A hallmark of PKCβ activation is th

A hallmark of PKCβ activation is that it is always associated with
translocation of the enzyme from the cytosolic fraction to the cell
particulate fraction, which includes the plasma membrane as well
as many other cellular organelles. Biochemical and imaging studies
have illustrated how multiple lipid-binding modules cooperate to
drive stable membrane localization of PKCβ [11–13]. In general, binding
of DAG provides the energy for displacement of the autoinhibitory
pseudosubstrate from the catalytic cleft, thereby activating the kinase.
The crystal structure of PKCβII provided the first structural glimpse at
how the second messenger DAG activates the kinase [14,15]. It appears
that binding of membrane-embedded DAG to the C1A domain of PKC
forces the pseudosubstrate out of the active site, allowing access to
true substrates. Full activation of PKCβ requires engagement of both
C1 and C2 domains with the membrane, each contributing to activation
in distinct ways (Fig. 1B).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

จุดเด่นของการเปิดใช้งาน PKCβ คือว่า มันเสมอเกี่ยวกับการสับเปลี่ยนของเอนไซม์จากเศษ cytosolic ไปยังเซลล์เศษฝุ่น ซึ่งประกอบด้วยเยื่อพลาสมาเช่นorganelles มากโทรศัพท์มือถืออื่น ๆ ศึกษาเชิงชีวเคมี และการถ่ายภาพมีภาพประกอบหลายวิธีผูกไขมันโมร่วมมือแปลเมมเบรนมีเสถียรภาพไดรฟ์ของ PKCβ [11-13] ทั่วไป ผูกของพื้นที่ให้พลังงานสำหรับการย้าย autoinhibitorypseudosubstrate จากเพดานตัวเร่งปฏิกิริยา จึงเรียกใช้ kinaseโครงสร้างผลึกของ PKCβII ให้เหลือบโครงสร้างแรกที่วิธีที่สองศาสนพื้นที่เรียก kinase [14,15] ปรากฏที่รวมพื้นที่ฝังตัวเมมเบรนเมน C1A ของ PKCบังคับ pseudosubstrate จากเว็บไซต์ใช้งาน ค้นหาพื้นผิวที่แท้จริง เปิดใช้งานเต็มรูปแบบของ PKCβ ต้องการหมั้นของทั้งสองโดเมน C1 และ C2 กับเมมเบรน แต่ละเอื้อต่อการเปิดใช้งานแตกต่างด้วยวิธี (Fig. 1B)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

จุดเด่นของการเปิดใช้งานPKCβคือว่ามันจะเกี่ยวข้องกับ
การโยกย้ายของเอนไซม์จากส่วน cytosolic ไปยังเซลล์
ส่วนอนุภาคซึ่งรวมถึงเยื่อหุ้มเช่นเดียว
กับอีกหลาย organelles โทรศัพท์มือถืออื่น ๆ การศึกษาทางชีวเคมีและการถ่ายภาพ
ได้แสดงให้เห็นถึงวิธีการที่หลายโมดูลไขมันที่มีผลผูกพันให้ความร่วมมือในการ
ผลักดันการแปลเมมเบรนที่มั่นคงของPKCβ [11-13] โดยทั่วไปที่มีผลผูกพัน
ของ DAG ให้พลังงานสำหรับการกำจัดของ autoinhibitory
pseudosubstrate จากแหว่งเร่งปฏิกิริยาจึงเปิดใช้งานไคเนส.
โครงสร้างผลึกของPKCβIIให้เหลือบโครงสร้างเป็นครั้งแรกที่
วิธีการที่ผู้ส่งสาร DAG สองป็นไคเนส [14,15] ปรากฏ
ว่ามีผลผูกพันของ DAG เมมเบรนที่ฝังไปยังโดเมน C1A ของ PKC
บังคับ pseudosubstrate ออกจากการใช้งานเว็บไซต์ที่ช่วยให้เข้าถึง
พื้นผิวที่แท้จริง ยืนยันการใช้งานเต็มรูปแบบของPKCβต้องมีส่วนร่วมของทั้งสอง
C1 C2 และโดเมนที่มีเยื่อหุ้มเซลล์แต่ละที่เอื้อต่อการยืนยันการใช้งาน
ในรูปแบบที่แตกต่างกัน (รูป. 1B)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

จุดเด่นของเนสซีบีตากระตุ้นคือว่า มันมักจะเกี่ยวข้องกับ
โยกย้ายของเอนไซม์จากเศษ cytosolic ไปยังเซลล์
ฝุ่นละอองเศษซึ่งรวมถึงเยื่อพลาสมาเช่นกัน
เป็นออร์แกเนลล์เซลล์อื่น ๆ อีกมากมาย ชีวเคมีและภาพการศึกษา
ได้แสดงวิธีการผูกไขมันหลายโมดูลร่วมมือ
ขับคงที่เยื่อจำกัดจำกัดบีตา [ 11 – 13 ] โดยทั่วไปปก
ของวันให้พลังงานการเคลื่อนที่ของ pseudosubstrate autoinhibitory
จากรอยแยกตัวเร่งปฏิกิริยาจึงกระตุ้น kinase .
โครงสร้างผลึกของบีตา PKC II ให้เหลือบโครงสร้างแรกที่
ว่าแดก องค์ที่สองกระตุ้นไคเนส [ 14,15 ] ดูเหมือนว่า
ที่มีผลผูกพันของเมมเบรนฝังวันที่ไปยังโดเมนของ
c1a กก.บังคับ pseudosubstrate ออกจากไซต์งาน อนุญาตให้เข้าถึง
จริงท เปิดใช้งานเต็มรูปแบบของเนสซีบีตาต้องหมั้นของทั้งคู่
C1 และ C2 โดเมนกับเยื่อแต่ละที่เอื้อต่อการกระตุ้นในวิธีที่แตกต่างกัน
( รูปที่ 1A )