THE PRINCIPAL FUNCTIONAL DOMAINS OF

THE PRINCIPAL FUNCTIONAL DOMAINS OF THE FVIII PROTEIN

FVIII is a large multi-domain protein containing internal repeats (Vehar et al., 1984). The different domains play an important role in the function of FVIII as each contains
specific binding sites for different components of clotting cascade (Lenting, 1998). There are three homologous A-type domains (A1, A2 and A3) defined approximately by residue positions 1 to 336, 375 to 719 and 1691 to 2025, respectively. An acidic peptide a1 spans 337 to 374 and
separates A1 from A2. A second acidic peptide, a2, (720 to 740) connects A2 with the large, heavily-glycosylated B domain, which encompasses approximately residues 741 to 1648. This leads to a third short acidic peptide, here termed a3, (1649 to 1690), which itself connects with the A3 domain. Finally, there are two homologous C terminal domains (C1 and C2) each of approximately 155 amino acids. A region of the C2 domain contains a
membrane binding site of factor VIII and the site of interaction with von Willebrand factor ( Pratt et al., 1999).The domain organization of the FVIII polypeptide can
thus be designated as A1.a1.A2.a2.B.a3.A3.C1.C2. The location of seven disulphide bonds within the FVIII molecule has been reported: there are two in each of the A1, A2 and A3 domains and one within the C1 domain

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โดเมนทำงานหลักของโปรตีน FVIIIFVIII เป็นโปรตีนโดเมนหลายขนาดใหญ่ที่ประกอบด้วยภายในซ้ำ (Vehar et al., 1984) โดเมนที่แตกต่างกันมีบทบาทสำคัญในการทำงานของ FVIII เป็นแต่ละประกอบด้วย เว็บไซต์รวมเฉพาะสำหรับส่วนประกอบต่าง ๆ ของการแข็งตัวทั้งหมด (Lenting, 1998) มีสาม homologous ชนิด A โดเมน (A1, A2 และ A3) กำหนดประมาณ โดยตำแหน่งตกค้าง 1-336, 375-719 และ 1691 ถึง 2025 ตามลำดับ A1 เป็นเพปไทด์เปรี้ยวขยาย 337-374 และ แยก A1 จาก A2 สองกรดเพปไทด์ a2, (720-740) เชื่อมต่อ A2 มีขนาดใหญ่ หนัก-glycosylated B โดเมน ไร่ตกประมาณ 741-1648 นี้นำไปสู่การสามสั้นเปรี้ยวเพปไทด์ นี่เรียกว่า a3, (ค.ศ. 1649 ถึง 1690), ซึ่งตัวเองเชื่อมต่อกับโดเมน A3 ในที่สุด มีสอง homologous C เทอร์มินัลโดเมน (C1 และ C2) แต่ละของประมาณ 155 กรดอะมิโน ภูมิภาคของโดเมน C2 ประกอบด้วยการ เว็บไซต์รวมเมมเบรนของปัจจัย VIII และไซต์การปฏิสัมพันธ์กับปัจจัย Willebrand ฟอน (คิด et al., 1999) องค์กรโดเมนของ polypeptide FVIII จึง ถูกกำหนดเป็น A1.a1.A2.a2.B.a3.A3.C1.C2 มีการรายงานตำแหน่งของเจ็ด disulphide พันธบัตรภายในโมเลกุล FVIII: มีสองในแต่ละโดเมน A1, A2 และ A3 และหนึ่งในโดเมน C1

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โดเมนหน้าที่หลักของ FVIII โปรตีนFVIII เป็นโปรตีนหลายโดเมนขนาดใหญ่ที่มีซ้ำภายใน (Vehar et al., 1984) โดเมนที่แตกต่างกันมีบทบาทสำคัญในการทำงานของ FVIII เป็นแต่ละที่มีเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันเฉพาะสำหรับส่วนประกอบที่แตกต่างกันของน้ำตกแข็งตัว(Lenting, 1998) มีสามโดเมนที่คล้ายคลึงกัน A-ประเภทคือ (A1, A2 และ A3) การกำหนดตำแหน่งโดยประมาณที่เหลือ 1-336, 375-719 และ 1691-2025 ตามลำดับ เปปไทด์ที่เป็นกรด a1 ช่วง 337-374 และแยกจากA1 A2 เปปไทด์ที่เป็นกรดที่สอง a2 (720-740) เชื่อมต่อกับ A2 ขนาดใหญ่โดเมน B หนัก glycosylated ซึ่งครอบคลุมประมาณตกค้าง 741 1648 นี้นำไปสู่ความเป็นกรดเปปไทด์ที่สามระยะสั้นที่นี่เรียกว่า a3 (1649-1690) ที่ตัวเองเชื่อมต่อกับโดเมน A3 สุดท้ายมีสองโดเมนขั้ว C คล้ายคลึงกัน (C1 และ C2) แต่ละประมาณ 155 กรดอะมิโน ภูมิภาคของโดเมน C2 มีเมมเบรนที่มีผลผูกพันเว็บไซต์ของปัจจัยVIII และเว็บไซต์ของการมีปฏิสัมพันธ์กับปัจจัยฟอน Willebrand (ที่แพรตต์ et al., 1999) ได้โดยเริ่มต้นขององค์กรโดเมน polypeptide FVIII สามารถจึงจะกำหนดให้เป็นA1.a1.A2 a2.B.a3.A3.C1.C2 สถานที่ตั้งของเจ็ด disulphide พันธบัตรภายในโมเลกุล FVIII ที่ได้รับการรายงาน: มีสองในแต่ละ A1, A2 และโดเมน A3 และภายในโดเมน C1

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

หลักการการทำงานของโปรตีนโดเมน VWF

เอ็กซอนเป็นขนาดใหญ่หลายโดเมนโปรตีนที่ประกอบด้วยภายในซ้ำ ( vehar et al . , 1984 ) โดเมนที่แตกต่างกันมีบทบาทสำคัญในการทำงานของ Octapharma เป็นแต่ละประกอบด้วย
เว็บไซต์ผูกพันเฉพาะชิ้นส่วนที่แตกต่างกันของจับตัวเป็นลิ่มน้ำตก ( เลนติ้ง , 1998 ) มีอยู่สามประเภทฟังก์ชันโดเมน ( A1 ,A2 และ A3 ) กำหนดประมาณโดยกากตำแหน่ง 1 ถึง 336 , 375 ต่อแล้วภาระกิจเพื่อโครงการ ตามลำดับ เป็นเปปไทด์ ซึ่งครอบคลุมถึงและ 337 A1
แยก A1 จาก A2 . ที่สองเป็นกรดเปปไทด์ , A2 , A2 ( 720 ไป 740 ) เชื่อมต่อที่มีขนาดใหญ่ , หนักอื่น B โดเมน ซึ่งประมาณตกค้าง 741 เพื่อ 1 . นี้นำไปสู่สามสั้นเปรี้ยว เปปไทด์ นี่เรียกว่า A3 ,( 100 ถึง 1 , 690 ) ที่ตัวเองเชื่อมต่อกับ A3 โดเมน สุดท้ายมีสองฟังก์ชัน C เทอร์มินัลโดเมน ( C1 และ C2 ) แต่ละประมาณ 155 กรดอะมิโน ภูมิภาคของโดเมน C2 ประกอบด้วยเยื่อผูกพัน
เว็บไซต์ของปัจจัย VIII และเว็บไซต์ของการปฏิสัมพันธ์กับปัจจัยวอนวิลแบรนด์ ( Pratt et al . , 1999 ) โดเมนองค์กรของ Octapharma polypeptide สามารถ
จึงถูกกำหนดให้เป็น a1.a1 .a2.a2.b.a3.a3.c1.c2 . ที่ตั้งของเจ็ดไดซัลไฟด์พันธบัตรภายในโมเลกุลของ Octapharma ได้รับรายงาน : มีสองในแต่ละช่วง A1 , A2 และ A3 โดเมนและโดเมนภายในเครื่อง