Calpain is widely considered to rep

Calpain is widely considered to represent the major protease activity in the postmortem (PM) proteolysis of myofibrillar protein sleading to meat tenderization (Huff-Lonergan, Zhang, & Lonergan, 2010; Koohmaraie & Geesink,2006). With this background, calpastatin, ahighly specific endogenous inhibitor of calpain, also receives much attention with regards to the tenderization of meat PM. So far, several studies have demonstrated that calpastatin activity decreases gradually during PM ageing (Boehm,Kendall,Thompson,&Goll,1998), and the change accounts for a significant amount of the variation in beef tenderness (40%), more than any other single measure (Shackelford et al.,1994).Therefore, it is important to understand the mechanism of calpastatin degradation in PM muscle. Although some studiesnhave demonstrated that the invitro degradation pattern of calpastatin by calpain is similar to that observed in naturally aged meat, the degradation does not lead to the complete loss of inhibitory activity of calpastatin, and even after extensive proteolysis by calpain, most of the inhibitory activity remains (Doumit& Koohmaraie,1999). Furthermore,the question of how calpain can be activated in PM muscle when the muscle contains an excess of calpastatin is also unclear (Boehmetal.,1998). It is therefore possible that, in addition to calpain, some other endogenous proteolytic enzymes may be activated before calpain and therefore take

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Calpain อย่างกว้างขวางถือว่าหมายถึงกิจกรรมสำคัญรติเอสใน proteolysis (PM) postmortem ของ sleading โปรตีน myofibrillar ให้เนื้อ tenderization (& Huff-โล จาง โล 2010 Koohmaraie & Geesink, 2006) กับพื้นหลังนี้ calpastatin, ahighly endogenous เตอร์เฉพาะของ calpain ได้รับความสนใจมากเกี่ยวกับ tenderization เนื้อ PM ฉะนี้ หลายการศึกษาได้แสดงว่า กิจกรรม calpastatin ลดลงเรื่อย ๆ ระหว่าง PM อายุ (Boehm เคนดัล ทอมป์สัน &Goll, 1998), บัญชีเปลี่ยนแปลงยอดเงินสำคัญของการเปลี่ยนแปลงในเนื้อเจ็บ (40%), มากกว่าใด ๆ อื่น ๆ วัดเดี่ยว (Shackelford et al., 1994)ดังนั้น จึงเป็นสิ่งสำคัญที่จะเข้าใจกลไกของการลดประสิทธิภาพของ calpastatin ในกล้ามเนื้อ PM แม้ว่าบาง studiesnhave แสดงว่ารูปแบบย่อยสลาย invitro ของ calpastatin โดย calpain คล้ายกับ ที่พบในเนื้อตามธรรมชาติอายุ ย่อยสลายที่ไม่นำไปสู่การสูญเสียที่สมบูรณ์ของกิจกรรมของ calpastatin ลิปกลอสไข และแม้แต่หลังจากอ่านรีวิว proteolysis โดย calpain ลิปกลอสไขกิจกรรมส่วนใหญ่ยังคง (Doumit& Koohmaraie, 1999) นอกจากนี้คำถามที่ว่า calpain สามารถเรียกใช้ในกล้ามเนื้อ PM เมื่อกล้ามเนื้อประกอบด้วยมากเกิน calpastatin ได้ยังชัดเจน (Boehmetal, 1998) จึงเป็นไปได้ว่า นอกจาก calpain บางอื่น ๆ endogenous proteolytic เอนไซม์อาจเรียกก่อน calpain และดังนั้นจึง ใช้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

calpain ได้รับการยอมรับอย่างกว้างขวางว่าเป็นการแสดงที่สำคัญ protease กิจกรรมที่เกิดขึ้นในที่ชันสูตรศพ(น.) proteolysis myofibrillar ของโปรตีนในเนื้อ sleading tenderization ( huff-lonergan ,จาง,& lonergan , 2010 ; koohmaraie & geesink, 2006 ) พร้อมด้วยฉากหลังนี้ยาป้องกันเองในระยะยาวเฉพาะ ahighly calpastatin ของ calpain นอกจากนั้นยังได้รับความสนใจจากประชาชนเป็นอย่างมากพร้อมด้วยในเรื่อง tenderization ของเนื้อ. ดังนั้นไกลการศึกษาหลายได้แสดงให้เห็นว่าการทำงานของ calpastatin อย่างค่อยเป็นค่อยไปจะลดลงในช่วงเย็นอายุ( boehm , Kendall ,ธอมป์สัน, &goll, 1998 ),และให้เปลี่ยนบัญชีที่มีความสำคัญยิ่งสำหรับจำนวนของการเปลี่ยนแปลงในเนื้อเบา( 40% ),มากกว่าอื่นใดวัดหนึ่ง( shackelford et al . , 1994 )จึงเป็นสิ่งสำคัญในการทำความเข้าใจกลไกของ calpastatin การเสื่อม สภาพ จากกล้ามเนื้อในช่วงบ่าย.แม้ว่า studiesnhave บางคนแสดงให้เห็นว่ารูปแบบการเสื่อม สภาพ ของ calpastatin อาทิเช่น calpain โดยมีความคล้ายคลึงกับที่เห็นในเนื้ออย่างเป็นธรรมชาติมีอายุการเสื่อม สภาพ จากที่ไม่ได้นำไปสู่การสูญเสียของกิจกรรม inhibitory ของ calpastatin และแม้แต่หลังจาก proteolysis ที่หลากหลายโดย calpain inhibitory กิจกรรมที่ยังคง( doumit& koohmaraie, 1999 ) ยิ่งไปกว่านั้นคำถามที่ว่า calpain สามารถเปิดใช้งานอยู่ในกล้ามเนื้อเวลากล้ามเนื้อที่ประกอบด้วยส่วนเกินของ calpastatin มียังไม่ชัดเจน( boehmetal. 1998 ) มันมีความเป็นไปได้ดังนั้นในการไปยัง calpain เอ็นไซม์ proteolytic เองในระยะยาวอื่นๆบางอย่างอาจไม่ได้เปิดใช้งานก่อน calpain และดังนั้นจึงต้องใช้เวลา