Predicted but unconfirmed phosphory

Predicted but unconfirmed phosphorylation sites on YBX1

As described above, very few phosphorylation sites on YBX1 have been confirmed in vivo. However, as shown in Table 2, multiple potential sites have been identified by MS analysis, but have yet to be confirmed by in vivo experiments.
Several research groups carried out MS analyses to identify substrates of various kinases and other cellular factors in the proteomes of normal human as well as cancer cell lines. For instance, Blasius et al used MS analysis to identify substrates of cell-cycle checkpoint kinase 1 (Chk1), which plays an essential role in controlling cellular processes such as DNA replication, mitosis, and response to DNA-damage. One of the substrates Chk1 phosphorylates is threonine 80 (T80), which is present in the CSD domain of YBX1.39 Regulation of YBX1 by Chk1 seems plausible since the functions of both Chk2 and YBX1 are mostly similar and it is possible that Chk1 exerts some of its effects through post-translationally modifying YBX1. However, the function of T80 is yet to be confirmed in vivo.

The most recent advancement can be seen in the study by Sharma et al. In this study, a large-scale quantitative MS study of phosphoproteome in cervical cancer HeLa cells allowed for global identification of protein modifications.40 Among the various proteins that were modified, several sites were also found in YBX1 (Table 2). All the phosphorylation sites that were identified in this study were mostly in the A/P and CTD domains. The majority of these sites have never been defined before. Thus, this study opens an extensive area of research to explore the importance of these sites in contribution to cervical cancer.

It is worth noting that until these sites are confirmed by in vivo experiments, they are simply potential sites. Nevertheless, this information could guide any future endeavor to better understand the role of post-translational modifications in YBX1 regulation.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

คาดการณ์ไว้แต่ยังไม่ได้ยืนยัน phosphorylation ไซต์บน YBX1ตามที่อธิบายไว้ข้างต้น ไซต์ phosphorylation น้อยมาก YBX1 ได้รับการยืนยันในสัตว์ทดลอง อย่างไรก็ตาม ดังแสดงในตารางที่ 2 หลายไซต์อาจระบุวิเคราะห์ MS แต่ยังไม่ได้รับการยืนยัน โดยการทดลองในสัตว์ทดลองหลายงานวิจัยกลุ่มที่ดำเนินการวิเคราะห์ MS ระบุพื้นผิวต่าง ๆ kinases และปัจจัยอื่น ๆ โทรศัพท์มือถือใน proteomes ของมนุษย์ปกติเช่นเดียวกับบรรทัดของเซลล์มะเร็ง ตัวอย่าง Blasius et al ใช้ MS วิเคราะห์ระบุพื้นผิวของเซลล์รอบด่าน kinase 1 (Chk1), ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการควบคุมกระบวนการโทรศัพท์มือถือเช่นดีเอ็นเอจำลอง ไมโทซิส และตอบสนองต่อความเสียหายของดีเอ็นเอ พื้นผิว Chk1 phosphorylates คือทรีโอนีน 80 (T80), ซึ่งอยู่ใน CSD ในโดเมนของ YBX1.39 ระเบียบของ YBX1 โดย Chk1 ดูเหมือนว่าเป็นไปได้เนื่องจากฟังก์ชัน Chk2 และ YBX1 เป็นส่วนใหญ่คล้ายคลึงกัน และเป็นไปได้ว่า Chk1 exerts บางผลกระทบผ่านการปรับเปลี่ยน post-translationally YBX1 อย่างไรก็ตาม การทำงานของ T80 จะยังยืนยันในสัตว์ทดลองความก้าวหน้าล่าสุดสามารถดูได้ในการศึกษาโดย Sharma et al ในการศึกษานี้ การศึกษา MS เชิงปริมาณขนาดใหญ่ของ phosphoproteome ในเซลล์ HeLa มะเร็งปากมดลูกได้รหัสสากลของ modifications.40 โปรตีนระหว่างโปรตีนต่าง ๆ ที่ถูกปรับเปลี่ยน นอกจากนี้ยังพบหลายเว็บไซต์ใน YBX1 (ตารางที่ 2) ไซต์ทั้งหมด phosphorylation ที่ระบุในการศึกษานี้ได้ส่วนใหญ่ใน / P และ CTD โดเมน ส่วนใหญ่ของเว็บไซต์เหล่านี้ไม่มีการกำหนดไว้ก่อน ดังนั้น การศึกษานี้เปิดพื้นที่กว้างขวางของการวิจัยเพื่อสำรวจความสำคัญของเว็บไซต์เหล่านี้ในส่วนมะเร็งปากมดลูกเป็นเร็ว ๆ จนกว่าเว็บไซต์เหล่านี้ได้รับการยืนยัน โดยการทดลองในสัตว์ทดลอง พวกเขาอเมริกาก็เป็น อย่างไรก็ตาม ข้อมูลนี้สามารถแนะนำการแข่งขันในอนาคตเพื่อเข้าใจบทบาทของการปรับเปลี่ยน post-translational ใน YBX1 ระเบียบ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ที่คาดการณ์ไว้ แต่เว็บไซต์ phosphorylation ยืนยันใน YBX1 ตามที่อธิบายไว้ข้างต้นน้อยมากในเว็บไซต์ phosphorylation YBX1 ได้รับการยืนยันในร่างกาย อย่างไรก็ตามตามที่แสดงในตารางที่ 2 เว็บไซต์ที่มีศักยภาพหลายได้รับการระบุโดยการวิเคราะห์ MS แต่ยังไม่ได้รับการยืนยันจากในร่างกายทดลอง. กลุ่มวิจัยหลายดำเนินการ MS วิเคราะห์เพื่อระบุพื้นผิวของไคเนสส์ต่างๆและปัจจัยโทรศัพท์มือถืออื่น ๆ ใน proteomes ของ มนุษย์ปกติเช่นเดียวกับเซลล์มะเร็ง ยกตัวอย่างเช่น Blasius et al, MS ใช้การวิเคราะห์เพื่อระบุพื้นผิวของเซลล์วงจรด่านไคเนส 1 (Chk1) ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการควบคุมกระบวนการโทรศัพท์มือถือเช่นการจำลองดีเอ็นเอเซลล์และการตอบสนองต่อการทำลาย DNA หนึ่งของพื้นผิว Chk1 phosphorylates เป็น 80 ธ รีโอนี (T80) ซึ่งมีอยู่ในโดเมนของ CSD YBX1.39 กฎระเบียบของ YBX1 โดย Chk1 ดูเหมือนว่าเป็นไปได้ตั้งแต่ฟังก์ชั่นของทั้งสอง Chk2 YBX1 และส่วนใหญ่จะเป็นที่คล้ายกันและเป็นไปได้ว่าบาง Chk1 ออกแรง ของผลกระทบผ่านการโพสต์การปรับเปลี่ยน translationally YBX1 อย่างไรก็ตามการทำงานของ T80 ก็ยังไม่ได้รับการยืนยันในร่างกาย. ความก้าวหน้าล่าสุดสามารถมองเห็นได้ในการศึกษาโดยชาร์ตอัล ในการศึกษานี้มีปริมาณขนาดใหญ่ของการศึกษา MS phosphoproteome ในมะเร็งปากมดลูกเซลล์ HeLa ได้รับอนุญาตสำหรับประชาชนทั่วโลกของโปรตีน modifications.40 ท่ามกลางโปรตีนต่างๆที่มีการแก้ไขหลายเว็บไซต์นอกจากนี้ยังพบอยู่ใน YBX1 (ตารางที่ 2) ทุกเว็บไซต์ phosphorylation ที่ถูกระบุไว้ในการศึกษาครั้งนี้เป็นส่วนใหญ่ใน A / P และโดเมน CTD ส่วนใหญ่ของเว็บไซต์เหล่านี้ไม่เคยมีการกำหนดไว้ก่อน ดังนั้นการศึกษาครั้งนี้จะเปิดพื้นที่ที่กว้างขวางของการวิจัยเพื่อสำรวจความสำคัญของเว็บไซต์เหล่านี้ในการสนับสนุนที่จะเป็นมะเร็งปากมดลูก. มันเป็นที่น่าสังเกตว่าเว็บไซต์เหล่านี้จนกว่าจะได้รับการยืนยันจากการทดลองในร่างกายพวกเขาเป็นเพียงเว็บไซต์ที่มีศักยภาพ อย่างไรก็ตามข้อมูลเหล่านี้จะเป็นแนวทางในความพยายามใด ๆ ในอนาคตเพื่อให้เข้าใจบทบาทของการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลในการควบคุม YBX1