inter-subunit interfaces are nonpol

inter-subunit interfaces are nonpolar and play a major role in protein
stabilization, in the presence or in the absence of disulfide linkages.
These factors, together with steric hindrance by the carbohydrate
moiety, are suggested to decrease the susceptibility to proteolysis of
these proteins and, consequently, the production of bioactive sequences
(Deshpande & Damodaran, 1989; Nielsen, Deshpande, Hermodson, &
Scott, 1988; Semino, Restani, & Cerletti, 1985).
2.2. The effect of processing on protein digestibility
Several studies are available concerning processing conditions that
have been set up to increase efficiency of hydrolysis of legume proteins
(Chao, He, Jung, & Aluko, 2013). Considerable attention, in this regard,
has been focused on factors responsible for limited digestibility of
legume proteins before and after processing (Carbonaro, Grant,
Cappelloni, & Pusztai, 2000; Carbonaro et al., 2012; Deshpande &
Damodaran, 1989). Major storage proteins of legume seeds are oligomeric
globulins that, according to their sedimentation coefficients, belong
to the two groups of 7S and 11S proteins. The former are trimers
of about 150 kDa, stabilized by hydrophobic interactions, electrostatic
and hydrogen bonds, while 11S proteins are hexamers of about
450 kDa. In the latter, acidic and basic chains are associated by disulfide
bridges, and three dimers are held together by noncovalent bonds.
Upon thermal treatment, oligomeric proteins undergo dissociation
into monomers and reaggregation: formation of high MW complexes
stabilized by hydrophobic interactions, with frequent involvement of
disulfide bonds, has been observed (e.g. in aggregates from the 11S protein)
(Utsumi, Damodaran, & Kinsella, 1984). Such complexes have impaired
functional properties, digestibility and amino acid availability
(Carbonaro, Vecchini, & Carnovale, 1993; Duodu, Taylor, Belton, &
Hamaker, 2003). Besides essential amino acids, potentially bioactive sequences
may be trapped inside these aggregates in a biounavailable
form (Carbonaro et al., 2005; Udenigwe & Aluko, 2012). In addition, immunological
adverse reactions have been ascribed to soluble aggregates
from oligomeric plant proteins and derived peptides (see below).
A comparison among the degradation pattern of denatured globulins
from different legume species has revealed that, unlike phaseolin
(P. vulgaris L. 7S globulin), vicilin (P. sativum L. 7S globulin), glycinin
(Glycine max L. 11S globulin) and β-conglycinin (G. max L. 7S globulin)
are less readily digested by several proteases in the denatured than in
the native state (Deshpande & Damodaran, 1989). As evidenced by circular
dichroism spectroscopic analysis, phaseolin has a more stable
structure than vicilin in the native state, because of a higher content in
β-sheet secondary structure (50 and 30%, respectively). In phaseolin,
only disruption of the quaternary structure occurs upon heating. On
the contrary, β-sheet content of vicilin is increased by thermal treatment
at the cost of α-helix and β-turns. The increase in β-sheet structure
has been suggested to reduce the susceptibility to proteolysis of
heated vicilin.
Subsequently, the susceptibility to in vivo proteolytic breakdown of
aggregates that are formed during heating of legume proteins has been
evaluated (Carbonaro, Maselli, Dore, & Nucara, 2008; Carbonaro et al.,
2000). Monitoring gastrointestinal digestion of native and autoclaved
storage globulins showed that, after thermal treatment, high amounts
of undigested complexes of high MW were present in the small intestine
of rats. Amino acid analysis of the small intestinal digests from heated
globulins revealed the presence of unavailable hydrophobic amino
acids (alanine, valine, methionine, isoleucine, phenylalanine) and of
cysteine (about 20%) (Carbonaro et al., 2000). Differences in the aggregation
pattern of storage globulins have been suggested to be responsible
for their in vivo digestibility behaviors before and after thermal
treatment (Carbonaro et al., 2005).
A decrease in digestibility of legume seed proteins after severe
thermal processing has generally been observed. However, vicilin-rich
extracts from different Phaseolus species differ in their aggregation
and digestibility patterns, possibly because of the existence of several
phaseolin types, with a different subunit composition. It has been
found that the α-subunit of phaseolin is more resistant to trypsinolysis
than the β-subunit (Montoya et al., 2009; Tang, Chen, & Ma, 2009).
The effect of high pressure (HP) processing, one of the most studied
emerging technologies, on the structural properties, functionality and
digestibility of seed storage proteins has been investigated by fluorescence
and calorimetric studies. Application of HP from 200 to 600 MPa
to a vicilin-rich isolate resulted in a gradual increase in fluorescence
strength and surface hydrophobicity and in a decrease in denaturation
enthalpy change, indicating protein unfolding and exposure of hydrophobic
clusters. Formation of stable soluble aggregates at pressure
above 200 MPa through disulfide bonding was observed, increasing
emulsifying activity, whereas trypsin digestion of the protein isolate
was impaired (Yin, Tang, Wen, Yang, & Li, 2008).
HP treatment at 400 MPa has been found to increase emulsifying
properties (decrease of droplet size) of lupin proteins, too, consequently
to aggregation of α-conglutin (11S protein) and denaturation of β-
conglutin (7S protein). However, digestibility of lupin proteins was
not increased (Chapleau & de Lamballerie-Anton, 2003).
Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) studies on the secondary
structure of several plant proteins in native and denatured states
by analysis of the amide I band have been performed. The application of
resolution-enhancement techniques to FTIR spectra has made more
detailed secondary structural study possible, providing additional information
to those obtained from conventional X-ray and NMR techniques.
This turned out to be especially important for poorly or non-crystallizable
proteins, such as caseins (Fig. 3).
The amide I absorption band, together with its spectral deconvolution
with Gaussian contributions, of selected legume proteins — soybean
trypsin inhibitor, concanavalin A and 7S globulin, in comparison
with that of the animal proteins, is shown in Fig. 4. FTIR analysis con-
firms that the secondary structure of legume proteins is dominated by
β-sheets and β-turn structures, unlike that of bovine serum albumin
or myoglobin, rich in α-helix. A high β-sheet content characterizes β-
lactoglobulin, too (Nucara et al., 2013).
The effect of thermal treatment on the structure of legume proteins
in comparison with that of other food proteins has been studied by
FTIR to point out the role of specific structural elements on protein
digestibility and amino acid bioavailability (Carbonaro et al., 2008;
Carbonaro et al., 2012). Results showed a much higher content in β-
sheet conformation for protein-rich plant foods (i.e. legumes and
cereals) (22–44%) in comparison with animal foods, such as milk and
meat (7–11%). Cereal proteins presented a higher α-helix/β-sheet

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

อินเทอร์เฟซระหว่างย่อยมี nonpolar และมีบทบาทสำคัญในโปรตีนเสถียรภาพ สถานะ หรือการขาดงานของลิงค์ไดซัลไฟด์ปัจจัยเหล่านี้ พร้อมน๊อต steric โดยคาร์โบไฮเดรตmoiety แนะนำให้ลดการ proteolysis ของไก่โปรตีนเหล่านี้และ จึง การผลิตลำดับกรรมการก(Deshpande & Damodaran, 1989 นีล Deshpande, Hermodson, &สก็อตต์ 1988 Semino, Restani, & Cerletti, 1985)2.2.ผลของการประมวลผลบน digestibility โปรตีนมีหลายการศึกษาประมวลผลที่เกี่ยวข้องกับเงื่อนไขที่มีการตั้งค่าเพื่อเพิ่มประสิทธิภาพของไฮโตรไลซ์ของโปรตีน legume(เจ้า เขา Jung, & Aluko, 2013) ความสนใจมาก ในเรื่องนี้มีการเน้นชอบ digestibility จำกัดของปัจจัยโปรตีน legume ก่อน และ หลังการประมวลผล (Carbonaro เงินช่วยเหลือCappelloni, & Pusztai, 2000 Carbonaro et al., 2012 Deshpande และDamodaran, 1989) โปรตีนสำคัญการเก็บรักษาของเมล็ด legume เป็น oligomericglobulins ที่ ตามสัมประสิทธิ์การตกตะกอนกลุ่มที่สองของโปรตีน 7S และ 11S เดิมเป็น trimersของประมาณ 150 kDa เสถียร โดย hydrophobic โต้ งานและ พันธบัตรไฮโดรเจน ในขณะที่โปรตีน 11S hexamers ประมาณ450 kDa ในห่วงโซ่หลัง เปรี้ยว และพื้นฐานเกี่ยวข้อง โดยไดซัลไฟด์สะพาน dimers สามจะขึ้นกัน ด้วย noncovalent พันธบัตรเมื่อบำบัดความร้อน โปรตีน oligomeric รับ dissociationmonomers และ reaggregation: ก่อตัวของคอมเพล็กซ์ MW สูงเสถียร โดย hydrophobic โต้ตอบ กับมีส่วนร่วมบ่อย ๆไดซัลไฟด์ขายหุ้นกู้ มีการตรวจสอบ (เช่นในผลจากโปรตีน 11S)(นะเมะ Damodaran และ Kinsella, 1984) สิ่งอำนวยความสะดวกดังกล่าวมีความบกพร่องทางด้านพร้อมคุณสมบัติ digestibility และกรดอะมิโนที่ทำงาน(Carbonaro, Vecchini, & Carnovale, 1993 Duodu เทย์เลอร์ Belton, &Hamaker, 2003) นอกจากนี้กรดอะมิโนจำเป็น กรรมการกอาจลำดับอาจติดอยู่ภายในผลเหล่านี้ในการ biounavailableแบบฟอร์ม (Carbonaro et al., 2005 Udenigwe & Aluko, 2012) นอกจากนี้ ภูมิคุ้มกันอาการไม่พึงประสงค์ได้รับ ascribed เพื่อเพิ่มการละลายจากพืช oligomeric โปรตีนและเปปไทด์ที่ได้รับ (ดูด้านล่าง)การเปรียบเทียบระหว่างรูปแบบการสลายตัวของ denatured globulinsจาก legume แตกต่าง พันธุ์ได้เปิดเผยว่า ต่างจาก phaseolin(P. vulgaris L. 7S กลอบูลิน), vicilin (P. sativum L. 7S กลอบูลิน), glycinin(Glycine max L. 11S กลอบูลิน) และβ-conglycinin (กรัมสูงสุด L. 7S กลอบูลิน)มีน้อยต้องพร้อม โดยหลาย proteases ในตัว denatured กว่ารัฐเจ้า (Deshpande & Damodaran, 1989) เป็นหลักฐาน โดยวงdichroism spectroscopic วิเคราะห์ phaseolin มีคอกเพิ่มเติมโครงสร้างกว่า vicilin ในสถานะดั้งเดิม เนื่องจากเนื้อหาที่สูงขึ้นในโครงสร้างรองแผ่นβ (30% และ 50 ตามลำดับ) ใน phaseolinเฉพาะทรัพย quaternary โครงสร้างเกิดขึ้นเมื่อความร้อน บนเนื้อหาตรงกันข้าม β-แผ่นของ vicilin จะเพิ่มขึ้น โดยรักษาความร้อนค่าเกลียวด้วยกองทัพและβ-เปลี่ยน การเพิ่มขึ้นของโครงสร้างแผ่นβมีการแนะนำเพื่อลดภูมิไวรับการ proteolysis ของvicilin อุ่นในเวลาต่อมา ไก่จะแบ่ง proteolytic ในสัตว์ทดลองผลที่เกิดขึ้นระหว่างความร้อนของ legume โปรตีนได้ค่า (Carbonaro, Maselli, Dore, & Nucara, 2008 Carbonaro et al.,2000) ตรวจสอบระบบการย่อยอาหารพื้นเมือง และ autoclavedเก็บ globulins พบว่า หลังรักษาความร้อน สูงคอมเพล็กซ์ undigested ของ MW สูงมีอยู่ในลำไส้เล็กของหนู กรดอะมิโนวิเคราะห์ digests ลำไส้เล็กจากอุ่นglobulins เปิดเผยก็ไม่ hydrophobic อะมิโนกรด (อะลานีน วาลีน methionine, isoleucine, phenylalanine) และcysteine (20%) (Carbonaro et al., 2000) ความแตกต่างในการรวมมีการแนะนำรูปแบบการเก็บ globulins จะรับผิดชอบสำหรับทำงาน digestibility ในสัตว์ทดลองก่อน และหลัง จากความร้อนการรักษา (Carbonaro et al., 2005)Digestibility legume เมล็ดโปรตีนหลังจากการลดลงอย่างรุนแรงโดยทั่วไปการดำเนินการประมวลผลความร้อน อย่างไรก็ตาม ริช vicilinสารสกัดจากสายพันธุ์เขียวต่าง ๆ แตกต่างกันในการรวมและรูป แบบ digestibility อาจเนื่องจากมีอยู่หลายชนิดชนิด phaseolin มีองค์ประกอบย่อยต่าง ๆ ที่ จะได้รับพบว่าย่อยด้วยกองทัพของ phaseolin ทนมากขึ้นเพื่อ trypsinolysisกว่าที่β-ย่อย (Montoya et al., 2009 ถัง เฉิน และ Ma, 2009)ผลของความดันสูง (HP) ประมวลผล หนึ่งของศึกษาที่สุดเทคโนโลยี บนคุณสมบัติโครงสร้าง ฟังก์ชัน และdigestibility โปรตีนเก็บเมล็ดได้ถูกสอบสวน โดย fluorescenceและการศึกษา calorimetric โปรแกรมประยุกต์ของ HP จาก 200 แรง 600จะอุดมไปด้วย vicilin แยกให้เพิ่มขึ้นใน fluorescenceความแข็งแรงและผิว hydrophobicity และลดลงใน denaturationความร้อนแฝงเปลี่ยน ระบุโปรตีนแฉและสัมผัสของ hydrophobicคลัสเตอร์ ก่อตัวของผลมีเสถียรภาพละลายน้ำที่ความดันข้างบนแรง 200 ผ่านไดซัลไฟด์ ยึดถูกสังเกต เพิ่มสกัดกิจกรรม ในขณะที่ทริปซินย่อยอาหารโปรตีนแยกไม่พิการ (ยิน ถัง Wen ยาง และ Li, 2008)รักษา HP ที่แรง 400 ได้พบเพิ่มสกัดคุณสมบัติ (การลดลงของขนาดหยด) ของนำโปรตีน เกินไป ดังนั้นการรวมด้วยกองทัพ-conglutin (11S โปรตีน) และ denaturation ของβ-conglutin (7S โปรตีน) อย่างไรก็ตาม digestibility นำโปรตีนได้ไม่เพิ่มขึ้น (Chapleau และเด Lamballerie แอ 2003)กอินฟราเรด (FTIR) การศึกษามัธยมศึกษาการแปลงฟูรีเยโครงสร้างของโปรตีนพืชหลายในอเมริกาดั้งเดิม และ denaturedโดยการวิเคราะห์ของ amide ฉันวงได้ปฏิบัติการ การประยุกต์ใช้ปรับปรุงแก้ไขเทคนิคการแรมสเป็คตรา FTIR ได้เพิ่มมากขึ้นรายละเอียดรองโครงสร้างศึกษาได้ ให้ข้อมูลเพิ่มเติมผู้ที่ได้รับจากเทคนิคเอกซเรย์และ NMRนี้กลายเป็นสิ่งสำคัญอย่างยิ่งสำหรับงาน หรือไม่ crystallizableโปรตีน เช่น caseins (Fig. 3)Amide ฉันดูดซึมวง ร่วมกับ deconvolution ของสเปกตรัมกับผลงาน Gaussian ของ legume เลือกโปรตีนเช่นถั่วเหลืองทริปซินผล concanavalin A และ 7S กลอบูลิ น เทียบกับค่าของโปรตีนสัตว์ เป็นแสดงใน Fig. 4 คอนวิเคราะห์ FTIR-บริษัทที่มีโครงสร้างรองของโปรตีน legume ถูกครอบงำด้วยแผ่นβและβ-เปิดโครงสร้าง แตกต่างจากของวัว serum albuminหรือไมโยโกล บิน อุดมไปด้วยเกลียวด้วยกองทัพ ระบุลักษณะของเนื้อหาเป็นแผ่นβสูงβ-lactoglobulin เกินไป (Nucara et al., 2013)ผลของการรักษาความร้อนในโครงสร้างของโปรตีน legumeเมื่อเปรียบเทียบกับอาหารโปรตีนอื่น ๆ ที่มีการศึกษาโดยFTIR เพื่อชี้ให้เห็นบทบาทขององค์ประกอบโครงสร้างเฉพาะในโปรตีนdigestibility และชีวปริมาณออกฤทธิ์ของกรดอะมิโน (Carbonaro et al., 2008Carbonaro et al., 2012) ผลลัพธ์ที่แสดงให้เห็นว่าเนื้อหาสูงมากในβ-แผ่น conformation สำหรับอาหารพืชอุดมไปด้วยโปรตีน (เช่นกิน และธัญญาหาร) (22-44%) เมื่อเปรียบเทียบกับอาหารสัตว์ เช่นนม และเนื้อ (7-11%) ธัญพืชโปรตีนแสดงความสูงด้วยกองทัพเกลียว/β-แผ่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การเชื่อมต่อระหว่างหน่วยย่อยมีไม่มีขั้วและมีบทบาทสำคัญในโปรตีนที่มีเสถียรภาพในการปรากฏตัวหรือในกรณีที่ไม่มีการเชื่อมโยงซัลไฟด์. ปัจจัยเหล่านี้ร่วมกับอุปสรรค steric โดยคาร์โบไฮเดรตครึ่งหนึ่งที่แนะนำให้ลดความไวในการproteolysis ของโปรตีนเหล่านี้และดังนั้นการผลิตของลำดับออกฤทธิ์ทางชีวภาพ(Deshpande Damodaran & 1989; นีลเซ่น Deshpande, Hermodson และสกอตต์, 1988; Semino, Restani และ Cerletti, 1985). 2.2 ผลกระทบของการประมวลผลในการย่อยโปรตีนการศึกษาจำนวนมากที่มีอยู่เกี่ยวกับเงื่อนไขในการประมวลผลที่ได้รับการจัดตั้งขึ้นเพื่อเพิ่มประสิทธิภาพในการย่อยสลายของโปรตีนถั่ว(เจ้าเขาจุงและ Aluko 2013) ความสนใจมากในเรื่องนี้ได้มุ่งเน้นที่ปัจจัยที่รับผิดชอบในการย่อย จำกัด ของโปรตีนถั่วก่อนและหลังการประมวลผล(Carbonaro, แกรนท์Cappelloni และ Pusztai, 2000; Carbonaro et al, 2012;. Deshpande และDamodaran, 1989) โปรตีนที่สำคัญของการเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์พืชตระกูลถั่วเป็น oligomeric globulins ว่าตามค่าสัมประสิทธิ์การตกตะกอนของพวกเขาเป็นสมาชิกของทั้งสองกลุ่ม7S และโปรตีน 11S อดีตเป็น Trimers ประมาณ 150 กิโลดาลตันเสถียรโดยไม่ชอบน้ำปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิตพันธบัตรและไฮโดรเจนในขณะที่โปรตีน11S เป็น hexamers ประมาณ450 กิโลดาลตัน ในระยะหลังที่เป็นกรดและเครือข่ายพื้นฐานที่เกี่ยวข้องโดยซัลไฟด์. สะพานและสาม dimers จะจัดขึ้นร่วมกันโดยพันธบัตร noncovalent เมื่อการรักษาความร้อนโปรตีน oligomeric รับการแยกออกจากกันเข้าไปในโมโนเมอร์และreaggregation: การก่อตัวของคอมเพล็กซ์เมกะวัตต์สูงมีเสถียรภาพโดยการมีปฏิสัมพันธ์กับน้ำ, การมีส่วนร่วมที่พบบ่อย ของพันธบัตรซัลไฟด์ได้รับการปฏิบัติ(เช่นในมวลรวมจากโปรตีน 11S) (Utsumi, Damodaran และคินเซลลา, 1984) คอมเพล็กซ์ดังกล่าวได้มีความบกพร่องคุณสมบัติการทำงานย่อยและกรดอะมิโนที่พร้อมใช้งาน(Carbonaro, Vecchini และ Carnovale 1993; Duodu เทย์เลอร์, เบลตันและHamaker, 2003) นอกจากนี้กรดอะมิโนที่จำเป็นที่อาจเกิดขึ้นลำดับออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่อาจจะติดอยู่ภายในมวลเหล่านี้ใน biounavailable รูปแบบ (Carbonaro et al, 2005;. & Udenigwe Aluko 2012) นอกจากนี้ยังมีภูมิคุ้มกันอาการไม่พึงประสงค์ได้รับการกำหนดให้มวลรวมที่ละลายน้ำได้จากพืชโปรตีนเปปไทด์และoligomeric มา (ดูด้านล่าง). เปรียบเทียบระหว่างรูปแบบการย่อยสลายของ globulins เอทิลแอลกอฮอล์จากสายพันธุ์ถั่วที่แตกต่างกันได้เปิดเผยว่าแตกต่างจากphaseolin (พี vulgaris L. 7S โกลบูลิ) vicilin (พี sativum L. 7S globulin) glycinin (Glycine สูงสุดแอลโกลบูลิ 11S) และβ-conglycinin (จีแอลสูงสุด 7S globulin) จะถูกย่อยสลายน้อยได้อย่างง่ายดายโดยโปรตีเอสในหลายแปลงสภาพกว่าในพื้นเมืองของรัฐ (Deshpande และ Damodaran, 1989) เป็นหลักฐานโดยวงกลมdichroism วิเคราะห์สเปกโทรสโก, phaseolin มีเสถียรภาพมากขึ้นโครงสร้างกว่าvicilin ในรัฐพื้นเมืองเพราะเนื้อหาที่สูงขึ้นในβแผ่นโครงสร้างทุติยภูมิ(50 และ 30% ตามลำดับ) ใน phaseolin, เพียงการหยุดชะงักของโครงสร้างสี่เกิดขึ้นเมื่อความร้อน ในทางตรงกันข้ามเนื้อหาβ-แผ่น vicilin จะเพิ่มขึ้นโดยการรักษาความร้อนที่ค่าใช้จ่ายของα-เกลียวและβ-เปลี่ยน การเพิ่มขึ้นของโครงสร้างβแผ่นได้รับการแนะนำเพื่อลดความไวในการ proteolysis ของ vicilin อุ่น. ต่อจากนั้นความอ่อนแอในร่างกายสลายโปรตีนของมวลรวมที่จะเกิดขึ้นในช่วงที่ความร้อนของโปรตีนถั่วได้รับการประเมินผล(Carbonaro, Maselli, Dore และ Nucara 2008. Carbonaro, et al, 2000) การตรวจสอบการย่อยอาหารในทางเดินอาหารของพื้นเมืองและเบาจัดเก็บ globulins แสดงให้เห็นว่าหลังการรักษาความร้อนปริมาณสูงของคอมเพล็กซ์ไม่ได้แยกแยะของเมกะวัตต์สูงมีอยู่ในลำไส้เล็กของหนู การวิเคราะห์กรดอะมิโนของลำไส้ย่อยขนาดเล็กจากอุ่นglobulins เปิดเผยการปรากฏตัวของอะมิโนที่ใช้งานไม่ได้ชอบน้ำกรด(อะลานีน, วาลีน, methionine, ไอโซลิวซีน, phenylalanine) และcysteine ​​(ประมาณ 20%) (Carbonaro et al., 2000) ความแตกต่างในการรวมรูปแบบของ globulins จัดเก็บข้อมูลที่ได้รับการแนะนำให้เป็นผู้รับผิดชอบสำหรับในร่างกายของพวกเขาพฤติกรรมการย่อยก่อนและหลังความร้อนรักษา(Carbonaro et al., 2005). ลดลงในการย่อยโปรตีนของเมล็ดพันธุ์พืชตระกูลถั่วหลังอย่างรุนแรงกระบวนการให้ความร้อนได้รับการปฏิบัติโดยทั่วไป. อย่างไรก็ตาม vicilin ที่อุดมไปด้วยสารสกัดจากสายพันธุ์ที่แตกต่างกันPhaseolus แตกต่างกันในการรวมตัวของพวกเขารูปแบบและการย่อยอาจจะเป็นเพราะการดำรงอยู่ของหลายชนิดphaseolin กับองค์ประกอบ subunit แตกต่างกัน จะได้รับพบว่าα-subunit ของ phaseolin คือทนต่อการ trypsinolysis กว่าβ-subunit (มอนโตยะ et al, 2009;. ถังเฉินและหม่า 2009). ผลของความดันสูง (HP) ประมวลผลอย่างใดอย่างหนึ่ง ของการศึกษามากที่สุดเทคโนโลยีที่เกิดขึ้นใหม่ในคุณสมบัติโครงสร้างการทำงานและการย่อยของโปรตีนเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์ที่ได้รับการตรวจสอบโดยการเรืองแสงและการศึกษาแคลอรี การประยุกต์ใช้ HP 200-600 เมกะปาสคาลที่จะแยกvicilin ที่อุดมไปด้วยผลในการค่อยๆเพิ่มขึ้นในการเรืองแสงความแข็งแรงและไฮโดรพื้นผิวและลดลงdenaturation การเปลี่ยนแปลงเอนทัลปีแสดงให้เห็นแฉโปรตีนและการสัมผัสของน้ำกลุ่ม การก่อตัวของมวลรวมที่ละลายน้ำได้คงที่ความดันสูงกว่า 200 MPa ผ่านพันธะซัลไฟด์พบว่าการเพิ่มกิจกรรมที่ผสมในขณะที่การย่อยอาหารtrypsin ของโปรตีนแยกไม่สมบูรณ์(หยินถังไตหยางและหลี่, 2008). การรักษา HP ที่ 400 MPa มี การค้นพบที่จะเพิ่มการผสมคุณสมบัติ(ลดลงของขนาดหยด) ของโปรตีนโหดร้ายเกินไปดังนั้นการรวมตัวของα-conglutin (11S โปรตีน) และสูญเสียสภาพธรรมชาติของβ- conglutin (โปรตีน 7S) อย่างไรก็ตามการย่อยของโปรตีนหมาป่าได้ไม่ได้เพิ่มขึ้น (Chapleau และเด Lamballerie-แอนตัน, 2003). แปลงฟูริเยอินฟราเรด (FTIR) การศึกษาเกี่ยวกับรองโครงสร้างของโปรตีนโรงงานหลายแห่งในรัฐพื้นเมืองและแปลงสภาพโดยการวิเคราะห์ของเอไมด์ผมวงดนตรีที่ได้รับการดำเนินการ การประยุกต์ใช้เทคนิคที่มีความละเอียดเพิ่มประสิทธิภาพสเปกตรัม FTIR ได้ทำเพิ่มเติมรายละเอียดที่สองการศึกษาความเป็นไปได้ที่มีโครงสร้างการให้ข้อมูลเพิ่มเติมกับผู้ที่ได้รับจากการชุมนุมเอ็กซ์เรย์และเทคนิคNMR. นี้จะกลายเป็นสิ่งที่สำคัญอย่างยิ่งสำหรับการได้ไม่ดีหรือไม่ crystallizable โปรตีนดังกล่าว เป็น caseins (รูปที่ 3).. เอไมด์ผมวงดูดซึมร่วมกับ deconvolution สเปกตรัมของกับผลเสียนของโปรตีนถั่วที่เลือก- ถั่วเหลืองยับยั้งtrypsin, concanavalin และ 7S โกลบูลิในการเปรียบเทียบกับที่ของโปรตีนจากสัตว์ที่จะแสดงในรูป 4. การวิเคราะห์ FTIR ทำาบริษัท ว่าโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนถั่วถูกครอบงำโดยβแผ่นและโครงสร้างβ-turn ต่างจากซีรั่มอัลบูมิวัวหรือ myoglobin ที่อุดมไปด้วยα-เกลียว เนื้อหาแผ่นβสูงลักษณะβ- lactoglobulin เกินไป (Nucara et al., 2013). ผลของการรักษาความร้อนกับโครงสร้างของโปรตีนถั่วในการเปรียบเทียบกับที่ของโปรตีนอาหารอื่น ๆ ได้รับการศึกษาโดย FTIR จะชี้ให้เห็นบทบาท ขององค์ประกอบโครงสร้างโปรตีนที่เฉพาะเจาะจงในการย่อยและการดูดซึมกรดอะมิโน(Carbonaro et al, 2008;.. Carbonaro et al, 2012) ผลการศึกษาพบเนื้อหาที่สูงขึ้นมากในβ-โครงสร้างแผ่นสำหรับพืชอาหารที่อุดมด้วยโปรตีน(เช่นพืชตระกูลถั่วและธัญพืช) (22-44%) เมื่อเทียบกับอาหารสัตว์เช่นนมและเนื้อสัตว์(7-11%) โปรตีนธัญพืชที่นำเสนอสูงα-เกลียว / βแผ่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

อินเตอร์ เฟซซึ่งจะไม่มีขั้ว และมีบทบาทในการรักษาเสถียรภาพของโปรตีน
, ในการแสดงตนหรือการขาดการเชื่อมโยงได .
ปัจจัยเหล่านี้ร่วมกันกับเอขัดขวางโดยคาร์โบไฮเดรต
โดจะแนะนำให้ลดความไวต่อโปรตีโ ลซิสของ
โปรตีนเหล่านี้และดังนั้นการผลิตสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพของลำดับ
( deshpande & damodaran , 1989 ; นีลเส็นdeshpande hermodson &
, , สก็อต , 1988 ; semino restani , & cerletti , 1985 ) .
2.2 . ผลของการประมวลผลในการย่อยโปรตีน
หลายการศึกษาที่มีอยู่เกี่ยวกับการประมวลผลเงื่อนไขที่
ได้ถูกเซ็ตอัพเพื่อเพิ่มประสิทธิภาพในการย่อยโปรตีนถั่ว
( เจ้า , เขาจัง & Aluko , 2013 ) ความสนใจมากในการนี้
ได้มุ่งเน้นปัจจัยที่รับผิดชอบในการย่อยโปรตีนจำกัด
ถั่วก่อนและหลังการประมวลผล ( carbonaro , อนุญาต ,
cappelloni & pusztai , 2000 ; carbonaro et al . , 2012 ; deshpande &
damodaran , 1989 ) เมล็ดถั่วเป็นโปรตีนหลักกระเป๋าของโอลิโก
โกลบูลินว่าตามค่าสัมประสิทธิ์การตกตะกอนของพวกเขาเป็นของ
ให้สองกลุ่ม 7 และโปรตีน 11s .อดีตเป็น trimers
ประมาณ 150 กิโลเสถียร โดยปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิก , พันธบัตรไฟฟ้าสถิต
และไฮโดรเจนในขณะที่โปรตีน 11s เป็น hexamers ประมาณ
450 กิโลดาลตัน ในหลัง โซ่ เปรี้ยว และ พื้นฐาน เกี่ยวข้อง โดยได
สะพาน และ สาม ิจะจัดขึ้นร่วมกันโดยพันธะ noncovalent .
เมื่อความร้อนการรักษาโปรตีนโอลิโกเมอร์ผ่านหวิว
เป็น reaggregation :การก่อตัวของเชิงซ้อน MW สูง
คงที่โดยปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิกมีความเกี่ยวข้องบ่อย
พันธบัตรไดได้รับการตรวจสอบ ( เช่นในตัวอย่างจาก 11s โปรตีน )
( ยูซึมิ damodaran & , คินเซลลา , 1984 ) เช่นสารประกอบเชิงซ้อน มีบกพร่อง
คุณสมบัติการย่อยได้และกรดอะมิโนห้องพัก
( carbonaro vecchini & , , carnovale , 1993 ; duodu เทย์เลอร์ เบลตัน&
, ฮาเมอร์เคอร์ , 2003 )นอกจากนี้กรดอะมิโนอาจสร้างลำดับ
อาจต้องติดอยู่ในกลุ่มเหล่านี้ในรูปแบบ biounavailable
( carbonaro et al . , 2005 ; udenigwe & Aluko , 2012 ) นอกจากนี้ เมื่อเกิดปฏิกิริยาทางภูมิคุ้มกัน
ได้รับ ascribed เพื่อละลายวัสดุมวลรวม
จากโปรตีนพืชและใช้โอลิโกเปปไทด์ ( ดูด้านล่าง ) .
การเปรียบเทียบระหว่างการใช้รูปแบบของ
โกลบูลินจากถั่วชนิดต่างๆ พบว่า แตกต่างจาก phaseolin
( P . vulgaris L 7s โกล ) vicilin ( หน้า 7 sativum ล. โกล ) ออกฤทธิ์
( Glycine max . 11s โกลบูลิน ) และบีตา - conglycinin ( G . Max . 7s โกล )
น้อยพร้อมย่อยหลายทางในใช้มากกว่า
รัฐ พื้นเมือง ( deshpande & damodaran , 1989 ) เป็นหลักฐานโดยวงกลม
dichroism สเปกโทรสโกปีในการวิเคราะห์phaseolin มีโครงสร้างที่มั่นคง
มากกว่า vicilin ในรัฐพื้นเมือง เพราะเนื้อหาสูงกว่าใน
บีตา - แผ่นโครงสร้างทุติยภูมิ ( 50 และ 30 เปอร์เซ็นต์ ตามลำดับ ) ใน phaseolin
หยุดชะงักเพียง , โครงสร้าง quaternary เกิดขึ้นเมื่อความร้อน ในทางตรงกันข้ามแผ่นบีตา -
, เนื้อหาของ vicilin เพิ่มขึ้น โดยการใช้ความร้อน
ที่ค่าใช้จ่ายของเกลียวและแอลฟาบีตา - เปลี่ยน เพิ่มขึ้นของบีตา -
โครงสร้างแผ่นมีการเสนอให้ลดความไวต่อโปรตีโ ลซิสของ

vicilin อุ่น ภายหลัง เกิดการสลายของโปรตีนในร่างกาย
มวลรวมที่ถูกก่อตั้งระหว่างความร้อนของโปรตีนถั่วได้
( carbonaro maselli Dore , ประเมิน , nucara & , 2008 ; carbonaro et al . ,
2 ) การตรวจสอบระบบทางเดินอาหารการย่อยอาหารของพื้นเมืองและสังเคราะห์
โกลบูลินกระเป๋า พบว่าหลังจากการใช้ความร้อนปริมาณสูง
ของสารประกอบเชิงซ้อนของ MW undigested สูงอยู่ในลําไส้เล็ก
ของหนู การวิเคราะห์กรดอะมิโนของลำไส้เล็กย่อยจากความร้อน
โกลบูลินพบว่ามีกรดอะมิโน ไม่สามารถใช้งานได้ )
( อะลานีนวาลีน , methionine , isoleucine , ฟีนิล ) และของ
ซิสเทอีน ( ประมาณ 20% ) ( carbonaro et al . , 2000 ) ความแตกต่างในการรวม
รูปแบบของโกลบูลินกระเป๋าได้ถูกแนะนำให้รับผิดชอบ
สำหรับการย่อยได้ในพฤติกรรมก่อนและหลังการรักษาความร้อน
( carbonaro et al . , 2005 ) .
ลดลงในการย่อยโปรตีนเมล็ดพืชตระกูลถั่วหลังจากการประมวลผลความร้อนรุนแรง
ได้โดยทั่วไปจะถูกสังเกต อย่างไรก็ตาม vicilin ที่อุดมไปด้วยสารสกัดจากสายพันธุ์ที่แตกต่างกันแตกต่างกัน

phaseolus ในรวมและรูปแบบการย่อย อาจจะเพราะมีหลายประเภท
phaseolin ที่มีองค์ประกอบย่อยที่แตกต่างกัน มันมี
พบว่าหน่วยแอลฟาของ phaseolin ป้องกันเพิ่มเติมเพื่อ trypsinolysis
กว่าบีตา - subunit ( วิชา et al . , 2009 ; แม่แตง เฉิน & MA , 2009 ) .
ผลของความดันสูง ( HP ) การประมวลผลมากที่สุดแห่งหนึ่ง เรียน
ใหม่เทคโนโลยีต่อสมบัติเชิงโครงสร้าง และหน้าที่ในการย่อยโปรตีน
เก็บเมล็ดพันธุ์ได้รับการสอบสวนโดยการเรืองแสง
แคโละริเมทและการศึกษา โปรแกรมของ HP 200 ถึง 600 เมกะ
vicilin รวยแยกเพื่อให้ค่อยๆเพิ่มขึ้นในความแข็งแรงและพื้นผิวการ
บรรจุภัณฑ์ในการเปลี่ยนแปลงเอนทัลปี (
,แสดงว่าโปรตีนแฉและการสัมผัสของ hydrophobic
คลัสเตอร์ การสร้างเสถียรภาพปริมาณมวลรวมที่ความดัน 200 MPa ผ่านพันธะไดซัลไฟด์
ข้างต้นพบว่า การเพิ่มกิจกรรมของเอนไซม์ย่อยอาหาร
3.0 ส่วนของโปรตีนไอโซเลท
ถูกบกพร่อง ( หยิน แม่แตง เหวินหยาง & Li , 2008 ) .
HP การรักษาที่ 400 เมกะปาสคาลได้รับการพบเพื่อเพิ่ม emulsifying
คุณสมบัติ ( ลดขนาดหยด ) ของลูปินโปรตีนด้วย ดังนั้น
เพื่อการรวมตัวของ conglutin ( โปรตีนแอลฟาและบีตา - ของ 11s ) (
conglutin ( โปรตีน 7s ) อย่างไรก็ตาม ในการย่อยโปรตีน ลูปินคือ
ไม่เพิ่มขึ้น ( นอร์& de lamballerie Anton , 2003 ) .
ฟูเรียร์ทรานฟอร์มอินฟราเรดสเปกโทรสโกปี ( FTIR ) การศึกษามัธยมศึกษา
โครงสร้างของโปรตีนพืชได้หลายชนิดในพื้นเมืองใช้สหรัฐอเมริกา
โดยการวิเคราะห์และฉันวงดนตรีได้รับการ การประยุกต์ใช้เทคนิคเพิ่มความละเอียดให้ FTIR spectra

รายละเอียดได้มากกว่าระดับโครงสร้างการศึกษาที่เป็นไปได้ให้
ข้อมูลเพิ่มเติมเพื่อที่ได้จากเอกซเรย์ธรรมดาและ NMR เทคนิค .
นี้เป็นสิ่งสำคัญโดยเฉพาะอย่างยิ่งสำหรับงาน หรือปลอดโปรตีนนกแสก
เช่นตระหนกตกใจ ( รูปที่ 3 ) และผม

การดูดกลืน ร่วมกับ ธีค โวลูชั่นสเปกตรัมกับเสียนเงินเลือกถั่วโปรตีน - ถั่วเหลือง
เอนไซม์ถูกยับยั้งและ 7s , โกลบูลินในการเปรียบเทียบ
กับของสัตว์ โปรตีน คือ แสดงในรูปที่ 4 ต่อต้าน -
( การวิเคราะห์บริษัทที่โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนถั่วจะถูกครอบงำโดย
บีตา - แผ่นและบีตา - โครงสร้างเปิด ซึ่งแตกต่างจากที่ของ
อัลบูมินเซรั่มวัวหรือ myoglobin เกลียวแอลฟา , อุดมไปด้วย . บีตา - สูงเนื้อหาในลักษณะแผ่นบีตา - แลคโตกลอบูลิน
ด้วยนะ ( nucara et al . , 2013 ) .
ผลของการใช้ความร้อนต่อโครงสร้างของโปรตีนถั่ว
ในการเปรียบเทียบกับที่ของโปรตีนในอาหารอื่น ๆได้รับการศึกษาโดย
FTIR เพื่อชี้ให้เห็นบทบาทขององค์ประกอบเฉพาะในการย่อยโปรตีน กรดอะมิโน และการดูดซึม
( carbonaro et al . , 2008 ;
carbonaro et al . , 2012 ) พบมากในที่สูงเนื้อหาบีตา -
แผ่นโครงสร้างสำหรับพืชอาหารที่อุดมด้วยโปรตีน ( เช่น ถั่วและธัญพืช
( 22 ) ( ร้อยละ 44 ) เมื่อเปรียบเทียบกับอาหารของสัตว์ เช่น นมและเนื้อสัตว์ (
7 – 11 % )โปรตีนธัญพืชเสนอขึ้นเป็นเกลียวแอลฟาบีตา - / แผ่น