EnzymesFunction and structureEnzyme

Enzymes
Function and structure

Enzymes are very efficient catalysts for biochemical reactions. They speed up reactions by providing an alternative reaction pathway of lower activation energy.

ppt logo Reaction profiles: uncatalysed and enzyme-catalysed

Like all catalysts, enzymes take part in the reaction - that is how they provide an alternative reaction pathway. But they do not undergo permanent changes and so remain unchanged at the end of the reaction. They can only alter the rate of reaction, not the position of the equilibrium.

Most chemical catalysts catalyse a wide range of reactions. They are not usually very selective. In contrast enzymes are usually highly selective, catalysing specific reactions only. This specificity is due to the shapes of the enzyme molecules.

Many enzymes consist of a protein and a non-protein (called the cofactor). The proteins in enzymes are usually globular. The intra- and intermolecular bonds that hold proteins in their secondary and tertiary structures are disrupted by changes in temperature and pH. This affects shapes and so the catalytic activity of an enzyme is pH and temperature sensitive.

Cofactors may be:

organic groups that are permanently bound to the enzyme (prosthetic groups)
cations - positively charged metal ions (activators), which temporarily bind to the active site of the enzyme, giving an intense positive charge to the enzyme's protein
organic molecules, usually vitamins or made from vitamins (coenzymes), which are not permanently bound to the enzyme molecule, but combine with the enzyme-substrate complex temporarily.

Find out more by looking at:

Chemistry for Biologists logo Proteins
How enzymes work

For two molecules to react they must collide with one another. They must collide in the right direction (orientation) and with sufficient energy. Sufficient energy means that between them they have enough energy to overcome the energy barrier to reaction. This is called the activation energy.

ppt logo Reaction profile

Enzymes have an active site. This is part of the molecule that has just the right shape and functional groups to bind to one of the reacting molecules. The reacting molecule that binds to the enzyme is called the substrate.

An enzyme-catalysed reaction takes a different 'route'. The enzyme and substrate form a reaction intermediate. Its formation has a lower activation energy than the reaction between reactants without a catalyst.

A simplified picture
Route A reactant 1 + reactant 2 --> product

Route B reactant 1 + enzyme --> intermediate
intermediate + reactant 2 --> product + enzyme

So the enzyme is used to form a reaction intermediate, but when this reacts with another reactant the enzyme reforms.

ppt logo Reaction profiles: uncatalysed and enzyme-catalysed
Lock and key hypothesis

This is the simplest model to represent how an enzyme works. The substrate simply fits into the active site to form a reaction intermediate.
Enzyme and Substrate fit together to make enzyme-substrate complex
Induced fit hypothesis

In this model the enzyme molecule changes shape as the substrate molecules gets close. The change in shape is 'induced' by the approaching substrate molecule. This more sophisticated model relies on the fact that molecules are flexible because single covalent bonds are free to rotate.
Factors affecting catalytic activity of enzymes
Temperature
Graph of enzyme activity verses temperature

As the temperature rises, reacting molecules have more and more kinetic energy. This increases the chances of a successful collision and so the rate increases. There is a certain temperature at which an enzyme's catalytic activity is at its greatest (see graph). This optimal temperature is usually around human body temperature (37.5 oC) for the enzymes in human cells.

Above this temperature the enzyme structure begins to break down (denature) since at higher temperatures intra- and intermolecular bonds are broken as the enzyme molecules gain even more kinetic energy.
pH
Graph of enzyme activity verses pH

Each enzyme works within quite a small pH range. There is a pH at which its activity is greatest (the optimal pH). This is because changes in pH can make and break intra- and intermolecular bonds, changing the shape of the enzyme and, therefore, its effectiveness.
Concentration of enzyme and substrate
Graph of enzyme activity verses enzyme concentration Graph of enzyme activity verses substrate concentration

The rate of an enzyme-catalysed reaction depends on the concentrations of enzyme and substrate. As the concentration of either is increased the rate of reaction increases (see graphs).

For a given enzyme concentration, the rate of reaction increases with increasing substrate concentration up to a point, above which any further increase in substrate concentration produces no significant change in reaction rate. This is because the active sites of the enzyme molecules at any given moment are v

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เอนไซม์ฟังก์ชันและโครงสร้างเอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยามีประสิทธิภาพมากสำหรับปฏิกิริยาทางชีวเคมี พวกเขาเร็วขึ้นปฏิกิริยาโดยการปฏิกิริยาทางเลือกทางเดินของพลังงานกระตุ้นต่ำโพรไฟล์ปฏิกิริยาโลโก้ ppt: uncatalysed และเอนไซม์ catalysedเช่นสิ่งที่ส่งเสริมทั้งหมด เอนไซม์มีส่วนร่วมในปฏิกิริยา - วิธีให้เดินมีปฏิกิริยาอื่นที่ แต่ไม่ได้รับการเปลี่ยนแปลงถาวร และดังนั้น การเปลี่ยนแปลงเมื่อปฏิกิริยาสิ้นสุด นอกจากนี้พวกเขาเท่านั้นสามารถเปลี่ยนแปลงอัตราของปฏิกิริยา ตำแหน่งของสมดุลไม่ตัวเร่งปฏิกิริยาทางเคมีมากที่สุดกระตุ้นปฏิกิริยาหลากหลาย พวกเขาจะไม่เลือกมากมัก ใน เอนไซม์มักเลือกสูง catalysing ปฏิกิริยาเฉพาะเท่านั้น ความจำเพาะนี้เป็น เพราะรูปร่างของโมเลกุลเอนไซม์เอนไซม์จำนวนมากประกอบด้วยโปรตีนและไม่ใช่โปรตีน (เรียกว่าการกระตุ้น) โปรตีนในเอนไซม์มักจะกระจุกอยู่ การ intra - และพันธบัตร intermolecular ที่โปรตีนในโครงสร้างของพวกเขา น่าจะถูกรบกวนจากการเปลี่ยนแปลงอุณหภูมิและค่า pH มีผลต่อรูปร่าง และกิจกรรมของเอนไซม์เร่งปฏิกิริยาจึงวัดค่า pH และอุณหภูมิมีความสำคัญหลักอาจเป็น: กลุ่มเกษตรอินทรีย์ที่ถูกผูกไว้กับเอนไซม์ (prosthetic กลุ่ม) อย่างถาวร แคทไอออน - ไอออนโลหะ (กระตุ้น), ซึ่งชั่วคราวผูกกับไซต์ใช้งานของเอนไซม์ ธรรมเนียมบวกเข้มข้นให้โปรตีนของเอนไซม์ ที่มีค่าบวก โมเลกุลของสารอินทรีย์ โดยปกติวิตามิน หรือทำจากวิตามิน (coenzymes), ซึ่งจะไม่ผูกพันอย่างถาวรที่โมเลกุลของเอนไซม์ แต่รวมกับเอนไซม์สารตั้งต้น ซับซ้อนชั่วคราวเพิ่มเติมโดยดูจาก:เคมีชีววิทยาโลโก้โปรตีนวิธีการทำงานของเอนไซม์สำหรับสองโมเลกุลทำปฏิกิริยาจะต้องชนกันกับคนอื่น จะต้องชนกัน ในทิศทางที่ถูก (การปฐมนิเทศ) และ มีพลังงานเพียงพอ พลังงานเพียงพอหมายถึง ว่า ระหว่างพวกเขา ที่พวกเขามีพลังงานมากพอที่เอาชนะอุปสรรคพลังงานปฏิกิริยา สิ่งนี้เรียกว่าพลังงานกระตุ้นppt โลโก้โพรไฟล์ปฏิกิริยาเอนไซม์มีไซต์งาน นี้เป็นส่วนของโมเลกุลที่มีเพียงรูปและกลุ่ม functional จะผูกกับโมเลกุลทำปฏิกิริยาอย่างใดอย่างหนึ่ง โมเลกุลทำปฏิกิริยาที่ผูกไปเอนไซม์เรียกว่าพื้นผิวปฏิกิริยาที่มีเอนไซม์ catalysed ใช้เวลาแตกต่างกัน 'เส้นทาง' เอนไซม์และพื้นผิวแบบปฏิกิริยาระดับกลาง มีพลังงานกระตุ้นต่ำกว่าปฏิกิริยาระหว่างสารตัวเร่งปฏิกิริยาโดยไม่ได้ก่อรูปภาพอย่างง่ายเส้นทางตัวทำปฏิกิริยา 1 + ตัวทำปฏิกิริยา 2--> สินค้า ตัวทำปฏิกิริยากระบวนการผลิต B 1 + เอนไซม์ระดับกลาง--> ปานกลาง + ตัวทำปฏิกิริยา 2--> สินค้า + เอนไซม์ดังนั้น เอนไซม์ที่ใช้ฟอร์มแบบปานกลางปฏิกิริยา แต่ เมื่อนี้ทำปฏิกิริยากับตัวทำปฏิกิริยาอีกเอนไซม์การปฏิรูปโพรไฟล์ปฏิกิริยาโลโก้ ppt: uncatalysed และเอนไซม์ catalysedสมมติฐานกุญแจและลูกกุญแจนี่คือรูปแบบที่ง่ายที่สุดเพื่อแสดงวิธีการทำงานของเอนไซม์ พื้นผิวเรียบง่ายเหมาะกับในไซต์ใช้งานแบบฟอร์มกลางปฏิกิริยาเอนไซม์และสารตั้งต้นพอดีกันจะทำให้พื้นผิวเอนไซม์ที่ซับซ้อนเกิดสมมติฐานพอดีในรูปแบบโมเลกุลเอนไซม์นี้ การเปลี่ยนแปลงรูปร่างเป็นพื้นผิวโมเลกุลได้รับปิด การเปลี่ยนแปลงในรูปร่างที่จะ 'เกิด' จากใกล้พื้นผิวโมเลกุล รุ่นนี้ซับซ้อนอาศัยความจริงที่ว่าโมเลกุลมีความยืดหยุ่น เพราะเลนต์เดี่ยวมีอิสระในการหมุนปัจจัยที่ส่งผลกระทบต่อกิจกรรมเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์อุณหภูมิข้อกราฟของเอนไซม์อุณหภูมิในขณะที่อุณหภูมิสูงขึ้น ปฏิกิริยาโมเลกุลมีพลังงานจลน์มาก ขึ้น เพิ่มโอกาสของการชนที่ประสบความสำเร็จ และดังนั้น อัตราการเพิ่มขึ้น มีอุณหภูมิบางที่การเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ดีสุด (ดูกราฟ) อุณหภูมิที่เหมาะสมนี้จะใกล้เคียงอุณหภูมิร่างกายมนุษย์ (37.5 องศาเซลเซียส) สำหรับเอนไซม์ในเซลล์มนุษย์เหนืออุณหภูมินี้ โครงสร้างเอนไซม์เริ่มทำลายลง (denature) เนื่องจากที่อุณหภูมิสูง ภายใน - และพันธบัตร intermolecular จะแตกเอนไซม์โมเลกุลได้รับพลังงานจลน์มากขึ้นค่า pHกราฟของเอนไซม์ข้อ pHแต่ละเอนไซม์ทำงานอยู่ในช่วง pH ขนาดเล็กค่อนข้าง มีค่า pH เป็นกิจกรรมยิ่งใหญ่ที่สุด (pH ที่เหมาะสม) ทั้งนี้เนื่องจากการเปลี่ยนแปลงค่า pH สามารถทำ และทำลาย intra - และ intermolecular พันธบัตร การเปลี่ยนรูปร่างของเอนไซม์นี้และ จึง ประสิทธิภาพความเข้มข้นของเอนไซม์และสารตั้งต้นกราฟของเอนไซม์ข้อความเข้มข้นเอนไซม์กราฟความเข้มข้นสารตั้งต้นเอนไซม์กิจกรรมข้ออัตราของปฏิกิริยาที่เอนไซม์ catalysed ขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของเอนไซม์และสารตั้งต้น จะเพิ่มความเข้มข้นของอย่างใดอย่างหนึ่งอัตราของปฏิกิริยาเพิ่มขึ้น (ดูกราฟ)สำหรับความเข้มข้นเอนไซม์ที่กำหนด อัตราของปฏิกิริยาขึ้นกับความเข้มข้นของสารตั้งต้นจุด ซึ่งใด ๆ เพิ่มเติมในความเข้มข้นของสารตั้งต้นผลิตไม่มีการเปลี่ยนแปลงอัตราของปฏิกิริยาเพิ่มขึ้น ทั้งนี้เนื่องจากใช้งานไซต์ของโมเลกุลเอนไซม์ที่มีชีวิตอยู่ v

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอนไซม์
ฟังก์ชั่นและโครงสร้าง

เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีประสิทธิภาพมากสำหรับปฏิกิริยาทางชีวเคมี พวกเขาเพิ่มความเร็วในการเกิดปฏิกิริยาโดยการให้ทางเดินปฏิกิริยาพลังงานทางเลือกเปิดใช้งานที่ต่ำกว่า

PPT โปรไฟล์โลโก้ปฏิกิริยา: uncatalysed และเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยา

เช่นเดียวกับตัวเร่งปฏิกิริยาทั้งหมดเอนไซม์จะมีส่วนร่วมในการทำปฏิกิริยา - นั่นคือวิธีที่พวกเขาให้เดินปฏิกิริยาทางเลือก แต่พวกเขาไม่ได้รับการเปลี่ยนแปลงอย่างถาวรและอื่น ๆ ยังคงไม่เปลี่ยนแปลงในตอนท้ายของการเกิดปฏิกิริยา พวกเขาเท่านั้นที่สามารถปรับเปลี่ยนอัตราการเกิดปฏิกิริยาที่ไม่ได้ตำแหน่งของสมดุล

ส่วนใหญ่ตัวเร่งปฏิกิริยาทางเคมีที่เป็นตัวกระตุ้นที่หลากหลายในการเกิดปฏิกิริยา พวกเขามักจะไม่เลือกมาก ในทางตรงกันข้ามเอนไซม์มักจะหัวกะทิ catalysing ปฏิกิริยาที่ระบุเท่านั้น ความจำเพาะนี้เป็นเพราะรูปร่างของโมเลกุลของเอนไซม์

เอนไซม์หลายประกอบด้วยโปรตีนและไม่ใช่โปรตีน (เรียกว่าปัจจัย) ที่ โปรตีนเอนไซม์มักจะเป็นรูปทรงกลม พันธบัตรและโยกย้ายงานทั้งโมเลกุลโปรตีนที่ถือในโครงสร้างมัธยมศึกษาและอุดมศึกษาของพวกเขาจะหยุดชะงักจากการเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิและพีเอช นี้มีผลต่อรูปร่างและเพื่อให้การเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่มีค่า pH และอุณหภูมิมีความละเอียดอ่อน

ปัจจัยอาจจะเป็น:

กลุ่มอินทรีย์ที่ถูกผูกไว้อย่างถาวรเอนไซม์ (กลุ่มเทียม)
ไพเพอร์ - ประจุบวกไอออนโลหะ (activators) ชั่วคราวซึ่งเชื่อมโยงกับการใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์ให้มีค่าใช้จ่ายในเชิงบวกที่รุนแรงกับโปรตีนเอนไซม์ของ
โมเลกุลของสารอินทรีย์, มักวิตามินหรือทำจากวิตามิน (โคเอนไซม์) ซึ่งจะไม่ผูกพันอย่างถาวรโมเลกุลเอนไซม์ แต่รวมกับเอนไซม์ที่ซับซ้อนสารตั้งต้นชั่วคราว

ค้นหาข้อมูลเพิ่มเติมได้โดยดูที่:

เคมีชีววิทยาโปรตีนโลโก้
วิธีเอนไซม์ทำงาน

สำหรับสองโมเลกุลที่จะตอบสนองพวกเขาจะต้องชนกับอีกคนหนึ่ง พวกเขาจะต้องชนกันในทิศทางที่เหมาะสม (ปฐมนิเทศ) และมีพลังงานเพียงพอ พลังงานเพียงพอหมายความว่าระหว่างพวกเขาพวกเขามีพลังงานพอที่จะเอาชนะอุปสรรคพลังงานในการเกิดปฏิกิริยา นี้เรียกว่าพลังงานกระตุ้น

PPT โลโก้ปฏิกิริยารายละเอียด

เอนไซม์มีการใช้งานเว็บไซต์ นี้เป็นส่วนหนึ่งของโมเลกุลที่มีเพียงแค่รูปร่างที่เหมาะสมและการทำงานเป็นกลุ่มที่จะผูกให้เป็นหนึ่งในโมเลกุลปฏิกิริยา โมเลกุลปฏิกิริยาที่ผูกกับเอนไซม์ที่เรียกว่าสารตั้งต้น

ปฏิกิริยาเอนไซม์ตัวเร่งปฏิกิริยาจะใช้เวลาที่แตกต่างกัน 'เส้นทาง' เอนไซม์และสารตั้งต้นในรูปแบบปฏิกิริยากลาง ก่อตัวของมันมีพลังงานกระตุ้นต่ำกว่าปฏิกิริยาระหว่างสารตั้งต้นโดยไม่มีตัวเร่งปฏิกิริยา

รูปแบบเรียบง่ายภาพ
เส้นทางผิดใจ 1 + 2 ผิดใจ -> ผลิตภัณฑ์

เส้นทาง B ผิดใจ 1 + เอนไซม์ -> กลาง
กลาง + ผิดใจ 2 -> ผลิตภัณฑ์ + เอนไซม์

ดังนั้นเอนไซม์ที่มีการใช้รูปแบบการเกิดปฏิกิริยากลาง แต่เมื่อทำปฏิกิริยากับ อีกผิดใจปฏิรูปเอนไซม์

PPT โปรไฟล์โลโก้ปฏิกิริยา: uncatalysed และเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยา
ล็อคและสมมติฐานที่สำคัญ

นี่คือรูปแบบที่ง่ายที่สุดในการเป็นตัวแทนของวิธีการทำงานของเอนไซม์ สารตั้งต้นก็พอดีกับการใช้งานเว็บไซต์ในรูปแบบปฏิกิริยากลาง
เอนไซม์และสารตั้งต้นพอดีกันจะทำให้เอนไซม์สารตั้งต้นที่ซับซ้อน
การชักนำให้เกิดสมมติฐานพอดี

ในรูปแบบนี้โมเลกุลเอนไซม์เปลี่ยนแปลงรูปร่างโมเลกุลสารตั้งต้นได้รับใกล้ การเปลี่ยนแปลงในรูปคือ 'เหนี่ยวนำโดยโมเลกุลสารตั้งต้นใกล้ รุ่นนี้มีความซับซ้อนมากขึ้นอาศัยอยู่กับความจริงที่ว่าโมเลกุลที่มีความยืดหยุ่นเพราะพันธะโควาเลนเดียวมีอิสระในการหมุน
ปัจจัยที่มีผลการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์
อุณหภูมิ
กราฟของเอนไซม์โองการอุณหภูมิ

เป็นอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นโมเลกุลปฏิกิริยามีพลังงานมากขึ้นและการเคลื่อนไหวมากขึ้น นี้จะเพิ่มโอกาสของการปะทะกันที่ประสบความสำเร็จและเพื่อให้อัตราการเพิ่มขึ้น มีอุณหภูมิบางที่การเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่ยิ่งใหญ่ที่สุดของมันคือ (ดูกราฟ) อุณหภูมิที่เหมาะสมซึ่งมักจะเป็นรอบอุณหภูมิของร่างกายมนุษย์ (37.5 องศาเซลเซียส) สำหรับเอนไซม์ในเซลล์มนุษย์

เหนืออุณหภูมินี้โครงสร้างเอนไซม์เริ่มที่จะทำลายลง (ลบล้าง) ตั้งแต่ที่อุณหภูมิสูงและพันธบัตรโยกย้ายงานทั้งโมเลกุลจะแตกเป็นโมเลกุลเอนไซม์ได้รับพลังงานจลน์มากยิ่งขึ้น
ค่า pH
กราฟของเอนไซม์ข้อค่า pH

เอนไซม์แต่ละคนทำงานภายในค่อนข้างช่วงค่า pH ที่มีขนาดเล็ก มีค่า pH ที่เป็นกิจกรรมที่ยิ่งใหญ่ที่สุด (ค่า pH ที่ดีที่สุด) คือ เพราะนี่คือการเปลี่ยนแปลงในค่า pH สามารถโทรออกและสลายพันธะโยกย้ายงานทั้งและโมเลกุลเปลี่ยนรูปร่างของเอนไซม์และมีประสิทธิผล
ความเข้มข้นของเอนไซม์และสารตั้งต้น
กราฟของเอนไซม์ข้อกราฟความเข้มข้นของเอนไซม์เอนไซม์ข้อความเข้มข้นของสาร

อัตราการเกิดปฏิกิริยาเอนไซม์ตัวเร่งปฏิกิริยาจะขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของเอนไซม์และสารตั้งต้น เป็นความเข้มข้นของทั้งจะเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาเพิ่มขึ้น (ดูกราฟ)

สำหรับความเข้มข้นของเอนไซม์ที่กำหนดอัตราการเกิดปฏิกิริยาเพิ่มขึ้นกับการเพิ่มความเข้มข้นของสารถึงจุดดังกล่าวข้างต้นที่ใด ๆ เพิ่มขึ้นอีกในความเข้มข้นของสารผลิตไม่มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญในอัตราการเกิดปฏิกิริยา เพราะนี่คือการใช้งานเว็บไซต์ของโมเลกุลของเอนไซม์ในขณะใดก็ตามที่มี V

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เอนไซม์โครงสร้างและหน้าที่เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีประสิทธิภาพมากสำหรับปฏิกิริยาทางชีวเคมี พวกเขาเร่งปฏิกิริยาโดยให้ปฏิกิริยาทางทางเลือกของการลดใช้พลังงานโลโก้โปรไฟล์ : uncatalysed ในปฏิกิริยาเอนไซม์ catalysed และเหมือนตัวเร่งปฏิกิริยาเอนไซม์มีส่วนร่วมในปฏิกิริยา - นั่นคือวิธีที่พวกเขามีปฏิกิริยาทางอื่น แต่พวกเขาไม่ได้เผชิญกับการเปลี่ยนแปลงที่ถาวรและยังคงไม่เปลี่ยนแปลงที่ส่วนท้ายของปฏิกิริยา พวกเขาสามารถปรับเปลี่ยนอัตราของปฏิกิริยา ไม่ใช่ตำแหน่งของสมดุลตัวเร่งปฏิกิริยาเคมีที่สุดกระตุ้นช่วงกว้างของปฏิกิริยา พวกเขาจะไม่มักจะเลือกมาก . ในทางตรงกันข้ามเอนไซม์มักจะเลือกสูง รายละเอียดปฏิกิริยาเฉพาะเท่านั้น วิธีนี้เนื่องจากรูปร่างของเอนไซม์โมเลกุลมีเอนไซม์ที่ประกอบด้วยโปรตีนและที่ไม่ใช่โปรตีน ( เรียกว่าโคแฟกเตอร์ ) โปรตีนในเอนไซม์มักจะทรงกลม . ภายในและพันธบัตร์ที่ถือของโปรตีนในโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ เป็นต้น โดยการเปลี่ยนแปลงในอุณหภูมิและ pH ที่มีผลต่อรูปร่างและเพื่อให้ฤทธิ์ของเอนไซม์มี pH และอุณหภูมิที่ละเอียดอ่อนปัจจัยอาจเป็น :กลุ่มอินทรีย์ที่ถาวรผูกกับเอนไซม์ ( กลุ่มเทียม )แคตไอออน - ไอออนโลหะประจุบวก ( activators ) ซึ่งเป็นการชั่วคราวผูกกับเว็บไซต์ที่ใช้งานของ เอนไซม์ ให้ประจุบวกที่รุนแรงกับโปรตีนของเอนไซม์โมเลกุลอินทรีย์มักจะทำจากวิตามินหรือวิตามิน ( โค ) ซึ่งไม่ถาวรต้องเอนไซม์โมเลกุล แต่รวมกับถุงต่อมชั่วคราวค้นหาข้อมูลเพิ่มเติมได้โดยการดูที่ :เคมีสำหรับนักชีววิทยาโลโก้โปรตีนเอนไซม์ทำงานอย่างไรสองโมเลกุลที่จะตอบสนองพวกเขาต้องชนกับคนอื่น พวกเขาต้องชนกันในทิศทางขวา ( ทิศทาง ) และพลังงานที่เพียงพอ พลังงานเพียงพอหมายความว่าระหว่างพวกเขาพวกเขามีแรงพอที่จะเอาชนะอุปสรรคพลังงานปฏิกิริยา นี้เรียกว่า กระตุ้นพลังงานโลโก้โปรไฟล์ในปฏิกิริยาเอนไซม์ เป็นเว็บไซต์ที่ใช้งานอยู่ นี้เป็นส่วนหนึ่งของโมเลกุลที่มีเพียงขวารูปร่างและการทำงานกลุ่มผูกหนึ่งของปฏิกิริยาของโมเลกุล ส่วนปฏิกิริยาโมเลกุลที่ผูกกับเอนไซม์ที่เรียกว่า สารเอนไซม์ catalysed ปฏิกิริยาต้องใช้เส้นทางที่แตกต่างกัน ' ' เอนไซม์พื้นผิวและรูปแบบปฏิกิริยาขั้นกลาง การเกิดของมันได้ลดลงกระตุ้นพลังงานมากกว่าปฏิกิริยาระหว่างสารตั้งต้น โดยตัวเร่งปฏิกิริยาที่ง่ายรูปเส้นทางของสารตั้งต้น 1 + 2 -- > ผลิตภัณฑ์เส้นทาง B และ 1 + เอนไซม์ -- > กลางกลาง + สารตั้งต้น 2 -- > สินค้า + เอนไซม์ดังนั้น เอนไซม์ที่ใช้ในการรูปแบบปฏิกิริยาปานกลาง แต่เมื่อทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้นอื่นของการปฏิรูปโลโก้โปรไฟล์ : uncatalysed ในปฏิกิริยาเอนไซม์ catalysed และกุญแจล็อคและสมมติฐานนี้เป็นรุ่นที่ง่ายที่สุดที่จะเป็นตัวแทนของเอนไซม์ทำงานอย่างไร . พื้นผิวเพียงแค่ใส่เว็บไซต์ที่ใช้งานในรูปแบบปฏิกิริยาขั้นกลางเอนไซม์และสารตั้งต้นที่พอดีร่วมกันเพื่อให้เอนไซม์พอดีเกิดสมมติฐานรุ่นนี้สามารถเปลี่ยนรูปร่างเป็นโมเลกุล ( โมเลกุลได้รับอย่างใกล้ชิด การเปลี่ยนรูปร่างเป็น ' กระตุ้น ' โดยใกล้พื้นผิวโมเลกุล รุ่นนี้ที่ซับซ้อนมากขึ้นต้องอาศัยข้อเท็จจริงที่ว่า โมเลกุลโควาเลนต์พันธบัตรยืดหยุ่นเพราะเดียวฟรีหมุนปัจจัยที่มีผลต่อความว่องไวของเอนไซม์อุณหภูมิกราฟของเอนไซม์อุณหภูมิ ข้อเมื่ออุณหภูมิสูงขึ้น , มีปฏิกิริยาโมเลกุลมีพลังงานจลน์มากขึ้นและพลังงาน นี้จะเพิ่มโอกาสของการชนกันและประสบความสำเร็จ ดังนั้นอัตราการเพิ่มขึ้น มีอุณหภูมิที่แน่นอน ซึ่งมีความว่องไวของเอนไซม์ที่ของมากที่สุด ( เห็นกราฟ ) ที่อุณหภูมินี้เป็นอุณหภูมิปกติรอบ ๆร่างกายของมนุษย์ ( 37.5 องศาเซลเซียส ) เพราะเอนไซม์ในเซลล์ของมนุษย์เหนืออุณหภูมินี้โครงสร้างเอนไซม์เริ่มที่จะทำลายลง ( นม ) ตั้งแต่ระดับอุณหภูมิภายในและพันธบัตร์หักเป็นเอนไซม์โมเลกุลได้รับมากยิ่งขึ้นพลังงานจลน์อกราฟของเอนไซม์ข้ออเอนไซม์แต่ละงานภายในช่วง pH ค่อนข้างน้อย มี pH ที่ กิจกรรม เป็น ที่ยิ่งใหญ่ที่สุด ( pH ที่เหมาะสม ) นี้เป็นเพราะการเปลี่ยนแปลงของ pH สามารถสร้างและทำลายภายในและพันธบัตร์ การเปลี่ยนรูปร่างของเอนไซม์ และ ดังนั้น ประสิทธิภาพของความเข้มข้นของเอนไซม์ และสารอาหารกราฟของโองการความเข้มข้นของเอนไซม์เอนไซม์เอนไซม์ความเข้มข้นสารอาหารของกราฟ ข้ออัตราของปฏิกิริยาเอนไซม์ catalysed ขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของเอนไซม์และสับสเตรท เป็นสมาธิให้เพิ่มขึ้น เพิ่มอัตราการตอบสนอง ( เห็นกราฟ )เพื่อให้ความเข้มข้นของเอนไซม์ เพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาการเพิ่มความเข้มข้นสารอาหารถึงจุด เหนือซึ่งเพิ่มเพิ่มเติมในความเข้มข้นสารอาหารผลิต ไม่มีการเปลี่ยนแปลงในอัตราปฏิกิริยา นี้เป็นเพราะใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์โมเลกุลในขณะใดก็ตามเป็นวี