of seed protein from 12 varieties of date palm (Bazmani sefid (Bw. Ji), Mahminai, Gordial, Kharok, Almehtari, Mordar sang, Kaluteh, Halilehi, Bazmani sefid (Bw.Ba), Mazafati, Khorbak syah, Khosh kang) grown in different Iranian regions. The researchers found one heavily stained band at around 65 kDa and minor bands ranging from 12 to 369 kDa. Bouaziz et al. (2008) found 3 similar prominent protein bands in date seeds of Allig and Deglet Nour varieties at 32, 60 and 70 kDa. The differences in protein profile between our results and the previous work (Bouaziz et al., 2008) could be explained by a number of factors. The extraction process used in the other studies differs from ours, and this may lead to differential extraction of proteins. Variation between the seed storage proteins is expected within different varieties of the same species. In particular, extensive genetic polymorphism of seed proteins is observed both within the same genotype and among genotypes of the same species. This genetic polymorphism may occur through the presence of multigene families within the same species, or through post-translational glycosylation of proteins or proteolytic action on the proteins (Miernyk & Hajduch, 2011). Glycosylation, in particular, will lead to several proteins with the same amino acid sequence but differing molecular weight, due to the presence of one or more sugar chains of variable length and position. Finally, the protein composition of the seed varies during the embryo development process, with the major storage protein not appearing until 3 months after fertilisation. Thus, the level of maturity of the date fruit will also influence the protein profile found in the seed. This may partly explain the differences in molecular weight profile for the seeds proteins found in this study and those of Bouaziz et al. (2008) and Ehsanpour, Shojaie, and Rostami (2010). Purification and characterization of storage proteins in oil palm embryo (the same family as the date palm) has been studied by Morcillo et al. (1997). They identified the major storage proteins as being 2S and 7S globulins. The 2S proteins were made up of two polypeptides (one acidic and one basic) of 22 kDa and 19 kDa molecular weight, respectively. The 7S proteins were the major fraction identified using SDS–PAGE. These were shown to be a heterogeneous group of polypeptides of molecular weight between 45 and 65 kDa, with no disulphide bonds. They were also found in the form of oligomers with molecular weights of 156 and 201 kDa.
For comparison purposes, a soy protein isolate sample was also run on an SDS PAGE gel. Six intense, detectable bands were observed (lane C, Fig. 1), located at approximately 535, 64, 50, 36, 22 and 16 kDa, respectively. These bands might be identified with basic polypeptides of glycinin which have an accepted molecular weight range from 16 to 22 kDa, acidic polypeptides of glycinin with molecular weight range 34–36 kDa, b-subunit (40– 50 kDa) and a-subunit (64 kDa) (Roesch & Corredig, 2005). The high molecular weight band at 535 kDa could correspond to oligomers of glycinin.
Glycinin and conglycinin are known to be major storage proteins in most seeds, and in particular in soy beans (Utsumi, Matsumura, & Mori, 1997). The relationship between the molecular and functional properties of glycinin and beta conglycinin subunit has also been investigated in several studies (Maruyama et al., 2004; Utsumi, Katsube, Ishige, & Takaiwa, 1997). It has been found that beta conglycinin has very good emulsifying properties and is a better emulsifier than glycinin (Molina, Papadapoulou, & Ledward, 2001). This is due to beta conglycinin having a larger number of hydrophobic groups with higher molecular flexibility, compared to other protein fractions (Bernard, Grandison, & Lewis, 2001). The functional properties of these two proteins will be discussed further below.
Functional category 11: Dakhlaoui-Dkhil et al. (2013) report that 16.6% of the identified proteins of date palm (P. dactylifera L.) leaf are defence-related proteins, which include defence regulated proteins and resistance proteins, those involving detoxification, stress responses, cell rescue and cell death (Bevan et al., 1998). This compares to 7% of date seed proteins in this category found in this study (Table 1). The protein from this category which is found in the 20 most abundant was the seed biotin-containing protein (hit No. 7).
โปรตีนในเมล็ดจาก 12 สายพันธุ์ของอินทผลัม (Bazmani sefid (Bw. จิ), Mahminai, Gordial, Kharok, Almehtari, Mordar สังข์ Kaluteh, Halilehi, Bazmani sefid (Bw.Ba), Mazafati, Khorbak syah, Khosh kang) ปลูกในภูมิภาคอิหร่าน นักวิจัยพบวงหนึ่งย้อมอย่างมากที่ประมาณ 65 kDa และวงดนตรีเล็กน้อยตั้งแต่ 12 ถึง 369 kDa Bouaziz et al. (2008) พบ 3 โปรตีนโดดเด่นคล้ายวงในวันเมล็ดของ Allig และโนวร์ Deglet พันธุ์ที่ 32, 60 และ 70 kDa ความแตกต่างระหว่างผลของเราและการทำงานก่อนหน้า (Bouaziz et al. 2008) ในโปรตีนโปรไฟล์สามารถอธิบายได้ ด้วยปัจจัย กระบวนการสกัดที่ใช้ในการศึกษาแตกต่างจากของเรา และนี้อาจนำไปสู่การสกัดโปรตีนส่วนที่แตกต่าง ผันแปรระหว่างโปรตีนเก็บเมล็ดที่คาดภายในพันธุ์ที่แตกต่างชนิดกัน โดยเฉพาะอย่างยิ่ง สังเกตความแตกต่างทางพันธุกรรมหลากหลายของโปรตีนในเมล็ดภาย ในจีโนไทป์เดียวกัน และใน กลุ่มพันธุ์เดียวกัน ความแตกต่างทางพันธุกรรมนี้อาจเกิดขึ้น ผ่านการปรากฏตัวของครอบครัว multigene ภายในพันธุ์เดียวกัน หรือ glycosylation โพสต์แปลของโปรตีนหรือการย่อยโปรตีนโปรตีน (Miernyk & Hajduch, 2011) Glycosylation โดยเฉพาะ จะนำไปสู่หลายโปรตีน มีกรดอะมิโนลำดับเดียวกันแต่น้ำหนักโมเลกุลที่แตกต่างกัน เนื่องจากของโซ่น้ำตาลความยาวตัวแปรและตำแหน่ง ในที่สุด โปรตีนองค์ประกอบของเมล็ดแตกในระหว่างกระบวนการพัฒนาของตัวอ่อน มีโปรตีนสำคัญการเก็บรักษาที่ไม่ปรากฏจนกระทั่ง 3 เดือนหลังจากการปฏิสนธิ ดังนั้น ระดับของอายุของผลไม้วันจะยังมีผลโพรไฟล์โปรตีนที่พบในเมล็ด บางส่วนนี้อาจอธิบายความแตกต่างในน้ำหนักโมเลกุลโพรไฟล์สำหรับโปรตีนเมล็ดที่พบในการศึกษานี้และคนของ Bouaziz et al. (2008) Ehsanpour, Shojaie และ Rostami (2010) บริสุทธิ์และสมบัติของโปรตีนเก็บในปาล์มน้ำมันอ่อน (ตระกูลเดียวกับปาล์มวัน) ได้รับการศึกษาโดย Morcillo et al. (1997) พวกเขาระบุโปรตีนสำคัญการเก็บรักษาเป็น globulins 2S และ 7 มีใบ 2S โปรตีนถูกสร้างขึ้นจากสายใยสอง (หนึ่งในกรดและ basic หนึ่ง) kDa และน้ำหนักโมเลกุล 19 kDa, 22 ตามลำดับ โปรตีน 7 มีใบเป็นส่วนสำคัญที่ระบุโดยใช้ SDS – หน้า เหล่านี้ถูกแสดงเป็น กลุ่มแตกต่างกันของสายใยของน้ำหนักโมเลกุลระหว่าง 45 ถึง 65 kDa ด้วยไม่มีพันธะไดซัลไฟด์ พวกเขายังพบในรูปของ oligomers กับน้ำหนักโมเลกุลของ kDa 156 และ 201สำหรับวัตถุประสงค์ในการเปรียบเทียบ ตัวอย่างแยกโปรตีนถั่วเหลืองยังรันบนเจลหน้า SDS หกวงรุนแรง ตรวจจับได้ถูกตั้งข้อสังเกต (lane C รูปที่ 1), ตั้งอยู่ที่ประมาณ 535, 64, 50, 36, 22 และ 16 อัตรา kDa ตามลำดับ วงดนตรีเหล่านี้อาจพบกับไทด์ glycinin พื้นฐานที่มีการยอมรับน้ำหนักโมเลกุลตั้งแต่ 16 ถึง 22 kDa ไทด์กรดของ glycinin มีน้ำหนักโมเลกุลอยู่ในช่วง 34 – 36 kDa ย่อย b (40 – 50 kDa) และ (64 kDa) เป็นงานย่อย (เรสซ์ & Corredig, 2005) วงน้ำหนักโมเลกุลสูงที่ 535 kDa อาจตรงกับ oligomers ของ glycininGlycinin และ conglycinin เป็นที่รู้จักกันจะ เก็บข้อมูลที่สำคัญโปรตีน ในเมล็ดส่วนใหญ่ และโดยเฉพาะอย่างยิ่งในเมล็ดถั่วเหลือง (ซุ Matsumura และโม ริ 1997) ความสัมพันธ์ระหว่างคุณสมบัติระดับโมเลกุล และการทำงานของงานย่อย conglycinin glycinin และเบต้ายังถูกตรวจสอบในการศึกษาหลาย (มารุยามะ et al. 2004 ซุ Katsube, Ishige, & Takaiwa, 1997) จะได้รับพบว่าเบต้า conglycinin มีคุณสมบัติสกัดดีมาก และเป็นสารที่ดีกว่า glycinin (Molina, Papadapoulou, & Ledward, 2001) นี่คือเนื่องจากเบต้า conglycinin มีจำนวนกลุ่มที่ฝ่ามือมีความยืดหยุ่นระดับโมเลกุลสูงกว่า เมื่อเทียบกับเศษส่วนโปรตีนอื่น (เบอร์นาร์ด Grandison และ ลูอิส 2001) คุณสมบัติทำงานของโปรตีนเหล่านี้สองจะมีหารือต่อที่ด้านล่างประเภททำงาน 11: Dakhlaoui Dkhil et al. (2013) รายงานว่า 16.6% ของโปรตีนของอินทผลัม (P. dactylifera L.) ใบระบุ ที่เกี่ยวข้องกับการป้องกันโปรตีน ซึ่งรวมถึงการป้องกันควบคุมโปรตีนและโปรตีนต้านทาน ผู้เกี่ยวข้องกับล้างพิษ ความเครียดการตอบสนอง การกู้ภัยเซลล์ และเซลล์ตาย (Bevan et al. 1998) นี้เปรียบเทียบกับ 7% ของโปรตีนเมล็ดวันในหมวดหมู่นี้พบในการศึกษานี้ (ตารางที่ 1) โปรตีนจากประเภทนี้ซึ่งพบใน 20 สุดคือ เมล็ดพันธุ์ที่ประกอบด้วยไบโอตินโปรตีน (ตีหมายเลข 7)
การแปล กรุณารอสักครู่..

ของโปรตีนจากเมล็ดพันธุ์ของ 12 วันที่ปาล์ม (Bazmani sefid (Bw. จี) Mahminai, Gordial, Kharok, Almehtari, Mordar ร้องเพลง Kaluteh, Halilehi, Bazmani sefid (Bw.Ba) Mazafati, Khorbak syah, khosh Kang) โต ในภูมิภาคอิหร่านที่แตกต่างกัน นักวิจัยพบว่าหนึ่งในวงสีหนักประมาณ 65 กิโลดาลตันและรองวงดนตรีตั้งแต่ 12-369 กิโลดาลตัน Bouaziz et al, (2008) พบ 3 ที่คล้ายกันวงดนตรีที่โดดเด่นโปรตีนในเมล็ดวันที่ Allig และ Deglet Nour พันธุ์ที่ 32, 60 และ 70 กิโลดาลตัน ความแตกต่างในรายละเอียดโปรตีนระหว่างผลของเราและการทำงานก่อนหน้า (Bouaziz et al., 2008) อาจจะอธิบายได้ด้วยปัจจัยหลายประการ กระบวนการสกัดที่ใช้ในการศึกษาอื่น ๆ ที่แตกต่างจากเราและอาจนำไปสู่ความแตกต่างของโปรตีนสกัด การเปลี่ยนแปลงระหว่างโปรตีนเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์ที่คาดว่าภายในพันธุ์ที่แตกต่างของสายพันธุ์เดียวกัน โดยเฉพาะอย่างยิ่งความแตกต่างทางพันธุกรรมที่กว้างขวางของโปรตีนเมล็ดเป็นที่สังเกตทั้งภายในจีโนไทป์เดียวกันและในหมู่จีโนไทป์ของสายพันธุ์เดียวกัน ความแตกต่างทางพันธุกรรมนี้อาจเกิดขึ้นผ่านการปรากฏตัวของครอบครัว multigene ภายในสายพันธุ์เดียวกันหรือผ่าน glycosylation โพสต์แปลของโปรตีนหรือการกระทำโปรตีนในโปรตีน (Miernyk & Hajduch 2011) glycosylation โดยเฉพาะอย่างยิ่งจะนำไปสู่หลายโปรตีนที่มีกรดอะมิโนลำดับเหมือนกัน แต่ต่างกันที่มีน้ำหนักโมเลกุลเพราะการปรากฏตัวของหนึ่งหรือมากกว่าโซ่น้ำตาลของตัวแปรความยาวและตำแหน่ง สุดท้ายองค์ประกอบของโปรตีนของเมล็ดแตกต่างกันไปในระหว่างขั้นตอนการพัฒนาตัวอ่อนที่มีโปรตีนการจัดเก็บข้อมูลที่สำคัญไม่ปรากฏจนถึง 3 เดือนหลังจากการปฏิสนธิ ดังนั้นระดับของการกำหนดของผลไม้วันที่ยังจะมีผลต่อรายละเอียดโปรตีนที่พบในเมล็ด นี้ส่วนหนึ่งอาจอธิบายความแตกต่างในรายละเอียดสำหรับน้ำหนักโมเลกุลที่พบในการศึกษาครั้งนี้โปรตีนเมล็ดและของ Bouaziz et al, (2008) และ Ehsanpour, Shojaie และ Rostami (2010) การทำให้บริสุทธิ์และลักษณะของโปรตีนในการเก็บรักษาตัวอ่อนปาล์มน้ำมัน (ครอบครัวเดียวกันกับปาล์มวัน) ได้รับการศึกษาโดย Morcillo et al, (1997) พวกเขาระบุว่าโปรตีนที่จัดเก็บข้อมูลที่สำคัญในฐานะที่เป็น 2S และโกลบูลิ 7S โปรตีน 2S ถูกสร้างขึ้นจากสอง polypeptides (อย่างใดอย่างหนึ่งที่เป็นกรดและเป็นหนึ่งในพื้นฐาน) ของ 22 กิโลดาลตันและ 19 กิโลดาลตันน้ำหนักโมเลกุลตามลำดับ โปรตีน 7S เป็นส่วนใหญ่ระบุการใช้ระบบ SDS-PAGE เหล่านี้ได้แสดงให้เห็นว่ากลุ่มที่แตกต่างกันของ polypeptides น้ำหนักโมเลกุลระหว่าง 45 และ 65 กิโลดาลตันโดยไม่มีพันธบัตร disulphide พวกเขายังพบในรูปแบบของ oligomers ที่มีน้ำหนักโมเลกุล 156 และ 201 กิโลดาลตันได้.
เพื่อเปรียบเทียบตัวอย่างโปรตีนถั่วเหลืองยังได้รับการทำงานบนหน้าเจล SDS หกรุนแรงวงดนตรีที่ถูกตั้งข้อสังเกตที่ตรวจพบ (เลน C, รูป. 1) ตั้งอยู่ที่ประมาณ 535, 64, 50, 36, 22 และ 16 กิโลดาลตันตามลำดับ วงดนตรีเหล่านี้อาจจะยึดติดกับ polypeptides พื้นฐานของ glycinin ซึ่งมีการยอมรับช่วงน้ำหนักโมเลกุล 16-22 กิโลดาลตัน polypeptides เป็นกรดของ glycinin กับช่วงน้ำหนักโมเลกุล 34-36 กิโลดาลตัน, B-subunit (40- 50 กิโลดาลตัน) และ-subunit ( 64 กิโลดาลตัน) (Roesch & Corredig 2005) วงดนตรีที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงที่ 535 กิโลดาลตันสามารถตรงตามลักษณะที่ oligomers ของ glycinin.
Glycinin และ conglycinin เป็นที่รู้จักเป็นโปรตีนที่จัดเก็บข้อมูลที่สำคัญในเมล็ดมากที่สุดและโดยเฉพาะอย่างยิ่งในถั่วเหลือง (Utsumi, มัตสึและโมริ, 1997) ความสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลคุณสมบัติและการทำงานของ glycinin และเบต้า conglycinin subunit ยังได้รับการตรวจสอบในการศึกษาหลาย (Maruyama et al, 2004;. Utsumi, Katsube, Ishige และ Takaiwa, 1997) จะได้รับพบว่าเบต้า conglycinin มีคุณสมบัติในการผสมที่ดีมากและเป็นอิมัลซิดีกว่า glycinin (โมลินา Papadapoulou และ Ledward, 2001) เพราะนี่คือเบต้า conglycinin มีจำนวนขนาดใหญ่ของกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำที่มีความยืดหยุ่นในระดับโมเลกุลที่สูงขึ้นเมื่อเทียบกับเศษส่วนโปรตีนอื่น ๆ (เบอร์นาร์ด Grandison และลูอิส, 2001) คุณสมบัติการทำงานของโปรตีนทั้งสองจะมีการหารือเพิ่มเติมด้านล่าง.
ฟังก์ชั่นหมวดหมู่ 11: Dakhlaoui-Dkhil et al, (2013) รายงานว่า 16.6% ของโปรตีนระบุวันที่ปาล์ม ( P. dactylifera L. ) ใบเป็นโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการป้องกันประเทศซึ่งรวมถึงการป้องกันควบคุมโปรตีนและโปรตีนต้านทานผู้ที่เกี่ยวข้องกับการล้างพิษ, การตอบสนองความเครียดกู้ภัยมือถือและการตายของเซลล์ ( Bevan et al., 1998) เมื่อเทียบกับ 7% ของโปรตีนวันเมล็ดในหมวดหมู่นี้พบในการศึกษาครั้งนี้ (ตารางที่ 1) โปรตีนจากหมวดหมู่นี้ซึ่งพบได้ใน 20 ที่อุดมสมบูรณ์มากที่สุดคือเมล็ดไบโอตินที่มีส่วนผสมของโปรตีน (ตีฉบับที่ 7)
การแปล กรุณารอสักครู่..
