตอบเหล่านี้กลไกพื้นฐานปรากฏการณ์
ยังคงไม่ชัดเจน วิธีการทางอุณหพลศาสตร์คลาสสิก
ที่มีการวิเคราะห์ช่องว่างเหนือของเหลวได้ถูกนำมาใช้ส่วนใหญ่จะประเมิน
ขอบเขตของการมีปฏิสัมพันธ์ (Kühn et al., 2006) อย่างไรก็ตามวิธีการนี้
ไม่ได้ให้ข้อมูลเกี่ยวกับพฤติกรรมของโปรตีนในผสม
ระบบรส มันเป็นที่รู้จักกันว่ามีผลผูกพันขึ้นไม่เพียง แต่ใน
คุณสมบัติที่แท้จริงของโปรตีน แต่ยังรัฐโครงสร้าง
ของโปรตีนเป็นสิ่งสำคัญ (Damodaran & คินเซลลา, 1980; Damodaran &
คินเซลลา, 1981b; & Kim Min, 1989; โอนีลและคินเซลลา, 1987 ) นอกจากนี้
การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีนเป็นผลผูกพันเกิดขึ้นไม่ได้
เป็นที่รู้จักและข้อมูลปัจจุบันที่ถูก จำกัด ในฐานะที่เป็นความแตกต่าง
(DSC) ได้ถูกนำมาใช้ประสบความสำเร็จในการตรวจสอบ
การเปลี่ยนระหว่างรัฐพื้นเมืองและแปลงสภาพของโปรตีนมัน
เป็นเครื่องมือที่สามารถประเมินการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับ
การมีปฏิสัมพันธ์โปรตีนรส (Arntfield และเมอเรย์, 1981).
นมและถั่วเหลือง โปรตีนที่ได้รับการประเมินอย่างกว้างขวางมากที่สุดใน
การมีปฏิสัมพันธ์โปรตีนรสชาติการศึกษาที่มีความสำคัญน้อยลงในคาโนลา
และโปรตีนชีพจร (Gremli 1974; สตีเวนสันเฉินและมิลส์,
1996) ผูกพันการศึกษากับกฟภ. (ดูมองต์และที่ดิน 1986; เฮง
et al., 2004) และเสียบโปรตีนถั่ว (Ng, Hoehn และ Bushuk,
1989a; Ng, Hoehn และ Bushuk, 1989b; Semenova, Antipova,
Misharina และ Golovnya, 2002) ได้รับรายงาน ไม่มีข้อมูลที่ได้
รับการเสนอโปรตีนคาโนลา ตั้งแต่แยกของโปรตีนพืช
ที่เหมาะสมสำหรับการบริโภคของมนุษย์ได้เพิ่มขึ้น (Arntfield, 2011;
Sun, 2010), ความเข้าใจที่ดีขึ้นของพฤติกรรมของคาโนลา
และโปรตีนถั่วในการปรากฏตัวของรสชาติที่สำคัญจะให้
ข้อมูลในการกำหนดอาหารที่มีโปรตีนแบบดั้งเดิมหรือนวนิยาย
ที่ต้องการ การรับรู้รสชาติ นอกจากนี้การที่มีศักยภาพ
ที่จะเปลี่ยนโปรตีนข้าวสาลีกับโปรตีนชีพจรในขนมอบ,
โปรตีนข้าวสาลีก็รวมอยู่ในการเปรียบเทียบ.
ในเชิงพาณิชย์, การสกัดอัลคาไลน์ตามด้วยฝนกรด
และสเปรย์แห้งได้ถูกนำมาใช้เพื่อเตรียมความพร้อมเชื้อโปรตีนจากพืช (เช่นถั่วเหลือง และโปรตีนถั่ว) (Sun, 2010) วิธีการนี้จะ
ส่งผลกระทบอย่างยิ่งโครงสร้างพื้นเมืองของโปรตีนและลด
คุณสมบัติการทำงานของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกัน (Sathe & Salunkhe 1981;
Sun & Arntfield 2010) ในฐานะที่เป็นทางเลือกในการสกัดอัลคาไลน์, เกลือ
สกัดรวมกับการก่อตัวที่ตามมาของไมเซลล์
มวลได้กลายเป็นที่นิยมมากขึ้นเพราะมันยังคงมีโปรตีน
การทำงานและก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงเล็ก ๆ น้อย ๆ ของโครงสร้างโปรตีน
(ประชากร 1991; Léger & Arntfield 1993; Sun, 2010) . ก่อนหน้านี้
นักวิจัยไปใช้ประโยชน์ทั้งการเร่งรัด Isoelectric (Aspelund &
วิลสัน, 1983; Damodaran & คินเซลลา, 1981a; Damodaran &
คินเซลลา, 1981b) หรือเกลือสกัด (รวมถึงวิธีการ PMM) (เฮง
et al, 2004;. Ng และคณะ, 1989a. Ng et al., 1989b) เพื่อเตรียมความพร้อมพืช
โปรตีนสำหรับการศึกษาของพวกเขา ดังนั้นความสนใจเป็นพิเศษคือการ
เปรียบเทียบและประเมินผลกระทบที่อาจเกิดขึ้นของทั้งสองโปรตีน
วิธีการแยกโปรตีนรสชาติคุณสมบัติผูกพัน.
วัตถุประสงค์ของการศึกษาครั้งนี้มีวัตถุประสงค์ดังนั้นในการตรวจสอบ
ผลกระทบของการมีคุณสมบัติที่แท้จริงของรสชาติที่แตกต่างและโปรตีน
ในโปรตีน -flavour ผูกพันที่มีการอ้างอิงโดยเฉพาะคาโนลา,
ถั่วและโปรตีนข้าวสาลี ในการตรวจสอบผลกระทบของโครงสร้างรสชาติ
ปฏิสัมพันธ์หกชุดคล้ายคลึงกันของลดีไฮด์ (C6, C7
และ C8) และคีโตน (C6, C7 และ C8) ได้รับการแต่งตั้ง อิทธิพลของ
ทั้งเกลือและด่างวิธีการสกัดโปรตีนถูกตรวจสอบ
สำหรับคาโนลาและโปรตีนถั่ว พฤติกรรมความร้อนโปรตีนที่มีการเพิ่ม
ของสารเหล่านี้นอกจากนี้ยังได้รับการพิจารณาในการประเมิน
การเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มีกลิ่นน้อย ของตนเอง รู้จักผูก
สารโปรตีนรส นำไปสู่การลดลงในรสเข้ม
( tromelin andriot & , , guichard , 2006 ) การสืบสวนที่สำคัญมากกว่า
40 ปีได้เน้นการประเมินศักยภาพผูกกลไก
และผลของกลิ่น องค์ประกอบและพารามิเตอร์การประมวลผลบน
โปรตีน–กลิ่นผูกพันการทำงาน ( gremli , 1974 ; K ü HN
considine &ซิงห์ , , ,2006 ; K ü HN considine & , , ซิงห์ , 2008 ) มันมีการตกลงกันแล้วว่า โปรตีนเข้มข้น

และการโต้ตอบส่วนใหญ่จะใช้ในการปฏิสัมพันธ์ ( damodaran &คินเซล่า ) , 1981a
; damodaran & คินเซลลา 1981b , ) อื่น ๆที่เกี่ยวข้องกับพันธะผูกพันของความรับผิดชอบ

ไฮโดรเจนผันกลับได้ แวน เดอ วัลก็บังคับพันธะไอออนิกและสนับสนุนผ่านทางเคมี ( reineccius เชื่อมโยงผูกพัน
โคเวเลนต์ ,2006 ; tromelin et al . , 2006 ; รถตู้
รูท& rozzen , 2002 ) .
ถึงแม้ว่าวิธีการต่างๆได้ถูกใช้เพื่ออธิบายลักษณะของการโต้ตอบเหล่านี้

, กลไกที่อยู่ภายใต้ปรากฏการณ์ที่ยังไม่ชัดเจน คลาสสิกทางวิธีการ
กับการวิเคราะห์เฮดสเปซได้ถูกใช้ส่วนใหญ่เพื่อประเมินขอบเขตของการปฏิสัมพันธ์
( K ü HN et al . , 2006 ) อย่างไรก็ตาม วิธีการ
ไม่ได้ให้ข้อมูลเกี่ยวกับพฤติกรรมของโปรตีนในระบบกลิ่นผสม

มันเป็นที่รู้จักกันว่า ผูก ขึ้นอยู่ไม่เพียงใน
สมบัติที่แท้จริงของโปรตีน แต่ยังในรัฐ
ของโปรตีนเป็นสําคัญ ( damodaran &คินเซลลา , 1980 ; damodaran &
คินเซลลา 1981b ; & , คิมมิน , 1989 ; O ' Neill &คินเซลลา , 1987 ) นอกจากนี้
โครงสร้างการเปลี่ยนแปลงโปรตีนเป็นผูกพันเกิดขึ้นไม่ได้
ข้อมูลที่รู้จักกันดีและปัจจุบันจำกัด เป็นดิฟเฟอเรนเชียลสแกนนิง
( DSC ) ถูกใช้เรียบร้อยแล้ว เพื่อศึกษาการเปลี่ยนระหว่างพื้นเมืองและเกิด

สภาพโปรตีน แต่เป็นเครื่องมือที่สามารถประเมินการเปลี่ยนแปลงในความสัมพันธ์กับโปรตีนในโปรตีนเข้มข้น ( ปฏิกิริยา )
arntfield & Murray , 1981 ) .
นมและโปรตีนถั่วเหลืองมากที่สุดอย่างกว้างขวาง ได้แก่ โปรตีนและการศึกษาปฏิสัมพันธ์
เข้มข้น โดยเน้นน้อยลงในคาโนล่า
และชีพจรโปรตีน ( gremli , 1974 ; สตีเวนสัน , เฉิน , &โรงงาน
1996 ) การศึกษา ผูกพัน กับ กฟภ. ( ดูมองต์&ที่ดิน , 1986 ; เฮง
et al . , 2004 ) และโปรตีนถั่ว faba ( NG โอน& bushuk
, , 1989a ; ng โอน& bushuk 1989b ; semenova , , ,
antipova misharina & golovnya , , ,2002 ) ได้รับการรายงาน ไม่มีข้อมูลมี
ถูกนำเสนอบนโปรตีนคาโนล่า ตั้งแต่การแยกโปรตีนพืช
เหมาะสำหรับการบริโภคของมนุษย์ได้เพิ่มขึ้น ( arntfield 2011 ;
Sun , 2010 ) , ความเข้าใจที่ดีขึ้นของพฤติกรรมของคาโนลา
และกฟภ. โปรตีนในการแสดงตนของรสชาติจะให้ข้อมูลที่จำเป็นสำหรับการแบบดั้งเดิม หรืออาหารโปรตีน

นิยายกับการรับรู้กลิ่นที่ต้องการนอกจากนี้ยังเป็นมีศักยภาพที่จะแทนที่โปรตีนข้าวสาลี
กับชีพจรโปรตีนในสินค้าอบ
โปรตีนข้าวสาลีไว้ด้วยเพื่อเปรียบเทียบ
ในเชิงพาณิชย์ ตามด้วยการตกตะกอนสารละลายด่าง
กรดและสเปรย์แห้งได้รับการใช้ประโยชน์เพื่อเตรียมแยกโปรตีนจากพืช ( เช่น ถั่วเหลือง และถั่ว โปรตีน ) ( Sun , 2010 ) วิธีนี้
ขอผลกระทบของโครงสร้างโปรตีนพื้นเมืองและจีบ
โปรตีนเกี่ยวข้องกับการทำงาน คุณสมบัติ ( sathe & salunkhe , 1981 ;
Sun & arntfield , 2010 ) เป็นทางเลือกเพื่อการสกัดด้วยด่าง เกลือ
สกัดรวมกับการพัฒนาต่อไปของมิเซล
มวลได้กลายเป็นที่นิยมมากเพราะมันมีโปรตีน
การทํางานและก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยของโปรตีนโครงสร้าง
( เบอร์เกส1991 ; L é GER & arntfield , 1993 ; Sun , 2010 ) ก่อนหน้านี้ นักวิจัยใช้ทั้งไอโซอิเล็กทริกตกตะกอน (

aspelund &วิลสัน , 1983 ; damodaran & คินเซลลา 1981a ; damodaran , คินเซลลา 1981b &
, ) หรือเกลือแยก ( รวมทั้งวิธีการ PMM ) ( เฮง
et al . , 2004 ; ng et al . , 1989a ; ng et al . , 1989b ) เตรียมโปรตีนพืช
สำหรับการศึกษาของพวกเขา ดังนั้น น่าสนใจโดยเฉพาะ

การเปรียบเทียบและประเมินศักยภาพผลของทั้งสองโปรตีน
วิธีการสกัดแยกโปรตีน–กลิ่นผูกคุณสมบัติ .
วัตถุประสงค์ของการศึกษานี้จึงเพื่อศึกษาผลของบางคุณสมบัติที่แท้จริงของรสชาติที่แตกต่างกัน และโปรตีนโปรตีน–กลิ่นผูกพัน

ด้วยโดยเฉพาะการอ้างอิงไปยังคาโนล่า และถั่ว ข้าวสาลี โปรตีน เพื่อศึกษาผลกระทบของ
โครงสร้างกลิ่นในการโต้ตอบ หกอนุกรมฟังก์ชันของอัลดีไฮด์ ( C6 , C7
แล้วก็ดอง ) และคีโตน ( C6 , C7 และ ดอง ) ถูกเลือก อิทธิพลของวิธีการสกัดโปรตีน
ทั้งเกลือและด่างศึกษา
โปรตีนและคาโนล่าถั่ว พฤติกรรมความร้อนกับโปรตีนและสารประกอบเหล่านี้ยัง

กำหนด เพื่อประเมินการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีน