In this study, we deliver a molecul

In this study, we deliver a molecular characterization
of the first cathepsin L from C. striatus. CsCath L
polypeptide contains a signal sequence between the
residues 1 and 17 similar to other cathepsin L ( Li et
al. 2010; Ma et al. 2010). The cleavage site was noticed
in CsCath L at Ala18 followed by an inhibitor
region (otherwise called pro-peptide region). Vernet et
al (1995) reported that the cathepsin is synthesized as
an inactive pro-enzyme at the N-terminal pro-peptide

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในการศึกษานี้ เราสามารถส่งสมบัติในระดับโมเลกุลของแรก cathepsin L จากปลาช่อน C. CsCath Lpolypeptide ประกอบด้วยลำดับสัญญาณระหว่างการตกค้าง 1 และ 17 คล้ายกับอื่น ๆ cathepsin L (Li etal. 2010 Ma et al. 2010) เว็บไซต์ความแตกแยกก็สังเกตเห็นใน L CsCath ที่ Ala18 ตาม ด้วยการยับยั้งภูมิภาค (หรือเรียกว่าเปปไทด์โปรภูมิภาค) ร็อง etal (1995) รายงานว่า cathepsin ที่เป็นสังเคราะห์เป็นการไม่ทำงานเอนไซม์โปที่ N-เปปไทด์โปร

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในการศึกษานี้เรานำเสนอลักษณะโมเลกุล
ของ cathepsin L แรกจากซี striatus CsCath L
polypeptide มีลำดับสัญญาณระหว่าง
ตกค้างที่ 1 และ 17 เหมือนกับคนอื่น ๆ cathepsin L (Li et
al, 2010; Ma. et al, 2010). เว็บไซต์ก็สังเกตเห็นความแตกแยก
ใน CsCath L ที่ Ala18 ตามมาด้วยการยับยั้ง
ภูมิภาค (มิฉะนั้นเรียกว่าภูมิภาคโปรเปปไทด์) Vernet et
al, (1995) รายงานว่า cathepsin จะสังเคราะห์เป็น
ไม่ได้ใช้งานโปรเอนไซม์ที่ n- ขั้วโปรเปปไทด์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในการศึกษานี้จึงได้ส่งลักษณะโมเลกุลของ l คาเทปซินก่อนจาก สด . cscath lพอลิเพปไทด์ที่มีลำดับสัญญาณระหว่างตกค้าง 1 และ 17 คล้ายกับ L คาเทปซิน ( Li และอัล 2010 ; ma et al . 2010 ) ลึกเว็บไซต์ถูกสังเกตเห็นใน cscath l ที่ ala18 ตามด้วยการยับยั้งภูมิภาค ( หรือที่เรียกว่าโปรเปปไทด์ภูมิภาค ) เวอร์เน่ต์และล ( 1995 ) รายงานว่าคาเทปซินสังเคราะห์เป็นการใช้เอนไซม์กรดอะมิโนเปปไทด์ที่โปรโปร