Previous studies have found that th

Previous studies have found that the gel strength of the surimi decreased significantly with treating
temperature increasing from 100 C to 120 C, which severely reduced the water-holding capacity
(WHC), destroyed the network structure and thereby affected the texture of the surimi products. In this
study, hydrolyzed wheat gluten (HWG) was added into Alaska Pollock surimi, and gels were obtained by
maintaining their central temperature at 100 ± 1 C, 105 ± 1 C, 110 ± 1 C, 115 ± 1 C and 120 ± 1 C for
10 min respectively under a certain pressure (0.12 MPa), to explain how HWG affected the thermal
stability of the high-temperature treated surimi gels. With temperature increasing, adding HWG
significantly increased the texture characteristic of the surimi gels, and the WHC of the plural gels took
on a linear upward trend. The Nuclear Magnetic Resonance T2 relaxation time showed that adding HWG
significantly decreased the relaxation time of T21. The sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis
showed the same results, the content of myosin heavy chain decreased entirely and the
content of actin decreased significantly. Scanning electron microscopy results showed that when treating
with 120 C, the network frames of the surimi gels became fragile, while the surimi-HWG gels kept
almost the same density and uniformity. Transmission electron microscopy results showed that when
treating with 120 C, the structure of the surimi gels became loose and inhomogeneous, and the protein
flocculated and aggregated seriously, while the myofibrillar protein did not aggregate and the HWG
dispersed in the network evenly.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การศึกษาก่อนหน้านี้พบว่า ความแข็งแรงของเจลของซูริมิลดลงอย่างมีนัยสำคัญกับการรักษาอุณหภูมิเพิ่มขึ้น 100 C ถึง 120 C ซึ่งลดความจุของน้ำอย่างรุนแรง(WHC), ทำลายโครงสร้างเครือข่าย และจึงได้รับผลกระทบพื้นผิวของผลิตภัณฑ์แช่ ในการนี้ศึกษา ตังข้าวสาลีไลซ์ (HWG) ถูกเพิ่มลงในซูริมิอลาสกา Pollock และเจลที่ได้รับมาโดยรักษาอุณหภูมิของเซ็นทรัลที่ 100 ± 1 C, 105 ± 1 C, 110 ± 1 C, ±± 1 C ถึง 120 115 1 C สำหรับ10 นาทีตามลำดับภายใต้ความดันบาง (0.12 MPa), อธิบายวิธี HWG ผลกระทบความร้อนความเสถียรของอุณหภูมิสูงถือว่าเจซูริมิ อุณหภูมิที่เพิ่มขึ้น เพิ่ม HWGเพิ่มลักษณะเนื้อสัมผัสของเจซูริมิ และเอา WHC ของเจพหูพจน์แนวโน้มขึ้นเชิงเส้น เรโซแนนซ์แม่เหล็กนิวเคลียร์ T2 ผ่อนเวลาแสดงให้เห็นว่าเพิ่ม HWGอย่างมีนัยสำคัญลดเวลาพักผ่อนของ T21 โซเดียม dodecyl ซัลเฟตตรวจสอบวิเคราะห์เจอิแสดงผลเดียวกัน เนื้อหาของไมโอซินหนักโซ่ลดลงทั้งหมดและเนื้อหาของแอกตินลดลงอย่างมีนัยสำคัญ ชาวดัตช์ผลการสแกนแสดงให้เห็นว่าเมื่อการรักษา120 C เฟรมในเครือข่ายของเจซูริมิเป็นเปราะบาง ในขณะที่เจ HWG แช่ที่เก็บไว้ความหนาแน่นเดียวกันเกือบและสม่ำเสมอ ส่งชาวดัตช์ผลการศึกษาพบว่าเมื่อรักษา ด้วย 120 C โครงสร้างของเจซูริมิกลายเป็นหลวม และ งาน และโปรตีนflocculated และสะสมอย่างจริงจัง ในขณะที่ไม่มีการรวบรวมโปรตีน myofibrillar และ HWGกระจายในเครือข่ายอย่างสม่ำเสมอ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การศึกษาก่อนหน้านี้พบว่าแข็งแรงของเจลซูริมิที่ลดลงอย่างมีนัยสำคัญกับการรักษา
อุณหภูมิเพิ่มขึ้นจาก 100? C ถึง 120 องศาเซลเซียสซึ่งลดลงอย่างรุนแรงความจุน้ำโฮลดิ้ง
(WHC) ทำลายโครงสร้างเครือข่ายและได้รับผลกระทบจึงพื้นผิวของซูริมิที่ ผลิตภัณฑ์ ในการนี้
การศึกษาไฮโดรไลซ์ข้าวสาลีกลูเตน (HWG) ถูกเพิ่มเข้าไปในอลาสก้า Pollock ซูริมิและเจลที่ได้รับจาก
การรักษาอุณหภูมิกลางของพวกเขาที่ 100 ± 1 องศาเซลเซียส 105 ± 1 องศาเซลเซียส 110 ± 1 องศาเซลเซียส 115 ± 1 องศาเซลเซียส และ 120 ± 1 องศาเซลเซียสเป็น
เวลา 10 นาทีตามลำดับภายใต้ความกดดันบางอย่าง (0.12 MPa) เพื่ออธิบายวิธีการ HWG ได้รับผลกระทบความร้อน
ความมั่นคงของอุณหภูมิสูงได้รับการรักษาเจลซูริมิ มีอุณหภูมิเพิ่มขึ้นเพิ่ม HWG
เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญลักษณะเนื้อสัมผัสของเจลซูริมิและ WHC ของเจลพหูพจน์เอา
ในเชิงเส้นแนวโน้มสูงขึ้น เวลาผ่อนคลาย Resonance T2 แม่เหล็กนิวเคลียร์แสดงให้เห็นว่าการเพิ่ม HWG
ลดลงอย่างมีนัยสำคัญเวลาผ่อนคลายของ T21 โซเดียมโดเดซิลซัลเฟต polyacrylamide gel electrophoresis
แสดงให้เห็นผลลัพธ์เดียวกันเนื้อหาของ myosin ห่วงโซ่หนักลดลงอย่างสิ้นเชิงและ
เนื้อหาของโปรตีนลดลงอย่างมีนัยสำคัญ ผลกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนพบว่าเมื่อรักษา
กับ 120? C, เฟรมเครือข่ายของเจลซูริมิกลายเป็นความเปราะบางในขณะที่เจลซูริมิ HWG เก็บไว้
เกือบหนาแน่นเดียวกันและความสม่ำเสมอ ผลกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนพบว่าเมื่อ
รักษากับ 120? C, โครงสร้างของเจลซูริมิกลายเป็นหลวมและ inhomogeneous และโปรตีน
flocculated และรวมอย่างจริงจังขณะที่โปรตีนกล้ามเนื้อไม่ได้รวมและ HWG
แยกย้ายกันไปในเครือข่ายอย่างสม่ำเสมอ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การศึกษาก่อนหน้านี้พบว่า ค่าความแข็งแรงของเจลของซูริมิลดลงอย่างมีนัยสำคัญกับรักษาการเพิ่มอุณหภูมิ 100 C ถึง 120 C ซึ่งลดลงอย่างรุนแรงจากการจับน้ำเพิ่มขึ้น( ต่อ ) , ทำลายเครือข่ายโครงสร้างและผลกระทบ โดยพื้นผิวของผลิตภัณฑ์ซูริมิ ในนี้การศึกษา , ไฮโดรไลซ์ โปรตีนจากข้าวสาลี ( HWG ) ถูกเพิ่มลงใน Alaska Pollock ซูริมิ , และเจลได้โดยการรักษาอุณหภูมิกลางของพวกเขาที่ 100 ± 1 C , 105 ± 1 C , 110 ± 1 C , 115 ± 1 C และ 120 ± 1 C สำหรับ10 นาทีภายใต้ความกดดันบางอย่าง ( 0.2 MPa ) , อธิบายวิธีการ HWG ได้รับผลกระทบทางความร้อนอุณหภูมิสูงการรักษาเสถียรภาพของเจลซูริมิ . กับการเพิ่มอุณหภูมิเพิ่ม HWGเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญพื้นผิวลักษณะของเจลซูริมิ , และการอุ้มน้ำของพหูพจน์ใช้เจลบนเส้นแนวโน้มสูงขึ้น และนิวเคลียร์แมกเนติกเรโซแนนซ์ T2 เวลาผ่อนคลายเพิ่ม HWG ) พบว่าลดลงผ่อนคลายเวลา t21 . โซเดียมโดเดซิลซัลเฟตโพลีอะคริลาไมด์เจลอิเลคโตรโฟเรซีสแสดงผลลัพธ์ที่เหมือนกัน เนื้อหาของ myosin โซ่หนักลดลงทั้งหมด และเนื้อหาของโปรตีนในกล้ามเนื้อลดลงอย่างมีนัยสำคัญ การสแกนกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนพบว่าเมื่อรักษา120 C เครือข่ายเฟรมของเจลซูริมิกลายเป็นเปราะบาง ขณะที่เจลซูริ HWG เก็บไว้เกือบเดียวกัน ความหนาแน่น และสามัคคี . กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนชนิดส่องกราด พบว่าเมื่อผลส่งการรักษาด้วย 120 C , โครงสร้างของเจลซูริมิกลายเป็นหลวมและ inhomogeneous และโปรตีนและ flocculated รวมอย่างจริงจัง ในขณะที่โดยรวมและ HWG โปรตีนไม่ได้กระจายในเครือข่ายอย่างเท่าเทียมกัน